王鏡岩生物化學多少頁

1. 生物化學教程和生物化學(王境岩)有什麼差別

生物化學教程一般是簡明的教程，不會太詳細，講解的比較簡單，易懂。但是不夠深入，一般大學課堂用《生物化學教程》就可以了，這樣可以達到撐握生物化學的基礎知識。

大名鼎鼎的王鏡岩《生物化學》是極為詳細的生物化學教程，它分上下冊，上下冊各有500多頁，共1000多頁。包含了生化的各個領域，而且極為詳盡，是考研，考博之必備參考書。但是初學者，不太深入學習的學生不易用這本書：一方面比較貴，另一方面知識太細化，不易查找。

如果你考研，我意見前期的復慣用簡明的教程，後期用簡明的教程。

2. 跪求道客巴巴資源 生物化學（王鏡岩第三版）經典筆記 267頁 細胞生物學考研復習筆記翟中和 146頁 要完整的

王鏡岩

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3. 王鏡岩 生物化學 第3版 的作者有哪些

作者：王鏡岩 等主編 版社：高等教育出版社出版時間：2002-9-1版次：3 頁數：626 字數：1250000印刷時間：2007-11-1 開本：16開 紙張：膠版紙印次： I S B N：9787040110883 包裝：平裝定價:56.00 本書是教育部「高等教育面向21世紀教學內容和課程體系改革計劃」項目研究成果，是教育部推薦的「面向21世紀課程教材」，同時也是「九五」國家級重點教材。 全書共40章，上冊為第1～18章，包括糖類、脂質、蛋白質、核酸、酶、維生素和輔酶、抗生素、激素和生物膜等。下冊為第19-40章，包括代謝總論、生物氧化、糖代謝、脂質代謝、蛋白質分解及氨基酸代謝、核酸的降解與核苷酸代謝、核酸的生物合成、蛋白質的生物合成、物質跨膜運輸、生物固氮和光合作用等。每章都附有提要和習題，書後附有生物化學常用名詞英漢對照、名詞縮寫、索引等，以便讀者學習。本書吸收了生物化學國際、國內的最新進展，內容豐富，圖文並茂，章節仍按「先靜態、後動態」組織編排，符合國內的教學習慣，便於教師教學使用和學生自學。本書是國內內容最為豐富的基礎生物化學教材，適合於綜合性院校、農林院校、醫學院校及師范院校的生命科學類專業及相關專業的本科生使用，也可供教師、研究生及科研工作人員使用。目錄第1章 糖類一、引言（一）糖類的存在與來源（二）糖類的生物學作用（三）糖類的元素組成和化學本質（四）糖的命名與分類二、旋光異構（一）有關旋光異構的幾個概念（二）Fischer投影式（三）構型的RS表示法三、單糖的結構（一）單糖的鏈狀結構（二）D系單糖和L系單糖（三）單糖的環狀結構（四）單糖的構象四、單糖的性質（一）單糖的物理性質（二）單糖的化學性質五、重要的單糖和單糖衍生物（一）單糖（二）單糖磷酸酯（三）糖醇（四）糖酸（五）脫氧糖（六）氨基糖（七）糖苷六、寡糖（一）結構與性質（二）常見的二糖（三）其他簡單寡糖（四）環糊精七、多糖（一）同多糖（二）雜多糖八、細菌雜多糖（一）細菌細胞壁的化學組成（二）肽聚糖的結構（三）磷壁酸（四）脂多糖（五）莢膜多糖九、糖蛋白及其糖鏈（一）糖蛋白的存在和含糖量（二）糖鏈結構的多樣性（三）糖肽連鍵的類型（四）糖鏈的分類（五）糖鏈的生物學功能（六）糖鏈參與分子識別和細胞識別（七）糖鏈與糖蛋白的生物活性（八）血型物質（九）凝集素十、糖胺聚糖和蛋白聚糖（一）糖胺聚糖（二）蛋白聚糖十一、糖鏈的結構分析（一）糖鏈結構分析的一般步驟（二）用於糖鏈結構測定的一些方法提要習題主要參考書第2章 脂質一、引言（一）脂質的定義（二）脂質的分類（三）脂質的生物學作用二、脂肪酸（一）脂肪酸的種類（二）天然脂肪酸的結構特點（三）脂肪酸的物理和化學性質（四）脂肪酸鹽與乳化作用（五）必需多不飽和脂肪酸（六）類二十碳烷三、三醯甘油和蠟（一）甘油取代物的構型（二）三醯甘油的類型及二醯甘油、單醯甘油（三）烷醚醯基甘油（四）三醯甘油的物理和化學性質（五）蠟四、脂質過氧化作用（一）自由基、活性氧和自由基鏈反應（二）脂質過氧化的化學過程（三）脂質過氧化作用對機體的損傷（四）抗氧化劑的保護作用五、磷脂（一）甘油磷脂的結構……第3章 氨基酸第4章 蛋白質的共價結構第5章 蛋白質的三維結構第6章 蛋白質結構與功能的關系第7章 蛋白質的分離.純化和表徵第8章 酶通論第9章 酶促反應動力學第10章 酶的作用機制和酶的調節第11章 維生素與輔酶第12章 核酸通論第13章 核酸的結構第14章 核酸的物理化學性質第15章 核酸的研究方法第16章 抗生素第17章 激素第18章 生物膜的組成與結構索引

4. 求王鏡岩編的《生物化學》（第三版）第124~127頁關於氨基酸分類

1.脂肪族氨基酸
（一）中性氨基酸：
甘氨酸，丙氨酸，纈氨酸，亮氨酸，異亮氨酸。
（二）含羥基或硫氨基酸
絲氨酸，蘇氨酸，半胱氨酸，甲硫氨酸。
（三）酸性氨基酸及其醯胺
天冬氨酸，谷氨醯胺，
（四）鹼性氨基酸
賴氨酸，精氨酸
2.芳香族氨基酸
苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸
3，雜環族氨基酸
組氨酸，脯氨酸

純手工操作，希望可以@~

5. 請問《生物化學》,王鏡岩編，高等教育出版社,2002年第三版一些問題

2本，確實很厚，加上一共可能有一千多頁。我們就是用的那個，而且是一學期學完，痛苦~~~~
內容很多，方面很廣，要完全掌握相當不容易~~~~
要考研的話，可以先過一遍書，然後抓住比較重要的內容，比如說三大營養物質的代謝，酶的有關內容，還有基因的遺傳復制等等（具體的你可以問哈哈你的師兄師姐啊~~~~）
另外還有常用的基礎的生化實驗技術也要好好的學哈哈理論~~~~
同時多做些習題集，看的范圍越廣越好，因為生化是一門基礎課啊~~~~

6. 生物化學第三版王鏡岩PDF

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簡介：王鏡岩生物化學第三版筆記全集

7. 《生物化學》王鏡岩

生物化學王鏡岩版約10年更新一次，最近幾年應該不會更新。現在買早了，一年復習時間算很充足了，因為上課時看過兩遍，考研復慣用了半年時間就足夠了。看得太早很容易忘，畢竟是兩本很厚的書。建議大三暑假開始看。

8. 生物化學王鏡岩第三版第四章第三題標准答案

1.如果一個相對分子質量為12000的蛋白質，含10種氨基酸，並假設每種氨基酸在該蛋白質分子中的數目相等，問這種蛋白質有多少種可能的排列順序？[10100]
解：1012000/120=10100

2、有一個A肽，經酸解分析得知為Lys、His、Asp、Glu2、Ala以及Val、Tyr和兩個NH3分子組成。當A肽與FDNB試劑反應後得DNP-Asp；當用羧肽酶處理後得游離纈氨酸。如果我們在實驗中將A肽用胰蛋白酶降解時，得到兩種肽，其中一種（Lys、Asp、Glu、Ala、Tyr）在pH6.4時，凈電荷為零，另一種（His、Glu以及Val）可給除DNP-His，在pH6.4時，帶正電荷。此外，A肽用糜蛋白酶降解時，也得到兩種肽，其中一種（Asp、Ala、Tyr）在pH6.4時全中性，另一種（Lys、His、Glu2以及Val）在pH6.4時帶正電荷。問A肽的氨基酸序列如何？[Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gln-Val]
解：1、N-末端分析：FDNB法得：Asp-；
2、C-末端分析：羧肽酶法得：-Val；
3、胰蛋白酶只斷裂賴氨酸或精氨酸殘基的羧基形成的肽鍵，得到的是以Arg和Lys為C-末端殘基的肽斷。酸水解使Asn→Asp+ NH4+，由已知條件（Lys、Asp、Glu、Ala、Tyr）可得：Asn-(
)-( )-( )-Lys-(
)-( )-Val；
4、FDNB法分析N-末端得DNP-His，酸水解使Gln→Glu+NH4+由已知條件（His、Glu、Val）可得：Asn-( )-( )-( )-Lys-His-Gln-Val；
5、糜蛋白酶斷裂Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸殘基的羧基端肽鍵。由題，得到的一條肽（Asp、Ala、Tyr）結合（3）、（4）可得該肽的氨基酸序列為：Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gln-Val

3、某多肽的氨基酸序列如下：Glu-Val-Lys-Asn-Cys-Phe-Arg-Trp-Asp-Leu-Gly-Ser-Leu-Glu-Ala-Thr-Cys-Arg-His-Met-Asp-Gln-Cys-Tyr-Pro-Gly-Glu_Glu-Lys。（1）如用胰蛋白酶處理，此多肽將產生幾個肽？並解釋原因（假設沒有二硫鍵存在）；（2）在pH7.5時，此多肽的凈電荷是多少單位？說明理由（假設pKa值：α-COOH4.0；α- NH3+6.0；Glu和Asp側鏈基4.0；Lys和Arg側鏈基11.0；His側鏈基7.5；Cys側鏈基9.0；Tyr側鏈基11.0）；（3）如何判斷此多肽是否含有二硫鍵？假如有二硫鍵存在，請設計實驗確定5，17和23位上的Cys哪兩個參與形成？[（1）4個肽；（2）-2.5單位；（3）如果多肽中無二硫鍵存在，經胰蛋白酶水解後應得4個肽段；如果存在一個二硫鍵應得3個肽段並且個肽段所帶電荷不同，因此可用離子交換層析、電泳等方法將肽段分開，鑒定出含二硫鍵的肽段，測定其氨基酸順序，便可確定二硫鍵的位置]

4、今有一個七肽，經分析它的氨基酸組成是：Lys、Pro、Arg、Phe、Ala、Tyr和Ser。此肽未經糜蛋白酶處理時，與FDNB反應不產生α-DNP-氨基酸。經糜蛋白酶作用後，此肽斷裂城兩個肽段，其氨基酸組成分別為Ala、Tyr、Ser和Pro、Phe、Lys、Arg。這兩個肽段分別與FDNB反應，可分別產生DNP-Ser和DNP-Lys。此肽與胰蛋白酶反應能生成兩個肽段，它們的氨基酸組成分別是Arg、Pro和Phe、Tyr、Lys、Ser、Ala。試問此七肽的一級結構怎樣？[它是一個環肽，序列為：-Phe-Ser-Ala-Tyr-Lys-Pro-Arg-]
解：（1）此肽未經糜蛋白酶處理時，與FDNB反應不產生α-DNP-氨基酸，說明此肽不含游離末端NH2，即此肽為一環肽；
（2）糜蛋白酶斷裂Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸殘基的羧基端肽鍵，由已知兩肽段氨基酸組成（Ala、Tyr、Ser和Pro、Phe、Lys、Arg）可得：-(
)-( )-Tyr-和-( )-( )-(
)-Phe-；
（3）由（2）得的兩肽段分別與FDNB反應，分別產生DNP-Ser和DNP-Lys可知該兩肽段的N-末端分別為-Ser-和-Lys-，結合（2）可得：-Ser-Ala-Tyr-和-Lys-( )-( )-Phe-；
（4）胰蛋白酶專一斷裂Arg或Lys殘基的羧基參與形成的肽鍵，由題生成的兩肽段氨基酸組成（Arg、Pro和Phe、Tyr、Lys、Ser、Ala）可得：-Pro-Arg-和-( )-( )-( )-( )-Lys；
綜合（2）、（3）、（4）可得此肽一級結構為：-Lys-Pro-Arg-Phe-Ser-Ala-Tyr-

5、三肽Lys- Lys- Lys的pI值必定大於它的任何一個個別基團的pKa值，這種說法是否正確？為什麼？[正確，因為此三肽處於等電點時，七解離集團所處的狀態是C-末端COO-（pKa=3.0），N末端NH2（pKa≌8.0），3個側鏈3（1/3ε- NH3+）（pKa=10.53）,因此pI>最大的pKa值（10.53）]

6、一個多肽可還原為兩個肽段，它們的序列如下：鏈1為Ala-Cys-Phe-Pro-Lys-Arg-Trp-Cys-Arg- Arg-
Val-Cys；鏈2為Cys-Tyr-Cys-Phe-Cys。當用嗜熱菌蛋白酶消化原多肽（具有完整的二硫鍵）時可用下列各肽：（1）（Ala、Cys2、Val）；（2）（Arg、Lys、Phe、Pro）；（3）(Arg2、Cys2、Trp、Tyr)；（4）(Cys2、Phe)。試指出在該天然多肽中二硫鍵的位置。（結構如下圖）
S-S
Ala-Cys-Phe-Pro-Lys-Arg-Trp-Cys-Arg-Arg-Val_Cys

S

S

Cys-Tyr-Cys-Phe-Cys
S-S
解：嗜熱菌蛋白酶作用專一性較差，根據題中已知條件：
（1）消化原多肽得到（Ala、Cys2、Val），說明鏈1在2位Cys 後及11位Val前發生斷裂，2位Cys與12位Cys之間有二硫鍵；
（2）由鏈1序列可得該肽段序列為：-Phe-Pro-Lys-Arg-；
（3）由（1）（2）可知該肽段(Arg2、Cys2、Trp、Tyr)中必有一Cys來自鏈2，另一Cys為鏈1中8位Cys，即鏈1中8位Cys與鏈2中的一個Cys有二硫鍵；
（4）嗜熱菌蛋白酶能水解Tyr、Phe等疏水氨基酸殘基，故此肽（Cys2、Phe）來自鏈2，結合（3）中含Tyr，可知（3）中形成的二硫鍵為鏈1 8位Cys與鏈2中3位Cys與鏈2中3位Cys之間；（4）中（Cys2、Phe）說明鏈2中1位Cys與5位Cys中有二硫鍵。
綜合（1）、（2）、（3）、（4）可得結果。

7、一個十肽的氨基酸分析表明其水解液中存在下列產物：
NH4+ Asp Glu Tyr Arg
Met
Pro Lys Ser
Phe
並觀察下列事實：（1）用羧肽酶A和B處理該十肽無效；（2）胰蛋白酶處理產生兩個四肽和游離的Lys；（3）梭菌蛋白酶處理產生一個四肽和一個六肽；（4）溴化氫處理產生一個八肽和一個二肽，用單字母符號表示其序列為NP；（5）胰凝乳蛋白酶處理產生兩個三肽和一個四肽，N-末端的胰凝乳蛋白酶水解肽段在中性pH時攜帶-1凈電荷，在pH12時攜帶-3凈電荷；（6）一輪Edman降解給出下面的PTH衍生物：
寫出該十肽的氨基酸序列。[Ser-Glu-Tyr-Arg-Lys-Lys-Phe-Met-Asn-Pro]
解：（1）用羧肽酶A和B處理十肽無效說明該十肽C-末端殘基為-Pro；
（2）胰蛋白酶專一斷裂Lys或Arg殘基的羧基參與形成的肽鍵，該十肽在胰蛋白酶處理後產生了兩個四肽和有利的Lys，說明十肽中含Lys-…或-Arg-…-Lys-Lys-…或-Arg-Lys-…-Lys-…Arg-Lys-…四種可能的肽段，且水解位置在4與5、5與6或4與5、8與9、9與10之間；
（3）梭菌蛋白酶專一裂解Arg殘基的羧基端肽鍵，處理該十肽後，產生一個四肽和一個六肽，則可知該十肽第四位為-Arg-；
（4）溴化氰只斷裂由Met殘基的羧基參加形成的肽鍵，處理該十肽後產生一個八肽和一個二肽，說明該十肽第八位或第二位為-Met-；用單字母表示二肽為NP，即-Asn-Pro-，故該十肽第八位為-Met-；
（5）胰凝乳蛋白酶斷裂Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸殘基的羧基端肽鍵，處理該十肽後，產生兩個三肽和一個四肽，說明該十肽第三位、第六位或第七位為Trp或Phe；
（6）一輪Edman降解分析N-末端，根據其反應規律，可得N-末端氨基酸殘疾結構式為：-NH-CH(-CH2OH)-C(=O)-，還原為-NH-CH(-CH2OH)-COOH-，可知此為Ser；
結合（1）、（2）、（3）、（4）、（5）、（6）可知該十肽的氨基酸序列為：
Ser-Glu-Tyr-Arg-Lys-Lys-Phe-Met-Asn-Pro

8、一個四肽，經胰蛋白酶水解得兩個片段，一個片段在280nm附近有強的光吸收，並且Pauly反應和坂口反應（檢測胍基的）呈陽性。另一片段用溴化氰處理釋放出一個與茚三酮反應呈黃色的氨基酸。寫出此四肽的氨基酸序列。[YRMP]
解：胰蛋白酶酶專一水解Lys和Arg殘基的羧基參與形成的肽鍵，故該四肽中含Lys或Arg；一肽段在280nm附近有強光吸收且Pauly反應和坂口反應（檢測胍基的）呈陽性，說明該肽段含Tyr和Arg；溴化氰專一斷裂Met殘基的羧基參加形成的肽鍵，又因生成了與茚三酮反應呈黃色的氨基酸，故該肽段為-Met-Pro-；所以該四肽的氨基酸組成為Tyr-Arg-Met-Pro，即YRMP。

9、蜂毒明肽（apamin）是存在蜜蜂毒液中的一個十八肽，其序列為CNCKAPETALCARRCQQH，已知蜂毒明肽形成二硫鍵，不與碘乙酸發生反應，（1）問此肽中存在多少個二硫鍵？（2）請設計確定這些（個）二硫鍵位置的策略。
[（1）兩個；（2）二硫鍵的位置可能是1-3和11-15或1-11和3-15或1-15和3-11，第一種情況，用胰蛋白酶斷裂將產生兩個肽加Arg；第二種情況和第三種，將產生一個肽加Arg，通過二硫鍵部分氧化可以把後兩種情況區別開來。]

10、敘述用Mernfield固相化學方法合成二肽Lys-Ala。如果你打算向Lys-Ala加入一個亮氨酸殘基使成三肽，可能會掉進什麼樣的「陷坑」？
解：（1）用BOC保護Ala氨基端，然後將其羧基掛接在樹脂上；
（2）除去N端保護，將用BOC保護的Arg用縮合劑DDC與Ala相連；
（3）將把樹脂懸浮在無水三氟乙酸中，通人乾燥的HBr，使肽與樹脂脫離，同時保護基也被切除。
若打算向Lys-Ala加入一個亮氨酸殘基使成三肽，可能的坑為：Leu可能接在Arg的非α-氨基上。