⑴ 蛋白質具有哪些生物學功能
1.是生物體的結構組成物質,如肌肉
2.掌控生物體的新陳代謝,如酶
3.調節生物體的生命活動,如激素
4.免疫作用,如抗體
5.運輸作用,如載體蛋白
⑵ 蛋白質具有哪些重要的生物學功能呢
蛋白質是生命的物質基礎，沒有蛋白質就沒有生命，生物體結構越復雜，其蛋白質種類和功能越繁多,其主要的生物學功能是：
（一）催化和調節能力
某些蛋白質是酶，催化生物體內的物質代謝反應。
某些蛋白質是激素，具有一定的調節功能，如胰島素調節糖代謝、體內信號轉導也常通過某些蛋白質介導。
（二）轉運功能
某些蛋白具有運載功能，如血紅蛋白是轉運氧氣和二氧化碳的工具，血清白蛋白可以運輸自由脂肪酸及膽紅素等。
(三）收縮或運動功能
某些蛋白質賦予細胞與器官收縮的能力，可以使其改變形狀或運動。如骨骼肌收縮靠肌動蛋白和肌球蛋白。
（四)防禦功能 如免疫球蛋白，可抵抗外來的有害物質，保護機體。
（五）營養和儲存功能如鐵蛋白可以儲存鐵。
⑶ 試舉例說明蛋白質的生物學功能
蛋白質的性質及生物學功能蛋白質是由許多氨基酸分子組成的，分子量很大。所以它有的性質與氨基酸相同，有的性質又與氨基酸不同，如膠體性質、變構作用和變性作用等。（1）膠體性質：蛋白質分子量很大，容易在水中形成膠體粒，具有膠體性質。在水溶液中，蛋白質形成親水膠體，就是在膠體顆粒之外包含有一層水膜。水膜可以把各個顆粒相互隔開，所以顆粒不會凝聚成塊而下沉。（2）變構作用：含2個以上亞基的蛋白質分子，如果其中一個亞基與小分子物質結合，那就不但該亞基的空間結構要發生變化，其他亞基的構象也將發生變化，結果整個蛋白質分子的構象乃至活性均將發生變化，這一現象稱為變構或別構作用。例如，某些酶分子可以和它所催化的最終產物結合，引起變構效應，使酶的活力降低，從而起到反饋抑制的效果。（3）變性作用：蛋白質在重金屬鹽（汞鹽、銀鹽、銅鹽等）、酸、鹼、乙醛、尿素等的存在下，或是加熱至70～100℃，或在X射線、紫外線的作用下，其空間結構發生改變和破壞，從而失去生物學活性，這種現象稱為變性。變性過程中不發生肽鍵斷裂和二硫鍵的破壞，因而不發生一級結構的破壞，而主要發生氫鍵、疏水鍵的破壞，使肽鏈的有序的捲曲、折疊狀態變為鬆散無序。種類繁多的蛋白質具有多種多樣的生物學功能，歸納起來主要具有下列5個方面：（1）作為酶，蛋白質具有催化功能。（2）作為結構成分，它規定和維持細胞的構造。（3）作為代謝的調節者（激素或阻遏物），它能協調和指導細胞內的化學過程。（4）作為運輸工具，它能在細胞內或者透過細胞膜傳遞小分子或離子。（5）作為抗體，它起著保護有機體，防禦外物入侵的作用。蛋白質是一切生命現象不可缺少的，即使像病毒、類病毒那樣以核酸為主體的生物，也必須在它們寄生的活細胞的蛋白質的作用下，才能表現出生命現象。
⑷ 1. 簡述蛋白質的生物學功能。
1、催化功能。作為酶，蛋白質具有催化功能，絕大部分酶都是蛋白質。比如胃蛋白酶，催化蛋白質分解，纖維素酶，催化纖維素降解。
2、作為結構成分。比如細胞膜上面的受體，比如細胞內的核糖體。
3、在高等生物中蛋白質還有調節新城代謝的作用。比如蛋白質類的激素，比如胰島素，生長激素等等。
4、免疫活性物質。比如抗體、補體，維持人體免疫系統。
⑸ 免疫球蛋白有哪些生物學活性
免疫球蛋白是一組具有抗體活性的蛋白質，主要存在於生物體血液和其他體液（包括組織液和外分泌液）中，可以分為IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五類。免疫球蛋白生物學活性有以下幾種：
①特異性結合抗原
特異性地與相應的抗原結合，如細菌、病毒、寄生蟲、某些葯物或侵入機體的其他異物。
②活化補體
1．IgM、IgG1、IgG2和IgG3可通過經典途徑活化補體。當抗體與相應抗原結合後，IgG的CH2和IgM的CH3暴露出結合C
lq的補體結合點，開始活化補體。
2．凝聚的IgA、IgG4和IgE等可通過替代途徑活化補體。
③結合Fc受體
不同細胞表面具有不同Ig的Fc受體，分別用FcγR、FcεR、FcαR等來表示。當Ig與相應抗原結合後，由於構型的改變，其Fc段可與具有相應受體的細胞結合。抗體與Fc受體結合可發揮不同的生物學作用：
1．介導I型變態反應變應原刺激機體產生的IgE可與嗜鹼性粒細胞、肥大細胞表面IgE高親力受體細胞脫顆粒，釋放組胺，合成由細胞FcεRI結合。
2．調理吞噬作用
調理作用（opsonization）是指抗體、補體C3b、C4B等調理素(opsonin)促進吞噬細菌等顆粒性抗原。
3．發揮抗體依賴的細胞介導的細胞毒作用
④通過胎盤
在人類，IgG是唯一可通過胎盤從母體轉移給胎兒的Ig。IgG能選擇性地與胎盤母體一側的滋養層細胞結合，轉移到滋養層細胞的吞飲泡內，並主動外排到胎兒血循環中。IgG通過胎盤的作用是一種重要的自然被動免疫，對於新生兒抗感染有重要作用。
⑹ 論述免疫球蛋白有哪些生物學活性
免疫球蛋白是一組具有抗體活性的蛋白質，主要存在於生物體血液和其他體液（包括組織液和外分泌液）中，可以分為IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五類。免疫球蛋白生物學活性有以下幾種：
①特異性結合抗原
特異性地與相應的抗原結合，如細菌、病毒、寄生蟲、某些葯物或侵入機體的其他異物。
②活化補體
1．IgM、IgG1、IgG2和IgG3可通過經典途徑活化補體。當抗體與相應抗原結合後，IgG的CH2和IgM的CH3暴露出結合C lq的補體結合點，開始活化補體。
2．凝聚的IgA、IgG4和IgE等可通過替代途徑活化補體。
③結合Fc受體
不同細胞表面具有不同Ig的Fc受體，分別用FcγR、FcεR、FcαR等來表示。當Ig與相應抗原結合後，由於構型的改變，其Fc段可與具有相應受體的細胞結合。抗體與Fc受體結合可發揮不同的生物學作用：
1．介導I型變態反應變應原刺激機體產生的IgE可與嗜鹼性粒細胞、肥大細胞表面IgE高親力受體細胞脫顆粒，釋放組胺，合成由細胞FcεRI結合。
2．調理吞噬作用 調理作用（opsonization）是指抗體、補體C3b、C4B等調理素(opsonin)促進吞噬細菌等顆粒性抗原。
3．發揮抗體依賴的細胞介導的細胞毒作用
④通過胎盤
在人類，IgG是唯一可通過胎盤從母體轉移給胎兒的Ig。IgG能選擇性地與胎盤母體一側的滋養層細胞結合，轉移到滋養層細胞的吞飲泡內，並主動外排到胎兒血循環中。IgG通過胎盤的作用是一種重要的自然被動免疫，對於新生兒抗感染有重要作用。
⑺ 什麼是蛋白質的活性
蛋白質活性，是指蛋白質所具有的酶、激素、毒素、抗原與抗體、血紅蛋白的載氧能力等生物學功能。生物活性喪失是蛋白質變性的主要特徵。有時蛋白質的空間結構只要輕微變化即可引起生物活性的喪失，也指蛋白質催化反應的能力。活性高，則催化反應的能力強，活性低，則催化反應的能力弱。