A. 原核生物蛋白質的合成可分為哪些階段簡述各階段的主要事件
原核生物的蛋白質合成分為四個階段：氨基酸的活化、肽鏈合成的起始、延伸和終止。
①氨基酸的活化：游離的氨基酸必須經過活化以獲得能量，才能參與蛋白質的合成，活化反應由氨醯tRNA合成酶催化，最終氨基酸連接在tRNA3ˊ端AMP的3ˊ-OH上，合成氨醯-tRNA。
②肽鏈合成的起始：首先IF1和IF3與30S亞基結合，以阻止大亞基的結合；接著，IF2和GTP與小亞基結合，以利於隨後的起始tRNA的結合；形成的小亞基復合物經由核糖體結合點附著在mRNA上，起始tRNA和AUG起始密碼子配對並釋放IF3，並形成30S起始復合物。大亞基與30S起始復合物結合，替換IF1和IF2+GDP，形成70S起始復合物。這樣在mRNA正確部位組裝成完整的核糖體。
③肽鏈的延伸：延伸分三步進行，進位：負載tRNA與EF-Tu和GTP形成的復合物被運送至核糖體，GTP水解，EF-TuGDP釋放出來，在EF-Ts和GTP的作用下，EF-Tu GDP可以再次利用。轉肽：肽醯轉移酶將相鄰的兩個氨基酸相連形成肽鍵，該過程不需要能量的輸入。移位：移位酶（EF-G）利用GTP水解釋放的能量，使核糖體沿mRNA移動一個密碼子，釋放出空載的tRNA並將新生肽鏈運至P位點。
④肽鏈的終止與釋放：釋放因子（RF1或RP2）識別終止密碼子，並在RP3的作用下，促使肽醯轉移酶在肽鏈上加上一個水分子並釋放肽鏈。核糖體釋放因子有助於核糖體亞基從mRNA上解離。
B. 原核生物蛋白質生物合成「起始階段」的主要步驟
原核生物的蛋白質合成分為四個階段：氨基酸的活化、肽鏈合成的起始、延伸和終止。①氨基酸的活化：游離的氨基酸必須經過活化以獲得能量，才能參與蛋白質的合成，活化反應由氨醯tRNA合成酶催化，最終氨基酸連接在tRNA3ˊ端AMP的3ˊ-OH上，合成氨醯-tRNA。②肽鏈合成的起始：首先IF1和IF3與30S亞基結合，以阻止大亞基的結合；接著，IF2和GTP與小亞基結合，以利於隨後的起始tRNA的結合；形成的小亞基復合物經由核糖體結合點附著在mRNA上，起始tRNA和AUG起始密碼子配對並釋放IF3，並形成30S起始復合物。大亞基與30S起始復合物結合，替換IF1和IF2+GDP，形成70S起始復合物。這樣在mRNA正確部位組裝成完整的核糖體。③肽鏈的延伸：延伸分三步進行，進位：負載tRNA與EF-Tu和GTP形成的復合物被運送至核糖體，GTP水解，EF-TuGDP釋放出來，在EF-Ts和GTP的作用下，EF-TuGDP可以再次利用。轉肽：肽醯轉移酶將相鄰的兩個氨基酸相連形成肽鍵，該過程不需要能量的輸入。移位：移位酶（EF-G）利用GTP水解釋放的能量，使核糖體沿mRNA移動一個密碼子，釋放出空載的tRNA並將新生肽鏈運至P位點。④肽鏈的終止與釋放：釋放因子（RF1或RP2）識別終止密碼子，並在RP3的作用下，促使肽醯轉移酶在肽鏈上加上一個水分子並釋放肽鏈。核糖體釋放因子有助於核糖體亞基從mRNA上解離。
C. 高中生物 原核生物沒有高爾基體 內質網 那怎麼合成蛋白質
直接有由核糖體合成，內質網高爾基體只是參與分泌蛋白的合成分泌。
D. 原核生物蛋白質的合成過程
原核生物的蛋白質生物合成
氨基酸在核糖體上縮合成多肽鏈是通過核糖體循環而實現的。此循環可分為肽鏈合成的起始(intiation)，肽鏈的延伸(elongation)和肽鏈合成的終止(termination)三個主要過程。原核細胞的蛋白質合成過程以E.coli細胞為例。
肽鏈合成的起始
1.三元復合物(trimer complex)的形成核糖體30S小亞基附著於mRNA的起始信號部位，該結合反應是由起始因子3(IF3)介導的，另外有Mg2+的參與。故形成IF3-30S亞基-mRNA三元復合物。
2.30S前起始復合物(30S pre-initiation complex)的形成在起始因子2(IF2)的作用下，甲醯蛋氨酸-起始型tRNA(fMet-tRNA Met)與mRNA分子中的起始密碼子(AUG或GUG)相結合，即密碼子與反密碼子相互反應。同時IF3從三元復合物脫落，形成30S前起始復合物，即IF2-30S亞基-mRNA-fMet-tRNAMef復合物。此步亦需要fGTP和Mg2+參與。
3.70S起始復合物(70S initiation complex)形成。50S亞基與上述的30S前起始復合物結合，同時IF2脫落，形成70S起始復合物，即30S亞基-mRNA-50S亞基-fMer-tRNA Met復合物。此時fMet-tRNA Met占據著50S亞基的肽醯位（peptidyl site，簡稱為P位或給位），而50S的氨基醯位（aminoacyl site，簡稱為A位或受位）暫為空位。
原核細胞蛋白質合成的起始過程氨基酸活化（fMet-tRNAMet形成）
關於原核細胞蛋白質生物合成的起始過程討論以下幾點:
1.核糖體亞基(30S和50S):70S核糖體顆粒必須解離為亞基，才能參與形成30S前起始復合物及70S起始復合物，IF3除具有形成三元復合物活性外，也具有使70S核糖體顆粒解離為30S和50S亞基的作用，即解離因子活性(disassociation factor activity)。
2.IF:用高濃度的鹽(如0.5mol/LKCl)洗滌核糖體，可使核糖體解離為亞基，但這些核糖體亞基在蛋白質生物合成的起始階段沒有活性。後來從鹽洗滌液中分離出三種蛋白質因子，當把這三種因子加入鹽洗過的核糖體後，核糖體再現了活性，故將這三種蛋白質因子依次命名為IF1、IF2和IF3.在70S起始復合物形成後，無任何IF與之結合。IF的生物學活性見下表。值得一提的是IF1無特異功能，僅具有加強IF2和IF3的活性作用，這種廣泛的效應亦稱為基因多效性。
E. 原核生物怎樣把多肽合成蛋白質
核糖體可以合成多肽鏈。原核生物沒有其他復雜的細胞器。但可能有其他可以多肽鏈盤曲折疊的生物酶。在這些酶的作用下，多肽鏈盤曲、螺旋、折疊，構成蛋白質。
F. 原核生物合成分泌蛋白的過程和蛋白是怎麼運輸出去的
所謂原核生物，根本就沒有細胞核模，所以根本沒有真核生物那麼復雜的RNA運輸過程，你直接理解成自由出入的關系就可以了同樣，它們只是多了細胞壁而已，由於沒有內質網這種高級細胞器，也就是直接用膜融合的方式直接就運輸出去了，出了細胞膜，細胞壁就不用管了，那個是全透性的。
G. 原核生物如何合成蛋白質
氨基酸在核糖體上縮合成多肽鏈是通過核糖體循環而實現的。此循環可分為肽鏈合成的起始(intiation)，肽鏈的延伸(elongation)和肽鏈合成的終止三個主要過程。原核細胞的蛋白質合成過程以E.coli細胞為例。
1.肽鏈合成的起始
1.三元復合物的形成。核糖體30S小亞基附著於mRNA的起始信號部位，該結合反應是由起始因子3(IF3)介導的，另外有Mg2+的參與。故形成IF3-30S亞基-mRNA三元復合物。
2.30S前起始復合物的形成。在起始因子2(IF2)的作用下，甲醯蛋氨酸-起始型tRNA(fMet-tRNA Met)與mRNA分子中的起始密碼子(AUG或GUG)相結合，即密碼子與反密碼子相互反應。同時IF3從三元復合物脫落，形成30S前起始復合物，即IF2-30S亞基-mRNA-fMet-tRNAMef復合物。此步亦需要fGTP和Mg2+參與。
3.70S起始復合物形成。50S亞基與上述的30S前起始復合物結合，同時IF2脫落，形成70S起始復合物，即30S亞基-mRNA-50S亞基-fMer-tRNA Met復合物。此時fMet-tRNA Met占據著50S亞基的肽醯位（peptidyl site，簡稱為P位或給位），而50S的氨基醯位（aminoacyl site，簡稱為A位或受位）暫為空位。原核細胞蛋白質合成的起始過程氨基酸活化（fMet-tRNAMet形成）
2.肽鏈合成的延長
這一過程包括進位、肽鍵形成、脫落和移位等四個步驟。肽鏈合成的延長需兩種延長因子(Elongationfactor，簡寫為EF），分別稱為EF-T和EF-G.此外尚需GTP供能加速翻譯過程。
1.進位即新的氨基醯-tRNA進入50S大亞基A位，並與mRNA分子上相應的密碼子結合.在70S起始復合物的基礎上，原來結合在mRNA上的fMet-tRNAMet占據著50S亞基的P位點(當延長步驟循環進行二次以上時，在P位點則為肽醯-tRNA)新進入的氨基醯-tRNA則結合到大亞基的A位點，並與mRNA上起始密碼子隨後的第二個密碼子結合。此步需GTP、EF-T及Mg2+的參與。
2.肽鍵形成在大亞基上肽醯轉移酶(見第四章)的催化下，將P位點上的tRNA所攜帶的甲醯蛋氨醯(或肽醯基)轉移給A位上新進入的氨基醯-tRNA的氨基酸上，即由P位上的氨基
酸(或肽的3'端氨基酸)提供α-COOH基，與A位上的氨基酸的α-NH2基形成肽鏈。此後，在P位點上的tRNA成為無負載的tRNA，而A位上的tRNA負載的是二肽醯基或多肽醯基。此步需Mg2+及K+的存在。
3.脫落即50S亞基P位上無負載的tRNA(如tRNAMet)脫落。
4.移位指在EF-G和GTP的作用下，核糖體沿mRNA鏈(5'→3')作相對移動。每次移動相當於一個密碼子的距離，使得下一個密碼子能准確的定位於A位點處。與此同時，原來處於A位點上的二肽醯tRNA轉移到P位點上，空出A位點。隨後再依次按上述的進位、肽鍵形成和脫落步驟進行下一循環，即第三個氨基醯-tRNA進入A位點，然後在肽醯轉移酶催化下，P位上的二肽醯tRNA又將此二肽基轉移給第三個氨基醯-tRNA，形成三肽醯tRNA。同時，卸下二肽醯的tRNA又迅速從核糖體脫落。像這樣繼續下去，延長過程每重復一次，肽鏈就延伸一個氨基酸殘基。多次重復，就使肽鏈不斷地延長，直到增長到必要的長度。通過實驗已經證明，mRNA上的信息的閱讀是從多核苷酸鏈的5'端向3'端進行的，而肽鏈的延伸是從N端開始的。?
3.肽鏈合成的終止，需終止因子或釋放因子(releasing factor簡寫為RF)參與。在E.coli中已分離出三種RF:RF1(MW36000)，RF2(MW38000和RF3(MW46000)。其中，只有RF3與GTP(或GDP)能結合。它們均具有識別mRNA鏈上終止密碼子的作用，使肽鏈釋放，核糖體解聚。
1.多肽鏈的合成已經完畢，這時，雖然多肽鏈仍然附著在核蛋白體及tRNA上，但mRNA上肽鏈合成終止密碼子UAA(亦可以是UAG或UGA)已在核蛋白體的A位點上出現。終止因子用以識別這些密碼子，並在A位點上與終止密碼子相結合，從而阻止肽鏈的繼續延伸。RF3的作用還不能肯定，可能具有加強RF1和RF2的終止作用。RF1和RF2對終止密碼子的識別具有一定特異性，RF1可識別UAA和UAG，RF2識別UAA和UGA。RF與EF在核糖體上的結合部位是同一處，它們重疊的結合部位與防止了EF與F同時結合於核糖體上，而擾亂正常功能。
2.終止因子可能還可以使核蛋白體P位點上的肽醯轉移酶發生變構，酶的活性從轉肽作用改變為水解作用，從而使tRNA所攜帶的多肽鏈與tRNA之間的酯鍵被水解切斷，多肽鏈從核蛋白體及tRNA釋放出來。
H. 原核生物蛋白質合成過程（論述）
核糖體在進行的蛋白質生物合成分為起始，延伸和終止3個階段。除了核糖體組成、各種因子、起始tRNA不同外，其餘環節在真核生物和原核生物基本類似。
1.首先進行氨醯-tRNA的活化，這能使每個AA和tRNA分子共價連接，以確保加入正確的AA（即接頭）作用；並能使aa與延伸中的多肽鏈末端反應形成新的肽鏈。
活化步驟：1）aa+ATP=aa-AMP+PPi 2)aa-AMP+tRNA→aa-tRNA+AMP+PPi
2.合成的起始：
1)起始tRNA識別AUG(起始密碼子）編碼甲硫氨基酸，以確定翻譯的正確閱讀框架。
2)30S核糖體小亞基中的16SrRNA與富含嘌呤並位於AUG起始密碼子的5』端的Shine-Dalgarno序列結合，然後，核糖體沿著mRNA向3『端移動，直到遇到AUG起始密碼子。因而Shine-Dalgarno序列將核糖體亞基傳送至正確的AUG用於起始翻譯。
3）然後起始因子開始催化蛋白質的合成。原核生物中用三種起始因子IF1、IF2、IF3是必需的。
a.三元復合物(IF3-30S亞基-mRNA三元復合物形成。
b.30S前起始復合物(IF2-30S亞基-mRNA-fMet-tRNAMef復合物)形成，此步亦需要fGTP和Mg2+參與。
c.70S起始復合物(70S initiation complex)形成。50S亞基與上述的30S前起始復合物結合，同時IF2脫落，形成70S起始復合物，即30S亞基-mRNA-50S亞基-fMer-tRNA Met復合物。此時fMet-tRNA Met占據著50S亞基的肽醯位（peptidyl site，簡稱為P位或給位），而50S的氨基醯（aminoacyl site，簡稱為A位或受位）暫為空位。
3.肽鏈合成的延長
這一過程包括進位、肽鍵形成、脫落和移位等步驟。肽鏈合成的延長需兩種延長因子(Elongationfactor，簡寫為EF），分別稱為EF-T和EF-G.此外尚需GTP供能加速翻譯過程。
①進位
結合在mRNA上的fMet-tRNAiMet（或肽醯-tRNA）占著P位，新的氨醯-tRNA和EF-Tu及GTP形成的AA-tRNA·EF-Tu·GTP利用GTP水解的能量進入A位，並與mRNA上相應的密碼子結合。
EF-Tu·GDP由EF-Ts協助再生成EF-Tu·GTP。
②肽鍵形成
50S亞基上肽醯轉移酶催化P位的肽（氨）醯-tRNA把肽（或氨醯基）轉給A位的AA-tRNA，並以肽鍵相連。P位的氨基酸(或肽的C端氨基酸)的α-COOH基，與A位氨基酸的α-NH2形成肽鏈。催化肽鍵形成的是23SrRNA的肽醯轉移酶活性。
③脫落
在A位上的tRNA負載著二肽醯基（或肽醯基），P位上成為無負載的tRNA脫落。
④移位
在EF-G協助下，由EF-G·GTP提供能量，核糖體構象改變，沿mRNA的5』→3』相對移動一個密碼子距離，使下一個密碼子定位於A位，原來處於A位上的肽醯tRNA轉移到P位上，空出A位點。
再依次進位、形成肽鍵、脫落和移位循環返復，直到mRNA上的終止密碼子進入A位，翻譯終止。
肽鏈的延伸是從N端開始。延長過程每重復一次，肽鏈延伸一個氨基酸殘基，多次重復使肽鏈增長到必要的長度。
4.肽鏈合成的終止(termination)
肽鏈合成的終止，需釋放因子(releasing factor，RF)參與。原核生物的RF1識別UAA、UAG；RF2識別UAA、UGA，使肽鏈釋放，核糖體解聚。
原核和真核的核糖體釋放因子RF1、RF2、eRF1或RF3、eRF3都有和延伸因子EF-G C端同源的保守基序，而EF-G C端的3個結構域又分別和tRNA的氨基酸柄、反密碼子螺旋、T柄結構相似。由於RF與tRNA結構相似，所以可通過tRNA的反密碼子與終止密碼子互作而識別終止密碼子。
RF3、eRF3與EF-G的N端和EF-Tu相似，所以RF1/2-RF3、eRF1/eRF3復合物和EF-G或EF-Tu-GTP-氨醯tRNA三元復合物相似。當終止密碼子進入A位，由於RF1/2-RF3或eRF1/eRF3可識別終止密碼子而進入A位。貌似氨醯tRNA的終止密碼子無法接受P位轉來的肽基，翻譯就此終止。
I. 原核細胞的蛋白質在哪合成原核細胞都不遵循孟德爾遺傳定律嗎
原核細胞的蛋白質在細胞質中的核糖體上合成多肽鏈，進而合成所需要的蛋白質