生物化學vmax怎麼算

1. 3、說明米氏常數Km及最大反應速度Vmax的意義及應用。

米氏常數Km表示最大反應速率1/2時的底物濃度.
由米氏方程:v=Vmax*[S]/(Km+[S])
可得:Vmax=134.144μmol/（L·min）
因此:V(10-4)=5.366μmol/（L·min）

2. 對於一個遵循米氏動力學的酶而言，當［S］=Km時，若V=35μmol/min，Vmax是多少μmo

答案為：70μmol/min。

解析：

米氏方程為v=vmax［S］/(Km+［S］),所以當［S］=Km時，v=vmax/2，這樣就可得出Vmax為70μmol/min。

米氏常數是酶的特徵性物理常數。

從KM可判斷酶的專一性和天然底物。

進行酶活力測定時通常選10KM。

底物濃度較低時，KM可判斷底物走哪一條代謝途徑。

應用學科：生物化學與分子生物學（一級學科），酶（二級學科）

試驗方法：

要測得方程中的KM和Vmax，需要在酶的量[E0]恆定並已知的情況下，在不同的底物濃度[S]下測得反應的初速度V0，用非線性作圖或線性作圖的方法求得KM和Vmax。

KM反映了底物和酶結合的緊密程度，Vmax反映了酶催化反應的速度。

3. 乙醯膽鹼酯酶（阿拉丁）（提純於蒼蠅頭部）催化乙醯膽鹼的Km和Vmax是多少

摘要 ①Km等於反應速率為最大速率一半時的底物濃度②一些酶的K2＞＞K3，Km可表示酶和底物的親和力③Km值是酶的特徵性常數，它與酶結構，酶所催化的底物和反應環境如溫度、pH、離子強度等有關，而與酶濃度無關Vmax的意義：Vmax是酶被底物完全飽和時的反應速率

4. 簡述km和vmax的意義

米氏方程及米氏常數：Michaelis & Menten 於1913年推導出了上述矩形雙曲線的數學表達式，即米氏方程： ν= Vmax[S]/(Km+[S])。其中，Vmax為最大反應速度，Km為米氏常數。

Km和Vmax的意義：

①當ν=Vmax/2時，Km=[S]。因此，Km等於酶促反應速度達最大值一半時的底物濃度。

②當k-1>>k+2時，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶與底物親和力的大小，即Km值越小，則酶與底物的親和力越大；反之，則越小。

③Km可用於判斷反應級數：當[S]<0.01Km時，ν=（Vmax/Km）[S]，反應為一級反應，即反應速度與底物濃度成正比；當[S]>100Km時，ν=Vmax，反應為零級反應，即反應速度與底物濃度無關；當0.01Km<[S]<100Km時，反應處於零級反應和一級反應之間，為混合級反應。

④Km是酶的特徵性常數：在一定條件下，某種酶的Km值是恆定的，因而可以通過測定不同酶（特別是一組同工酶）的Km值，來判斷是否為不同的酶。

⑤Km可用來判斷酶的最適底物：當酶有幾種不同的底物存在時，Km值最小者，為該酶的最適底物。

⑥Km可用來確定酶活性測定時所需的底物濃度：當[S]=10Km時，ν=91%Vmax，為最合適的測定酶活性所需的底物濃度。

⑦Vmax可用於酶的轉換數的計算：當酶的總濃度和最大速度已知時，可計算出酶的轉換數，即單位時間內每個酶分子催化底物轉變為產物的分子數。

⑷Km和Vmax的測定：主要採用Lineweaver-Burk雙倒數作圖法和Hanes作圖法。

綜上所述，D是錯誤的。

【追問】Km值是酶的特徵性常數與同一酶作用於不同底物，則有不同的Km值不矛盾嗎?難道不是同一個酶Km值就一定嗎?

【回答】答復：您好，根據您的疑問，我將再次為您解答Km的相關知識，希望對您的學習有所幫助，謝謝

Km為一常數，表現酶蛋白分子與底物的親和力．Km值是酶的特徵性常數之一，在一定程度上代表酶的催化效率．Km值在數值上等於酶促反應速度達到最大反應速度1／2時的底物濃度．一種酶能催化幾種底物時就有不同的Km值，其中Km值最小的底物一般認為是該酶的天然底物或最適底物．

【追問】Vmax與Km是呈什麼曲線?請講解.謝謝!

【回答】答復：

Km：米氏常數，是研究酶促反應動力學最重要的常數。它的意義如下： 它的數值等於酶促反應達到其最大速度Vm一半時的底物濃度〔S〕，圖示以及公式推導。 它可以表示酶和底物之間的親和能力，Km值越大，親和能力越弱，反之亦然。 它可以確定一條代謝途徑中的限速步驟：代謝途徑是指由一系列彼此密切相關的生化反應組成的代謝過程，前面一步反應的產物正好是後面一步反應的底物，例如，EMP途徑。限速步驟就是一條代謝途徑中反應最慢的那一步，Km值最大的那一步反應就是，該酶也叫這條途徑的關鍵酶。 它可以用來判斷酶的最適底物，某些酶可以催化幾種不同的生化反應，叫多功能酶，其中Km值最小的那個反應的底物就是酶的最適底物。 Km是一種酶的特徵常數，只與酶的種類有關而與酶的濃度無關，與底物的濃度也無關，這一點與Vm是不同的，因此，我們可以通過Km值來鑒別酶的種類。但是它會隨著反應條件（T、PH）的改變而改變。競爭性抑制劑米氏常數不變，最大反應速度減小；反競爭性抑制劑米氏常數減小，最大反應速度減小。

Vmax為最大底物濃度。

5. 大學 生物化學 米氏方程 計算題 求詳細計算式

米氏方程總該知道吧，第一問列方程組（注意這里求得的Vmax可以作為後面幾問的常數）
第二問代值計算（Vmax第一問已求得）
第三問將濃度為0.00005（不方便打科學計數法）時的V算出，濃度翻倍相當於乘2，算出即可。

6. 生物化學酶活力相關計算求助

V= (Vmax+ Km)/(Km+[S])
V是速率，Vmax是最大反應速率，Km是親活力，S是底物濃度

7. 3.什麼是酶的Km和Vmax如何測定

Km值指的是酶在達到最大反應速度一半時的底物濃度，Vmax指的是酶的最大反應速度。這兩個值，Vmax是可以直接測出來的，Km值則需要計算。測Vmax時，首先設計含有不同濃度的底物的酶反應體系，然後測定這些反應體系中的產物生成速度。一般當底物濃度增加到某一值時，產物生成速度就不會再增加，這時的產物生成速度就是酶的最大反應速度Vmax。如果要求Km值，你需要按照米曼氏方程所提供的4種作圖方式任意一種，作出曲線，然後通過計算求得Km值。舉例來說，最簡單的就是以產物生成速度作為縱坐標，以底物濃度作為橫坐標，然後作出S曲線圖，然後將這個曲線擬合成方程（邏輯斯蒂方程），然後根據方程帶入數值求出Km值。這個方法求方程比較麻煩，一般建議使用雙倒數作圖，也就是1/V為縱坐標，1/底物濃度為橫坐標作圖，此時的函數曲線是一條直線，而橫軸的截距就等於-1/Km。

8. 計算米氏酶類反應速度達到90%Vmax的底物濃度與達到10%Vmax的底物濃度比值.基礎生物化學的題，求解和過程。

米氏方程，v＝VS /（Km＋S），其中v 分別帶90％V 和10％V 計算，得90％中，S＝9Km ，10％中，S＝1/9Km，所以，比值為81！

9. 米氏方程度表達式是什麼，如何求出vmax和km

因為實驗測得的數據總是在理論值上下波動,所以沒兩組數據得到得結果都會不一樣,一般通過將所有數據作圖就可以得到較為精確的數據.如果要求不是很精確的話,直接用兩組數據算也可以.
測定Km和Vm,一般通過作圖法求得.作圖方法很多,其共同特點是先將米氏方程式變換成直線方程,然後通過作圖法求得.
最常用的方法為雙倒數作圖.
將1/V 對1/[S]作圖,即可得到一條直線,該直線在Y軸的截距即為1/Vmax,在X軸上的截距即為1/Km的絕對值.

10. 米曼方程式的計算

米氏方程（Michaelis-Menten equation）表示一個酶促反應的起始速度（v）與底物濃度（S）關系的速度方程，v＝VmaxS/（Km+S）。酶促反應動力學簡稱酶動力學，主要研究酶促反應的速度以及其它因素，例如抑制劑等對反應速度的影響。在酶促反應中，在低濃度底物情況下，反應相對於底物是一級反應（first order reaction）；而當底物濃度處於中間范圍時，反應（相對於底物）是混合級反應（mixed order reaction）。當底物濃度增加時，反應由一級反應向零級反應（zero order reaction）過渡。米氏方程

v=Vmax×[S]/（Km+[S])，這個方程稱為Michaelis-Menten方程，是在假定存在一個穩態反應條件下推導出來的，其中 Km 值稱為米氏常數，Vmax是酶被底物飽和時的反應速度，[S]為底物濃度。由此可見Km值的物理意義為反應速度（v）達到1/2Vmax時的底物濃度（即Km=[S]），單位一般為mol/L，只由酶的性質決定，而與酶的濃度無關。可用Km的值鑒別不同的酶。當底物濃度非常大時，反應速度接近於一個恆定值。在曲線的這個區域，酶幾乎被底物飽和，反應相對於底物S是個零級反應。就是說再增加底物對反應速度沒有什麼影響。反應速度逐漸趨近的恆定值稱為最大反應速度Vmax。對於給定酶量的Vmax可以定義為處於飽和底物濃度的起始反應速度n。對於反應曲線的這個假一級反應區的速度方程可寫成一種等價形式：

n（飽和時）=Vmax=k[E][S]0=k[E]total=k cat[ES]

速度常數k等於催化常數k cat，k cat是ES轉化為游離的E和產物的速度常數。飽和時，所有的E都是以ES存在。方程（3.2）中還有另一個簡單的關系式：Vmax=k cat [E]total。從中得出：k cat=Vmax / [E]total。k cat的單位是s－1。催化常數可以衡量一個酶促反應的快慢。

米氏常數Km是酶促反應速度n為最大酶促反應速度值一半時的底物濃度。這可通過用[S]取代米氏方程中的Km證明，通過計算可得n=Vmax /2。

①當ν=Vmax/2時，Km=[S]。因此，Km等於酶促反應速度達最大值一半時的底物濃度。

②當k-1>>k+2時，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶與底物親和力的大小，即Km值越小，則酶與底物的親和力越大；反之，則越小。

③Km可用於判斷反應級數：當[S]<0.01Km時，ν=（Vmax/Km）[S]，反應為一級反應，即反應速度與底物濃度成正比；當[S]>100Km時，ν=Vmax，反應為零級反應，即反應速度與底物濃度無關；當0.01Km<[S]<100Km時，反應處於零級反應和一級反應之間，為混合級反應。

④Km是酶的特徵性常數：在一定條件下，某種酶的Km值是恆定的，因而可以通過測定不同酶（特別是一組同工酶）的Km值，來判斷是否為不同的酶。

⑤Km可用來判斷酶的最適底物：當酶有幾種不同的底物存在時，Km值最小者，為該酶的最適底物。

⑥Km可用來確定酶活性測定時所需的底物濃度：當[S]=10Km時，ν=91%Vmax，為最合適的測定酶活性所需的底物濃度。

⑦Vmax可用於酶的轉換數的計算：當酶的總濃度和最大速度已知時，可計算出酶的轉換數，即單位時間內每個酶分子催化底物轉變為產物的分子數。