氨基酸生物合成的起始物質有哪些

『壹』 氨基酸的原料

氨基酸合成
氨基酸合成amino acid synthesis
組成蛋白質的大部分氨基酸是以埃姆登-邁耶霍夫（Embden－Meyerhof）途徑與檸檬酸循環的中間物為碳鏈骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、組氨酸，前者的生物合成與磷酸戊糖的中間物赤蘚糖-4-磷酸有關，後者是由ATP與磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在體內合成所有的氨基酸，動物有一部分氨基酸不能在體內合成（必需氨基酸）。必需氨基酸一般由碳水化合物代謝的中間物，經多步反應（6步以上）而進行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶約14種，而必需氨基酸的合成則需要更多的，約有60種酶參與。生物合成的氨基酸除作為蛋白質的合成原料外，還用於生物鹼、木質素等的合成。另一方面，氨基酸在生物體內由於氨基轉移或氧化等生成酮酸而被分解，或由於脫羧轉變成胺後被分解。
氨基酸（amino acid）：是含有一個鹼性氨基和一個酸性羧基的有機化合物，氨基一般連在α-碳上。氨基酸的結構通式
是生物功能大分子蛋白質的基本組成單位。

『貳』 氨基酸是怎樣合成的

必需氨基酸一般由碳水化合物代謝的中間物，經多步反應（6步以上）而進行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶約14種，而必需氨基酸的合成則需要更多的，約有60種酶參與。

生物合成的氨基酸除作為蛋白質的合成原料外，還用於生物鹼、木質素等的合成。另一方面，氨基酸在生物體內由於氨基轉移或氧化等生成酮酸而被分解，或由於脫羧轉變成胺後被分解。

(2)氨基酸生物合成的起始物質有哪些擴展閱讀

氨基酸在人體內通過代謝可以發揮下列一些作用：

①合成組織蛋白質；

②變成酸、激素、抗體、肌酸等含氨物質；

③轉變為碳水化合物和脂肪；

④氧化成二氧化碳和水及尿素，產生能量。

『叄』 氨基酸需要什麼原料

氨基酸合成
氨基酸合成amino acid synthesis
組成蛋白質的大部分氨基酸是以埃姆登-邁耶霍夫（Embden－Meyerhof）途徑與檸檬酸循環的中間物為碳鏈骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、組氨酸，前者的生物合成與磷酸戊糖的中間物赤蘚糖-4-磷酸有關，後者是由ATP與磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在體內合成所有的氨基酸，動物有一部分氨基酸不能在體內合成（必需氨基酸）。必需氨基酸一般由碳水化合物代謝的中間物，經多步反應（6步以上）而進行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶約14種，而必需氨基酸的合成則需要更多的，約有60種酶參與。生物合成的氨基酸除作為蛋白質的合成原料外，還用於生物鹼、木質素等的合成。另一方面，氨基酸在生物體內由於氨基轉移或氧化等生成酮酸而被分解，或由於脫羧轉變成胺後被分解。
氨基酸（amino acid）：是含有一個鹼性氨基和一個酸性羧基的有機化合物，氨基一般連在α-碳上。氨基酸的結構通式
是生物功能大分子蛋白質的基本組成單位。
氨基酸的分類
必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）（賴氨酸，蘇氨酸等）自己不能合成，需要從食物中獲得的氨基酸。
非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成，不需要從食物中獲得的氨基酸。
另有酸性、鹼性、中性、雜環分類，是根據其化學性質分類的。
檢測：
茚三酮反應（ninhydrin reaction）：在加熱條件下，氨基酸或肽與茚三酮反應生成紫色（與脯氨酸反應生成黃色）化合物的反應。
蛋白質：
肽鍵（peptide bond）:一個氨基酸的羧基與另一個的氨基的氨基縮合，除去一分子水形成的醯氨鍵。
肽（peptide）:兩個或兩個以上氨基通過肽鍵共價連接形成的聚合物。
是氨基酸通過肽鍵相連的化合物，蛋白質不完全水解的產物也是肽。肽按其組成的氨基酸數目為2個、3個和4個等不同而分別稱為二肽、三肽和四肽等，一般含10個以下氨基酸組成的稱寡肽（oligopeptide），由10個以上氨基酸組成的稱多肽（polypeptide），它們都簡稱為肽。肽鏈中的氨基酸已不是游離的氨基酸分子，因為其氨基和羧基在生成肽鍵中都被結合掉了，因此多肽和蛋白質分子中的氨基酸均稱為氨基酸殘基（amino acid resie）。
多肽有開鏈肽和環狀肽。在人體內主要是開鏈肽。開鏈肽具有一個游離的氨基末端和一個游離的羧基末端，分別保留有游離的α－氨基和α－羧基，故又稱為多肽鏈的N端（氨基端）和C端（羧基端），書寫時一般將N端寫在分子的左邊，並用（H）表示，並以此開始對多肽分子中的氨基酸殘基依次編號，而將肽鏈的C端寫在分子的右邊，並用（OH）來表示。目前已有約20萬種多肽和蛋白質分子中的肽段的氨基酸組成和排列順序被測定了出來，其中不少是與醫學關系密切的多肽，分別具有重要的生理功能或葯理作用。
多肽在體內具有廣泛的分布與重要的生理功能。其中谷胱甘肽在紅細胞中含量豐富，具有保護細胞膜結構及使細胞內酶蛋白處於還原、活性狀態的功能。而在各種多肽中，谷胱甘肽的結構比較特殊，分子中谷氨酸是以其γ－羧基與半胱氨酸的α－氨基脫水縮合生成肽鍵的，且它在細胞中可進行可逆的氧化還原反應，因此有還原型與氧化型兩種谷胱甘肽。
近年來一些具有強大生物活性的多肽分子不斷地被發現與鑒定，它們大多具有重要的生理功能或葯理作用，又如一些「腦肽」與機體的學習記憶、睡眠、食慾和行為都有密切關系，這增加了人們對多肽重要性的認識，多肽也已成為生物化學中引人矚目的研究領域之一。
多肽和蛋白質的區別，一方面是多肽中氨基酸殘基數較蛋白質少，一般少於50個，而蛋白質大多由100個以上氨基酸殘基組成，但它們之間在數量上也沒有嚴格的分界線，除分子量外，現在還認為多肽一般沒有嚴密並相對穩定的空間結構，即其空間結構比較易變具有可塑性，而蛋白質分子則具有相對嚴密、比較穩定的空間結構，這也是蛋白質發揮生理功能的基礎，因此一般將胰島素劃歸為蛋白質。但有些書上也還不嚴格地稱胰島素為多肽，因其分子量較小。但多肽和蛋白質都是氨基酸的多聚縮合物，而多肽也是蛋白質不完全水解的產物。
蛋白質一級結構（primary structure）：指蛋白質中共價連接的氨基酸殘基的排列順序。
氨基酸是指一類含有羧基並在與羧基相連的碳原子下連有氨基的有機化合物。是構成動物營養所需蛋白質的基本物質。
人體所需的氨基酸約有22種，分非必需氨基酸和必需氨基酸（須從食物中供給）。
必需氨基酸指人體不能合成或合成速度遠不適應機體的需要，必需由食物蛋白供給，這些氨基酸稱為必需氨基酸。共有10種其作用分別是：
（一） 賴氨酸：促進大腦發育，是肝及膽的組成成分，能促進脂肪代謝，調節松果腺、乳腺、黃體及卵巢，防止細胞退還；
（二） 色氨酸：促進胃液及胰液的產生；
（三） 苯丙氨酸：參與消除腎及膀胱功能的損耗；
（四） 蛋氨酸；參與組成血紅蛋白、組織與血清，有促進脾臟、胰臟及淋巴的功能；
（五） 蘇氨酸：有轉變某些氨基酸達到平衡的功能；
（六） 異亮氨酸：參與胸腺、脾臟及腦下腺的調節以及代謝；腦下腺屬總司令部作用於（1） 甲狀腺（2）性腺；
（七） 亮氨酸：作用平衡異亮氨酸；
（八） 纈氨酸：作用於黃體、乳腺及卵巢。
（九） 組氨酸：作用於代謝的調節；
（十）精氨酸：促進傷口癒合，精子蛋白成分。
其理化特性大致有：
1）都是無色結晶。熔點約在230。C以上，大多沒有確切的熔點，熔融時分解並放出CO2；都能溶於強酸和強鹼溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲狀腺素外，均溶於水；除脯氨酸和羥脯氨酸外，均難溶於乙醇和乙醚。
2）有鹼性[二元氨基一元羧酸，例如賴氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三種類型。大多數氨基酸都呈顯不同程度的酸性或鹼性，呈顯中性的較少。所以既能與酸結合成鹽，也能與鹼結合成鹽。
3)由於有不對稱的碳原子，呈旋光性。同時由於空間的排列位置不同，又有兩種構型：D型和L型，組成蛋白質的氨基酸，都屬L型。 由於以前氨基酸來源於蛋白質水解（現在大多為人工合成），而蛋白質水解所得的氨基酸均為α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至於β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途較小，大都用於有機合成、石油化工、醫療等方面。氨基酸及其 衍生物品種很多，大多性質穩定，要避光、乾燥貯存。
◇必需氨基酸（essential amino acids）
指人（或其它脊椎動物）自己不能合成，需要從飲食中獲得的氨基酸，例如賴氨酸、蘇氨酸等氨基酸。
◇非必需氨基酸（nonessential amino acids）
指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成的，不需要由飲食供給的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
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分子中同時含有氨基和羧基的有機化合物，是組成蛋白質的基本單位。

『肆』 氨基酸是在哪裡形成的

氨基酸是在體內合成所有的氨基酸，動物有一部分氨基酸不能在體內合成（必需氨基酸）。

組成蛋白質的大部分氨基酸是以埃姆登-邁耶霍夫（Embden－Meyerhof）途徑與檸檬酸循環的中間物為碳鏈骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、組氨酸，前者的生物合成與磷酸戊糖的中間物赤蘚糖-4-磷酸有關，後者是由ATP與磷酸核糖焦磷酸合成的。

必需氨基酸一般由碳水化合物代謝的中間物，經多步反應（6步以上）而進行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶約14種，而必需氨基酸的合成則需要更多的，約有60種酶參與。

生物合成的氨基酸除作為蛋白質的合成原料外，還用於生物鹼、木質素等的合成。另一方面，氨基酸在生物體內由於氨基轉移或氧化等生成酮酸而被分解，或由於脫羧轉變成胺後被分解。

(4)氨基酸生物合成的起始物質有哪些擴展閱讀

氨基酸它在食物營養中的作用是顯而易見的，但它在人體內並不能直接被利用，而是通過變成氨基酸小分子後被利用的。即它在人體的胃腸道內並不直接被人體所吸收，而是在胃腸道中經過多種消化酶的作用，將高分子蛋白質分解為低分子的多肽或氨基酸後，在小腸內被吸收，沿著肝門靜脈進入肝臟。

一部分氨基酸在肝臟內進行分解或合成蛋白質；另一部分氨基酸繼續隨血液分布到各個組織器官，任其選用，合成各種特異性的組織蛋白質。

在正常情況下，氨基酸進入血液中與其輸出速度幾乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相當恆定。如以氨基氮計，每百毫升血漿中含量為4～6毫克，每百毫升血球中含量為6.5～9.6毫克。

飽餐蛋白質後，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暫時升高，經過6～7小時後，含量又恢復正常。說明體內氨基酸代謝處於動態平衡，以血液氨基酸為其平衡樞紐，肝臟是血液氨基酸的重要調節器。

因此，食物蛋白質經消化分解為氨基酸後被人體所吸收，抗體利用這些氨基酸再合成自身的蛋白質。人體對蛋白質的需要實際上是對氨基酸的需要。

『伍』 簡述生物體合成氨基酸的主要途徑有哪些

人體內的氨基酸分為必需氨基酸和非必需氨基酸。
必需氨基酸的來源有2個,
1、來自食物中的消化吸收

2、來自體內自身組織蛋白的分解。
非必需氨基酸的來源有3個
1、來自食物中的消化吸收
2、來自體內自身組織蛋白的分解
3、來自體內的氨基轉換作用。
它們的去路都是3個：
1、合成各種蛋白質、酶、激素
2、脫氨基作用
3、氨基轉換作用 。

『陸』 氨基酸從哪裡產生的

氨基酸是在體內合成所有的氨基酸，動物有一部分氨基酸不能在體內合成(必需氨基酸)。組成蛋白質的大部分氨基酸是以埃姆登-邁耶霍夫途徑與檸檬酸循環的中間物為碳鏈骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、組氨酸。

氨基酸的來源主要可以分成兩類：一是食物來源，二是非氨基酸物質的轉化。食物來源主要是把攝入的蛋白質經過酶的處理，分解成氨基酸，這種途徑可以獲得必須氨基酸和非必須氨基酸。而非氨基酸物質的轉化則是將體內的糖類或脂肪經過一系列的轉化，最終轉化成氨基酸，這種途徑只能夠得到非必須氨基酸。光合作用是不能夠直接產生氨基酸的，只能夠產生糖類。

『柒』 原核生物蛋白質合成時,起始氨基酸是什麼起始氨醯tRNA是什麼真核生物的起始氨基酸是什麼

原核生物、真核生物大多為甲硫氨酸,原核生物起始氨醯tRNA為fmet 氨醯tRNA.

『捌』 高中生物進：蛋白質合成的全過程.從氨基酸開始

蛋白質生物合成可分為五個階段，氨基酸的活化、多肽鏈合成的起始、肽鏈的延長、肽鏈的終止和釋放、蛋白質合成後的加工修飾。

（一）氨基酸

在進行合成多肽鏈之前,必須先經過活化,然後再與其特異的tRNA結合,帶到mRNA相應的位置上,這個過程靠氨基醯tRNA合成酶催化,此酶催化特定的氨基酸與特異的tRNA相結合,生成各種氨基醯tRNA.每種氨基酸都靠其特有合成酶催化,使之和相對應的tRNA結合,在氨基醯tRNA合成酶催化下,利用ATP供能,在氨基酸羧基上進行活化,形成氨基醯-AMP,再與氨基醯tRNA合成酶結合形成三聯復合物,此復合物再與特異的tRNA作用,將氨基醯轉移到tRNA的氨基酸臂(即3'-末端CCA-OH)上原核細胞中起始氨基酸活化後，還要甲醯化，形成甲醯蛋氨酸tRNA，由N10甲醯四氫葉酸提供甲醯基。而真核細胞沒有此過程。

前面講過運載同一種氨基酸的一組不同tRNA稱為同功tRNA。一組同功tRNA由同一種氨醯基tRNA合成酶催化。氨基醯tRNA合成酶對tRNA和氨基酸兩者具有專一性，它對氨基酸的識別特異性很高，而對tRNA識別的特異性較低。

氨基醯tRNA合成酶是如何選擇正確的氨基酸和tRNA呢？按照一般原理，酶和底物的正確結合是由二者相嵌的幾何形狀所決定的，只有適合的氨基酸和適合的tRNA進入合成酶的相應位點，才能合成正確的氨醯基tRNA。現在已經知道合成酶與L形tRNA的內側面結合，結合點包括接近臂，DHU臂和反密碼子臂D柄、反密碼子和可變環與酶反應

乍看起來，反密碼子似乎應該與氨基酸的正確負載有關，對於某些tRNA也確實如此，然而對於大多數tRNA來說，情況並非如此，人們早就知道，當某些tRNA上的反密碼子突變後，但它們所攜帶的氨工酸卻沒有改變。1988年，候稚明和Schimmel的實驗證明丙氨酸tRNA酸分子的氨基酸臂上G3：U70這兩個鹼基發生突變時則影響到丙氨醯tRNA合成酶的正確識別，說明G3：U70是丙氨酸tRNA分子決定其本質的主要因素。tRNA分子上決定其攜帶氨基酸的區域叫做副密碼子。一種氨基醯tRNA合成酶可以識別以一組同功tRNA，這說明它們具有共同特徵。例如三種丙氨酸tRNA（tRNAAlm/CUA,tRNAAim/GGC,tRNAAin/UGC都具有G3：U70副密碼子。）但沒有充分的證據說明其它氨基醯tRNA合成酶也識別同功tRNA組中相同的副密碼子。另外副密碼子也沒有固定的位置，也可能並不止一個鹼基對。

（二）多肽鏈合成的起始

核蛋白體大小亞基，mRNA起始tRNA和起始因子共同參與肽鏈合成的起始。

1、大腸桿菌細胞翻譯起始復合物形成的過程：

（1）核糖體30S小亞基附著於mRNA起始信號部位：原核生物中每一個mRNA都具有其核糖體結合位點，它是位於AUG上游8-13個核苷酸處的一個短片段叫做SD序列。這段序列正好與30S小亞基中的16S rRNA3』端一部分序列互補，因此SD序列也叫做核糖體結合序列，這種互補就意味著核糖體能選擇mRNA上AUG的正確位置來起始肽鏈的合成，該結合反應由起始因子3（IF-3）介導，另外IF-1促進IF-3與小亞基的結合，故先形成IF3-30S亞基-mRNA三元復合物。

（2）30S前起始復合物的形成：在起始因子2作用下，甲醯蛋氨醯起 始tRNA與mRNA分子中的AUG相結合，即密碼子與反密碼子配對，同時IF3從三元復合物中脫落，形成30S前起始復合物，即IF2-3S亞基-mRNA-fMet-tRNAfmet復合物，此步需要GTP和Mg2+參與。

（3）70S起始復合物的形成：50S亞基上述的30S前起始復合物結合，同時IF2脫落，形成70S起始復合物，即30S亞基-mRNA-50S亞基-mRNA-fMet-tRNAfmet復合物。此時fMet-tRNAfmet占據著50S亞基的肽醯位。而A位則空著有待於對應mRNA中第二個密碼的相應氨基醯tRNA進入，從而進入延長階段，2、真核細胞蛋白質合成的起始

真核細胞蛋白質合成起始復合物的形成中需要更多的起始因子參與，因此起始過程也更復雜。

（1）需要特異的起始tRNA即，-tRNAfmet，並且不需要N端甲醯化。已發現的真核起始因子有近10種（eukaryote Initiation factor,eIF）

（2）起始復合物形成在mRNA5』端AUG上游的帽子結構，（除某些病毒mRNA外）

（3）ATP水解為ADP供給mRNA結合所需要的能量。真核細胞起始復合物的形成過程是：翻譯起始也是由eIF-3結合在40S小亞基上而促進80S核糖體解離出60S大亞基開始，同時eIF-2在輔eIF-2作用下，與Met-tRNAfmet及GTP結合，再通過eIF-3及eIF-4C的作用，先結合到40S小亞基，然後再與mRNA結合。

mRNA結合到40S小亞基時，除了eIF-3參加外，還需要eIF-1、eIF-4A及eIF-4B並由ATP小解為ADP及Pi來供能，通過帽結合因子與mRNA的帽結合而轉移到小亞基上。但是在mRNA5』端並未發現能與小亞基18SRNA配對的S-D序列。目前認為通過帽結合後，mRNA在小亞基上向下游移動而進行掃描，可使mRNA上的起始密碼AUG在Met-tRNAfmet的反密碼位置固定下來，進行翻譯起始。

通過eIF-5的作用，可使結合Met-tRNAfmet·GTP及mRNAR40S小亞基與60S大亞基結合，形成80S復合物。eIF-5具有GTP酶活性，催化GTP水解為GDP及Pi，並有利於其它起始因子從40S小亞基表面脫落，從而有利於40S與60S兩個亞基結合起來，最後經eIF-4D激活而成為具有活性的80SMet-tRNAfmet· mRNA起始復合物。
（三）多肽鏈的延長

在多肽鏈上每增加一個氨基酸都需要經過進位，轉肽和移位三個步驟。

（1）為密碼子所特定的氨基酸tRNA結合到核蛋白體的A位，稱為進位。氨基醯tRNA在進位前需要有三種延長因子的作用，即，熱不穩定的EF（Unstable temperature,EF）EF-Tu,熱穩定的EF(stable temperature EF,EF-Ts)以及依賴GTP的轉位因子。EF-Tu首先與GTP結合，然後再與氨基醯tRNA結合成三元復合物，這樣的三元復合物才能進入A位。此時GTP水解成GDP，EF-Tu和GDP與結合在A位上的氨基醯tRNA分離
肽鍵的形成

①核蛋白體「給位」上攜甲醯蛋氨醯 基（或肽醯）的tRNA

②核蛋白體「受體」上新進入的氨基醯tRNA;

③失去甲醯蛋氨醯基（或肽醯）後，即將從核蛋白體脫落的tRNA;

④接受甲醯蛋氨醯基（或肽醯）後已增長一個氨基酸殘基的肽鍵

（2）轉肽--肽鍵的形成（peptide bond formation）

在70S起始復合物形成過程中，核糖核蛋白體的P位上已結合了起始型甲醯蛋氨酸tRNA，當進位後，P位和A位上各結合了一個氨基醯tRNA，兩個氨基酸之間在核糖體轉肽酶作用下，P位上的氨基酸提供α-COOH基，與A位上的氨基酸的α-NH2形成肽鍵，從而使P位上的氨基酸連接到A位氨基酸的氨基上，這就是轉肽。轉肽後，在A位上形成了一個二肽醯tRNA（圖18-13）。

（3)移位（Translocation)

轉肽作用發生後，氨基酸都位於A位，P位上無負荷氨基酸的tRNA就此脫落，核蛋白體沿著mRNA向3』端方向移動一組密碼子，使得原來結合二肽醯tRNA的A位轉變成了P位，而A位空出，可以接受下一個新的氨基醯tRNA進入，移位過程需要EF-2，GTP和Mg2+的參加（圖18-14）。

以後，肽鏈上每增加一個氨基酸殘基，即重復上述進位，轉肽，移位的步驟，直至所需的長度，實驗證明mRNA上的信息閱讀是從5』端向3』端進行，而肽鏈的延伸是從氮基端到羧基端。所以多肽鏈合成的方向是N端到C端
（四）翻譯的終止及多肽鏈的釋放

無論原核生物還是真核生物都有三種終止密碼子UAG，UAA和UGA。沒有一個tRNA能夠與終止密碼子作用，而是靠特殊的蛋白質因子促成終止作用。這類蛋白質因子叫做釋放因子，原核生物有三種釋放因子：RF1，RF2T RF3。RF1識別UAA和UAG，RF2識別UAA和UGA。RF3的作用還不明確。真核生物中只有一種釋放因子eRF，它可以識別三種終止密碼子。

不管原核生物還是真核生物，釋放因子都作用於A位點，使轉肽酶活性變為水介酶活性，將肽鏈從結合在核糖體上的tRNA的CCA末凋上水介下來，然後mRNA與核糖體分離，最後一個tRNA脫落，核糖體在IF-3作用下，解離出大、小亞基。解離後的大小亞基又重新參加新的肽鏈的合成，循環往復，所以多肽鏈在核糖體上的合成過程又稱核糖體循環（ribosome cycle）（圖18-16）。

（五）多核糖體循環

上述只是單個核糖體的翻譯過程，事實上在細胞內一條mRNA鏈上結合著多個核糖體，甚至可多到幾百個。蛋白質開始合成時，第一個核糖體在mRNA的起始部位結合，引入第一個蛋氨酸，然後核糖體向mRNA的3』端移動一定距離後，第二個核糖體又在mRNA的起始部位結合，現向前移動一定的距離後，在起始部位又結合第三個核糖體，依次下去，直至終止。兩個核糖體之間有一定的長度間隔，每個核糖體都獨立完成一條多肽鏈的合成，所以這種多核糖體可以在一條mRNA鏈上同時合成多條相同的多肽鏈，這就大大提高了翻譯的效
多聚核糖體的核糖體個數，與模板mRNA的長度有關，例如血紅蛋白的多肽鏈mNRA編碼區有450個核苷酸組成，長約150nm 。上面串連有5-6個核糖核蛋白體形成多核糖體。而肌凝蛋白的重鏈mRNA由5400個核苷酸組成，它由60多個核糖體構成多核糖體完成多肽鏈的合成