⑴ 蛋白質的結構分為哪幾個層次 各有何特點
蛋白質是由20種不同的氨基酸組成的多肽鏈所構成
它可以描述成4級層次結構。其中一級結
構是指構成多肽鏈的氨基酸排列順序
它是一種一維的信息;
二級結構是由相鄰連續的若干氨基酸在局部空間折疊形成具有一定規則的片段子結構
如螺旋結構、折疊結構和回折結構;
三級結構是指由規則的二級結構進一步折疊形成的三維空間形狀;
四級結構是指若干條多肽鏈相互作用形成穩定的空間結構一維氨基酸序列在沒有進行空間折疊前沒有功能意義的二級結構是蛋白質空間結構的基本單元它們之間相互作用
形成超二級結構
它是一種從二級向三級結構轉化的中間結構
如結構
超二級結構進一步組合形成一定功能
的結構域
可看成是最基本的功能實體
但其尚不具備完整的生物活性
空間自然折疊的三維形狀最終決定蛋白質的功能
。
⑵ 蛋白質的組成元素具體有哪些
蛋白質概蛋白質是由C(碳)、H(氫)、O(氧)、N(氮)組成,一般蛋白質可能還會含有P(磷)、S(硫)、Fe(鐵)、Zn(鋅)、Cu(銅)、B(硼)、Mn(錳)、I(碘)、Mo(鉬)等。這些元素在蛋白質中的組成百分比約為:碳50% 氫7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量念:蛋白質是組成人體一切細胞、組織的重要成分。機體所有重要的組成部分都需要有蛋白質的參與。一般說,蛋白質約占人體全部質量的18%,最重要的還是其與生命現象有關。
蛋白質是組成人體一切細胞、組織的重要成分。機體所有重要的組成部分都需要有蛋白質的參與。一般說,蛋白質約占人體全部質量的18%,最重要的還是其與生命現象有關。
蛋白質(protein)是生命的物質基礎,是有機大分子,是構成細胞的基本有機物,是生命活動的主要承擔者。沒有蛋白質就沒有生命。氨基酸是蛋白質的基本組成單位。它是與生命及與各種形式的生命活動緊密聯系在一起的物質。
蛋白質的作用:
1,構成生物體,如結構蛋白,
2,運輸作用,如血紅蛋白
3,催化作用,如酶,
4,調節作用,如胰島素
5,免疫作用,如抗體,
6,運動作用,如肌纖維中的肌球蛋白和肌動蛋白
7,控製作用,如阻遏蛋白
⑶ 蛋白質是組成人體哪四種的主要成分
蛋白質是組成人體細胞、組織、有機大分子、身體部件四種的主要成分。而且身體的所有重要部位都需與蛋白質有關。一般蛋白質約占人體總質量的18%,最重要的是與生命現象有關。
蛋白質(protein)是生命的物質基礎,是有機大分子,是構成細胞的基本有機物,是生命活動的主要承擔者。沒有蛋白質就沒有生命。氨基酸是蛋白質的基本組成單位。它是與生命及與各種形式的生命活動緊密聯系在一起的物質。機體中的每一個細胞和所有重要組成部分都有蛋白質參與。
⑷ 生物的蛋白質的作用和組成
蛋白質是生命活動的基礎,是與生命及各種形式的生命活動緊密聯系在一起的物質。是細胞結構的基礎,如(毛發),還可負責物質的轉運,如(血紅蛋白),還可做為催化劑,參與催化和調節生物體的每個生化反應。還可在細胞間傳送信號。還可識別對機體有害的物質,如(免逸蛋白)。
蛋白質由20多種氨基酸組成。由多個氨基酸脫水縮合,形成多肽,再折疊形成具有一定空間結構的蛋白質。
⑸ 蛋白質是由什麼組成的
一、蛋白質
(占鮮重7-10%,乾重50%)
結構
元素組成
C、H、O、N,有的還有P、S、Fe、Zn、Cu、B、Mn、I等
單體
氨基酸
(約20種,必需8種,非必需12種)
化學結構
由多個氨基酸分子脫水縮合而成,含有多個肽鍵的化合物,叫多肽。
多肽呈鏈狀結構,叫肽鏈。一個蛋白質分子含有一條或幾條肽鏈。
高級結構
多肽鏈形成不同的空間結構,分二、三、四級。
結構特點
由於組成蛋白質的氨基酸的種類、數目、排列次序不同,於是肽鏈的空間結構千差萬別,因此蛋白質分子的結構是極其多樣的。
功能○蛋白質的結構多樣性決定了它的特異性/功能多樣性。
1.
構成細胞和生物體的重要物質:如細胞膜、染色體、肌肉中的蛋白質;
2.
有些蛋白質有催化作用:如各種酶;
3.
有些蛋白質有運輸作用:如血紅蛋白、載體蛋白;
4.
有些蛋白質有調節作用:如胰島素、生長激素等;
5.
有些蛋白質有免疫作用:如抗體。
備注○連接兩個氨基酸分子的鍵(—NH—CO—)叫肽鍵。
○各種蛋白質在結構上所具有的共同特點(通式):
1.
每種氨基酸至少都含有一個氨基和一個羧基連同一碳原子上;
2.
各種氨基酸的區別在於R基的不同。
○
變性(熟雞蛋)&鹽析&凝固(豆腐)
計算○由N個aa形成的一條肽鏈圍成環狀蛋白質時,產生水/肽鍵
N
個;
○N個aa形成一條肽鏈時,產生水/肽鍵
N-1
個;
○N個aa形成M條肽鏈時,產生水/肽鍵
N-M
個;
○N個aa形成M條肽鏈時,每個aa的平均分子量為α,那麼由此形成的蛋白質
的分子量為
N×α-(N-M)×18
⑹ 蛋白質是構成生物體的什麼 急用 拜託啦.
蛋白質是構成一切細胞和組織結構必不可少的成分.它是人類生命活動最重要的物質基礎.
在人體細胞中,蛋白質約佔1/3,成年人體內平均約含蛋白質16.3%,皮膚和骨骼肌中約佔80%,膠原約佔25%,血液中約佔5%,其總量僅次於水分.蛋白質由不同的氨基酸所組成,其中一部分可以由人體自己合成,稱為非必需氨基酸;而另外約有八種氨基酸必需由食物供給,稱為必需氨基酸.食物中如含有齊全的必需氨基酸,而且數量又多,這種食物蛋白質營養價值就高.如牛肉、雞蛋、魚、典豆等,其含完全蛋白質較豐富,所以營養價值就高.而米面等食物所含的蛋白質為不完全蛋白質,所以營養價值就低些.因此,飲食單調就會造成營養失調.平時注意各種食品的搭配,就可以發揮蛋白質互補作用.有實驗表明,營養價值最高的食品是35%雞蛋白和65%土豆蛋白的混製品.
⑺ 蛋白質結構組成分別是怎樣的
蛋白質結構:是指蛋白質分子的空間結構。作為一類重要的生物大分子,蛋白質主要由碳、氫、氧、氮等化學元素組成。所有蛋白質都是由20種不同氨基酸連接形成的多聚體,在形成蛋白質後,這些氨基酸又被稱為殘基。蛋白質和多肽之間的界限並不是很清晰,有人基於發揮功能性作用的結構域所需的殘基數認為,若殘基數少於40,就稱之為多肽或肽。要發揮生物學功能,蛋白質需要正確折疊為一個特定構型,主要是通過大量的非共價相互作用(如氫鍵,離子鍵,范德華力和疏水作用)來實現;此外,在一些蛋白質(特別是分泌性蛋白質)折疊中,二硫鍵也起到關鍵作用。為了從分子水平上了解蛋白質的作用機制,常常需要測定蛋白質的三維結構。由研究蛋白質結構而發展起來了結構生物學,採用了包括X射線晶體學、核磁共振等技術來解析蛋白質結構。一定數量的殘基對於發揮某一生物化學功能是必要的;40-50個殘基通常是一個功能性結構域大小的下限。蛋白質大小的范圍可以從這樣一個下限一直到數千個殘基。目前估計的蛋白質的平均長度在不同的物種中有所區別,一般約為200-380個殘基,而真核生物的蛋白質平均長度比原核生物長約55%。更大的蛋白質聚合體可以通過許多蛋白質亞基形成;如由數千個肌動蛋白分子聚合形成蛋白纖維。
蛋白質組成:蛋白質是一種化學結構非常復雜的化合物,它主要由碳、氫、氧、氮四種元素構成的,有的蛋白質還含有硫、磷、鐵、碘和銅等其它元素。這些元素首先按照一定的結構構成氨基酸,許多氨基酸再以一定的方式組合成蛋白質,所以,氨基酸是構成蛋白質的基本單位。人體內的蛋白質是由20多種氨基酸組合而成的,各種氨基酸對機體都是必不可少的,其中有些所需的氨基酸在體內不能合成,必須由食物中的蛋白質提供,被稱為「必需氨基酸」,主要有異亮氨酸、亮氨酸、賴氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、蘇氨酸、色氨酸、纈氨酸等8種,嬰兒所必需的氨基酸除以上外,尚有組氨酸和精氨酸。其餘的一些氨基酸也是體內需要的,但能夠在體內合成,不一定通過食物供給,稱為「非必需氨基酸」,其合成可由其它氨基酸轉變而成,如體內酪氨酸(非必需氨基酸)可由苯丙氨酸(必需氨基酸)轉變而成;胱氨酸(非必需氨基酸)可由蛋氨酸(必需氨基酸)轉變而來。
⑻ 蛋白質是怎樣構成的
1.組織蛋白的組成和修復是生物體組織器官的重要組成部分,人體的所有組織器官都不含蛋白質。在人體的薄組織中,如肌肉組織和心、肝、腎等器官中,有大量的蛋白質;骨骼、牙齒,甚至手指和腳趾也含有大量蛋白質;在細胞中,除了水,蛋白質約占細胞內物質的80%。因此,組織器官的組成是蛋白質最重要的生理功能。
蛋白質在體內降解成氨基酸後,只有一種脫氨基產生的酮酸可以被三羧酸循環直接或間接氧化分解,同時釋放能量,是人體的能量來源之一。但是蛋白質的這種功能是可以被碳水化合物和脂肪替代的。因此,提供能量是蛋白質的第二功能。
⑼ 蛋白質生物合成體系包括哪些組成部分它們各起何作用
(一)蛋白質合成體系的重要組分
翻譯:蛋白質的生物合成,即翻譯,就是將核酸中由 4 種核苷酸序列編碼的遺傳信息,通過遺傳密碼破譯的方式解讀為蛋白質一級結構中20種氨基酸的排列順序 。
1.mRNA與遺傳密碼;
mRNA分子上從5』至3』方向,由AUG開始,每3個核苷酸為一組,決定肽鏈上某一個氨基酸或蛋白質合成的起始、終止信號,稱為三聯體密碼。
從mRNA 5』端起始密碼子AUG到3』端終止密碼子之間的核苷酸序列,各個三聯體密碼連續排列編碼一個蛋白質多肽鏈,稱為開放閱讀框架(ORF)。
密碼子特點:
①閱讀方向:5』→3』;②無標點符號;③密碼子不重疊;④密碼子的簡並性;⑤密碼子與反密碼子的作用;⑥起始密碼子AUG,終止密碼子UAA,UAG,UGA;⑦密碼子的通用性和例外。
2.tRNA
蛋白質合成過程中,起著運輸氨基酸的作用。有如下的功能:
①3』末端攜帶氨基酸;②識別氨基醯-tRNA合成酶的位點;③核糖體識別位點;④反密碼子的位點。
3.rRNA與核糖體
⑴.rRNA的主要功能是形成核糖體,是蛋白質合成的場所。
⑵.核糖體的活性中心:
二位點模型:A位(氨醯基部位),氨基醯-tRNA進入部位。
P位(肽基部位),為起始tRNA或正在延伸中的肽醯-tRNA結合部位。
三位點模型:除了A位和P位外,還有E位,空載tRNA離開的位點。
⑶.多核糖體:mRNA同時與若干個核糖體結合形成的念珠狀結構,稱為多核糖體
4.輔助因子
⑴.起始因子:參與蛋白質生物合成起始的蛋白因子;
⑵.延伸因子:參與蛋白質生物合成過程中肽鏈延伸的蛋白因子;
⑶.釋放因子:作用是與終止密碼子結合終止肽鏈的的合成並使肽鏈從核糖體上釋放出來。
(二)蛋白質的生物合成過程
翻譯過程從閱讀框架的5´-AUG開始,按mRNA模板三聯體密碼的順序延長肽鏈,直至終止密碼出現。
1.氨基酸的活化;
⑴.氨基醯-tRNA合成酶
⑵.過程:
氨基醯-tRNA合成酶
ATP + AA -----------------→ AA-AMP-酶 + PPi
tRNA + AA-AMP-酶 -----------------→ 氨基醯-tRNA + 酶
①氨基醯-tRNA合成酶對底物氨基酸和tRNA都有高度特異性。
②氨基醯-tRNA合成酶具有校正活性。
③氨基醯-tRNA的表示方法:
Ala-tRNAAla 、Ser-tRNASer 、Met-tRNAMet
2.肽鏈合成的起始 :
⑴.SD序列和起始因子
SD序列:mRNA 5』翻譯起始區富含嘌呤的序列
起始因子:
原核生物:IF-1、IF-2、IF-3
真核生物:eIF-1、eIF-2、eIF-2A、eIF-3等
⑵.起始氨醯-tRNA
真核生物: Met-tRNAiMet
原核生物: fMet- tRNAifMet
⑶.起始復合物的形成
①核蛋白體大小亞基分離;
②mRNA在小亞基定位結合;
③起始氨基醯-tRNA的結合;
④核蛋白體大亞基結合。
3.肽鏈的延伸:
⑴.延伸過程所需蛋白因子稱為延長因子;
原核生物:EF-T(EF-Tu, EF-Ts)、EF-G
真核生物:EF-1 、EF-2
⑵.過程
進位:指根據mRNA下一組遺傳密碼指導,使相應氨基醯-tRNA進入核蛋白體A位,消耗1分子ATP;
轉肽:是由轉肽酶催化的肽鍵形成過程;
移位:肽醯-tRNA由A位→P位的過程,消耗1分子ATP;
4.肽鏈合成的終止和釋放
⑴.原核生物釋放因子:RF-1,RF-2,RF-3
真核生物釋放因子:eRF
⑵.釋放因子的功能:
一是識別終止密碼,如RF-1特異識別UAA、UAG;而RF-2可識別UAA、UGA。
二是誘導轉肽酶改變為酯酶活性,相當於催化肽醯基轉移到水分子-OH上,使肽鏈從核蛋白體上釋放。
5.GTP在蛋白質的生物合成中的作用
蛋白質合成過程是一個大量消耗能量的過程。除去氨基酸活化是消耗ATP外,此外消耗的都是GTP。原因是GTP使一些蛋白質因子與tRNA或核糖體易於以非共價鍵結合。
(三)肽鏈合成後的加工與定向運輸
從核蛋白體釋放出的新生多肽鏈不具備蛋白質生物活性,必需經過不同的翻譯後復雜加工過程才轉變為天然構象的功能蛋白。
⑴.加工的方式:
①多肽鏈折疊為天然的三維結構:新生肽鏈的折疊在肽鏈合成中、合成後完成,新生肽鏈N端在核蛋白體上一出現,肽鏈的折疊即開始。可能隨著序列的不斷延伸肽鏈逐步折疊,產生正確的二級結構、模序、結構域到形成完整空間構象;一般認為,多肽鏈自身氨基酸順序儲存著蛋白質折疊的信息,即一級結構是空間構象的基礎;細胞中大多數天然蛋白質折疊都不是自動完成,而需要其他酶、蛋白輔助。
幾種有促進蛋白折疊功能的大分子:
a.分子伴侶:分子伴侶是細胞一類保守蛋白質,可識別肽鏈的非天然構象,促進各功能域和整體蛋白質的正確折疊。
b. 蛋白二硫鍵異構酶:多肽鏈內或肽鏈之間二硫鍵的正確形成對穩定分泌蛋白、膜蛋白等的天然構象十分重要,這一過程主要在細胞內質網進行。
二硫鍵異構酶在內質網腔活性很高,可在較大區段肽鏈中催化錯配二硫鍵斷裂並形成正確二硫鍵連接,最終使蛋白質形成熱力學最穩定的天然構象。
c.肽-脯氨醯順反異構酶:多肽鏈中肽醯-脯氨酸間形成的肽鍵有順反兩種異構體,空間構象明顯差別。
肽醯-脯氨醯順反異構酶可促進上述順反兩種異構體之間的轉換。
肽醯-脯氨醯順反異構酶是蛋白質三維構象形成的限速酶,在肽鏈合成需形成順式構型時,可使多肽在各脯氨酸彎折處形成准確折疊。
②肽鏈一級結構的修飾
a.肽鏈N端的修飾
b.個別氨基酸的修飾
c.多肽鏈的水解修飾
③高級結構修飾。
a.亞基聚合
b.輔基連接
c.疏水脂鏈的共價連接
⑵.運輸
①蛋白質合成後需要經過復雜機制,定向輸送到最終發揮生物功能的細胞靶部位,這一過程稱為蛋白質的靶向輸送。
②所有靶向輸送的蛋白質結構中存在分選信號,主要為N末端特異氨基酸序列,可引導蛋白質轉移到細胞的適當靶部位,這一序列稱為信號序列 。
③各種新生分泌蛋白的N端有保守的氨基酸序列稱信號肽。
輸送的方式有兩種:「翻譯轉運同步機制」和「翻譯後轉運機制」
詳情見:
http://www.foodmate.net/lesson/48/14.php