Ⅰ 酶作為生物催化劑有什麼特點
1、高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高，使得反應速率更快；
2、專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽；
3、溫和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的。
4、活性可調節性：包括抑制劑和激活劑調節、反饋抑制調節、共價修飾調節和變構調節等。
5、有些酶的催化性與輔因子有關。
6、易變性，由於大多數酶是蛋白質，因而會被高溫、強酸、強鹼等破壞。
Ⅱ 生物體中的酶作為生物催化劑,它有哪些催化特性
專一性、高效性、可調節性
酶是蛋白質，所以酶促反應又固有其特點:
(1)酶易失活:
(2)、高度的催化效率:
一般而論，酶促反應速度比非催化反應高106-1013倍，例如，反應
H2O2+H2O2→2H2O+O2
在無催化劑時，需活化能18，000卡/克分子;膠體鈀存在時，需活化能11，700卡/克分子;有過氧化氫酶(catalase)存在時，僅需活化能2，000卡/克分子以下。
用
-澱粉酶催化澱粉水解，1克結晶酶在65
C條件下可催化2噸澱粉水解。
(3)、高度的專一性:
酶對所作用的底物有嚴格的選擇性，一種酶只作用於一類化合物或一定的化學鍵，以促進一定的化學變化，並生成一定的產物，這種現象稱為酶的特異性或專一性(specificity)。受酶催化的化合物稱為該酶的底物或作用物(substrate)。
酶對底物的專一性通常分為以下幾種:
結構專一性:
①絕對特異性(absolute
specifictity)
有的酶只作用於一種底物產生一定的反應，稱為絕對專一性，如脲酶(urease)，只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。
②相對特異性(relative
specificity)
一種酶可作用於一類化合物或一種化學鍵，這種不太嚴格的專一性稱為相對專一性。如脂肪酶(lipase)不僅水解脂肪，也能水解簡單的酯類;磷酸酶(phosphatase)對一般的磷酸酯都有作用，無論是甘油的還是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。
立體異構特異性(stereopecificity)
酶對底物的立體構型的特異要求，稱為立體異構專一性或特異性，分為旋光異構專一性和順反(幾何)異構專一性。如α-澱粉酶(α-amylase)只能水解澱粉中α-1,4-糖苷鍵，不能水解纖維素中的β-1，4-糖苷鍵;L-乳酸脫氫酶(L-lacticacid
dehydrogenase)的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。而延胡索酸酶只能催化延胡索酸(反丁烯二酸)生成蘋果酸，而不能催化順丁烯二酸反應。
(4)、酶活性的可調節性:
酶是生物體的組成成份，和體內其他物質一樣，不斷在體內新陳代謝，酶的催化活性也受多方面的調控。例如，酶的生物合成的誘導和阻遏、酶的化學修飾、抑制物的調節作用、代謝物對酶的反饋調節、酶的別構調節以及神經體液因素的調節等，這些調控保證酶在體內新陳代謝中發揮其恰如其分的催化作用，使生命活動中的種種化學反應都能夠有條不紊、協調一致地進行。有胞內酶和胞外酶之分，也有單體酶和多酶復合體之分。
(5)酶反應條件溫和但不穩定:
反應條件:室溫、常壓、溫和的PH。酶是蛋白質，酶促反應要求一定的pH、溫度等溫和的條件，但劇烈條件反而使酶失活，如強酸、強鹼、有機溶劑、重金屬鹽、高溫、紫外線、劇烈震盪等任何使蛋白質變性的理化因素都可能使酶變性而失去其催化活性。
Ⅲ 酶催化作用的特點
酶催化作用的特點
生物體內的各種化學反應，幾乎都是由酶催化的。酶所催化的反應叫酶促反應。酶促反應中被酶作用的物質叫做底物。經反應生成的物質叫做產物。酶作為生物催化劑，與一般催化劑有相同之處，也有其自身的特點。
相同點：
（1）改變化學反應速率，本身不被消耗；
（2） 只能催化熱力學允許進行的反應；
（3） 加快化學反應速率，縮短達到平衡時間，但不改變平衡點；
（4）降低活化能，使速率加快。
不同點：
（1）高效性，指催化效率很高，使得反應速率很快；
（2）專一性，任何一種酶只作用於一種或幾種相關的化合物，這就是酶對底物的專一性；
（3）多樣性，指生物體內具有種類繁多的酶；
（4）易變性，由於大多數酶是蛋白質，因而會被高溫、強酸、強鹼等破壞；
（5）反應條件的溫和性，酶促反應在常溫、常壓、生理pH條件下進行；
（6）酶的催化活性受到調節、控制；
（7）有些酶的催化活性與輔因子有關。
Ⅳ 酶催化作用的特點
酶催化作用的特點
生物體內的各種化學反應，幾乎都是由酶催化的。酶所催化的反應叫酶促反應。酶促反應中被酶作用的物質叫做底物。經反應生成的物質叫做產物。酶作為生物催化劑，與一般催化劑有相同之處，也有其自身的特點。
相同點：
（1）改變化學反應速率，本身不被消耗；
（2）
只能催化熱力學允許進行的反應；
（3）
加快化學反應速率，縮短達到平衡時間，但不改變平衡點；
（4）降低活化能，使速率加快。
不同點：
（1）高效性，指催化效率很高，使得反應速率很快；
（2）專一性，任何一種酶只作用於一種或幾種相關的化合物，這就是酶對底物的專一性；
（3）多樣性，指生物體內具有種類繁多的酶；
（4）易變性，由於大多數酶是蛋白質，因而會被高溫、強酸、強鹼等破壞；
（5）反應條件的溫和性，酶促反應在常溫、常壓、生理pH條件下進行；
（6）酶的催化活性受到調節、控制；
（7）有些酶的催化活性與輔因子有關。
Ⅳ 什麼是酶與化學催化劑相比，酶作為生物催化劑有哪些特點
催化特定化學反應的蛋白質、RNA或其復合體.是生物催化劑,能通過降低反應的活化能加快反應速度,但不改變反應的平衡點.絕大多數酶的化學本質是蛋白質.
酶的特性
1．高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高,使得反應速率更快；
2．專一性：一種酶只能催化一種或一類底物,如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽；
3．多樣性：酶的種類很多,大約有4000多種；
4．溫和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的.
5 .易變性,由於大多數酶是蛋白質,因而會被高溫、強酸、強鹼等破壞.
一般來說,動物體內的酶最適溫度在35到40℃之間,植物體內的酶最適溫度在40-50℃之間；細菌和真菌體內的酶最適溫度差別較大,有的酶最適溫度可高達70℃.動物體內的酶最適PH大多在6.5-8.0之間,但也有例外,如胃蛋白酶的最適PH為1.8,植物體內的酶最適PH大多在4.5-6.5之間.
Ⅵ 酶作為一種生物催化劑，有哪些催化特性
1、高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高,使得反應速率更快；
2、專一性：一種酶只能催化一種或一類底物,如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽；
3、溫和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的.
4、活性可調節性：包括抑制劑和激活劑調節、反饋抑制調節、共價修飾調節和變構調節等；
5、易變性：由於大多數酶是蛋白質,因而會被高溫、強酸、強鹼等破壞。
此外有些酶的催化性還與輔因子有關。
Ⅶ 酶催化作用的特點
酶催化作用的特點
生物體內的各種化學反應,幾乎都是由酶催化的.酶所催化的反應叫酶促反應.酶促反應中被酶作用的物質叫做底物.經反應生成的物質叫做產物.酶作為生物催化劑,與一般催化劑有相同之處,也有其自身的特點.
相同點：
（1）改變化學反應速率,本身不被消耗；
（2） 只能催化熱力學允許進行的反應；
（3） 加快化學反應速率,縮短達到平衡時間,但不改變平衡點；
（4）降低活化能,使速率加快.
不同點：
（1）高效性,指催化效率很高,使得反應速率很快；
（2）專一性,任何一種酶只作用於一種或幾種相關的化合物,這就是酶對底物的專一性；
（3）多樣性,指生物體內具有種類繁多的酶；
（4）易變性,由於大多數酶是蛋白質,因而會被高溫、強酸、強鹼等破壞；
（5）反應條件的溫和性,酶促反應在常溫、常壓、生理pH條件下進行；
（6）酶的催化活性受到調節、控制；
（7）有些酶的催化活性與輔因子有關.
Ⅷ 酶催化作用有什麼特點
（一）高度特異性（專一性） 指酶對所作用的底物有嚴格的選擇性。一種酶只能對一種底物或某一類物質起催化作用，而其它化學催化劑一般對底物要求不嚴格。如：H+可以催化澱粉、脂肪、蔗糖、蛋白質等水解，而蛋白酶只能催化蛋白質水解，對澱粉、脂肪、蔗糖卻無催化特性。 根據酶對底物的選擇程度不同，將酶作用的專一性可分為兩種類型： 1、結構專一性 根據酶對底物組成部分選擇程度的不同又可分為： （1）絕對專一性 指酶對底物的要求非常嚴格，只作用於一種底物，而不作用於其它任何物質。指酶可作用於一類底物。如：脲酶只能催化尿素分解生成氨和二氧化碳，而對尿素的衍生物甲基尿素則不起作用。 如脂肪酶，不僅能催化酯醯甘油水解成甘油和脂肪酸，而且只要底物有羧酸酯鍵存在，即可發揮作用。 （2）相對專一性 這些酶對底物的要求比上述絕對專一性要低一些，可作用一類結構相近的底物。具有相對專一性的酶作用於底物時，對鍵兩端的基團要求程度不同，對其中一個基團要求嚴格，，對另一個則要求不嚴格，這種專一性稱基團專一性（族專一性）。例如，α-D-葡萄糖苷酶不但要求α-糖苷鍵，並且要求α-糖苷鍵的一端必須有葡萄糖殘基，即α-葡萄糖苷，而對鍵的另一端R基團則要求不嚴，因此他可催化α-D-葡萄糖苷衍生物α-糖苷鍵的水解。 有些酶只作用於底物一定的鍵，而對鍵兩端的基團並無嚴格要求，這是另外一種相對專一性，稱鍵專一性，例如酯酶催化酯鍵的水解，對底物中的R及R『都沒有嚴格的要求，只是對於不同的酯類，水解速度有所不同。 2、立體異構專一性 當底物具有立體異構時，酶只能對底物的立體異構體中的一種起作用，而對另一種則無作用。 （1）旋光異構專一性 如：D-氨基酸氧化酶只能催化D-氨基酸氧化脫氨。而對L-氨基酸無作用。 （2）幾何異構專一性 如：琥珀酸脫氫酶只能催化琥珀酸脫氫生成延胡索酸，而不能生成順丁烯二酸，稱為幾何異構專一性 為了解釋酶作用的專一性，曾提出過不同的假說，早在1894年，Fisher提出：「鎖和鑰匙學說」，即酶與底物為鎖與鑰匙的關系，就象一把鑰匙插入到一把鎖中那樣嚴格，以此說明酶與底物結構上互補性。該學說的局限性不能解釋酶的逆反應，如果酶的活性中心是「鎖和鑰匙學說」學說中的瑣，那麼這種結構不可能既適合於可逆反應的底物，又適合於可逆反應的產物。1958年Koshland提出「誘導契合」學說當酶分子與底物分子接近時，酶蛋白受底物分子誘導，其構象發生有利底物結合的變化，酶與底物在此基礎上互補契合進行反應。近年來X射線晶體結構分析的實驗結構也支持這一假說，證明了酶與底物結合時，確有顯著的構象變化。因此這種假說比較滿意說明了酶的專一性。 （二）高度催化效率 （三）高度不穩定性 絕大多數酶的本質是蛋白質，凡是能使蛋白質變性的因素，如高溫、高壓、強酸、強鹼等都會使酶喪失活性。 （四）酶活力的調節控制 酶活力是受調節控制的，它的調節方式很多，包括抑制調節、共價修飾調節、反饋調節、酶原激活及激素的調節控制等。
Ⅸ 酶催化作用的特點
酶催化作用的特點
生物體內的各種化學反應，幾乎都是由酶催化的。酶所催化的反應叫酶促反應。酶促反應中被酶作用的物質叫做底物。經反應生成的物質叫做產物。酶作為生物催化劑，與一般催化劑有相同之處，也有其自身的特點。
相同點:
(1)改變化學反應速率，本身不被消耗;
(2)
只能催化熱力學允許進行的反應;
(3)
加快化學反應速率，縮短達到平衡時間，但不改變平衡點;
(4)降低活化能，使速率加快。
不同點:
(1)高效性，指催化效率很高，使得反應速率很快;
(2)專一性，任何一種酶只作用於一種或幾種相關的化合物，這就是酶對底物的專一性;
(3)多樣性，指生物體內具有種類繁多的酶;
(4)易變性，由於大多數酶是蛋白質，因而會被高溫、強酸、強鹼等破壞;
(5)反應條件的溫和性，酶促反應在常溫、常壓、生理pH條件下進行;
(6)酶的催化活性受到調節、控制;
(7)有些酶的催化活性與輔因子有關。
Ⅹ 酶作為生物催化劑有什麼特性為何要研究生物催化
催化特定化學反應的蛋白質、rna或其復合體.是生物催化劑,能通過降低反應的活化能加快反應速度,但不改變反應的平衡點.絕大多數酶的化學本質是蛋白質.
酶的特性
1．高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高,使得反應速率更快；
2．專一性：一種酶只能催化一種或一類底物,如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽；
3．多樣性：酶的種類很多,大約有4000多種；
4．溫和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的.
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.易變性,由於大多數酶是蛋白質,因而會被高溫、強酸、強鹼等破壞.
一般來說,動物體內的酶最適溫度在35到40℃之間,植物體內的酶最適溫度在40-50℃之間；細菌和真菌體內的酶最適溫度差別較大,有的酶最適溫度可高達70℃.動物體內的酶最適ph大多在6.5-8.0之間,但也有例外,如胃蛋白酶的最適ph為1.8,植物體內的酶最適ph大多在4.5-6.5之間.