① 哪些機制保證從RNA到蛋白質翻譯的穩定性
mRNA 5`末端帽子特徵的生物學功能：
I: 使mRNA免遭核酸酶的破壞，保持其結構的穩定性；
II: 利於蛋白質起始因子的識別，從而促進翻譯的起始。
② 高中生物「翻譯」過程效率高的原因
效率高，為了提高翻譯效率，真核生物細胞內一個基因通常多次被轉錄，轉錄後出細胞核的mRNA，經常有多個核糖體結合，獨立完成多肽鏈的翻譯。
③ 以RNA為遺傳物質的生物體,如何進行基因的翻譯和表達
體及免疫細胞受體是典型得生物文庫. 在免疫系統中, 文庫設計, 合成以及優化的整個過程都由生物體自己控制. 只有抗原結構和形成胚胎因子的遺傳信息是外部的條件, 其餘均是由內在因素自發控制. 因為免疫系統使用蛋白質結構文庫, 它們將氨基酸作為文庫的基本因素.
因為肽或以含氨基酸形成的蛋白質都是通過翻譯遺傳信息而合成的初產品, 需要序列的蛋白質能容易地藉由向微生物如細菌或病毒體內插入修改後的遺傳信息來獲得. 微生物文庫合成有幾大優點. 可以克隆微生物使每種微生物只製造一種蛋白質, 而且即使只有一個細胞也可以利用細胞增殖簡單克隆出足夠數量. 使用生物的最大好處是他們能自我繁殖, 只需給予充足的補給.
這是對使用微生物的蛋白質合成過程的簡短描述. 在合成用於製造目的蛋白質序列的DNA鏈之後, 合成其互補鏈, 如果需要的話使用酶. 為使合成的DNA在微生物中恰當的復制並翻譯, 需要用病媒動物(vector)壓縮它然後進入微生物之內. 蛋白質在微生物的表面上被表達, 下一步是尋找目的蛋白質.
製造文庫需要多種遺傳信息. 隨機DNA合成或切片cDNA或某種生物全基因組DNA都可使用. 製造特定蛋白質的 DNA序列片斷能被修改以製造突變蛋白質文庫. 考慮到體積限制和微生物繁殖的表達速率, 可以製得109(十億)種文庫. 與106到107種合成文庫相比, 這可是個大數. 5單元肽的數量是205(320萬)種, 6單元的是6400萬, 7單元肽的數量超過10億. 因此, 如果改變了超過7氨基酸的肽, 就僅能制出沒有包含全部可能組合的不完全文庫. 但這並不意謂著我們不能製造超過7氨基酸的蛋白質. 對於長鏈蛋白質, 7個不同的氨基酸能被單獨選擇而且替換. 當DNA隨機合成的時候, 可以重復DNA密碼而指定相同的氨基酸, 並且改變產生的頻率. 因此, 為得到所有可能的組合, 需要更多的克隆體.
::::抗菌素文庫::::
抗菌素文庫是最著名的蛋白質文庫法之一. 抗菌素寄居宿主體內, 是一種含有衣殼和遺傳物質的病毒. 這種方法在80年代中期發明, 在90年代開始用於多種領域.
M13和Lambda病毒是最著名的.
M13和lambda病毒
<http://www.cvm.msu.e/courses/mic569/docs/parasite/>
<http://www.hal.rcast.u-tokyo.ac.jp/genome/Present.htm>
M13 是一種薄長的病毒, 由於它的基因組體積小, 可以容易地制出多種文庫. 不同於其他病毒, 它能到宿主細胞的外面而不損壞它們或抑制它們的生長. 已知M13在宿主細胞中增殖其遺傳信息並且以包著衣殼的形式出現, 它能製造10種類型的蛋白質, 而且通常在pVIII, pIII衣殼中合成文庫.
pVIII蛋白質包圍其整個身體, 含有約50個氨基酸. 通常每一病毒表達2700個. 因為它的氨基端伸出衣殼, 可以修飾它以在其上表達一個不同的肽. 通常一個長肽不能夠表達, 但是6單位的肽是可能的. 由於同時表達大量相同的文庫分子, 盡管相對較短, 用它於多種配體反應是可以的.
pIII 蛋白質在病毒末端表達, 而且通常是含有406個氨基酸的3到5種蛋白質. 它能表達相當大的蛋白質因而可以將它用在全蛋白質或抗體文庫種. 正常的抗體使用Fab, 即抗原識別區域, 或者說Fvs鏈. 抗菌素文庫和雜種細胞是製造抗體的最著名的方法. M13是製造隨機肽文庫的理想材料, 而且病毒能夠足夠穩定的被沉澱和濃縮, 因而在1-10mL體積中篩選109種文庫成為可能.
不同於M13, Lambda病毒在細胞質中包裹著衣殼, 當有足夠數量後穿出衣殼而不是總是戴著衣殼出現. 換句話說, 如果表達不同的蛋白質, 它將會折疊的形狀出現並具有恰當的功能. pV和D蛋白質普遍用於文庫合成.
如同能在抗菌素表面表達蛋白質一樣, 還有隨機肽, 天然蛋白質碎片, 特異性突變蛋白質文庫和部份抗體碎片, 他們可用於色譜材料, 蛋白質-蛋白質反應, 受體結合位搜索和葯物發現.
::::細菌及酵母文庫::::
不僅帶有衣殼的病毒, 還有帶有細胞壁和細胞膜的細菌也能用於文庫表達. 革蘭氏陽性菌和革蘭氏陰性菌都能用來在細胞表面表達蛋白質, 還有大腸桿菌(E. coli), 一種革蘭氏陰性菌, 也普遍使用. 大腸桿菌是如此有名, 以致於外行如我者也知道兩種細菌: 一是大腸桿菌, 另一種是其餘的. 細菌文庫可以找出一種能夠與抗體緊密結合的抗原, 然後將其用作疫苗. 細菌文庫也可用於表達診斷抗體或受體文庫, 以用於特定材料的分析.
革蘭氏陽性菌 革蘭氏陰性菌
<www.meddean.luc.e/.../DeptWebs/ microbio/med/gram/tech.htm>
<http://www.hhmi.org>
高等動物的蛋白質被蛋白質合成後的磷化作用或糖加成修飾的功能稱為翻譯修飾翻譯修飾. 但是細菌作為一種原核生物 沒有這種功能, 因而合成了一個蛋白質後要麼它由於溶解度低而沉澱, 要麼失活. 因此, 釀酒酵母, 一種真核細胞就被利用. 盡管釀酒酵母如細菌一般是單細胞, 它有翻譯修飾功能並且能夠使合成的蛋白質與原始的極為相似.
酵母
<news.bbc.co.uk/hi/english/health/ newsid_761000/761884.stm>
與病毒不同, 由於它有微米大小的細胞所以可以使用FACS(螢光活性細胞分類)技術. 文庫中的蛋白質在細胞表面表達, 然後經過FACS機的細管, 這樣螢游標記的目標分子就被加到其上. FACS根據螢光顏色和活性強度分類每個細胞. 分類不同顏色的目標分子並分類不同活性和選擇性的細胞是可能的. 另外的優點是液相篩選, 它不必分離緊密附著的分子. 分類後的細胞再一次繁殖, 然後再篩選.
::::淘洗(Biopanning)::::
下面是一個合成的微生物文庫的實例. 它的目的是尋找一種能夠跟特定分子緊密連接的酶.
<http://www.hort.pure.e/CFPESP/Hasegawa/ha00002.htm>
首先，目標分子平均地被置於檢光板上. 制備了的微生物文庫被加到板上. 只有與目標分子緊密結合的微生物能夠存留, 其餘的都到了溶液中. 一段時間後, 除去沒有結合的微生物, 然後以恰當的溶液洗滌弱結合或偶然結合的微生物. 目標分子結合的緊密程度決定了洗滌過程. 仍然存留的微生物可通過加入低pH或高濃度的目標分子而分離, 通過繁殖增加數量. 有時結合程度太強時分離它們而不致死細菌是困難的. 如果它是噬菌體, 而不是分離, 那就可以直接感染宿主細胞. 由於存在偶然未考慮的微生物種類, 第一次增殖的微生物直接進行重復篩選－增殖的過程以增加含有活性蛋白質的克隆體數量. 最後在低濃度下培養後, 每個克隆體得以分離. 通常選出幾十個克隆體用於DNA序列分析. 如果從DNA信息得到的肽結構是可識別的而且大多數克隆體表現出相同的肽序列, 那就意味著成功了. 然而, 因為蛋白質可能對多種克隆體表現出毒性而且 DNA表達率能改變, 總是有一種可能性存在, 即克隆體增殖速度和表達效果均好於期望的篩選結果. 因此, 通過測量肽合成及鍵強度的證實步驟是必需的.
即使在被獲得的DNA或肽中有重要的葯物候選者, 它們也將在蛋白質激酶的作用下在體內迅速水解. 因此, 用具有相似肽結構的人造分子取代它們是必需的, 盡管這個步驟非常困難. 幾年以前麻州理工學院的Peter Kim小組報道了一個有趣的實驗, 他們用D-氨基酸取代其光學異構體天然L-氨基酸以降低水解率. 他們使用人造D-氨基酸作為靶分子, 用天然L-氨基酸篩選發現了高親合的肽. 因為真正的受體是由L-氨基酸構成, 也即其鏡像, 於是他們合成了已發現的L-肽的鏡像, 即D-肽. 當D-肽被用於天然受體的時候, 它仍然表現了高活性. Perter Kim, 過去一直作HIV感染途徑和治療方面的工作, 現在正在Merk工作, 他是在Sung-ho Kim博士那一代之後最強有力的韓國諾貝爾獎候選人.
::::DNA, RNA 文庫::::
微生物蛋白質文庫技術基本基於活體生物的自我再生能力. 那就是, 通過放大(飼養)少量已獲得的候選分子來提高純度和數量. 蛋白質是活體生物利用遺傳信息的產物這一點也非常重要. 如果用DNA或RNA而不是蛋白質可以嗎? PCR(DNA擴增技術)的發展, 使得自90年代早期以來使用核酸做文庫成為可能.
因為DNA和RNA是由4種單位構成, 10長度的低聚體有410(約106=一百萬)種, 20長度的低聚體文庫有約1012種. 通過使用自動固相DNA合成機, 序列中的5'端和3'端被修飾, A, T, C和G隨機放置, 每個約占序列的25%. 當有了一條鏈後, 就通過使用酶或PCR擴增復制它. 通常約1014-15個分子被合成和使用, 但是時常存在大約40個隨機引入位(1024種), 有時他們以不完全文庫系列開始. 對於DNA文庫, 基本使用DNA本身, 而對於RNA文庫, 需要T7 RNA 聚合酶轉錄.
制備的文庫按照與靶分子結合程度篩選;用PCR擴增DNA, 用RT-PCR擴增RNA. 蛋白質, 不同的核酸, 糖類和小分子都可用作靶分子. 放大了的文庫的篩選和擴增過程被重復直到1014-15 的起始數量降至幾百, 然後分析獲得的候選分子的序列, 並且測量每個的親合強度.
SELEX
<http://web.uvic.ca/sciweb/Courses/B300/B300.Outline.html>
這些已獲得的DNA和RNA叫做智能配體(aptamers), 它們表現出對蛋白質靶分子的強親合性, 高1nM Kd. 智能配體抑制靶分子在體內的功能, 但是它很快地被體內的核酸酶破壞. 為了解決這個問題, 文庫的一些部份用人造核酸取代以增強對核酸酶的抵抗性. 在他們之中, 核酶(ribozymes), 一種可以催化其它化學反應的催化劑, 也被發現而且可以確認RNA界假說.
參考資料：http://www.nyu.e/classes/ytchang/book/c006.html
④ mRNA在翻譯過程中與核糖體作用的幾個特殊位點以及解說
1. PABP在翻譯起始中的作用
所有真核生物mRNA 5′端都有帽子結構，早在1976年Shtkin就根據體外翻譯實驗結果指出，5′端帽子有增強翻譯效率的作用。此後眾多研究證實，大多數mRNA的翻譯依賴於帽子結構。
除了帽子外，真核生物mRNA的3′端大都有polyA尾巴，在許多體內實驗和高活性的體外翻譯體系中都觀察到，mRNA polyA結構與翻譯效率有直接的關系，帶polyA的mRNA比無polyA尾巴的相應mRNA的翻譯效率高得多。5′端帽子和3′端polyA能夠協同地調節mRNA的翻譯效率。進一步研究表明，真核生物翻譯起始過程中，polyA被PABP所結合，通過PABP影響翻譯。
PABP在真核生物中高度保守，含有4個RNA識別模體(RNA recognition motif， RRM)。Sachs等首先證明，PABP參與翻譯起始。PABP能協助60S亞基與40S亞基結合從而促使80S核糖體的形成〔5〕。生化方面的證據也揭示了PABP在翻譯起始中的作用。無論是polyA還是5′端帽子結構都不能單獨作用於翻譯，而只能協同作用，PABP在此過程中參與帽子和其起始因子的相互作用〔3、6〕。可能PABP可以直接與CBP作用或通過一個中介物間接作用(如圖1)，通過這種相互作用，mRNA的兩末端在空間上十分靠近而形成環狀。這與40多年前電子顯微照相觀察到多核糖體是環狀的實驗結果一致。可能真核生物就是通過兩末端作用而提高翻譯效率的。
圖1 翻譯起始mRNA兩末端的相互作用
如果在溶菌酶的體外翻譯體系中加入外源polyA，蛋白質的合成就受抑制，這表明外源polyA結合(squester)了一種翻譯必須成分。Gallie等還發現，沒有帽子結構的mRNA的抑制效應比有帽子的mRNA大，表明含5′端帽子的mRNA能高效競爭易被外源polyA結合的某成分。而且，加入純化的eIF4F和eIF4B能逆轉polyA導致的抑制效應。可見，這種外源polyA所結合的成分就是eIF4F、eIF4B。雖然這些因子能直接作用於polyA，但是它們與polyA的親合力只有它們與PABP的親合力的二分之一左右〔7〕。對此最可能的解釋是，polyA與eIF4F、eIF4B的結合是通過PABP/polyA復合物和各因子間的蛋白質-蛋白質相互作用完成的。
在酵母和植物中，PABP與eIF4F(eIFiso4F)的大亞基eIF4G(eIFiso4G)直接作用而促進40S亞基與mRNA結合〔7、8〕。但哺乳動物的PABP卻不和eIF4G直接作用。最近在哺乳動物中發現了一個與eIF4G具一定同源性的PABP作用蛋白，PAIP-1。Craig等〔9〕就此提出了一個模型，認為哺乳動物PABP和eIF4A以PAIP-1為中介而在polyA和5′-UTR間形成一個橋，5′端帽子和polyA對翻譯起始的協同作用或許是按以下步驟完成的：eIF4A通過與eIF4G作用而召集於5′端帽子，而帽子反過來又促進eIF4A的召集反應(圖1)，然後eIF4A以PAIP-1為中介與PABP作用〔4、9〕。在植物中，不但eIF4F(eIFiso4F)和eIF4B能分別提高PABP對polyA的親和力，而且兩者還能協同影響PABP對polyA的結合力。提示PABP、eIF4F、eIF4B三因子間必有一個功能上的相互作用〔7〕。而在哺乳動物體內，eIF4F含量較低，為提高翻譯效率，eIF4F與PABP結合以分別提高它們與帽子及polyA的結合〔4〕。
PABP與其相關起始因子的分子間相互作用受細胞間PABP和mRNA濃度的控制，在一定濃度下，polyA(很可能是與PABP共同作用)能選擇性提高體外mRNA的翻譯。而且，兩末端的這種PABP參與的分子間相互作用對翻譯前mRNA的完整性起著檢測作用，從而可以阻止不完整的mRNA的翻譯。PABP在起始中參與分子間作用的另一個原因，也許是通過兩末端靠近促進再起始。已有證據表明，40S亞基在翻譯結束後仍與mRNA結合在一起；與mRNA結合的核糖體能被優先召集。在GCN4 ORF的上游有 4個小的上游開放閱讀框(suORF)。GCN4 mRNA為了翻譯遠端開放閱讀框，40S亞基在近端suORF翻譯後仍與mRNA結合著。隨著第一suORF翻譯的終止及60S亞基的脫離，仍有50%的40S亞基與mRNA結合繼續進行掃描，從而提高翻譯效率。
40S亞基在翻譯終止後，仍結合於mRNA的3′-UTR有利於再起始，而3′-UTR長度決定其結合的時間。翻譯效率低的mRNA往往利用這種機制，構建一系列3′-UTR長度不一的mRNA，隨著3′-UTR長度加長，翻譯效率也提高。3′-URT越長，翻譯終止後，核糖體仍結合於3′-UTR的時間也長，從而提高了它們的召集反應。而且在此過程中，結合在mRNA上的40S亞基濃度比已從mRNA上脫離的40S亞基濃度高。PABP/polyA復合物和eIF4F/5′端帽子復合物可能便於再召集〔4〕。
2. 兩末端的相互作用提高mRNA穩定性
PABP和CBP的相互作用不但能促進高效翻譯起始，而且在維持mRNA的完整性方面也起著重要作用〔4、9〕。在酵母和哺乳動物中，mRNA在降解時，去polyA的反應發生於去帽子之前。polyA首先降解導致PABP從mRNA上釋放，隨著PABP的釋放，5′端帽子被去帽子酶DcplP切掉，整個mRNA也迅速被5′→3′RNA核糖體外切酶XrnlP降解。PABP從mRNA上的釋放使5′端帽子易受攻擊，PABP在此過程中起了保護作用。PABP能增強植物eEF4F和帽子結構的結合，說明PABP是以eIF4G為中介通過穩定eIF4E與帽子的結合以發揮其功能〔2〕。而在哺乳動物中，mRNA的去polyA發生在5′ 端帽子降解之前，說明PABP很可能以PAIP-1為中介促進eIF4F與帽子結合而發揮其保護作用〔4〕。
3. mRNA兩端功能性作用的調節
有多種內外因素調節mRNA 5′端帽子和polyA的相互作用，如蛋白質修飾等。哺乳動物細胞培養時，當血清飢餓時翻譯受抑制，反之翻譯又被激活。此外，胰島素也能以濃度依賴的方式誘導血清飢餓細胞帽子/polyA協同作用促進翻譯，說明對PABP和帽子相關起始因子相互作用的調節(可能以PAIP-1為中介)是胰島素信號轉導途徑的一部分〔11〕。胰島素的調節可能是通過蛋白因子磷酸化來完成的〔4〕。如誘導eIF4E發生磷酸化，從而提高了它與帽子結合的活性，或促使eIF4E結合蛋白發生磷酸化，促進eIF4E與eIF4G的相互作用，最終影響eIF4A的召集，從而影響其與PAIP-1作為兩末端間「橋」的作用。
基因誘導是另一種調節兩末端功能性作用的方式。研究發現，T細胞被激活後誘導產生PAIP-1，然後PAIP-1與polyA結合蛋白(iPABP)作用〔9〕。
環境脅迫如熱激，一方面能使多核糖體快速解體，另一方面使mRNA的帽子和polyA的相互作用下降而抑制翻譯。熱激直接或間接地使與PABP結合的蛋白因子的磷酸化狀態發生變化，如使哺乳動物eIF4E和eIF4B〔1〕、植物eIF4B〔11〕發生去磷酸化。去磷酸化直接降低了植物eIF4F/eIF4B和PABP的作用；而在哺乳動物中，去磷酸化間接降低eIF4A的召集及其與PAIP-1/PABP/polyA復合物作用的機會，從而抑制翻譯。
4. 無polyA和帽子的mRNA末端相互作用的功能
研究表明，沒有polyA或帽子結構的mRNA的兩末端也能發生相互作用對翻譯起作用。哺乳動物中的細胞周期調控組蛋白的mRNA沒有polyA，但其5′端有一個保守的莖環結構，該結構是核胞質轉運和調控不同細胞周期時mRNA穩定性所必需的。同時發現它對以莖環結構終止的哺乳動物mRNA的高效翻譯也是必需的。這種莖環結構類似於polyA，它作為調節因子的活性依賴於5′端帽子，表明5′端帽子和莖環結構間也存在相互作用。
在病毒中發現了一些有polyA而沒有5′端帽子的mRNA，如番茄蝕刻病毒的基因組mRNA，利用一個5′端前導序列代替5′端帽子授於mRNA進行不依賴帽子的翻譯功能。5′端前導序列就象5′端帽子一樣和polyA發生相互作用，促進高效翻譯。但是，介導這種相互作用及細胞周期調控組蛋白mRNA兩末端作用的蛋白因子仍在研究之中。
其它一些缺帽子或polyA的病毒RNA兩端也顯示了功能性相互作用，這種作用是通過與帽子或polyA功能類似的RNA元件來完成的。如TMV mRNA沒有polyA，但含有一個20bp的3′-UTR，具有與polyA相似的功能。此3′-UTR是一個包含5個RNA假結(pseudo-knots)和一個類似tRNA的末端區域的高級結構。
沒有polyA或帽子結構的非保守mRNA的研究說明，開放閱讀框旁側的序列元件或許是高效翻譯的基礎。關於蛋白質翻譯機制還有許多問題仍不清楚，環狀mRNA翻譯可能就是蛋白質翻譯機制之一，這還有待進一步研究。
⑤ 多個核糖體參與一條多肽鏈的合成
A、一個核糖體完成一條多肽鏈的合成，A錯誤；
B、一條mRNA上結合多個核糖體，同時完成多條多肽鏈的合成，能提高翻譯效率，B正確；
C、一種氨基酸可能對應多種密碼子，這樣使生物體具有一定的容錯性，提高翻譯效率，C正確；
D、一個細胞中有多條相同的信使RNA，可翻譯出更多的蛋白質，D正確．
故選：A．
⑥ 蛋白質翻譯高效性的原因
1.mRNA攜帶信息的精確性,mRNA轉錄,剪接,加工,修飾都是一系列嚴格調控的過程.保證DNA存儲的遺傳信息准確無誤的傳遞到RNA.真核生物mRNA前體經過5端加帽,3端加尾,內含子切除等等復雜的加工過程後成為成熟的mRNA,這也是受多因子調控的復雜的酶促過程.
2.核糖體結構與機能的精確性.在翻譯過程中,核糖體大小亞基,tRNA以及各種酶類都參與翻譯過程,SD序列與16SrRNA 的3`端反向互補將mRNA置於核糖體適當位置,使翻譯正確起始.各種氨基酸對應的氨醯tRNA合成酶具有的特異性識別氨基酸和攜帶有密碼子的tRNA,tRNA通過反密碼子與mRNA密碼子准確配對,也是嚴格調控機制.
詳細情況還請參考專業書籍,沃森《Molecular Biology of Gene》 朱玉賢《現代分子生物》
⑦ 真核生物轉錄前水平的基因表達調節主要有哪些方式
真核生物轉錄前水平的基因表達調節主要有哪些方式
1、轉錄起始水平。這一環節是調控的最主要環節，由對基因轉錄活性的調控來完成，包括基因的空間結構、折疊狀態、DNA上的調控序列、與調控因子的相互作用等。a.活化染色質：在真核生物體內，RNApol與啟動子的結合受染色質結構的限制，需通過染色質重塑來活化轉錄。常態下，組蛋白可使DNA鏈形成核小體結構而抑制其轉錄，轉錄因子若與轉錄區結合則基因具有轉錄活性。因而基礎水平的轉錄是限制性的，核小體的解散時必要前提，組蛋白與轉錄因子之間的競爭結果可以決定是否轉錄。組蛋白的抑制能力可因其乙醯化而降低。另外，由於端粒位置效應或中心粒的緣故，抑或是收到一些蛋白的調控，真核生物細胞可能出現10%的異染色質，異染色質空間上壓縮緊密，不利於轉錄。b.活化基因：真核生物編碼蛋白的基因含啟動子元件和增強子元件（啟動子：在DNA分子中，RNA聚合酶能夠識別、結合並導致轉錄起始的序列。增強子：指能使與它連鎖的基因轉錄頻率明顯增加的DNA序列。），轉錄因子與啟動子元件相互作用調節基因表達；轉錄激活因子與增強子元件相互作用，再通過與結合在啟動子元件上的轉錄因子相互作用來激活轉錄。兩種元件以相同的機製作用於轉錄。真核生物RNApol對啟動子親和力很小或沒有，轉錄起始依賴於多個轉變路激活因子的作用，而若干個調節蛋白與特定DNA序列的結合大大提高了活化的精確度，無疑是這一作用機制的一大優勢。在這一作用中，增強子與適當的調節蛋白作用以增加臨近啟動子的轉錄是沒有方向性的，典型的增強子可以出現在轉錄起始位點上游或下游。RNApol與啟動子的結合一般需要三種蛋白質的作用，即基礎轉錄因子（又名通用轉錄因子）、轉錄激活因子和輔激活因子。能直接或間接地識別或結合在各類順式作用元件上，參與調控靶基因轉錄的蛋白質又名轉錄因子。基礎轉錄因子與RNApol結合成全酶復合物並結合到啟動子上，轉錄激活因子可以以二聚體或多聚體的形式結合到DNA靶位點上，遠距離或近距離作用域啟動子。在遠距離作用時，往往還會有絕緣子參與，以阻斷鄰近的增強子對非想關基因的激活；在近距離作用時，結構轉錄因子可以改變DNA調控區的形狀，使其他蛋白質相互作用、激活轉錄。2、轉錄後水平。真核生物mRNA前體須經過5』-加帽、3』-加尾以及拼接過程、內部鹼基修飾才能成為成熟度的mRNA，加帽位點與加尾位點、拼接點的選擇就成了調控的手段。a.5』-加帽：幾乎所有的真核生物和病毒mRNA的5』端都具有帽子結構，其作用為保護mRNA免遭5』外切酶降解、為mRNA的核輸出提供轉運信號和提高翻譯模板的穩定性和翻譯效率。實驗證實，對於通過滑動搜索起始的轉錄過程來說，mRNA的翻譯活性依賴於5』端的帽子結構。b.3』-加尾：3』UTR序列及結構調節mRNA穩定性和壽命
⑧ 高中生物，一個核糖體為什麼與mRNA的結合部位形成2個tRNA
一個核糖體上可以覆蓋mRNA上6個鹼基的位置，剛好可以允許2個tRNA進入。
這一結構現象可以說是生物體集約化利用資源的一個典型案例，既保證反應正常進行，又避免浪費
2個tRNA能夠攜帶2個氨基酸進入核糖體，隨後相鄰的氨基酸之間脫水縮合反應生成肽鍵形成多肽，如果有3個tRNA的位置，要形成2個肽鍵，根據tRNA進入的速度及肽鍵形成的速度而定，顯然時間資源出現浪費，如果僅有1個tRNA的位置，則不會出現氨基酸相鄰形成肽鍵的過程。
故我認為，這個機制是生物體提高效率的最佳選擇，也可以看成是生物進化，適應環境的最佳選擇
⑨ 生物學：轉錄和翻譯忠實性怎麼保持
生物體DNA復制具有高度的真實性，復制107~1011鹼基對中只有一個錯誤鹼基。
1. DNA聚合酶的鹼基選擇作用。DNA聚合酶能夠依照模板的核苷酸，選擇正確的dNTP摻入到引物末端，這稱為DNA聚合酶的鹼基選擇作用。
2. DNA聚合酶對底物的識別作用。DNA 聚合酶有兩種底物，一是DNA模板-引物，另一是dNTP的2價離子復合物。
3. 3′→5′外切活性的校正閱讀。DNA聚合酶的重要功能之一是校正錯誤鹼基。
4. 錯誤修配。DNA聚合酶的校對作用（切除錯誤摻入DNA的鹼基）。
蛋白質合成的忠實性是由以下機制保證的：
1. 轉錄的忠實性。貯存在DNA上的遺傳信息通過RNA傳遞給蛋白質，RNA與蛋白質之間的聯系是通過遺傳密碼的破譯來實現的。以鹼基配對的原則形成RNA鏈。
2. 翻譯的正確性。氨醯RNA酶的專一性，對氨基酸和RNA具高度的選擇性，以防錯誤的氨基酸摻入。RNA准確無誤地將所需的氨基酸運送到核糖體上，三葉草型二級結構，通過密碼子、反密碼子的配對與RNA結合，將其末端所轉運的氨基酸運送到延伸的多肽上。RNA上每3個核苷酸翻譯成蛋白質多肽鏈上的一個氨基酸，這3個核苷酸就成為密碼子。翻譯時從起始密碼子AUG開始，沿著RNA5′到3′端的方向連續閱讀密碼子，直至終止密碼子，生成一條具特定序列的多肽鏈。新的多肽鏈中氨基酸的組成和排列順序決定於其DNA的鹼基序列。
3. 氨醯tRNA合成酶具有高度的專一性和水解校正作用。（1）氨醯tRNA合成酶具有高度的專一性，對將要活化的氨基酸及相應的受體（tRNA）皆有高度的選擇性。（2）氨醯tRNA合成酶具有水解校正作用，它具有兩個活性部位，一個為合成部位，另一個為水解部位。它的校正作用可能是一種疊加的篩網，要通過第一次和第二次篩選。第一次篩選時，比正確氨基酸大的氨基酸，不能進入合成酶的活性部位，從而不被活化；第二次篩選時，比正確氨基酸小的氨基酸，雖能被活化，但由於不太適合酶的活性部位，活化速度慢。已被活化的錯誤的氨基酸進入水解部位後，即被水解掉，從而保證蛋白質合成的忠實性。
⑩ 遺傳信息是如何進行翻譯的
生物細胞中的DNA是生物體傳宗接代的命根子，它就如同一份絕密圖紙，是千萬不能遺失的。任何生物體直到死之前，都要按照藍圖所規定的模型去工作。所以這幅藍圖只能鎖在細胞核這個保險箱中，只許抄寫，不能借出或銷毀。此外，DNA分子很長，細胞核這個工作場所太小，裝配起來不方便，效率低，必須依靠翻譯家的幫助，才能完成如此程序化的工作。這也正是為什麼細胞不直接把氨基酸運到細胞核中的DNA那裡合成，而要經過RNA的翻譯的原因所在。