生物化學中什麼是吸收

1. 求生物化學名詞解釋

第一章
1,氨基酸（amino acid）：是含有一個鹼性氨基和一個酸性羧基的有機化合物，氨基一般連在α-碳上。
2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）（賴氨酸，蘇氨酸等）自己不能合成，需要從食物中獲得的氨基酸。
3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成
不需要從食物中獲得的氨基酸。
4，等電點（pI,isoelectric point）：使分子處於兼性分子狀態，在電場中不遷移（分子的靜電荷為零）的pH值。
5，茚三酮反應（ninhydrin reaction）：在加熱條件下，氨基酸或肽與茚三酮反應生成紫色（與脯氨酸反應生成黃色）化合物的反應。
6，肽鍵（peptide bond）:一個氨基酸的羧基與另一個的氨基的氨基縮合，除去一分子水形成的醯氨鍵。
7，肽（peptide）:兩個或兩個以上氨基通過肽鍵共價連接形成的聚合物。
8，蛋白質一級結構（primary structure）：指蛋白質中共價連接的氨基酸殘基的排列順序。
9，層析（chromatography）:按照在移動相和固定相 （可以是氣體或液體）之間的分配比例將混合成分分開的技術。
10，離子交換層析（ion-exchange column）使用帶有固定的帶電基團的聚合樹脂或凝膠層析柱
11，透析（dialysis）：通過小分子經過半透膜擴散到水（或緩沖液）的原理，將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術。
12，凝膠過濾層析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻層析。一種利用帶孔凝膠珠作基質，按照分子大小分離蛋白質或其它分子混合物的層析技術。
13，親合層析（affinity chromatograph）：利用共價連接有特異配體的層析介質，分離蛋白質混合物中能特異結合配體的目的蛋白質或其它分子的層析技術。
14，高壓液相層析（HPLC）：使用顆粒極細的介質，在高壓下分離蛋白質或其他分子混合物的層析技術。
15，凝膠電泳（gel electrophoresis）：以凝膠為介質，在電場作用下分離蛋白質或核酸的分離純化技術。
16，SDS-聚丙烯醯氨凝膠電泳（SDS-PAGE）：在去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯醯氨凝膠電泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根據分子所帶的電荷大小分離的。
17，等電聚膠電泳（IFE）：利用一種特殊的緩沖液（兩性電解質）在聚丙烯醯氨凝膠製造一個pH梯度，電泳時，每種蛋白質遷移到它的等電點（pI）處，即梯度足的某一pH時，就不再帶有凈的正或負電荷了。
18，雙向電泳（two-dimensional electrophorese）：等電聚膠電泳和SDS-PAGE的組合，即先進行等電聚膠電泳（按照pI）分離，然後再進行SDS-PAGE（按照分子大小分離）。經染色得到的電泳圖是二維分布的蛋白質圖。
19，Edman降解（Edman degradation）：從多肽鏈游離的N末端測定氨基酸殘基的序列的過程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯修飾，然後從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經層析鑒定，餘下的多肽鏈（少了一個殘基）被回收再進行下一輪降解循環。
20，同源蛋白質（homologous protein）：來自不同種類生物的序列和功能類似的蛋白質，例如血紅蛋白。
第二章
1，構形（configuration):有機分子中各個原子特有的固定的空間排列。這種排列不經過共價鍵的斷裂和重新形成是不會改變的。構形的改變往往使分子的光學活性發生變化。
2，構象（conformation):指一個分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子放置所產生的空間排布。一種構象改變為另一種構象時，不要求共價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。
3，肽單位（peptide unit）:又稱為肽基（peptide group），是肽鍵主鏈上的重復結構。是由參於肽鏈形成的氮原子，碳原子和它們的4個取代成分：羰基氧原子，醯氨氫原子和兩個相鄰α-碳原子組成的一個平面單位。
4，蛋白質二級結構（protein在蛋白質分子中的局布區域內氨基酸殘基的有規則的排列。常見的有二級結構有α-螺旋和β-折疊。二級結構是通過骨架上的羰基和醯胺基團之間形成的氫鍵維持的。
5，蛋白質三級結構（protein tertiary structure）: 蛋白質分子處於它的天然折疊狀態的三維構象。三級結構是在二級結構的基礎上進一步盤繞，折疊形成的。三級結構主要是靠氨基酸側鏈之間的疏水相互作用，氫鍵，范德華力和鹽鍵維持的。
6，蛋白質四級結構（protein quaternary structure）:多亞基蛋白質的三維結構。實際上是具有三級結構多肽（亞基）以適當方式聚合所呈現的三維結構。
7，α-螺旋（α-heliv）:蛋白質中常見的二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基（第n個）的羰基與多肽鏈C端方向的第4個殘基（第4+n個）的醯胺氮形成氫鍵。在古典的右手α-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm.
8, β-折疊（β-sheet）: 蛋白質中常見的二級結構,是由伸展的多肽鏈組成的。折疊片的構象是通過一個肽鍵的羰基氧和位於同一個肽鏈的另一個醯氨氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽鏈反向排列）。
9，β-轉角（β-turn）：也是多肽鏈中常見的二級結構,是連接蛋白質分子中的二級結構（α-螺旋和β-折疊），使肽鏈走向改變的一種非重復多肽區，一般含有2～16個氨基酸殘基。含有5個以上的氨基酸殘基的轉角又常稱為環（loop）。常見的轉角含有4個氨基酸殘基有兩種類型：轉角I的特點是：第一個氨基酸殘基羰基氧與第四個殘基的醯氨氮之間形成氫鍵；轉角Ⅱ的第三個殘基往往是甘氨酸。這兩種轉角中的第二個殘侉大都是脯氨酸。
10，超二級結構（super-secondary structure）:也稱為基元(motif).在蛋白質中，特別是球蛋白中，經常可以看到由若干相鄰的二級結構單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規則的，在空間上能辨認的二級結構組合體。
11，結構域（domain）:在蛋白質的三級結構內的獨立折疊單元。結構域通常都是幾個超二級結構單元的組合。
12，纖維蛋白（fibrous protein）:一類主要的不溶於水的蛋白質，通常都含有呈現相同二級結構的多肽鏈許多纖維蛋白結合緊密，並為 單個細胞或整個生物體提供機械強度，起著保護或結構上的作用。
13，球蛋白(globular protein):緊湊的，近似球形的，含有折疊緊密的多肽鏈的一類蛋白質，許多都溶於水。典形的球蛋白含有能特異的識別其它化合物的凹陷或裂隙部位。
14,角蛋白（keratin）:由處於α-螺旋或β-折疊構象的平行的多肽鏈組成不溶於水的起著保護或結構作用蛋白質。
15,膠原（蛋白）（collagen）:是動物結締組織最豐富的一種蛋白質，它是由原膠原蛋白分子組成。原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結構的蛋白。每個原膠原分子都是由3條特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3個殘基）的多肽鏈右手旋轉形成的。
16，疏水相互作用(hydrophobic interaction):非極性分子之間的一種弱的非共價的相互作用。這些非極性的分子在水相環境中具有避開水而相互聚集的傾向。
17，伴娘蛋白（chaperone）:與一種新合成的多肽鏈形成復合物並協助它正確折疊成具有生物功能構向的蛋白質。伴娘蛋白可以防止不正確折疊中間體的形成和沒有組裝的蛋白亞基的不正確聚集，協助多肽鏈跨膜轉運以及大的多亞基蛋白質的組裝和解體。
18，二硫鍵（disulfide bond）:通過兩個（半胱氨酸）巰基的氧化形成的共價鍵。二硫鍵在穩定某些蛋白的三維結構上起著重要的作用。
19，范德華力（van der Waals force）:中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產生的一弱的分子之間的力。當兩個原子之間的距離為它們范德華力半徑之和時，范德華力最強。強的范德華力的排斥作用可防止原子相互靠近。
20，蛋白質變性（denaturation）:生物大分子的天然構象遭到破壞導致其生物活性喪失的現象。蛋白質在受到光照，熱，有機溶濟以及一些變性濟的作用時，次級鍵受到破壞，導致天然構象的破壞，使蛋白質的生物活性喪失。
21，肌紅蛋白（myoglobin）:是由一條肽鏈和一個血紅素輔基組成的結合蛋白，是肌肉內儲存氧的蛋白質，它的氧飽和曲線為雙曲線型。
22，復性（renaturation）:在一定的條件下，變性的生物大分子恢復成具有生物活性的天然構象的現象。
23，波爾效應（Bohr effect）:CO2濃度的增加降低細胞內的pH，引起紅細胞內血紅蛋白氧親和力下降的現象。
24，血紅蛋白（hemoglobin）: 是由含有血紅素輔基的4個亞基組成的結合蛋白。血紅蛋白負責將氧由肺運輸到外周組織，它的氧飽和曲線為S型。
25,別構效應（allosteric effect）:又稱為變構效應，是寡聚蛋白與配基結合改變蛋白質的構象，導致蛋白質生物活性喪失的現象。
26，鐮刀型細胞貧血病（sickle-cell anemia）: 血紅蛋白分子遺傳缺陷造成的一種疾病，病人的大部分紅細胞呈鐮刀狀。其特點是病人的血紅蛋白β—亞基N端的第六個氨基酸殘缺是纈氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸殘基(Ghe)。
第三章
1，酶（enzyme）:生物催化劑，除少數RNA外幾乎都是蛋白質。酶不改變反應的平衡，只是
通過降低活化能加快反應的速度。
2,脫脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有機或無機輔助因子或輔基後的蛋白質部分。
3，全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亞基，輔基和其它輔助因子。
4，酶活力單位（U,active unit）:酶活力單位的量度。1961年國際酶學會議規定：1個酶活力單位是指在特定條件（25oC，其它為最適條件）下，在1min內能轉化1μmol底物的酶量，或是轉化底物中1μmol的有關基團的酶量。
5，比活（specific activity）:每分鍾每毫克酶蛋白在25oC下轉化的底物的微摩爾數。比活是酶純度的測量。
6，活化能（activation energy）:將1mol反應底物中所有分子由其態轉化為過度態所需要的能量。
7，活性部位（active energy）:酶中含有底物結合部位和參與催化底物轉化為產物的氨基酸殘基部分。活性部位通常位於蛋白質的結構域或亞基之間的裂隙或是蛋白質表面的凹陷部位，通常都是由在三維空間上靠得很進的一些氨基酸殘基組成。
8，酸-鹼催化（acid-base catalysis）:質子轉移加速反應的催化作用。
9，共價催化（covalent catalysis）：一個底物或底物的一部分與催化劑形成共價鍵，然後被轉移給第二個底物。許多酶催化的基團轉移反應都是通過共價方式進行的。
10，靠近效應（proximity effect）：非酶促催化反應或酶促反應速度的增加是由於底物靠近活性部位，使得活性部位處反應劑有效濃度增大的結果，這將導致更頻繁地形成過度態。
11，初速度(initial velocity)：酶促反應最初階段底物轉化為產物的速度，這一階段產物的濃度非常低，其逆反應可以忽略不計。
12，米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一個酶促反應的起始速度（υ）與底物濃度([s])關系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])
13，米氏常數（Michaelis constant）:對於一個給定的反應，異至酶促反應的起始速度（υ0）達到最大反應速度（υmax）一半時的底物濃度。
14，催化常數（catalytic number）(Kcat):也稱為轉換數。是一個動力學常數，是在底物處於飽和狀態下一個酶（或一個酶活性部位）催化一個反應有多快的測量。催化常數等於最大反應速度除以總的酶濃度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒鍾轉化為產物的底物的量（摩[爾]）。
15，雙倒數作圖（double-reciprocal plot）:那稱為Lineweaver_Burk作圖。一個酶促反應的速度的倒數（1/V）對底物度的倒數（1/LSF）的作圖。x和y軸上的截距分別代表米氏常數和最大反應速度的倒數。
16，競爭性抑製作用（competitive inhibition）:通過增加底物濃度可以逆轉的一種酶抑制類型。競爭性抑制劑通常與正常的底物或配體競爭同一個蛋白質的結合部位。這種抑制使Km增大而
υmax不變。
17，非競爭性抑製作用（noncompetitive inhibition）: 抑制劑不僅與游離酶結合，也可以與酶-底物復合物結合的一種酶促反應抑製作用。這種抑制使Km不變而υmax變小。
18，反競爭性抑製作用（uncompetitive inhibition）: 抑制劑只與酶-底物復合物結合而不與游離的酶結合的一種酶促反應抑製作用。這種抑制使Km和υmax都變小但υmax/Km不變。
19，絲氨酸蛋白酶（serine protease）: 活性部位含有在催化期間起親核作用的絲氨殘基的蛋白質。
20，酶原（zymogen）:通過有限蛋白水解，能夠由無活性變成具有催化活性的酶前體。
21，調節酶（regulatory enzyme）:位於一個或多個代謝途徑內的一個關鍵部位的酶，它的活性根據代謝的需要而增加或降低。
22，別構酶（allosteric enzyme）:活性受結合在活性部位以外的部位的其它分子調節的酶。
23，別構調節劑（allosteric molator）:結合在別構調節酶的調節部位調節該酶催化活性的生物分子，別構調節劑可以是激活劑，也可以是抑制劑。
24，齊變模式（concerted model）：相同配體與寡聚蛋白協同結合的一種模式，按照最簡單的齊變模式，由於一個底物或別構調節劑的結合，蛋白質的構相在T（對底物親和性低的構象）和R（對底物親和性高的構象）之間變換。這一模式提出所有蛋白質的亞基都具有相同的構象，或是T構象，或是R構象。
25，序變模式（sequential model）：相同配體與寡聚蛋白協同結合的另外一種模式。按照最簡單的序變模式，一個配體的結合會誘導它結合的亞基的三級結構的變化，並使相鄰亞基的構象發生很大的變化。按照序變模式，只有一個亞基對配體具有高的親和力。
26，同功酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化學反應而化學組成不同的一組酶。它們彼此在氨基酸序列，底物的親和性等方面都存在著差異。
27，別構調節酶（allosteric molator）：那稱為別構效應物。結合在別構酶的調節部位，調節酶催化活性的生物分子。別構調節物可以是是激活劑，也可以是抑制劑。
第四章
1,維生素（vitamin）：是一類動物本身不能合成，但對動物生長和健康又是必需的有機物，所以必需從食物中獲得。許多輔酶都是由維生素衍生的。
2，水溶性維生素（water-soluble vitamin）：一類能溶於水的有機營養分子。其中包括在酶的催化中起著重要作用的B族維生素以及抗壞血酸（維生素C）等。
3，脂溶性維生素（lipid vitamin）：由長的碳氫鏈或稠環組成的聚戊二烯化合物。脂溶性維生素包括A，D，E，和K，這類維生素能被動物貯存。
4，輔酶（conzyme）：某些酶在發揮催化作用時所需的一類輔助因子，其成分中往往含有維生素。輔酶與酶結合鬆散，可以通過透析除去。
5，輔基（prosthetic group）：是與酶蛋白質共價結合的金屬離子或一類有機化合物，用透析法不能除去。輔基在整個酶促反應過程中始終與酶的特定部位結合。
6,尼克醯胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克醯胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）：含有尼克醯胺的輔酶，在某些氧化還原中起著氫原子和電子載體的作用，常常作為脫氫酶的輔。
7，黃素單核苷酸（FMN）一種核黃素磷酸，是某些氧化還原反應的輔酶。
8，硫胺素焦磷酸（thiamine phosphate）：是維生素B1的輔形式，參與轉醛基反應。
9，黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）：是某些氧化還原反應的輔酶，含有核黃素。
10，磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate）：是維生素B6（吡哆醇）的衍生物，是轉氨酶，脫羧酶和消旋酶的酶。
11，生物素（biotin）：參與脫羧反應的一種酶的輔助因子。
12，輔酶A(coenzyme A)：一種含有泛酸的輔酶，在某些酶促反應中作為醯基的載體。
13，類胡蘿卜素（carotenoid）：由異戊二烯組成的脂溶性光合色素。
14，轉氨酶（transaminase）：那稱為氨基轉移酶，在該酶的催化下，一個α-氨基酸的氨基可轉移給別一個α-酮酸。
第五章
1，醛糖（aldose）：一類單糖，該單糖中氧化數最高的C原子（指定為C-1）是一個醛基。
2，酮糖（ketose）：一類單糖，該單糖中氧化數最高的C原子（指定為C-2）是一個酮基。
3，異頭物（anomer）：僅在氧化數最高的C原子（異頭碳）上具有不同構形的糖分子的兩種異構體。
4，異頭碳（anomer carbon）：環化單糖的氧化數最高的C原子，異頭碳具有羰基的化學反應性。
5，變旋（mutarotation）：吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴隨它們的α-和β-異構形式的平衡而發生的比旋度變化。
6，單糖（monosaccharide）：由3個或更多碳原子組成的具有經驗公式（CH2O）n的簡糖。
7，糖苷（dlycoside）：單糖半縮醛羥基與別一個分子的羥基，胺基或巰基縮合形成的含糖衍生物。
8，糖苷鍵（glycosidic bond）:一個糖半縮醛羥基與另一個分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羥基、胺基或巰基之間縮合形成的縮醛或縮酮鍵，常見的糖醛鍵有O—糖苷鍵和N—糖苷鍵。
9，寡糖（oligoccharide）：由2～20個單糖殘基通過糖苷鍵連接形成的聚合物。
10，多糖（polysaccharide）：20個以上的單糖通過糖苷鍵連接形成的聚合物。多糖鏈可以是線形的或帶有分支的。
11，還原糖（recing sugar）：羰基碳（異頭碳）沒有參與形成糖苷鍵，因此可被氧化充當還原劑的糖。
12，澱粉（starch）：一類多糖，是葡萄糖殘基的同聚物。有兩種形式的澱粉：一種是直鏈澱粉，是沒有分支的，只是通過α-（1→4）糖苷鍵的葡萄糖殘基的聚合物；另一類是支鏈澱粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷鍵連接的葡萄糖殘基的聚合物，支鏈在分支處通過α-（1→6）糖苷鍵與主鏈相連。
13，糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷鍵的葡萄糖殘基的同聚物，支鏈在分支點處通過α-（1→6）糖苷鍵與主鏈相連。
14，極限糊精（limit dexitrin）:是指支鏈澱粉中帶有支鏈的核心部位，該部分經支鏈澱粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或澱粉磷酸化酶作用後仍然存在。糊精的進一步降解需要α-（1→6）糖苷鍵的水解。
15，肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙醯葡萄糖胺和N-乙醯唾液酸交替連接的雜多糖與不同的肽交叉連接形成的大分子。肽聚糖是許多細菌細胞壁的主要成分。
16，糖蛋白（glycoprotein）:含有共價連接的葡萄糖殘基的蛋白質。
17，蛋白聚糖（proteoglycan）：由雜多糖與一個多肽連組成的雜化的在分子，多糖是分子的主要成分。
第六章
1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一個羧基的長的脂肪族碳氫鏈。脂肪酸是最簡單的一種脂，它是許多更復雜的脂的成分。
2，飽和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—雙鍵的脂肪酸。
3，不飽和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有—C=C—雙鍵的脂肪酸。
4，必需脂肪酸（occential fatty acid）：維持哺乳動物正常生長所必需的，而動物又不能合成的脂肪酸，Eg亞油酸，亞麻酸。
5，三脂醯苷油（triacylglycerol）：那稱為甘油三酯。一種含有與甘油脂化的三個脂醯基的酯。脂肪和油是三脂醯甘油的混合物。
6，磷脂（phospholipid）：含有磷酸成分的脂。Eg卵磷脂，腦磷脂。
7，鞘脂（sphingolipid）：一類含有鞘氨醇骨架的兩性脂，一端連接著一個長連的脂肪酸，另一端為一個極性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，腦磷脂以及神經節苷脂，一般存在於植物和動物細胞膜內，尤其是在中樞神經系統的組織內含量豐富。
8，鞘磷脂（sphingomyelin）：一種由神經醯胺的C-1羥基上連接了磷酸毛里求膽鹼（或磷酸乙醯胺）構成的鞘脂。鞘磷脂存在於在多數哺乳動物動物細胞的質膜內，是髓鞘的主要成分。
9，卵磷脂（lecithin）：即磷脂醯膽鹼（PC），是磷脂醯與膽鹼形成的復合物。
10，腦磷脂（cephalin）：即磷脂醯乙醇胺（PE），是磷脂醯與乙醇胺形成的復合物。
11，脂質體（liposome）：是由包圍水相空間的磷脂雙層形成的囊泡（小泡）。
12，生物膜（bioligical membrane）：鑲嵌有蛋白質的脂雙層，起著畫分和分隔細胞和細胞器作用生物膜也是與許多能量轉化和細胞內通訊有關的重要部位。
13，內在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂雙層的疏水核和完全跨越脂雙層的膜蛋白。
14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通過與膜脂的極性頭部或內在的膜蛋白的離子相互作用和形成氫鍵與膜的內或外表面弱結合的膜蛋白。
15，流體鑲嵌模型（fluid mosaic model）：針對生物膜的結構提出的一種模型。在這個模型中，生物膜被描述成鑲嵌有蛋白質的流體脂雙層，脂雙層在結構和功能上都表現出不對稱性。有的蛋白質「鑲「在脂雙層表面，有的則部分或全部嵌入其內部，有的則橫跨整個膜。另外脂和膜蛋白可以進行橫向擴散。
16，通透系數（permeability coefficient）：是離子或小分子擴散過脂雙層膜能力的一種量度。通透系數大小與這些離子或分子在非極性溶液中的溶解度成比例。
17，通道蛋白（channel protein）：是帶有中央水相通道的內在膜蛋白，它可以使大小適合的離子或分子從膜的任一方向穿過膜。
18，（膜）孔蛋白（pore protein）：其含意與膜通道蛋白類似，只是該術語常用於細菌。
19，被動轉運（passive transport）：那稱為易化擴散。是一種轉運方式，通過該方式溶質特異的結合於一個轉運蛋白上，然後被轉運過膜，但轉運是沿著濃度梯度下降方向進行的，所以被動轉達不需要能量的支持。
20，主動轉運（active transport）：一種轉運方式，通過該方式溶質特異的結合於一個轉運蛋白上然後被轉運過膜，與被動轉運運輸方式相反，主動轉運是逆著濃度梯度下降方向進行的，所以主動轉運需要能量的驅動。在原發主動轉運過程中能源可以是光，ATP或電子傳遞；而第二級主動轉運是在離子濃度梯度下進行的。
21，協同運輸（contransport）：兩種不同溶質的跨膜的耦聯轉運。可以通過一個轉運蛋白進行同一方向（同向轉運）或反方向（反向轉運）轉運。
22，胞吞（信用）（endocytosis）：物質被質膜吞入並以膜衍生出的脂囊泡形成（物質在囊泡內）被帶入到細胞內的過程。
第七章
1，核苷（nucleoside）：是嘌呤或嘧啶鹼通過共價鍵與戊糖連接組成的化合物。核糖與鹼基一般都是由糖的異頭碳與嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之間形成的β-N-糖鍵連接。
2，核苷酸（uncleoside）：核苷的戊糖成分中的羥基磷酸化形成的化合物。
3，cAMP(cycle AMP)：3ˊ,5ˊ-環腺苷酸，是細胞內的第二信使，由於某部些激素或其它分子信號刺激激活腺苷酸環化酶催化ATP環化形成的。
4，磷酸二脂鍵（phosphodiester linkage）:一種化學基團，指一分子磷酸與兩個醇（羥基）酯化形成的兩個酯鍵。該酯鍵成了兩個醇之間的橋梁。例如一個核苷的3ˊ羥基與別一個核苷的5ˊ羥基與同一分子磷酸酯化，就形成了一個磷酸二脂鍵。
5，脫氧核糖核酸（DNA）：含有特殊脫氧核糖核苷酸序列的聚脫氧核苷酸，脫氧核苷酸之間是是通過3ˊ,5ˊ-磷酸二脂鍵連接的。DNA是遺傳信息的載體。
6，核糖核酸（RNA）：通過3ˊ,5ˊ-磷酸二脂鍵連接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。
7，核糖體核糖核酸（Rrna,ribonucleic acid）：作為組成成分的一類 RNA，rRNA是細胞內最 豐富的 RNA .
8，信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid):一類用作蛋白質合成模板的RNA .
9, 轉移核糖核酸（Trna,transfer ribonucleic acid）:一類攜帶激活氨基酸，將它帶到蛋白質合成部位並將氨基酸整合到生長著的肽鏈上RNA。TRNA含有能識別模板mRNA上互補密碼的反密碼。
10，轉化（作用）（transformation）:一個外源DNA 通過某種途徑導入一個宿主菌，引起該菌的遺傳特性改變的作用。
11，轉導（作用）（transction）:藉助於病毒載體，遺傳信息從一個細胞轉移到另一個細胞。
12，鹼基對（base pair）:通過鹼基之間氫鍵配對的核酸鏈中的兩個核苷酸，例如A與T或U , 以及G與C配對 。
13，夏格夫法則（Chargaff』s rules）：所有DNA中腺嘌呤與胸腺嘧啶的摩爾含量相等（A=T），鳥嘌呤和胞嘧啶的摩爾含量相等（G=C），既嘌呤的總含量相等（A+G=T+C）。DNA的鹼基組成具有種的特異性，但沒有組織和器官的特異性。另外，生長和發育階段`營養狀態和環境的改變都不影響DNA的鹼基組成。
14，DNA的雙螺旋（DNAdouble helix）：一種核酸的構象，在該構象中，兩條反向平行的多核甘酸鏈相互纏繞形成一個右手的雙螺旋結構。鹼基位於雙螺旋內側，磷酸與糖基在外側，通過磷酸二脂鍵相連，形成核酸的骨架。鹼基平面與假象的中心軸垂直，糖環平面則與軸平行，兩條鏈皆為右手螺旋。雙螺旋的直徑為2nm，鹼基堆積距離為0.34nm， 兩核甘酸之間的夾角是36゜，每對螺旋由10對鹼基組成，鹼基按A-T，G-C配對互補，彼此以氫鍵相聯系。維持DNA雙螺旋結構的穩定的力主要是鹼基堆積力。雙螺旋表面有兩條寬窄`深淺不一的一個大溝和一個小溝。
15．大溝（major groove）和小溝（minor groove）:繞B-DNA雙螺旋表面上出現的螺旋槽（溝），寬的溝稱為大溝，窄溝稱為小溝。大溝，小溝都、是由於鹼基對堆積和糖-磷酸骨架扭轉造成的。
16．DNA超螺旋（DNAsupercoiling）:DNA本身的捲曲一般是DNA雙`螺旋的彎曲欠旋（負超螺旋）或過旋（正超螺旋）的結果。
17．拓撲異構酶（topoisomerse）:通過切斷DNA的一條或兩條鏈中的磷酸二酯鍵，然後重新纏繞和封口來改變DNA連環數的酶。拓撲異構酶Ⅰ、通過切斷DNA中的一條鏈減少負超螺旋，增加一個連環數。某些拓撲異構酶Ⅱ也稱為DNA促旋酶。
18．核小體（nucleosome）:用

2. 在生物化學中脂類吸收中,RCO~SCoA和CoA-SH分別指什麼

RCO~SCoA是「脂醯輔酶A」,其中「RCO-」是脂醯基,就是脂肪酸——RCOOH——去掉羧基上的羥基（-OH）；
CoA-SH,就是 輔酶A,是體內特別重要的一種輔酶,是由一種維生素——泛酸 轉變而來的,輔酶A 的作用 就是 轉移醯基,如 這里的「RCO-」

3. 生物化學的題型：蛋白質的最大紫外吸收峰為什麼是280nm

原因：

由於蛋白質中有酪氨酸，色氨酸和苯丙氨酸存在，所以大多數蛋白質在280nm波長處有特徵的最大吸收。例如：色氨酸的吸收峰是280nm（吲哚環）。

可用於測定0.1～0.5mg/mL含量的蛋白質溶液。

取9支試管分別標號，前8支試管分別加入不同濃度的標准蛋白溶液，1號試管不加標准蛋白溶液，最後一支試管加待測蛋白質溶液，而不加標准蛋白溶液，每支試管液體總量通過加入蒸餾水補足而保持一致，將液體混合均勻，在280nm波長處進行比色，記錄吸光度值。

(3)生物化學中什麼是吸收擴展閱讀

蛋白質在胃液消化酶的作用下，初步水解，在小腸中完成整個消化吸收過程。氨基酸的吸收通過小腸黏膜細胞，是由主動運轉系統進行，分別轉運中性、酸性和鹼性氨基酸。

在腸內被消化吸收的蛋白質，不僅來自於食物，也有腸黏膜細胞脫落和消化液的分泌等，每天有70g左右蛋白質進入消化系統，其中大部分被消化和重吸收。未被吸收的蛋白質由糞便排出體外。

蛋白質缺乏在成人和兒童中都有發生，但處於生長階段的兒童更為敏感。

4. 生化代謝過程是什麼意思

生化代謝可能是指生物化學方面的物質和能量變化過程，因為生化是生物化學的簡稱，代謝是指新陳代謝，是生物體內全部有序化學變化的總稱；它包括物質代謝和能量代謝兩個方面。

5. 生物化學,簡述蛋白質在體內消化吸收過程

消化在胃腔內開始，由小腸的上皮細胞最後完成。

胃蛋白酶消化的最重要的特點是能夠消化膠原蛋白。食物中的蛋白質大約只有lO%~20%在胃中被轉化成朊間質、蛋白腖和少量多肽。

食物中的大部分蛋白質是在十二指腸和空腸內經胰腺分泌的蛋白水解酶如胰蛋白酶、糜蛋白酶、羧基肽酶和彈性蛋白酶等進行消化的。在這個階段僅有很小的一部分蛋白質能被水解成單個氨基酸，大部分被消化成二肽、三肽甚至更大的肽。

蛋白質消化的最後階段是在小腸腸腔內由分布在腸絨毛的腸上皮細胞完成，在通常情況下，蛋白質消化終產物的99%都是單個氨基酸，只有極少部分以肽的形式被吸收。

6. 生物化學,簡述蛋白質在體內消化吸收過程

消化在胃腔內開始，由小腸的上皮細胞最後完成。
胃蛋白酶消化的最重要的特點是能夠消化膠原蛋白。食物中的蛋白質大約只有lO%~20%在胃中被轉化成朊間質、蛋白腖和少量多肽。
食物中的大部分蛋白質是在十二指腸和空腸內經胰腺分泌的蛋白水解酶如胰蛋白酶、糜蛋白酶、羧基肽酶和彈性蛋白酶等進行消化的。在這個階段僅有很小的一部分蛋白質能被水解成單個氨基酸，大部分被消化成二肽、三肽甚至更大的肽。
蛋白質消化的最後階段是在小腸腸腔內由分布在腸絨毛的腸上皮細胞完成，在通常情況下，蛋白質消化終產物的99%都是單個氨基酸，只有極少部分以肽的形式被吸收。

7. 生物化學名詞解釋

1、核小體（nucleosome）:用於包裝染色質的結構單位，是由DNA鏈纏繞一個組蛋白核構成的。

2、DNA變性（DNAdenaturation）在理化因子的作用下，DNA雙螺旋的兩條互補鏈鬆散而成為單鏈，從而導致DNA的理化性質及生物學性質發生改變，這種現象稱DNA的變性。

7.核酸內切酶（exonuclease）:核糖核酸酶和脫氧核糖核酸酶中能夠水解核酸分子內磷酸二酯鍵的酶。

8.核酸外切酶（exonuclease）:從核酸鏈的一端逐個水解核甘酸的酶。

8. 生物化學相關名詞解釋

名詞，是詞類的一種，屬於實詞。它表示人、事、物、地點或抽象概念的統一名稱。它分為專有名詞和普通名詞。下面是我收集整理的生物化學相關名詞解釋，僅供參考，大家一起來看看吧。

肽鍵：蛋白質中前一氨基酸的α-羧基與後一氨基酸的α-氨基脫水形成的醯胺鍵。肽鍵平面：肽鍵中的C-N鍵具有部分雙鍵的性質，不能旋轉，因此，肽鍵中的C、O、N、H四個原子處於一個平面上，稱為肽鍵平面。

蛋白質分子的一級結構：蛋白質分子的一級結構是指構成蛋白質分子的氨基酸在多肽鏈中的排列順序和連接方式。

亞基：在蛋白質分子的四級結構中，每一個具有三級結構的多肽鏈單位，稱為亞基。

蛋白質的等電點：在某-pH溶液中，蛋白質分子可游離成正電荷和負電荷相等的兼性離子，即蛋白質分子的凈電荷等於零，此時溶液的pH值稱為該蛋白質的等電點。

蛋白質變性：在某些理化因素作用下，蛋白質特定的空間構象被破壞，從而導致其理化性質改變和生物學活性的喪失的現象。

協同效應:一個亞基與其配體結合後，能影響另一亞基與配體結合的能力。(正、負)如血紅素與氧結合後，鐵原子就能進入卟啉環的小孔中，繼而引起肽鏈位置的變動。

變構效應:蛋白質分子因與某種小分子物質（效應劑）相互作用而致構象發生改變，從而改變其活性的現象。

分子伴侶：分子伴侶是細胞中一類保守蛋白質，可識別肽鏈的非天然構象，促進各功能域和整體蛋白質的正確折疊。細胞至少有兩種分子伴侶家族——熱休克蛋白和伴侶素。

DN*的復性作用：變性的DN*在適當的條件下，兩條彼此分開的多核苷酸鏈又可重新通過氫鍵連接，形成原來的雙螺旋結構，並恢復其原有的理化性質，此即DN*的復性。

雜交：兩條不同來源的單鏈DN*，或一條單鏈DN*，一條RN*，只要它們有大部分互補的鹼基順序，也可以復性，形成一個雜合雙鏈，此過程稱雜交。

增色效應：DN*變性時，*260值隨著增高，這種現象叫增色效應。

解鏈溫度：在DN*熱變性時，通常將DN*變性50%時的溫度叫解鏈溫度用Tm表示。

輔酶：與酶蛋白結合的較松，用透析等方法易於與酶分開。輔基：與酶蛋白結合的比較牢固，不易與酶蛋白脫離。

酶的活性中心：必需基團在酶分子表面的一定區域形成一定的空間結構，直接參與了將作用物轉變為產物的反應過程，這個區域叫酶的活性中心。酶的必需基團：指與酶活性

有關的化學基團，必需基團可以位於活性中心內，也可以位於酶的活性中心外。

同工酶：指催化的化學反應相同，而酶蛋白的分子結構、理化性質及免疫學性質不同的一組酶。

可逆性抑製作用：酶蛋白與抑制劑以非共價鍵方式結合，使酶活力降低或喪失，但可用透析、超濾等方法將抑制劑除去，酶活力得以恢復。不可逆性抑製作用：酶與抑制以共價鍵相結合，用透析、超濾等方法不能除去抑制劑，故酶活力難以恢復。

酶：是一類由活細胞合成的，對其特異底物起高效催化作用的蛋白質和核糖核酸。血糖：血液中的葡萄糖即為血糖。

糖酵解：糖酵解是指糖原或葡萄糖在缺氧條件下，分解為乳酸和產生少量能量的過程，反應在胞液中進行。

糖原分解：糖原分解是指由肝糖原分解為葡萄糖的過程。

乳酸循環：乳酸循環又叫Cori循環。肌肉糖酵解產生乳酸入血，再至肝合成肝糖原，肝糖原分解成葡萄糖入血至肌肉，再酵解成乳酸，此反應循環進行，叫乳酸循環。

糖異生：糖異生是指由非糖物質轉變成葡萄糖和糖原和過程。

三羧酸循環：是由草醯乙酸與乙醯Co*縮合成含三個羧基的檸檬酸開始的一系列反應的循環過程

脂蛋白與載脂蛋白

脂蛋白：是脂類在血液中的運輸形式，由血漿中的脂類與載脂蛋白結合形成。

載脂蛋白：指脂蛋白中的蛋白質部分。

脂肪動員：脂庫中的儲存脂肪，在脂肪酶的作用下，逐步水解為脂肪酸和甘油，以供其他組織利用，此過程稱為脂肪動員。

酮體：酮體包括乙醯乙酸、β-羥丁酸和丙酮，是脂肪酸在肝臟氧化分解的特有產物。酮症：脂肪酸在肝臟可分解並生成酮體，但肝細胞中缺乏利用酮體的酶，只能將酮體經血循環運至肝外組織利用。在糖尿病等病理情況下，體內大量動用脂肪，酮體的生成量超過肝外組織利用量時，可引起酮症。此時血中酮體升高，並可出現酮尿。

必需脂肪酸：是指體內需要而又不能合成的少數不飽和脂肪酸，目前認為必需脂肪酸有三種，即亞油酸，亞麻酸及花生四烯酸。

脂肪酸β-氧化：脂肪酸的氧化是從β-碳原子脫氫氧化開始的，故稱β-氧化。

血脂：血漿中的脂類化合物統稱為血脂，包括甘油三酯，膽固醇及其酯，磷脂及自由的脂肪酸。

類脂：是一類物理性質與脂肪相似的物質，主要有磷脂、糖脂、膽固醇及膽固醇酯等。

呼吸鏈：由遞氫體和遞電子體按一定排列順序組成的鏈鎖反應體系，它與細胞攝取氧有關，所以叫呼吸鏈。

氧化磷酸化：代謝物脫氫經呼吸鏈傳給氧化合成水的過程中，釋放的能量使*DP磷酸化為*TP的反應過程。

生物氧化：物質在生物體內氧化成H2O、CO2同時釋放能量的過程，即為生物氧化。

底物水平磷酸化：指代謝物因脫氫或脫水等，使分子內能量重新分布，形成高能磷酸鍵(或高能硫酯鍵)轉給*DP(或GDP)，而生成*TP(或GTP)的反應稱底物水平磷酸化。

P/O比值：每消耗1克原子氧所消耗無機磷的克原子數。通過P/O比值測定可推測出氧化磷酸化的偶聯部位。

高能化合物：化合物水解時釋放的能量大於21KJ/mol，此類化合物稱為高能化合物。氧化脫氨基作用：氨基酸在氨基酸氧化酶的作用下，脫去氨基，生成氨和α-酮酸的過程。

轉氨基作用：在轉氨酶的催化下，α-氨基酸的氨基與α-酮酸的酮基互換，生成相應的α-氨基酸和α-酮酸的過程。

聯合脫氨基作用：由兩種(以上)酶的聯合催化作用使氨基酸的α-氨基脫下，並產生游離氨的過程。

一碳單位：某些氨基酸在分解代謝過程中生成的含有一個碳原子的有機基團。

氨基酸代謝庫：食物蛋白質經消化而被吸收的氨基酸(外源性氨基酸)與體內合成及組織蛋白質降解產生的氨基酸(內源性氨基酸)混在一起，分布於體內各處，參與代謝，稱為氨基酸代謝庫。

鳥氨酸循環：指氨與CO2通過鳥氨酸、瓜氨酸、精氨酸生成尿素的過程。

γ-谷氨醯基循環：指通過谷胱甘肽的代謝作用將氨基酸吸收和轉運的過程。為在動物細胞中與氨基酸的吸收有關的肽轉移、變化的循環。

丙氨酸-葡萄糖循環：肌肉中的氨基酸將氨基轉給丙酮酸生成丙氨酸，後者經血液循環轉運至肝臟再脫氨基，生成的丙酮酸經糖異生轉變為葡萄糖後再經血液循環轉運至肌肉重新分解產生丙酮酸，這一循環過程就稱為丙氨酸-葡萄糖循環。

腐敗作用：在消化過程中，有一小部分蛋白質不被消化，還有一小部分消化產物不被

吸收，腸道細菌對這兩部分所起的分解作用稱為腐敗作用。

核苷酸的從頭合成途徑:利用一些小分子物質為原料，經過一系列酶促反應合成核苷酸的過程。

核苷酸的補救合成途徑:利用體內游離的鹼基或核苷，經過比較簡單的酶促反應合成核苷酸的過程。

酶的變構調節：某些物質能與酶的非催化部位結合導致酶分子變構從而改變其活性。

酶的化學修飾調節：酶肽鏈上的'某些基團在另一種酶催化下發生化學變化，從而改變酶的活性。

限速酶：指整條代謝途徑中催化反應速度最慢一步的酶，催化單向反應，它的活性改變不但影響代謝的總速度，還可改變代謝方向。

半保留復制：以單鏈DN*為模板，以4種dNTP為原料，在DDDP的催化下，按照鹼基互補的原則，合成DN*的過程，合成的子代DN*雙鏈中一條來自親代DN*，一條重新合成。故稱半保留，子代DN*和親代DN*完全一樣故稱復制。

反轉錄作用：以RN*為模板，以4種dNTP為原料，在RDDP的催化下，按照鹼基互補的原則，合成DN*的過程。

基因工程：用人工的方法在體外進行基因重組，然後使重組基因在適當的宿主細胞中得到表達。

岡崎片段：DN*復制時，隨從鏈是斷續復制的，這些不連續的DN*片段，稱崗崎片段。

復制子：復制子是獨立完成DN*復制的功能單位，習慣上把兩個相鄰起始點之間的距離定為一個復制子，真核生物是多復制子的復制。

轉錄：以DN*的模板鏈為模板，以4種NTP為原料，在DN*指導的RN*聚合酶的催化下，按照鹼基互補的原則，合成RN*的過程。

外顯子，內含子：外顯子和內啟子，分別代表真核生物基因的編碼和非編碼序列。外顯子，在斷裂基因及其初級轉錄產物上出現，並表達為成熟RN*的核酸序列。內含子，是隔斷基因的線性表達而在剪接過程上被除去的核酸序列。

HnRN*：hnRN*是核內不均-RN*，是真核細胞mRN*的前體，需經加工改造後，才能成為成熟的mRN*。

模板鏈，編碼鏈：DN*雙鏈中按鹼基配對規律能指引轉錄生成RN*的一股單鏈，稱為

模板鏈，也稱作有意義鏈或W*tson鏈。相對的另一股單鏈是編碼鏈(codingstr*nd)，也稱為反義鏈或Crick鏈。

轉錄因子：反式作用因子中，直接或間接結合RN*聚合酶的，則稱為轉錄因子。密碼子：mRN*分子上，相鄰的三個鹼基組成鹼基三聯體，它對應於一個氨基酸，此鹼基三聯體稱密碼子。

操縱子：操縱子是DN*分子中一個轉錄基本單位，由信息區和控制區兩部分組成，信息區由結構基因組成，含有編碼數種蛋白質的遺傳信息、控制區包括啟動基因(RN*聚合酶結合部位)和操縱基因。(控制RN*聚合酶向結構基因移動)。

分子病：由於DN*分子上基因的遺傳性缺陷，引起mRN*異常和蛋白質合成障礙，導致機體結構和功能異常所致的疾病。

順反子：遺傳學上將編碼一個多肽的遺傳單位稱為順反子。原核生物中數個結構基因常串聯為一個轉錄單位，轉錄生成的mRN*可編碼幾種功能相關的蛋白質，為多順反子。真核生物mRN*比原核生物種類更多，一個mRN*只編碼一種蛋白質，為單順反子mRN*。

基因表達(geneexpression)：基因經過轉錄、翻譯，產生具有特異生物學功能產物的過程。

基因組：一個細胞或病毒所攜帶的全部遺傳信息或整套基因。

管家基因(housekeepinggene)：某些基因在一個個體的幾乎所有細胞中持續表達，通常被稱為管家基因。

誘導與阻遏(inction*ndrepression)：在特定的環境信號刺激下，相應的基因被激活，基因表達產物增加，這類基因稱為可誘導基因，可誘導基因在特定環境中表達增加的過程稱為誘導。基因對環境信號應答時被抑制，這類基因稱為可阻遏基因，可阻遏基因表達產物下降的過程稱為阻遏。

順式作用元件(cis-*ctingelement)：可影響自身基因表達活性的DN*序列，稱為順式作用元件，真核生物常見的元件有增強子、啟動子和沉默子等。

反式作用因子（tr*ns-*ctingf*ctor)：由某一基因表達的轉錄因子，通過與特異的順式作用元件相互作用，影響另一基因的轉錄，這種轉錄調節因子稱為反式作用因子。

操縱子(operon)：操縱子是原核生物基因表達調控的一個完整單元，其中包括結構基因、調節基因、操縱序列和啟動序列。

單順反子（monocistron）：真核細胞中一個基因轉錄一個mRN*分子，經翻譯成一條多肽鏈，此基因轉錄產物即為單順反子。

9. 從生物化學的角度來講人體可以吸收和利用碳水化合物有哪三類

食物中的碳水化合物有單糖多糖單糖可以直接利用多糖有的不可以如纖維素，核酸中也含有碳水化合物，所以三類為單糖，多糖，核酸。

碳水化合物是由碳、氫和氧種元素組成，自然界存在最多、具有廣譜化學結構和生物功能的有機化合物。可用通式Cx(H2O)y來表示。

由於它所含的氫氧的比例為二比一，和水一樣，故稱為碳水化合物。它可以為人體提供熱能。食物中的碳水化合物分成兩類：人可以吸收利用的有效碳水化合物和人不能消化的無效碳水化合物。

(9)生物化學中什麼是吸收擴展閱讀：

當膳食中碳水化合物過多時，就會轉化成脂肪貯存於身體內，使人過於肥胖而導致各類疾病如高血脂、糖尿病等。

膳食中碳水化合物的主要來源是植物性食物，如谷類、薯類、根莖類蔬菜和豆類，另外是食用糖類。碳水化合物只有經過消化分解成葡萄糖、果糖和半乳糖才能被吸收，而果糖和半乳糖又經肝臟轉換變成葡萄糖。