1. 分子生物學中的#洗脫#的內涵是什麼
洗脫是指用特殊的處理將相互結合的配體和受體分開。例如過柱子時，柱子上的受體將液體中特異的配體結合而使之不能通過柱子。之後就利用特殊的液體（例如改變柱子的pH）沖柱子將配體沖下來收集，這個過程就叫洗脫。當然洗脫還可用在其他的地方，也是類似的過程。
2. 請問微生物中洗脫孢子的方法和過程是怎樣的謝謝了
你的材料是試管培養物嗎？加無菌水，然後用接種環在表面輕輕刮，，再把水倒出來，就可以了。
3. 葡聚糖凝膠G-100，藍色葡聚糖怎麼洗脫不下來呢要用什麼洗脫劑才好用啊
用無鹽水，也可以採用上柱時的緩沖液洗脫，在上柱緩沖液中加入氯化鈉等度洗脫或鹽梯度也可以完成分離純化.葡聚糖凝膠、葡聚糖都萊生物為您解答 www.njly.com
4. 洗脫緩沖液TB是什麼
洗脫緩沖液TB是生物學中常使用的核酸電泳緩沖鹽溶液，主要用於DNA的瓊脂糖凝膠電泳。TB的主要成分是Tris-硼酸鹽與EDTA，緩沖能力強，適合較長時間電泳，解析度較高，電泳小於1kb的片段時分離效果好。
5. 分離蛋白質實驗中的洗脫液是什麼溶液
如果你問的使離子交換層析的話洗脫液就是由不同離子強度（PH）的緩沖液構成。
由於不同生物大分子的電荷密度分布不同，電荷量不等，等電點的差異及分子大小的區別，因而與離子交換劑的結合強弱也不同，當它們被結合到固定相交換基團上以後，主要依靠增加緩沖溶液的離子強度或改變酸鹼度來進行洗脫。當緩沖液離子強度增加時，即增加了它與生物大分子對交換基團競爭吸附的能力，把生物大分子置換下來，改變酸鹼度，使緩沖溶液的pH接近生物大分子的等電點，其凈電荷為零，從而可被洗脫。
6. 生物樣品中蛋白質的處理方法有哪些
一。蛋白質沉澱方法
1.中性鹽鹽析法
⑴在一定的
ph值及溫度條件下，改變鹽的濃度（即離子強度）達到沉澱的目的，稱為「ks」分級鹽析法。
（ks鹽析：固定ph,
溫度，改變鹽濃度）
⑵在一定的離子強度下，改變溶液的ph值及溫度，達到沉澱的目的，稱為「β」分級鹽析法。
（β鹽析：固定離子強度，改變ph及溫度。）
2.等電點沉澱法
蛋白質等電點沉澱法是基於不同蛋白質離子具有不同等電點這一特性，依次改變溶液ph值的辦法，將雜蛋白沉澱除去，最後獲得目標產物。
3.有機溶劑沉澱法
許多能與水互溶的有機溶劑如乙醇、丙酮、甲醇和乙腈，常用於低鹽濃度下沉澱蛋白質。
4.非離子型聚合物沉澱法
20世紀60年代非離子型聚合物開始用於分離血纖維蛋白原和免疫球蛋白，從此高相對分子質量非離子聚合物沉澱蛋白質的方法被廣泛使用，如：聚乙二醇（peg）、聚乙烯吡咯烷酮（pvp）、葡聚糖等。
5.金屬沉澱法
能與羧基、胺基等含氮化合物以及含氮雜環化合物強烈結合的金屬離子，如：mn2+、fe2+、co2+、ni2+、cu2+、zn2+、cd2+；
能與羧酸結合而不與含氮化合物結合的金屬離子，如：ca2+、ba2+、mg2+、pb2+；
與巰基化合物強烈結合的金屬離子，如：hg2+、ag+、pb2+。
實際使用時，金屬離子的濃度常為0.02
mol/l。
6.親和沉澱
初始階段：將一個目標蛋白質與鍵合在可溶性載體上的親和配體絡合成沉澱；
所得沉澱物用一生中適當的緩沖溶液進行洗滌，洗去可能存在的雜質；
用一種適當的試劑將目標蛋白質從配體中離解出來。
7.選擇性變性沉澱法
（1）例如對於α-澱粉酶等熱穩定性好的酶，可以通過加熱進行熱處理，使大多數雜蛋白受熱變性沉澱而被除去。
（2）根據欲分離物質所含雜質的特性，通過改變ph值或加進某些金屬離子等使雜蛋白變性沉澱而被除去。
8.反膠束萃取蛋白質
菌體細胞提取
固液分離是生物產品生產中的重要單元操作。培養基、發酵液、某些中間產品和半成品等都需進行固液分離。發酵液由於種類多、粘度大及成分復雜，其固液分離最為困難。
固液分離的方法很多，生物工業中常規的方法有分離篩、重力沉降、浮選分離、離心分離和過濾等，其中用於發酵液固液分離的方法主要是離心分離和過濾。
二。超濾膜濾去。
7. 如何將生物指示劑上的枯草芽孢桿菌洗脫下來
LZ用的是紙狀生物指示劑吧?
直接用液體培養基洗脫指示劑，然後澆築培養基，冷凝，培養
8. 請問用柱層析法分離乙酸乙酯中的生物鹼成分，應該用什麼洗脫劑
乙酸乙酯層最常用的是氯仿：甲醇。氯仿：乙酸乙酯：甲醇。
9. 生物中為什麼洗脫過程一直加凌酸緩沖液
所有的生物洗脫過程，加入的各種各樣的緩沖液，都是為了保證溶液里的PH，防止溶液過酸或或鹼，對生物體或細胞造成傷害。
10. 高二生物選修一（蘇教版）中有一道題的答案是：洗脫蛋白質 請問各位高手洗脫蛋白質啥意思
此題前面的敘述可能是先把蛋白質吸附在某種介質上，然後用含一定濃度的鹽溶液讓蛋白質從介質上「解吸」，所以「洗脫」的意思是用溶液洗被吸附的蛋白，讓它脫離下來。