生物cdr區指什麼

『壹』 請問：免疫學中「CDR」這個名詞的解釋是什麼

"CDR"（complementarity－determining regions）在免疫學中叫做互補決定區或互補決定簇。是Ig和TCR蛋白質的短片段，含有不同Ig或TCR 間的大多數序列差異並能與抗原相接觸。在每一條抗原受體多肽鏈上有3個CDR，每個完整Ig或TCR分子上有6個CDR。這些「 超變」片段表現為環狀結構，一起形成能與抗原的三維結構互補的表面。

『貳』 如何從單克隆抗體的氨基酸序列中找出其Fc區，CDR區

直接將序列輸進MOE中，即可知道CDR序列;
另外，也可用一些資料庫找出單抗序列的CDR序列，但是不同資料庫對抗體CDR區劃分的規則並不完全相同，常使用的有IMGT，Kabat,Chothia,Aho等。

『叄』 cdr醫學上是什麼意思

免疫學中「CDR」，叫做互補決定區或互補決定簇（complementarity－determining regions，CDR）。
它位於免疫球蛋白的超變區，超變區是抗體的抗原結合位，與抗原決定簇的結構互補。
CDR是免疫球蛋白（Ig）和T細胞抗原受體(TCR)的短片段，在每一條抗原受體多肽鏈上有3個CDR，每個完整Ig或TCR分子上有6個CDR。這些「 超變」片段表現為環狀結構，一起形成能與抗原的三維結構互補的表面。

『肆』 免疫中CDR1，2，3是怎麼分的。其中CDR3的作用是什麼

CDR是complementarity determining region，是抗體可變區中決定識別對象的區域，又稱為hyper variable region (HVR)；
CD是補體系統里的。
別弄混淆了。《醫學免疫學》是喜歡用縮寫，也不是很清楚，但應該還是說過的。

『伍』 CDR在遺傳學上是什麼意思

是Ig和TCR蛋白質的短片段，又稱互補決定區或互補決定簇。
含有不同Ig或TCR間的大多數序列差異並能與抗原相接觸。在每一條抗原受體多肽鏈上有3個CDR，每個完整Ig或TCR分子上有6個CDR。這些超變片段表現為環狀結構，一起形成能與抗原的三維結構互補的表面。
T細胞受體TCR是T細胞表面，負責特異性識別與MHC（主要組織相容性復合體）結合的抗原肽的蛋白。當TCR與抗原肽和MHC結合時，T淋巴細胞通過信號轉導被激活，進入後續的免疫應答過程。CDR1和CDR2相對保守，負責識別MHC。CDR3是負責識別抗原的主要CDR。

『陸』 簡述Ig的功能區與其功能

一、結構： Ig 分子的基本結構是由四肽鏈組成的,即由二條相同的分子量較小的輕鏈（L 鏈）和二條相同的分子量較大的重鏈（H 鏈）組成的.L鏈與H鏈是由二硫鍵連接形成一個四肽鏈分子免疫球蛋白,稱為Ig分子的單體,是構成免疫球蛋白分子的基本結構.現已知5 種免疫球蛋白中IgG、IgA 和IgD的H鏈各有一個可變區（VH）和三個恆定區（CH1、CH2 和CH3）共四個功能區.IgM和IgE 的H鏈各有一個可變區（VH）和四個恆定區（CHl、CH2、CH3 和CH4）共五個功能區.VL和VH 是與抗原結合的部位,單體由一對L鏈和一對H鏈組成的基本結構,只有2 個與抗原結合的位點,如IgG、IgD、IgE、血清型IgA；雙體由J鏈連接的兩個單體,有4 個與抗原結合的位點,如分泌型IgA（SIgA）,所以SigA 結合抗原的親合力要比血清型IgA 高.五聚體由J 鏈和二硫鍵連接五個單體,如IgM.五聚體IgM 理論上應為10 個與抗原結合的位點,但實際上由於立體構型的空間位阻,—般只有5 個結合點可結合. H和L鏈上都有可變區,同類重鏈和同型輕鏈的近N端約110個氨基酸序列的變化很大,其他部分的氨基酸序列相對恆定,據此可將輕鏈和重鏈區分為可變區(V)和恆定區(C).VH和VI.各有3個區域的氨基酸組成和排列順序高度變化,稱為高變區(HVR)或互補決定區(CDR),分別為CDRl、CDR2和CDR3.CDR以外區域的氨基酸組成和排列順序相對不易變化,稱為骨架區(FR).VH和VI.各有113和107個氨基酸殘基,組成4個FR(分別為FRl、FR2、FR3和FR4)和3個CDRs.VH和VI-中的各氨基酸可編號,一些保守的氨基酸都有其固定的編號位置,將不同序列和已編號的序列進行對比以後,在某個位置上多出來氨基酸編號為A、B、C等,如27A、27B、27C、106A等.VH和VL的3個CDR共同組成Ig的抗原結合部位,識別及結合抗原,並決定抗體識別的特異性. 免疫球蛋白輕、重鏈可變區氨基酸順序的編號 重鏈和輕鏈的C區分別稱為CH和CL,不同型別(x或入)CI.的長度基本一致．但不同類別IgCH的長度不一,有的包括CHl～CH3,有的為CHl～CH4.同一種屬生物體內針對不同抗原的同一類別Ig的C區氨基酸組成和排列順序比較恆定,其抗原性是相同的,但V區各有不同.C區與抗體的效應功能相關,可激活補體,介導穿過胎盤和黏膜屏障,結合細胞表面的Fc受體從而介導調理作用、ADCC作用和I型超敏反應. 在Ig分子伸出的兩臂和主幹之間(CHl與CH2之間)還有個可彎曲的區域,稱為鉸鏈區.該區含有豐富的脯氨酸,因此易伸展彎曲,能改變兩個結合抗原的Y形臂之間的距離,兩臂之間的角度可自0到90變化,這樣有利於兩臂同時結合兩個不同的抗原表位.雖然IgD、IgG、IgA有絞鏈區,而IgM和IgE沒有,但這並不說明它們完全不能彎曲,實際上還有相對的彎曲性.各類抗體的鉸鏈區的長度及氨基酸的順序也有不同；人IgD的可伸展的距離最大,IgG4和兩種IgA的彎曲度則有限.人體血清免疫球蛋白的主要成分是IgG ,它占總的免疫球蛋白的70-75%,分子量約15萬,含糖2～3%.盡管免疫球蛋白千變萬化,但都有類似的結構.抗體分子是由兩對長短不同的多肽鏈所組成,四條鏈通過鏈間二硫鍵構成Y型基本結構（H2L2）.IgG分子由4條肽鏈組成.其中分子量為2.5萬（23kD）的肽鏈,稱輕鏈（L鏈）,分子量為5萬的肽鏈（50～60kD）,稱重鏈（H鏈）.輕鏈與重鏈之間通過二硫鍵（—S—S—）相連接.
二、免疫球蛋白的作用人體血清免疫球蛋白IgG是初級免疫應答中最持久、最重要的抗體,它僅以單體形式存在.大多是抗菌性、抗毒性和抗病毒抗體屬於IgG,它在抗感染中起到主力軍作用,它能夠促進單核巨噬細胞的吞噬作用（調理作用）,中和細菌毒素的毒性（中和毒素）和病毒抗原結合使病毒失去感染宿主細胞的能力（中和病毒）.IgG 在機體合成的年齡要晚於IgM,在出生後第3 個月開始合成,3-5 歲接近成年人水平.它是唯一能通過胎盤的Ig,在自然被動免疫中起重要作用.此外,IgG 還具有調理吞噬和結合SPA等作用.IgA 分血清型和分泌型兩種,血清型多為單體,也有二聚體,分泌型的都是二聚體,且含有分泌片.血清型IgA可介導調理吞噬ADCC 作用；分泌型IgA（SIgA）是機體粘膜防禦系統的主要成分,覆蓋在鼻、咽、氣管、腸和膀胱粘膜的表面,它能抑制微生物在呼吸道上皮附著,減緩病毒繁殖,是粘膜重要屏障,對某些病毒、細菌和—般抗原具有抗體活性,是防止病原體入侵機體的第一道防線.外來抗原進入呼吸道或消化道,局部免疫系統受到刺激後,無需中央免疫系統的參與,自身就可進行免疫應答,產生分泌型抗體,即SIgA.已有研究證明,呼吸道分泌液中SigA 含量的高低直接影響呼吸道粘膜對病原體的抵抗力,兩者呈正相關.初乳中含有分泌型的sIgA.IgA的凝聚物可以通過經典途徑激活補體.IgM 是抗原刺激誘導體液免疫應答中最先產生的Ig ,IgM 不是細胞,但可結合補體,主要分布於血清中.由於IgM 有較高的結合價,所以是高效能的抗生物抗體,其殺菌、溶菌、促吞噬和凝集作用比IgG 高500- 1000 倍,IgM 在機體的早期防禦中起著重要的作用[2].

『柒』 抗體分子的cdr位於哪個結構域

抗體分子的CDR位於VH和VL。

VH和VL的三個高變區共同組成lg的抗原結合部位，該部位形成一個與抗原決定基互補的表面，也稱為CDR，分別用CDR1、CDR2、CDR3表示。

CDR決定抗體的特異性，是抗體識別及結合抗原的部位。

(7)生物cdr區指什麼擴展閱讀

抗體分子的兩條重鏈和兩條輕鏈都可折疊成數個球形結構域，每個結構域行使其相應的功能。輕鏈有VL和CL兩個結構域；IgG、IgA和IgD的重鏈有VH、CH1、CH2和CH3四個結構域；IgM和IgE的重鏈有五個結構域，即多一個CH4結構域。

每個結構域由約110個氨基酸組成，氨基酸序列具有相似性，其二級結構是由幾條多肽鏈折疊形成的兩個反向平行的β片層構成的，兩個β片層中心的兩個半胱氨酸殘基由一個鏈內二硫鍵垂直連接，形成一個「β桶狀」或「β-三明治」結構，稱為免疫球蛋白折疊。

『捌』 抗體的一個抗原結合部位共有6個cdr區對嗎 求解釋

在免疫球蛋白可變區（V區）內，某些區域氨基酸殘基的組成和排列次序比V區內其他區域更易變化，這些區域稱為高變區（hypervariable region HVR）。高變區實際上是特異性抗原與Ig結合的位置。由於這些高變區序列與抗原決定簇互補，故又稱為互補決定區(complementarity-determining region,CDR)。從免疫球蛋白的抗原性考慮，其獨特型決定簇也在該區域。因此，免疫球蛋白高變區、免疫球蛋白的抗原結合部位和免疫球蛋白獨特型決定簇這三個完全不同的概念，實際上建立在統一結構基礎上，即免疫球蛋白分子V區球形頂端的立體結構。