生物學免疫蛋白酶包括哪些

① 免疫球蛋白的生物學功能有哪些

免疫球蛋白的生物學功能

1、IgV區的功能——識別並特異性結合抗原

（1）抗體的結合價

單體(IgG, IgE) —2價；二聚體(分泌型IgA) — 4價；五聚體(IgM) — 10價（5價）

（2）實際意義：

中和效應 — 中和毒素和病毒；與Ag結合 — 促吞噬細胞吞噬

2、IgC區的功能

1）激活補體

IgM、IgG1-3與抗原結合活化補體的經典途徑；

IgA、IgE和IgG4的聚合物可活化補體的旁路途徑。

2）結合Fc受體

①調理作用：

IgG + 抗原(顆粒性) → FcγR（單核、巨噬細胞及中性粒細胞） → 促吞噬細胞吞噬；

②抗體依賴的細胞介導的的細胞毒作用（ADCC)：

IgG + 抗原(靶細胞) → Fc γR（NK 細胞）→殺傷靶細胞；

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基本結構——四肽鏈結構：免疫球蛋白分子的基本結構是一「Y」字型的四肽鏈 結構，由兩條完全相同的重鏈(heavy chain, H)和兩條完全相同的輕鏈(light chain, L)以二硫鍵連接而成。 每條重鏈和輕鏈分為氨基端和羧基端。

免疫球蛋白可分為抗體和膜免疫球蛋白。抗體主要存在於血清中，也可見於其他體液和外分泌液，其主要功能是特異性地結合抗原。膜免疫球蛋白是B細胞膜上的抗原受體，能特異性識別抗原分子。

在體內，抗體和抗原結合後可直接發揮效應，如抗毒素可中和外毒素，病毒的中和抗體可阻止病毒感染靶細胞，分泌型IgA可抑制細菌黏附宿主細胞等。在體外，抗體與抗原結合後可出現凝集、沉澱等現象。

② 說出五種免疫球蛋白的主要生物學特性

1．IgG 血清和胞外液中主要的抗體成分，約占血清Ig總量的80％(表3-2)。kG白出生後3個月開始合成，3—5歲接近成人水平，半壽期為20～23d，是再次體液免疫應答產生的主要抗體，親和力高，在體內分布廣泛，具有重要的免疫效應。IgGl、IgG3、IgG4可穿過胎盤屏障，在新生兒抗感染免疫中起重要作用；IgGl、IgG2、IgG4可以其Fc段與葡萄球菌蛋白A(SPA)結合，借之可純化抗體，並用於免疫診斷；Iaol、Ig03可高效地激活補體，並可與MT、NK細胞等細胞表面的Fc受體結合，發揮免疫調理作用、ADCC作用等；不少自身抗體和引起Ⅱ、Ⅲ型超敏反應的抗體也屬IgG；。

2．IgM 占血清Ig總量的5％～10％，單體IgM以mlgM表達於B細胞表面，是BCR的主要構成成分；分泌型IgM為五聚體，不能通過血管壁，主要存在於血清中。因含10個Fab段，具有很強的抗原結合能力；含5個Fc段，比IgG更容易激活補體。IgM是個體發育中最早合成的抗體，臍帶血中IgM的升高，提示胎兒宮內感染；IgM也是初次體液免疫應答中最早出現的抗體，血清IgM的檢出，表明新近感染的發生，可用於感染的早期診斷。

3．IgA 分血清型IgA和分泌型IgA(SIgA)。血清型IgA為單體，主要存在於血清中，僅占血清Ig總量的10％～15％；分泌型IgA為雙體，由J鏈連接，含內皮細胞合成的SP，是外分泌液中主要的抗體，主要存在於乳汁、唾液、淚液和呼吸道、消化道、生殖道黏膜表面，參與局部的黏膜免疫。嬰兒可從母乳中獲得SIgA，是一種重要的自然被動免疫。

4．IgD 僅占血清Ig總量的0．2％。在五類Ig中，IgD的鉸鏈區較長，易被蛋白酶水解，故其半壽期較短，僅3d。IgD分為兩型：血清IgD的生物學功能尚不清楚；mlgD是BCR的重要組成成分，為B細胞分化發育成熟的標志。未成熟B細胞僅表達mlgM，成熟B細胞同時表達mlgM和mlgD，被稱為初始B細胞，活化的B細胞或記憶B細胞的mlgD逐漸消失。

5．IgE 正常人血清中含量最少的Ig是IgE，血清濃度僅為0．3弘g／ml，主要由黏膜下淋巴組織中的漿細胞分泌。IgE具有很強的親細胞性，前已敘及，其CH2和CH3可與肥大細胞、嗜鹼粒細胞表面的高親和力FcsRI結合，促使這些細胞脫顆粒，釋放生物活性介質，引起I型超敏反應。此外，IgE還參與機體抗寄生蟲免疫。

③ 免疫蛋白酶體名詞解釋

蛋白酶體廣泛分布於細胞質和細胞核中，26s蛋白酶體是一種分子量為2000的多亞基復合物，約有50種蛋白質亞基組成。具有多種蛋白水解酶活性，並且具有泛素依賴性。
蛋白酶體核心復合物約700，沉降系數為20S，由4個同軸的環組成，每個環由7個亞基組成，形成一種桶狀結構．位於桶狀結構外側的兩個環稱為α環，由7個α亞基組成。桶狀結構內側的兩個環為β環， 由7個β亞基組成, 其中β1、β2和β5具有蘇氨酸蛋白酶活性位點，具體來說β，具有Caspase樣肽酶活性，β2具有胰蛋白酶樣活性，βs具有胰凝乳蛋白酶樣活性。這些活性位點處於20S中心復合物內部，從而可以有效地防止非特異性蛋白質的降解。20S核心復合物兩端可與三種調節復合物或激活物結合，如與19S調節復合物結合即構成26S的蛋白酶體復合體。19S調節復合物通過a環與核心復合體相結合。19S調節復合物由17個不同亞基組成，由兩部分構成，一個是基底復合物，另一個是蓋復合物。 前者由6個ATP酶亞基和2個非ATP酶亞基組成，後者由9個亞基組成。基底復合物中的ATP酶亞基分別被命名為Rpt 1~6，負責核心復合體降解腔通道的開啟，具有降解底物去折疊和幫助降解底物進入降解腔等功能。蓋復合物在泛素依賴的蛋白質降解過程中主要發揮識別泛素降解信號和去泛素化的作用。由此可見， 蓋復合物與基底復合物的協同作用保證了帶有多泛素化標簽的底物蛋白質能夠進入中心復合體活性中心並被降解為短肽。值得注意的是，原核細胞的蛋白酶體本身就缺少蓋復合物。但研究表明，某些非泛素化的降解底物也能夠被這種沒有蓋復合物的蛋白酶體所降解，人為解離掉蓋復合物的蛋白酶體也能以ATP依賴的方式降解非泛素化的底物。
另一種與蛋白酶體核心復合體結合的復合物是11S 調節因子，也稱為PA28激活因子。該復合物也能夠促進短肽的水解，水解的過程不依賴ATP，並且水解的底物也無需與泛素結合。PA28分子量為20的復合物，由a和β亞基組成，兩個亞基形成異源7聚體，並可以結合到核心復合體的兩端，同時也可以與19S 調節復合物組成「混合蛋白酶體」。研究認為，PA28在體內抗原加工中發揮作用，而且通過與γ干擾素的相互作用參與免疫蛋白酶體β亞基的表達。

④ 試述免疫球蛋白的類型，各類有哪些主要特點與功能

例如，系統性紅斑狼瘡是以抗核抗體為主要標志的抗體介導的自身免疫病，但是自身抗原特異性T細胞在其發病過程中扮演十分重要的角色。病理性自身抗體造成機體組織病理損傷的機制包括如下幾個方面。
(1)抗體介導的細胞毒作用。自身抗體(主要是IgG類)與細胞膜表面自身抗原相結合，介導其與吞噬細胞(Mφ中性粒細胞)或者NK細胞的黏附。
(2)抗體刺激靶細胞。某些甲狀腺功能亢進症患者血清中的長作用甲狀腺刺激素(LATS)就是一種抗甲狀腺組織抗原的IgG型抗體。近年來進一步發現，促甲狀腺激素抗體在甲亢症的發病中較LATS的作用更重要，它在甲亢症患者中檢出率更高。某些激素受體的抗體可通過刺激或抑制細胞功能幹擾受體信號，抗原表達的位置、抗體的效價及親和力等特性決定了其作用是活化還是阻斷。例如在Graves病中，LATS可作為抗體連接到甲狀腺刺激激素(TSH)受體上，競爭性抑制TSH功能，並通過負反饋調節導致甲狀腺分泌TSH過量。同樣地，胰島素受體抗體也可通過阻斷受體造成胰島素抵抗型糖尿病。
(3)抗體中和作用。抗體與體內有重要生理活性的抗原物質或受體結合，使其滅活和喪失功能，從而出現相應病症。臨床已經證實的有：抗血凝物質抗體使抗凝物質失活；重症肌無力患者出現的抗乙醯膽鹼受體抗體；1型糖尿病抗胰島素受體的抗體使相應細胞受體的生物效應喪失。抗磷脂綜合征中的抗磷脂抗體可結合磷脂p2糖蛋白I復合物，引起栓塞、反復流產等臨床表現。在尋常型天皰瘡中，自身抗體結合到表皮細胞橋粒部分，並通過刺激表皮蛋白酶產生破壞細胞-細胞連接而發揮病理效應，導致水皰形成。韋格納肉芽腫患者血清中可檢出IgG型抗中性粒細胞胞質抗體(cANCA)，為細胞內29 kDa的絲氨酸蛋白酶3的抗體，可使已致敏的中性粒細胞活化和降解。
(4)與抗原形成免疫復合物後的損傷作用。自身抗體與游離抗原結合形成免疫復合物，在一定條件下可沉積於全身或局部血管壁基底膜或滑液囊、組織間隙。免疫復合物在局部激活補體，引起局部炎症反應。SLE腎損傷的主要機制是免疫復合物沉積於腎小球，活化補體連鎖反應。
(5)致敏宿主細胞或組織，導致補體活化。例如，在自身免疫性溶血性貧血中，免疫球蛋白結合於紅細胞膜表面而導致紅細胞被吞噬、裂解。肺腎綜合征(Goodpasture syndrome)是一種以肺出血及腎小球腎炎為特徵的疾病，其發病機制主要是由於自身抗體結合了基底膜Ⅳ型膠原的pj鏈，而導致補體、中性粒細胞在局部的聚集、活化，產生組織損傷。

⑤ 普通蛋白酶體和免疫蛋白酶體的異同

普通蛋白酶體和免疫蛋白酶體的異同
蛋白酶體直接參與了適應性免疫系統的運作，並在其中扮演著關鍵角色。肽類抗原是由主要組織相容性復合物（MHC）類型I蛋白傳遞到抗原呈遞細胞表面。這些肽段是來自被蛋白酶體降解的侵入機體的病原體。雖然一般的蛋白酶體就可以參與這一進程，但實際上起主要作用的是一種特殊的復合物，其可以生成合適大小和成分的降解片斷以供MHC結合。這種復合物的組成蛋白的表達是由γ干擾素所誘導；當免疫反應發生時，這些蛋白質，包括11S調節顆粒（主要作用為調節MHC的結合肽段的產生）和特殊的β亞基（β1i、β2i、β5i，具有不同的底物特異性）的表達就會增加。這種由特殊的β亞基參與形成的復合物就被稱為「免疫蛋白酶體」。
另一種有所變化的β5亞基，β5t，在胸腺中表達，能夠形成胸腺獨有的「胸腺蛋白酶體」（thymoproteasome），參與T細胞的發育調控。
MHC類型I蛋白的配基結合強度取決於配基C末端的組成，因為肽段配基是通過氫鍵和與MHC表面的B
pocket近接觸來結合的。許多MHC類型I蛋白趨向於結合疏水性殘基，而免疫蛋白酶體復合物就可以更多地生成具有疏水性C末端的肽段。

⑥ 蛋白酶體的結構組成

蛋白酶體20S核心顆粒的簡化結構圖。構成外部兩個環的α亞基用綠色來表示，構成中間兩個環的β亞基用藍色來表示。
從上往下看核心顆粒的簡化結構。可以看出環結構存在七次軸對稱。
蛋白酶體的組分通常根據它們的斯維德伯格沉降系數（以「S」來標記）來命名。最普遍的蛋白酶體的形式是26S蛋白酶體，其分子量約為2000kDa，包含有一個20S核心顆粒和兩個19S調節顆粒。核心顆粒為中空結構，將剪切蛋白質的活性位點圍在「洞」中；將核心顆粒的兩端敞開，目的蛋白質就可以進入「洞」中。核心顆粒的每一端都連接著一個19S調節顆粒，每個調節顆粒都含有多個ATP酶活性位點和泛素結合位點；調節顆粒可以識別多泛素化的蛋白質，並將它們傳送到核心顆粒中。除了19S調節顆粒外，還存在另一種調節顆粒，即11S顆粒；11S調節顆粒可以以類似於19S顆粒的方式與核心顆粒結合；11S顆粒可能在降解外源肽（如病毒感染後產生的肽段）上發揮作用。 此外，PA200（酵母中為Blm10）蛋白也可以單獨作為激活蛋白來調控20S顆粒的開啟。 不同的生物體中，20S核心顆粒中亞基的數量和差異性都有所不同；就亞基數量而言，多細胞生物比單細胞生物要多，真核生物比原核生物多。所有的20S顆粒都由四個堆積的七元環所組成，這些環結構則是由兩種不同的亞基構成：α亞基為結構性蛋白，而β亞基則發揮主要的催化作用。外部的兩個環，每個環都含有七個α亞基，一方面作為調節顆粒的結合部，另一方面發揮「門」的作用，阻止蛋白質不受調控地進入核心顆粒的內部。內部的兩個環，每個環都含有七個β亞基，且包含蛋白酶活性位點，用於蛋白質水解反應。蛋白酶體的大小在不同物種之間相當保守，其長和寬分別為約150Å和115 Å。其內部孔道寬為近53 Å，而入口處則只有13 Å的寬度，這就提示蛋白質要進入其中，需要先被至少部分去折疊。
在古菌（如Thermoplasma acidophilum）中，所有的α亞基和所有的β亞基是等同的；而真核生物的蛋白酶體（如酵母）中，每個亞基都不相同，即α和β亞基都含有七種不同的亞基。在哺乳動物中，β1、β2和β5亞基具有催化作用；雖然它們有著共同的催化機制，但它們具有不同的底物特異性，分別為類胰凝乳蛋白酶型、類胰蛋白酶型和肽谷氨醯基肽水解（peptidyl-glutamyl peptide-hydrolyzing）。 在暴露於前炎症信號（如細胞因子，特別是γ干擾素）時，細胞應激反應會促使造血細胞表達另一些形式的β亞基，即β1i、β2i和β5i。由這些替代亞基所組裝成的蛋白酶體又被稱為「免疫蛋白酶體」（immunoproteasome），相對於正常形式的蛋白酶體，其底物特異性發生了變化。 真核生物中的19S顆粒是由19個蛋白質組成的，並可以被分成兩個部分：一個由10個蛋白質組成的可以與20S核心顆粒上的α環直接結合的基底，和一個由9個蛋白質組成的結合多泛素鏈的蓋子。其中，10個基底蛋白質中的6個具有ATP酶活性。19S和20S顆粒的結合需要ATP先結合到19S顆粒上的ATP結合位點。 ATP的水解對於蛋白酶體降解一個連接泛素的緊密折疊的蛋白質是必不可少的，而ATP水解所產生的能量主要是用於蛋白質的去折疊、核心顆粒的孔道開放 還是兩者皆有，則還不清楚。截止到2006年，26S蛋白酶體的結構還沒有獲得解析。
19S顆粒的每個組分都有它們自己的調控作用。Gankyrin，一個近期鑒定出的癌蛋白，是19S顆粒的組分之一，可以與細胞周期蛋白依賴性激酶CDK4緊密結合，並且通過與泛素連接酶MDM2的結合，在識別泛素化的p53蛋白中發揮作用。Gankyrin具有抗凋亡作用，其被發現在一些類型的腫瘤細胞（如肝癌細胞）中過表達。 11S和19S調節顆粒都是多亞基的復合物，而實際上真核生物中還存在著以單個蛋白結合20S顆粒的調節蛋白──PA200或Blm10（酵母中）。PA200的分子量高達200kDa，其主要定位於細胞核中，可以直接結合並激活20S顆粒。 PA200可能參與了DNA雙鏈斷裂的修復。

⑦ 普通蛋白酶體和免疫蛋白酶體的異同

普通蛋白酶體和免疫蛋白酶體的異同
蛋白酶體直接參與了適應性免疫系統的運作，並在其中扮演著關鍵角色。肽類抗原是由主要組織相容性復合物（MHC）類型I蛋白傳遞到抗原呈遞細胞表面。這些肽段是來自被蛋白酶體降解的侵入機體的病原體。雖然一般的蛋白酶體就可以參與這一進程，但實際上起主要作用的是一種特殊的復合物，其可以生成合適大小和成分的降解片斷以供MHC結合。這種復合物的組成蛋白的表達是由γ干擾素所誘導；當免疫反應發生時，這些蛋白質，包括11S調節顆粒（主要作用為調節MHC的結合肽段的產生）和特殊的β亞基（β1i、β2i、β5i，具有不同的底物特異性）的表達就會增加。這種由特殊的β亞基參與形成的復合物就被稱為「免疫蛋白酶體」。 另一種有所變化的β5亞基，β5t，在胸腺中表達，能夠形成胸腺獨有的「胸腺蛋白酶體」（thymoproteasome），參與T細胞的發育調控。
MHC類型I蛋白的配基結合強度取決於配基C末端的組成，因為肽段配基是通過氫鍵和與MHC表面的B pocket近接觸來結合的。許多MHC類型I蛋白趨向於結合疏水性殘基，而免疫蛋白酶體復合物就可以更多地生成具有疏水性C末端的肽段。

⑧ 蛋白酶的分類

水解蛋白質
肽鍵
的一類酶的總稱。按其水解多肽的方式，可以將其分為內
肽酶
和外肽酶兩類。內肽酶將蛋白質分子內部切斷，形成分子量較小的月示和腖。外肽酶從蛋白質分子的游離氨基或羧基的末端逐個將肽鍵水解，而游離出氨基酸，前者為氨基肽酶後者為羧基肽酶。按其
活性中心
和最適pH值，又可將蛋白酶分為
絲氨酸蛋白酶
、
巰基
蛋白酶、金屬蛋白酶和
天冬氨酸蛋白酶
。按其反應的最適pH值，分為
酸性蛋白酶
、
中性蛋白酶
和
鹼性蛋白酶
。工業生產上應用的蛋白酶，主要是內肽酶
。
蛋白酶廣泛存在於動物內臟、植物莖葉、果實和微生物中。微生物蛋白酶，主要由黴菌、細菌，其次由酵母、
放線菌
生產。
催化
蛋白質水解
的酶類。種類很多，重要的有
胃蛋白酶
、
胰蛋白酶
、
組織蛋白酶
、
木瓜蛋白酶
和
枯草桿菌
蛋白酶等。蛋白酶對所作用的反應底物有嚴格的選擇性，一種蛋白酶僅能作用於蛋白質分子中一定的肽鍵，如胰蛋白酶催化水解
鹼性氨基酸
所形成的肽鍵。蛋白酶分布廣，主要存在於人和動物消化道中，在植物和微生物中含量豐富。由於動植物資源有限，工業上生產蛋白酶制劑主要利用枯草桿菌、棲土麴黴等微生物發酵制備。

⑨ 什麼是蛋白酶

蛋白酶體(proteasomes)
是在真核生物和古菌中普遍存在的，在一些原核生物中也存在的一種巨型蛋白質復合物。在真核生物中，蛋白酶體位於細胞核和細胞質中。蛋白酶體的主要作用是降解細胞不需要的或受到損傷的蛋白質，這一作用是通過打斷肽鍵的化學反應來實現。能夠發揮這一作用的酶被稱為蛋白酶。蛋白酶體是細胞用來調控特定蛋白質和除去錯誤折疊蛋白質的主要機制。經過蛋白酶體的降解，蛋白質被切割為約7-8個氨基酸長的肽段；這些肽段可以被進一步降解為單個氨基酸分子，然後被用於合成新的蛋白質。需要被降解的蛋白質會先被一個稱為泛素的小型蛋白質所標記（即連接上）。這一標記反應是被泛素連接酶所催化。一旦一個蛋白質被標記上一個泛素分子，就會引發其它連接酶加上更多的泛素分子；這就形成了可以與蛋白酶體結合的「多泛素鏈」，從而將蛋白酶體帶到這一標記的蛋白質上，開始其降解過程。
從結構上看，蛋白酶體是一個桶狀的復合物，包括一個由四個堆積在一起的環所組成的「核心」（右圖中藍色部分），核心中空，形成一個空腔。其中，每一個環由七個蛋白質分子組成。中間的兩個環各由七個β亞基組成，並含有六個蛋白酶的活性位點。這些位點位於環的內表面，所以蛋白質必須進入到蛋白酶體的「空腔」中才能夠被降解。外部的兩個環各含有七個α亞基，可以發揮「門」的作用，是蛋白質進入「空腔」中的必由之路。這些α亞基，或者說「門」，是由結合在它們上的「帽」狀結構（即調節顆粒，右圖中紅色部分）進行控制；調節顆粒可以識別連接在蛋白質上的多泛素鏈標簽，並啟動降解過程。包括泛素化和蛋白酶體降解的整個系統被稱為「泛素-蛋白酶體系統」。
蛋白酶體降解途徑對於許多細胞進程，包括細胞周期、基因表達的調控、氧化應激反應等，都是必不可少的。2004年諾貝爾化學獎的獲獎主題就是蛋白質酶解在細胞中的重要性和泛素在酶解途徑的作用，而三位獲獎者為阿龍·切哈諾沃、阿夫拉姆·赫什科和歐文·羅斯。

⑩ 高中生物酶,有幾種請列舉出來,還有他們的作用.謝謝.

1．解旋酶：作用於氫鍵,是一類解開氫鍵的酶,由水解ATP來供給能量它們常常依賴於單鏈的存在,並能識別復制叉的單鏈結構.在細菌中類似的解旋酶很多,都具有ATP酶的活性.大部分的移動方向是5′→3′,但也有3′→5′移到的情況,如n′蛋白在φχ174以正鏈為模板合成復制形的過程中,就是按3′→5′移動.在DNA復制中起作用.
2．DNA聚合酶：在DNA復制中起作用,是以一條單鏈DNA為模板,將單個脫氧核苷酸通過磷酸二酯鍵形成一條與模板鏈互補的DNA鏈,形成鏈與母鏈構成一個DNA分子.
3．DNA連接酶：其功能是在兩個DNA片段之間形成磷酸二酯鍵.如果將經過同一種內切酶剪切而成的兩段DNA比喻為斷成兩截的梯子,那麼,DNA連接酶可以把梯子的「扶手」的斷口處（注意：不是連接鹼基對,鹼基對可以依靠氫鍵連接）,即兩條DNA黏性末端之間的縫隙「縫合」起來.據此,可在基因工程中用以連接目的基因和運載體.與DNA聚合酶的不同在於：不在單個脫氧核苷酸與DNA片段之間形成磷酸二酯鍵,而是將DNA雙鏈上的兩個缺口同時連接起來,因此DNA連接酶不需要模板.
4．RNA聚合酶：又稱RNA復制酶、RNA合成酶,作用是以完整的雙鏈DNA為模板,邊解放邊轉錄形成mRNA,轉錄後DNA仍然保持雙鏈結構.對真核生物而言,RNA聚合酶包括三種：RNA聚合酶I轉錄rRNA,RNA聚合酶Ⅱ轉錄mRNA,RNA聚合酶Ⅲ轉錄tRNA和其她小分子RNA.在RNA復制和轉錄中起作用.
5．反轉錄酶：為RNA指導的DNA聚合酶,催化以RNA為模板、以脫氧核糖核苷酸為原料合成DNA的過程.具有三種酶活性,即RNA指導的DNA聚合酶,RNA酶,DNA指導的DNA聚合酶.在分子生物學技術中,作為重要的工具酶被廣泛用於建立基因文庫、獲得目的基因等工作.在基因工程中起作用.
6．限制性核酸內切酶（簡稱限制酶）：限制酶主要存在於微生物（細菌、黴菌等）中.一種限制酶只能識別一種特定的核苷酸序列,並且能在特定的切點上切割DNA分子.是特異性地切斷DNA鏈中磷酸二酯鍵的核酸酶（「分子手術刀」）.發現於原核生物體內,現已分離出100多種,幾乎所有的原核生物都含有這種酶.是重組DNA技術和基因診斷中重要的一類工具酶.例如,從大腸桿菌中發現的一種限制酶只能識別GAATTC序列,並在G和A之間將這段序列切開.目前已經發現了200多種限制酶,它們的切點各不相同.蘇雲金芽孢桿菌中的抗蟲基因,就能被某種限制酶切割下來.在基因工程中起作用.
7．纖維素酶和果膠酶：植物細胞工程中植物體細胞雜交時,需事先用纖維素酶和果膠酶分解植物細胞的細胞壁,從而獲得有活力的原生質體,然後誘導不同植物的原生質體融合.
8．胰蛋白酶：在動物細胞工程的動物細胞培養中,需要用胰蛋白酶將取自動物胚胎或幼齡動物的器官和組織分散成單個的細胞,然後配製成細胞懸浮液進行培養.或用於細胞傳代培養時將細胞從瓶壁上消化下來.
9．澱粉酶：主要有唾液腺分泌的唾液澱粉酶、胰腺分泌的胰澱粉酶和腸腺分泌的腸澱粉酶,可催化澱粉水解成麥芽糖.
10．麥芽糖酶：主要有胰腺分泌的胰麥芽糖酶和腸腺分泌的腸麥芽糖酶,可催化麥芽糖水解成葡萄糖.
11．脂肪酶：主要有胰腺分泌的胰脂肪酶和腸腺分泌的腸脂肪酶,可催化脂肪分解為脂肪酸和甘油.肝臟分泌的膽汁乳化脂肪形成脂肪微粒後,有利於脂肪分解.
12．蛋白酶：主要有胃腺分泌的胃蛋白酶和胰腺分泌的胰蛋白酶,可催化蛋白質水解成多肽鏈.作用結果是破壞肽鍵和蛋白質的空間結構.
13．肽酶：由腸腺分泌,可催化多肽鏈水解成氨基酸.
14．轉氨酶：催化蛋白質代謝過程中氨基轉換過程.如人體的谷丙轉氨酶（GPT）,能夠把谷氨酸上的氨基轉移給丙酮酸,從而形成丙氨酸和a—酮戊二酸.由於谷丙轉氨酶在肝臟中的含量最多,當肝臟病變時谷丙轉氨酶就大量釋放到血液,因此臨床上常把化驗人體血液中這種酶的含量作為診斷是否患肝炎等疾病的一項重要指標.
15．光合作用酶：是指與光合作用有關的一系列酶,主要存在於葉綠體中.
16．呼吸氧化酶：與細胞呼吸有關的一系列酶,主要存在於細胞質基質和線粒體中.
17．ATP合成酶：指催化ADP和磷酸,利用能量形成ATP的酶.
18．ATP水解酶：指催化ATP水解形成ADP和磷酸,釋放能量的酶.
19．組成酶：指微生物細胞中一直存在的酶.它們的合成只受遺傳物質的控制,如大腸桿菌細胞中分解葡萄糖的酶.
20．誘導酶：指環境中存在某種物質的情況下才合成的酶,如大腸桿菌細胞中分解乳糖的酶.