結構生物學蛋白怎麼找

A. 怎麼查找一個蛋白質的基因組序列

網址中輸入NCBI，點開NCBI主頁。。在主頁的右上方有可選框，選擇protein，後面輸入蛋白名稱，如果想具體找到的話，直接輸入物種加蛋白，回車即可。

1、打開NCBI主頁。

2、左邊search裡面選擇GENE 右邊的對話框里輸入你想要的基因名稱。

3、 在出來的所有條目第一行後面都有種屬表明，比如Homo sapiens是人Felis catus是貓。選擇你想要的種屬。

4、再出現的頁面中找到那個像數軸的圖，在左側有可以點擊的藍色數字，往往開頭有AK、NM的開頭，點擊它，再出現的下拉框里選擇GENEBANK。

5、最下面就是他的基因序列 當然也可以參考頁面上提供的CDS區域范圍來看。

注意事項

NCBI (National Center for Biotechnology Information）是指美國國立生物技術信息中心。理解自然無聲但精妙的關於生命細胞的語言是現代分子生物學的要求。通過只有四個字母來代表DNA化學亞基的字母表，出現了生命過程的語法，其最復雜形式就是人類。

闡明和使用這些字母來組成新的「單詞和短語」是分子生物學領域的中心焦點。數目巨大的分子數據和這些數據的隱秘而精細的模式使得計算機化的資料庫和分析方法成為絕對的必須。

B. 結構生物學的主要研究方法都有哪些

結構生物學主要是用物理的手段,用X-射線晶體學,核磁共振波譜學,電鏡技術等物理學技術來研究生物大分子的功能和結構.來闡明這些大分子相互作用中的機制。（以上來自網路 結構生物學）

當然如果想用物理手段得首先通過一些方式拿到蛋白質的結晶，通過高純度的蛋白溶液的蒸發使蛋白結晶生長，之後再利用X-射線衍射等方法進行研究。蛋白結晶是結構生物學中的一個重要瓶頸，高質量的結晶很難得到。

希望對你有幫助，歡迎追問~

C. 生物的蛋白質結構示意圖應該怎麼看

樓主您好！ 氨基酸一般有一個碳在中央，有一個氫以共價鍵與碳相連。 在碳上一般會有一個羧基（—COOH）和一個氨基相連（—NH2）。 另外還有一個R基，所謂R基，就是隨機（random）取代基的意思，也就是說，在R基位置的可以是氫原子，可以是羧基，氨基，羥基或者是其他取代基。 提供最簡單的氨基酸，甘氨酸的結構簡式（R基為氫原子）COOH—CH2—NH2

D. 什麼是結構生物學

結構生物學以生物大分子三級結構的確定作為手段，研究生物大分子的結構功能關系，將探討生物大分子的作用機制和原理作為研究目的。結構生物學是近代生物學發展過程中，定量闡明生命現象的一門科學，生物大分子的三級結構和結構功能研究的結構生物學已經成為生命科學當前的前沿和帶頭學科。

(4)結構生物學蛋白怎麼找擴展閱讀：

蛋白質及其復合物三維結構的測定是生物研究最重要的科學基礎之一，和結構相關工作共獲諾貝爾獎25項，占諾貝爾獎自然科學部分的8%。在醫葯研發中，蛋白質晶體學也被廣泛用於基於結構的新葯設計。

蛋白質三維結構的測定主要有三大手段：X射線晶體學、核磁共振技術（NMR）以及冷凍電鏡三維重構技術。這些研究方法都有其優點和缺陷，不同的研究對象需要採用不同的方法。

X射線晶體學是目前解析度最高的結構測定方法，但是首先要拿到蛋白質晶體，分子量很大的蛋白以及膜蛋白很難得到晶體，這是其局限性。核磁共振光譜學比較適合研究小分子量的蛋白和蛋白相互作用位點的信息，而冷凍電鏡比較適合研究超大分子量蛋白復合物甚至亞細胞器的結構；因此往往需要通過結合不同的方法來互補。

E. 蛋白質結構生物學的基本實驗流程

蛋白質結構生物學的基本實驗流程：從預期的蛋白質功能出發→設計預期的蛋白質結構→推測應有的氨基酸序列→找到相對應的核糖核苷酸序列（RNA）→找到相對應的脫氧核糖核苷酸序列（DNA）。

蛋白質工程的基本流程簡述如下：篩選純化需要改造的目的蛋白，研究其特性常數等；制備結晶，並通過氨基酸測序、X射線晶體衍射分析、核磁共振分析等研究，獲得蛋白質結構與功能相關的數據；結合生物信息學的方法對蛋白質的改造進行分析。

蛋白質

和多肽之間的界限並不是很清晰，有人基於發揮功能性作用的結構域所需的殘基數認為，若殘基數少於40，就稱之為多肽或肽。要發揮生物學功能，蛋白質需要正確折疊為一個特定構型，主要是通過大量的非共價相互作用（如氫鍵，離子鍵，范德華力和疏水作用）來實現。

F. 如何查找某一蛋白質結構域的結合蛋白或者基因

作為蛋白質的轉錄因子從功能上分析其結構可包含有不同區域：①DNA結合域（DNA binding domain）,多由60-100個氨基酸殘基組成的幾個亞區組成；②轉錄激活域（activating domain）,常由30-100氨基酸殘基組成,這結構域有富含酸性氨基酸、富含谷氨醯胺。
去blast裡面查詢，Specialized BLAST裡面的「Search protein or nucleotide targets in PubChem BioAssay」，點擊protein鏈接，把序列輸入裡面查詢就可以了。 結構域是生物大分子中具有特異結構和獨立功能的區域,特別指蛋白質中這樣的區域。

G. 闡述生物學解析蛋白結構兩種常用方法的步驟

生物學解析蛋白結構兩種常用方法的步驟
1. 前處理
把蛋白質從原來的組織或溶解狀態釋放出來，保持原來的天然狀態，並不丟
失生物活性。常用的方法：勻漿器破碎、超生波破碎、纖維素酶處理以及溶菌酶等。
超聲波破碎法：當聲波達到一定頻率時，使液體產生空穴效應使細胞破碎的技術。超聲波引起的快速振動使液體局部產生低氣壓，這個低氣壓使液體轉化為氣體
，即形成很多小氣泡。由於局部壓力的轉換，壓力重新升高，氣泡崩潰。崩潰的氣泡產生一個振動波並傳送到液體中，形成剪切力使細胞破碎。
2． 粗分級
分離可用鹽析、等電點沉澱和有機溶劑分級分離等方法。這些方法的特點是簡便、處理量大，
3． 細分級
樣品的進一步純化。樣品經粗分離以後，一般體積較小，雜蛋白大部分已被除去。進一步純化，一般使用層析法包括凝膠過濾、離子交換層析、吸附層析以及親和層析等。必要時還可選擇電泳、等電聚焦等作為最後的純化步驟。

H. 蛋白質的構型、構象、一級結構（生物化學）

構型和構象有著顯著不同，不存在一級或幾級構型或構象的說法。

蛋白質分子可以說有一級結構（氨基酸的排列順序),二級結構（a-螺旋，β-折疊等）等空間結構。

「氨基酸」的排列順序＝蛋白質分子中「各個原子」特有的固定的空間排列？？

構型（configuration） 一個有機分子中各個原子特有的固定的空間排列。這種排列不經過共價鍵的斷裂和重新形成是不會改變的。構型的改變往往使分子的光學活性發生變化。

構象(conformation ) 指一個分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子放置所產生的空間排布。一種構象改變為另一種構象時，不要求共價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。

I. 高中生物中蛋白質的結構特點，如何回答

蛋白質結構是指蛋白質分子的空間結構。作為一類重要的生物大分子，蛋白質主要由碳、氫、氧、氮、硫等化學元素組成。所有蛋白質都是由20種不同的L型α氨基酸連接形成的多聚體，在形成蛋白質後，這些氨基酸又被稱為殘基。蛋白質和多肽之間的界限並不是很清晰，有人基於發揮功能性作用的結構域所需的殘基數認為，若殘基數少於40，就稱之為多肽或肽。要發揮生物學功能，蛋白質需要正確折疊為一個特定構型，主要是通過大量的非共價相互作用（如氫鍵，離子鍵，范德華力和疏水作用）來實現；此外，在一些蛋白質（特別是分泌性蛋白質）折疊中，二硫鍵也起到關鍵作用。為了從分子水平上了解蛋白質的作用機制，常常需要測定蛋白質的三維結構。由研究蛋白質結構而發展起來了結構生物學，採用了包括X射線晶體學、核磁共振等技術來解析蛋白質結構。
一定數量的殘基對於發揮某一生物化學功能是必要的；40-50個殘基通常是一個功能性結構域大小的下限。蛋白質大小的范圍可以從這樣一個下限一直到數千個殘基。目前估計的蛋白質的平均長度在不同的物種中有所區別，一般約為200-380個殘基，而真核生物的蛋白質平均長度比原核生物長約55%。更大的蛋白質聚合體可以通過許多蛋白質亞基形成；如由數千個肌動蛋白分子聚合形成蛋白纖維。

J. 如何查找 蛋白質相互作用作用 結構域

首先要確定兩個蛋白質之間有相互作用
再去尋找結構域，可以用的方法有
研究文獻，如果有晶體衍射做出的相互作用結構域的報道，那麼一定要仔細研究
要研究清楚目的蛋白的三級結構，比如螺旋、片層的蛋白起始和結束位點確定研究方法，常用的有酵母雙雜交，免疫共沉澱等
做缺失突變體，可以從N端和C端逐一截掉氨基酸
還可以將中間比較重要的氨基酸序列全部刪除
利用重疊PCR的方法就可以獲得DNA序列