蛋白質生物合成的起始信號有哪些

『壹』 什麼是蛋白質的生物合成

蛋白質合成體系的重要組分
翻譯：蛋白質的生物合成，即翻譯，就是將核酸中由
4
種核苷酸序列編碼的遺傳信息，通過遺傳密碼破譯的方式解讀為蛋白質一級結構中20種氨基酸的排列順序
。
1.mRNA與遺傳密碼；
mRNA分子上從5』至3』方向，由AUG開始，每3個核苷酸為一組，決定肽鏈上某一個氨基酸或蛋白質合成的起始、終止信號，稱為三聯體密碼。
從mRNA
5』端起始密碼子AUG到3』端終止密碼子之間的核苷酸序列，各個三聯體密碼連續排列編碼一個蛋白質多肽鏈，稱為開放閱讀框架(ORF)。
密碼子特點：
①閱讀方向：5』→3』；②無標點符號；③密碼子不重疊；④密碼子的簡並性；⑤密碼子與反密碼子的作用；⑥起始密碼子AUG，終止密碼子UAA，UAG，UGA；⑦密碼子的通用性和例外。
2.tRNA
蛋白質合成過程中，起著運輸氨基酸的作用。有如下的功能：
①3』末端攜帶氨基酸；②識別氨基醯-tRNA合成酶的位點；③核糖體識別位點；④反密碼子的位點。
3.rRNA與核糖體
⑴.rRNA的主要功能是形成核糖體，是蛋白質合成的場所。
⑵.核糖體的活性中心：
二位點模型：A位（氨醯基部位），氨基醯-tRNA進入部位。
P位（肽基部位），為起始tRNA或正在延伸中的肽醯-tRNA結合部位。
三位點模型：除了A位和P位外，還有E位，空載tRNA離開的位點。
⑶.多核糖體：mRNA同時與若干個核糖體結合形成的念珠狀結構，稱為多核糖體
4.輔助因子
⑴.起始因子：參與蛋白質生物合成起始的蛋白因子；
⑵.延伸因子：參與蛋白質生物合成過程中肽鏈延伸的蛋白因子；
⑶.釋放因子：作用是與終止密碼子結合終止肽鏈的的合成並使肽鏈從核糖體上釋放出來。
（二）蛋白質的生物合成過程
翻譯過程從閱讀框架的5´-AUG開始，按mRNA模板三聯體密碼的順序延長肽鏈，直至終止密碼出現。
1.氨基酸的活化；
⑴.氨基醯-tRNA合成酶
⑵.過程：
氨基醯-tRNA合成酶
ATP
+
AA
-----------------→
AA-AMP-酶
+
PPi
tRNA
+
AA-AMP-酶
-----------------→
氨基醯-tRNA
+
酶
①氨基醯-tRNA合成酶對底物氨基酸和tRNA都有高度特異性。
②氨基醯-tRNA合成酶具有校正活性。
③氨基醯-tRNA的表示方法：
Ala-tRNAAla
、Ser-tRNASer
、Met-tRNAMet
2.肽鏈合成的起始
：
⑴.SD序列和起始因子
SD序列：mRNA
5』翻譯起始區富含嘌呤的序列
起始因子：
原核生物：IF-1、IF-2、IF-3
真核生物：eIF-1、eIF-2、eIF-2A、eIF-3等
⑵.起始氨醯-tRNA
真核生物：
Met-tRNAiMet
原核生物：
fMet-
tRNAifMet

『貳』 簡述原核生物蛋白質的合成過程

原核生物的蛋白質合成分為四個階段：氨基酸的活化、肽鏈合成的起始、延伸和終止。

①氨基酸的活化：游離的氨基酸必須經過活化以獲得能量，才能參與蛋白質的合成，活化反應由氨醯tRNA合成酶催化，最終氨基酸連接在tRNA3ˊ端AMP的3ˊ-OH上，合成氨醯-tRNA。

②肽鏈合成的起始：首先IF1和IF3與30S亞基結合，以阻止大亞基的結合；接著，IF2和GTP與小亞基結合，以利於隨後的起始tRNA的結合；形成的小亞基復合物經由核糖體結合點附著在mRNA上，起始tRNA和AUG起始密碼子配對並釋放IF3，並形成30S起始復合物。

大亞基與30S起始復合物結合，替換IF1和IF2+GDP，形成70S起始復合物。這樣在mRNA正確部位組裝成完整的核糖體。

③肽鏈的延伸：延伸分三步進行，進位：負載tRNA與EF-Tu和GTP形成的復合物被運送至核糖體，GTP水解，EF-TuGDP釋放出來，在EF-Ts和GTP的作用下，EF-Tu GDP可以再次利用。轉肽：肽醯轉移酶將相鄰的兩個氨基酸相連形成肽鍵，該過程不需要能量的輸入。

移位：移位酶（EF-G）利用GTP水解釋放的能量，使核糖體沿mRNA移動一個密碼子，釋放出空載的tRNA並將新生肽鏈運至P位點。

④肽鏈的終止與釋放：釋放因子（RF1或RP2）識別終止密碼子，並在RP3的作用下，促使肽醯轉移酶在肽鏈上加上一個水分子並釋放肽鏈。核糖體釋放因子有助於核糖體亞基從mRNA上解離。

原核生物特點：

① 核質與細胞質之間無核膜因而無成形的細胞核（擬核或類核）；RNA轉錄和翻譯同時進行。

② 遺傳物質是一條不與組蛋白結合的環狀雙螺旋脫氧核糖核酸（DNA）絲，不構成染色體（有的原核生物在其主基因組外還有更小的能進出細胞的質粒DNA）。

③ 以簡單二分裂方式繁殖，不存在有絲分裂或減數分裂。

④ 沒有性行為，有的種類有時有通過接合、轉化或轉導，將部分基因組從一個細胞傳遞到另一個細胞的准性行為。

⑤ 沒有由肌球、肌動蛋白構成的微纖維系統，故細胞質不能流動，也沒有形成偽足、吞噬作用等現象。

⑥鞭毛並非由微管構成，更無「9+2」的結構，僅由幾條螺旋或平行的蛋白質絲構成。

⑦ 細胞質內僅有核糖體而沒有線粒體、高爾基體、內質網、溶酶體、液泡和質體（植物）、中心粒（低等植物和動物）等細胞器。

『叄』 高中生物進：蛋白質合成的全過程.從氨基酸開始

蛋白質生物合成可分為五個階段，氨基酸的活化、多肽鏈合成的起始、肽鏈的延長、肽鏈的終止和釋放、蛋白質合成後的加工修飾。

（一）氨基酸

在進行合成多肽鏈之前,必須先經過活化,然後再與其特異的tRNA結合,帶到mRNA相應的位置上,這個過程靠氨基醯tRNA合成酶催化,此酶催化特定的氨基酸與特異的tRNA相結合,生成各種氨基醯tRNA.每種氨基酸都靠其特有合成酶催化,使之和相對應的tRNA結合,在氨基醯tRNA合成酶催化下,利用ATP供能,在氨基酸羧基上進行活化,形成氨基醯-AMP,再與氨基醯tRNA合成酶結合形成三聯復合物,此復合物再與特異的tRNA作用,將氨基醯轉移到tRNA的氨基酸臂(即3'-末端CCA-OH)上原核細胞中起始氨基酸活化後，還要甲醯化，形成甲醯蛋氨酸tRNA，由N10甲醯四氫葉酸提供甲醯基。而真核細胞沒有此過程。

前面講過運載同一種氨基酸的一組不同tRNA稱為同功tRNA。一組同功tRNA由同一種氨醯基tRNA合成酶催化。氨基醯tRNA合成酶對tRNA和氨基酸兩者具有專一性，它對氨基酸的識別特異性很高，而對tRNA識別的特異性較低。

氨基醯tRNA合成酶是如何選擇正確的氨基酸和tRNA呢？按照一般原理，酶和底物的正確結合是由二者相嵌的幾何形狀所決定的，只有適合的氨基酸和適合的tRNA進入合成酶的相應位點，才能合成正確的氨醯基tRNA。現在已經知道合成酶與L形tRNA的內側面結合，結合點包括接近臂，DHU臂和反密碼子臂D柄、反密碼子和可變環與酶反應

乍看起來，反密碼子似乎應該與氨基酸的正確負載有關，對於某些tRNA也確實如此，然而對於大多數tRNA來說，情況並非如此，人們早就知道，當某些tRNA上的反密碼子突變後，但它們所攜帶的氨工酸卻沒有改變。1988年，候稚明和Schimmel的實驗證明丙氨酸tRNA酸分子的氨基酸臂上G3：U70這兩個鹼基發生突變時則影響到丙氨醯tRNA合成酶的正確識別，說明G3：U70是丙氨酸tRNA分子決定其本質的主要因素。tRNA分子上決定其攜帶氨基酸的區域叫做副密碼子。一種氨基醯tRNA合成酶可以識別以一組同功tRNA，這說明它們具有共同特徵。例如三種丙氨酸tRNA（tRNAAlm/CUA,tRNAAim/GGC,tRNAAin/UGC都具有G3：U70副密碼子。）但沒有充分的證據說明其它氨基醯tRNA合成酶也識別同功tRNA組中相同的副密碼子。另外副密碼子也沒有固定的位置，也可能並不止一個鹼基對。

（二）多肽鏈合成的起始

核蛋白體大小亞基，mRNA起始tRNA和起始因子共同參與肽鏈合成的起始。

1、大腸桿菌細胞翻譯起始復合物形成的過程：

（1）核糖體30S小亞基附著於mRNA起始信號部位：原核生物中每一個mRNA都具有其核糖體結合位點，它是位於AUG上游8-13個核苷酸處的一個短片段叫做SD序列。這段序列正好與30S小亞基中的16S rRNA3』端一部分序列互補，因此SD序列也叫做核糖體結合序列，這種互補就意味著核糖體能選擇mRNA上AUG的正確位置來起始肽鏈的合成，該結合反應由起始因子3（IF-3）介導，另外IF-1促進IF-3與小亞基的結合，故先形成IF3-30S亞基-mRNA三元復合物。

（2）30S前起始復合物的形成：在起始因子2作用下，甲醯蛋氨醯起 始tRNA與mRNA分子中的AUG相結合，即密碼子與反密碼子配對，同時IF3從三元復合物中脫落，形成30S前起始復合物，即IF2-3S亞基-mRNA-fMet-tRNAfmet復合物，此步需要GTP和Mg2+參與。

（3）70S起始復合物的形成：50S亞基上述的30S前起始復合物結合，同時IF2脫落，形成70S起始復合物，即30S亞基-mRNA-50S亞基-mRNA-fMet-tRNAfmet復合物。此時fMet-tRNAfmet占據著50S亞基的肽醯位。而A位則空著有待於對應mRNA中第二個密碼的相應氨基醯tRNA進入，從而進入延長階段，2、真核細胞蛋白質合成的起始

真核細胞蛋白質合成起始復合物的形成中需要更多的起始因子參與，因此起始過程也更復雜。

（1）需要特異的起始tRNA即，-tRNAfmet，並且不需要N端甲醯化。已發現的真核起始因子有近10種（eukaryote Initiation factor,eIF）

（2）起始復合物形成在mRNA5』端AUG上游的帽子結構，（除某些病毒mRNA外）

（3）ATP水解為ADP供給mRNA結合所需要的能量。真核細胞起始復合物的形成過程是：翻譯起始也是由eIF-3結合在40S小亞基上而促進80S核糖體解離出60S大亞基開始，同時eIF-2在輔eIF-2作用下，與Met-tRNAfmet及GTP結合，再通過eIF-3及eIF-4C的作用，先結合到40S小亞基，然後再與mRNA結合。

mRNA結合到40S小亞基時，除了eIF-3參加外，還需要eIF-1、eIF-4A及eIF-4B並由ATP小解為ADP及Pi來供能，通過帽結合因子與mRNA的帽結合而轉移到小亞基上。但是在mRNA5』端並未發現能與小亞基18SRNA配對的S-D序列。目前認為通過帽結合後，mRNA在小亞基上向下游移動而進行掃描，可使mRNA上的起始密碼AUG在Met-tRNAfmet的反密碼位置固定下來，進行翻譯起始。

通過eIF-5的作用，可使結合Met-tRNAfmet·GTP及mRNAR40S小亞基與60S大亞基結合，形成80S復合物。eIF-5具有GTP酶活性，催化GTP水解為GDP及Pi，並有利於其它起始因子從40S小亞基表面脫落，從而有利於40S與60S兩個亞基結合起來，最後經eIF-4D激活而成為具有活性的80SMet-tRNAfmet· mRNA起始復合物。
（三）多肽鏈的延長

在多肽鏈上每增加一個氨基酸都需要經過進位，轉肽和移位三個步驟。

（1）為密碼子所特定的氨基酸tRNA結合到核蛋白體的A位，稱為進位。氨基醯tRNA在進位前需要有三種延長因子的作用，即，熱不穩定的EF（Unstable temperature,EF）EF-Tu,熱穩定的EF(stable temperature EF,EF-Ts)以及依賴GTP的轉位因子。EF-Tu首先與GTP結合，然後再與氨基醯tRNA結合成三元復合物，這樣的三元復合物才能進入A位。此時GTP水解成GDP，EF-Tu和GDP與結合在A位上的氨基醯tRNA分離
肽鍵的形成

①核蛋白體「給位」上攜甲醯蛋氨醯 基（或肽醯）的tRNA

②核蛋白體「受體」上新進入的氨基醯tRNA;

③失去甲醯蛋氨醯基（或肽醯）後，即將從核蛋白體脫落的tRNA;

④接受甲醯蛋氨醯基（或肽醯）後已增長一個氨基酸殘基的肽鍵

（2）轉肽--肽鍵的形成（peptide bond formation）

在70S起始復合物形成過程中，核糖核蛋白體的P位上已結合了起始型甲醯蛋氨酸tRNA，當進位後，P位和A位上各結合了一個氨基醯tRNA，兩個氨基酸之間在核糖體轉肽酶作用下，P位上的氨基酸提供α-COOH基，與A位上的氨基酸的α-NH2形成肽鍵，從而使P位上的氨基酸連接到A位氨基酸的氨基上，這就是轉肽。轉肽後，在A位上形成了一個二肽醯tRNA（圖18-13）。

（3)移位（Translocation)

轉肽作用發生後，氨基酸都位於A位，P位上無負荷氨基酸的tRNA就此脫落，核蛋白體沿著mRNA向3』端方向移動一組密碼子，使得原來結合二肽醯tRNA的A位轉變成了P位，而A位空出，可以接受下一個新的氨基醯tRNA進入，移位過程需要EF-2，GTP和Mg2+的參加（圖18-14）。

以後，肽鏈上每增加一個氨基酸殘基，即重復上述進位，轉肽，移位的步驟，直至所需的長度，實驗證明mRNA上的信息閱讀是從5』端向3』端進行，而肽鏈的延伸是從氮基端到羧基端。所以多肽鏈合成的方向是N端到C端
（四）翻譯的終止及多肽鏈的釋放

無論原核生物還是真核生物都有三種終止密碼子UAG，UAA和UGA。沒有一個tRNA能夠與終止密碼子作用，而是靠特殊的蛋白質因子促成終止作用。這類蛋白質因子叫做釋放因子，原核生物有三種釋放因子：RF1，RF2T RF3。RF1識別UAA和UAG，RF2識別UAA和UGA。RF3的作用還不明確。真核生物中只有一種釋放因子eRF，它可以識別三種終止密碼子。

不管原核生物還是真核生物，釋放因子都作用於A位點，使轉肽酶活性變為水介酶活性，將肽鏈從結合在核糖體上的tRNA的CCA末凋上水介下來，然後mRNA與核糖體分離，最後一個tRNA脫落，核糖體在IF-3作用下，解離出大、小亞基。解離後的大小亞基又重新參加新的肽鏈的合成，循環往復，所以多肽鏈在核糖體上的合成過程又稱核糖體循環（ribosome cycle）（圖18-16）。

（五）多核糖體循環

上述只是單個核糖體的翻譯過程，事實上在細胞內一條mRNA鏈上結合著多個核糖體，甚至可多到幾百個。蛋白質開始合成時，第一個核糖體在mRNA的起始部位結合，引入第一個蛋氨酸，然後核糖體向mRNA的3』端移動一定距離後，第二個核糖體又在mRNA的起始部位結合，現向前移動一定的距離後，在起始部位又結合第三個核糖體，依次下去，直至終止。兩個核糖體之間有一定的長度間隔，每個核糖體都獨立完成一條多肽鏈的合成，所以這種多核糖體可以在一條mRNA鏈上同時合成多條相同的多肽鏈，這就大大提高了翻譯的效
多聚核糖體的核糖體個數，與模板mRNA的長度有關，例如血紅蛋白的多肽鏈mNRA編碼區有450個核苷酸組成，長約150nm 。上面串連有5-6個核糖核蛋白體形成多核糖體。而肌凝蛋白的重鏈mRNA由5400個核苷酸組成，它由60多個核糖體構成多核糖體完成多肽鏈的合成

『肆』 原核生物蛋白質合成體系由哪些物質組成各起什麼作用

一）蛋白質合成體系的重要組分
翻譯：蛋白質的生物合成,即翻譯,就是將核酸中由 4 種核苷酸序列編碼的遺傳信息,通過遺傳密碼破譯的方式解讀為蛋白質一級結構中20種氨基酸的排列順序 .
1.mRNA與遺傳密碼；
mRNA分子上從5』至3』方向,由AUG開始,每3個核苷酸為一組,決定肽鏈上某一個氨基酸或蛋白質合成的起始、終止信號,稱為三聯體密碼.
從mRNA 5』端起始密碼子AUG到3』端終止密碼子之間的核苷酸序列,各個三聯體密碼連續排列編碼一個蛋白質多肽鏈,稱為開放閱讀框架(ORF).
密碼子特點：
①閱讀方向：5』→3』；②無標點符號；③密碼子不重疊；④密碼子的簡並性；⑤密碼子與反密碼子的作用；⑥起始密碼子AUG,終止密碼子UAA,UAG,UGA；⑦密碼子的通用性和例外.
2.tRNA
蛋白質合成過程中,起著運輸氨基酸的作用.有如下的功能：
①3』末端攜帶氨基酸；②識別氨基醯-tRNA合成酶的位點；③核糖體識別位點；④反密碼子的位點.
3.rRNA與核糖體
⑴.rRNA的主要功能是形成核糖體,是蛋白質合成的場所.
⑵.核糖體的活性中心：
二位點模型：A位（氨醯基部位）,氨基醯-tRNA進入部位.
P位（肽基部位）,為起始tRNA或正在延伸中的肽醯-tRNA結合部位.
三位點模型：除了A位和P位外,還有E位,空載tRNA離開的位點.
⑶.多核糖體：mRNA同時與若干個核糖體結合形成的念珠狀結構,稱為多核糖體
4.輔助因子
⑴.起始因子：參與蛋白質生物合成起始的蛋白因子；
⑵.延伸因子：參與蛋白質生物合成過程中肽鏈延伸的蛋白因子；
⑶.釋放因子：作用是與終止密碼子結合終止肽鏈的的合成並使肽鏈從核糖體上釋放出來.
（二）蛋白質的生物合成過程
翻譯過程從閱讀框架的5´-AUG開始,按mRNA模板三聯體密碼的順序延長肽鏈,直至終止密碼出現.
1.氨基酸的活化；
⑴.氨基醯-tRNA合成酶
⑵.過程：
氨基醯-tRNA合成酶
ATP + AA -----------------→ AA-AMP-酶 + PPi
tRNA + AA-AMP-酶 -----------------→ 氨基醯-tRNA + 酶
①氨基醯-tRNA合成酶對底物氨基酸和tRNA都有高度特異性.
②氨基醯-tRNA合成酶具有校正活性.
③氨基醯-tRNA的表示方法：
Ala-tRNAAla 、Ser-tRNASer 、Met-tRNAMet
2.肽鏈合成的起始 ：
⑴.SD序列和起始因子
SD序列：mRNA 5』翻譯起始區富含嘌呤的序列
起始因子：
原核生物：IF-1、IF-2、IF-3
真核生物：eIF-1、eIF-2、eIF-2A、eIF-3等
⑵.起始氨醯-tRNA
真核生物： Met-tRNAiMet
原核生物： fMet- tRNAifMet
⑶.起始復合物的形成
①核蛋白體大小亞基分離；
②mRNA在小亞基定位結合；
③起始氨基醯-tRNA的結合；
④核蛋白體大亞基結合.
3.肽鏈的延伸：
⑴.延伸過程所需蛋白因子稱為延長因子；
原核生物：EF-T(EF-Tu, EF-Ts)、EF-G
真核生物：EF-1 、EF-2
⑵.過程
進位：指根據mRNA下一組遺傳密碼指導,使相應氨基醯-tRNA進入核蛋白體A位,消耗1分子ATP；
轉肽：是由轉肽酶催化的肽鍵形成過程；
移位：肽醯-tRNA由A位→P位的過程,消耗1分子ATP；
4.肽鏈合成的終止和釋放
⑴.原核生物釋放因子：RF-1,RF-2,RF-3
真核生物釋放因子：eRF
⑵.釋放因子的功能：
一是識別終止密碼,如RF-1特異識別UAA、UAG；而RF-2可識別UAA、UGA.
二是誘導轉肽酶改變為酯酶活性,相當於催化肽醯基轉移到水分子-OH上,使肽鏈從核蛋白體上釋放.
5.GTP在蛋白質的生物合成中的作用
蛋白質合成過程是一個大量消耗能量的過程.除去氨基酸活化是消耗ATP外,此外消耗的都是GTP.原因是GTP使一些蛋白質因子與tRNA或核糖體易於以非共價鍵結合.
（三）肽鏈合成後的加工與定向運輸
從核蛋白體釋放出的新生多肽鏈不具備蛋白質生物活性,必需經過不同的翻譯後復雜加工過程才轉變為天然構象的功能蛋白.
⑴.加工的方式：
①多肽鏈折疊為天然的三維結構：新生肽鏈的折疊在肽鏈合成中、合成後完成,新生肽鏈N端在核蛋白體上一出現,肽鏈的折疊即開始.可能隨著序列的不斷延伸肽鏈逐步折疊,產生正確的二級結構、模序、結構域到形成完整空間構象；一般認為,多肽鏈自身氨基酸順序儲存著蛋白質折疊的信息,即一級結構是空間構象的基礎；細胞中大多數天然蛋白質折疊都不是自動完成,而需要其他酶、蛋白輔助.
幾種有促進蛋白折疊功能的大分子：
a.分子伴侶：分子伴侶是細胞一類保守蛋白質,可識別肽鏈的非天然構象,促進各功能域和整體蛋白質的正確折疊.
b. 蛋白二硫鍵異構酶：多肽鏈內或肽鏈之間二硫鍵的正確形成對穩定分泌蛋白、膜蛋白等的天然構象十分重要,這一過程主要在細胞內質網進行.
二硫鍵異構酶在內質網腔活性很高,可在較大區段肽鏈中催化錯配二硫鍵斷裂並形成正確二硫鍵連接,最終使蛋白質形成熱力學最穩定的天然構象.
c.肽-脯氨醯順反異構酶：多肽鏈中肽醯-脯氨酸間形成的肽鍵有順反兩種異構體,空間構象明顯差別.
肽醯-脯氨醯順反異構酶可促進上述順反兩種異構體之間的轉換.
肽醯-脯氨醯順反異構酶是蛋白質三維構象形成的限速酶,在肽鏈合成需形成順式構型時,可使多肽在各脯氨酸彎折處形成准確折疊.
②肽鏈一級結構的修飾
a.肽鏈N端的修飾
b.個別氨基酸的修飾
c.多肽鏈的水解修飾
③高級結構修飾.
a.亞基聚合
b.輔基連接
c.疏水脂鏈的共價連接
⑵.運輸
①蛋白質合成後需要經過復雜機制,定向輸送到最終發揮生物功能的細胞靶部位,這一過程稱為蛋白質的靶向輸送.
②所有靶向輸送的蛋白質結構中存在分選信號,主要為N末端特異氨基酸序列,可引導蛋白質轉移到細胞的適當靶部位,這一序列稱為信號序列 .
③各種新生分泌蛋白的N端有保守的氨基酸序列稱信號肽.
輸送的方式有兩種：「翻譯轉運同步機制」和「翻譯後轉運機制」
詳情見：
http://www.foodmate.net/lesson/48/14.php
otwCVps 2014-11-05
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