微生物的酶具有哪些特點

A. 酶有什麼特點

酶是催化劑，而且是特殊的具有催化功能的蛋白質。那麼，什麼是催化劑?著名的化學家奧斯瓦爾德下了這樣一個定義：催化劑是一種能夠影響化學反應速度，但不在反應產物中出現的因素。根據這個定義，催化劑首先能加快化學反應速度；其次，不改變反應的物質；第三，催化劑在反應前和反應後不發生變化。由於酶完全符合以上特徵，因此，酶是催化劑。

首先，酶有極高的催化作用，這是普通催化劑所無法比擬的。酶可以把生物體內的生化反應速度提高到1億至100億倍。例如澱粉水解可形成單糖，這在理論上完全可行。可是澱粉放在水裡，如無任何微生物參與，澱粉不會變成單糖，因為無催化劑。如果加入一丁點澱粉酶，反應速度加快，很快就可以嘗到甜味了。

第二，酶有專一性。一種酶只能催化一種或一類生化反應，就像一把鑰匙開一把鎖一樣。

第三，酶對高溫十分敏感。生物體內的生化反應都在常溫、常壓下進行，酶才不會失活。如果將酶加熱，酶就會變性，失去活性。

總之，酶的應用取決於這些特點，在高溫高壓條件下應用酶是不會成功的。因此，需要選擇和創造一個適合的環境條件，對酶取長避短，充分發揮它的作用。

B. 什麼叫酶酶的作用有什麼特性影響酶活力的主要因素有那些

酶指具有生物催化功能的高分子物質。

酶的作用有專一性，高效性，溫和性。

酶促反應速度受酶濃度和底物濃度的影響，也受溫度、pH、激活劑和抑制劑的影響。
（1）酶濃度對酶促反應速度的影響
從米門公式和酶濃度與酶促反應速度的關系圖解可以看出：酶促反應速度與酶分子的濃度成正比。當底物分子濃度足夠時，酶分子越多，底物轉化的速度越快。但事實上，當酶濃度很高時，並不保持這種關系，曲線逐漸趨向平緩。根據分析，這可能是高濃度的底物夾帶有許多的抑制劑所致。
（2）底物濃度對酶促反應速度的影響
在生化反應中，若酶的濃度為定值，底物的起始濃度較低時，酶促反應速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增加而增加。當所有的酶與底物結合生成中間產物後，即使在增加底物濃度，中間產物濃度也不會增加，酶促反應速度也不增加。
還可以得出，在底物濃度相同條件下，酶促反應速度與酶的初始濃度成正比。酶的初始濃度大，其酶促反應速度就大。
在實際測定中，即使酶濃度足夠高，隨底物濃度的升高，酶促反應速度並沒有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高濃度底物降低了水的有效濃度，降低了分子擴散性，從而降低了酶促反應速度。過量的底物聚集在酶分子上，生成無活性的中間產物，不能釋放出酶分子，從而也會降低反應速度。
（3）溫度對酶促反應速度的影響
各種酶在最適溫度范圍內，酶活性最強，酶促反應速度最大。在適宜的溫度范圍內，溫度每升高10℃，酶促反應速度可以相應提高1～2倍。不同生物體內酶的最適溫度不同。如，動物組織中各種酶的最適溫度為37～40℃；微生物體內各種酶的最適溫度為25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最適溫度為62～64℃；巨大芽孢桿菌、短乳酸桿菌、產氣桿菌等體內的葡萄糖異構酶的最適溫度為80℃；枯草桿菌的液化型澱粉酶的最適溫度為85～94℃。可見，一些芽孢桿菌的酶的熱穩定性較高。過高或過低的溫度都會降低酶的催化效率，即降低酶促反應速度。
最適溫度在60℃以下的酶，當溫度達到60～80℃時，大部分酶被破壞，發生不可逆變性；當溫度接近100℃時，酶的催化作用完全喪失。
所以，人在發燒時，不想吃東西。
（4）pH對酶促反應速度的影響
酶在最適pH范圍內表現出活性，大於或小於最適pH，都會降低酶活性。主要表現在兩個方面：①改變底物分子和酶分子的帶電狀態，從而影響酶和底物的結合；②過高或過低的pH都會影響酶的穩定性，進而使酶遭受不可逆破壞。人體中的大部分酶所處環境的pH值越接近7，催化效果越好。但人體中的胃蛋白酶卻適宜在pH值為1~2的環境中，胰蛋白酶的最適pH在8左右。
（5）激活劑對酶促反應速度的影響
能激活酶的物質稱為酶的激活劑。激活劑種類很多，有①無機陽離子，如鈉離子、鉀離子、銅離子、鈣離子等；②無機陰離子，如氯離子、溴離子、碘離子、硫酸鹽離子磷酸鹽離子等；③有機化合物，如維生素C、半胱氨酸、還原性谷胱甘肽等。許多酶只有當某一種適當的激活劑存在時，才表現出催化活性或強化其催化活性，這稱為對酶的激活作用。而有些酶被合成後呈現無活性狀態，這種酶稱為酶原。它必須經過適當的激活劑激活後才具活性。
（6）抑制劑對酶促反應速度的影響
能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質稱為酶的抑制劑。它可降低酶促反應速度。酶的抑制劑有重金屬離子、一氧化碳、硫化氫、氫氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物鹼、染料、對-氯汞苯甲酸、二異丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性劑等。
對酶促反應的抑制可分為競爭性抑制和非競爭性抑制。與底物結構類似的物質爭先與酶的活性中心結合，從而降低酶促反應速度，這種作用稱為競爭性抑制。競爭性抑制是可逆性抑制，通過增加底物濃度最終可解除抑制，恢復酶的活性。與底物結構類似的物質稱為競爭性抑制劑。抑制劑與酶活性中心以外的位點結合後，底物仍可與酶活性中心結合，但酶不顯示活性，這種作用稱為非競爭性抑制。非競爭性抑制是不可逆的，增加底物濃度並不能解除對酶活性的抑制。與酶活性中心以外的位點結合的抑制劑，稱為非競爭性抑制劑。

C. 微生物發酵法生產酶的優點有哪些

（1）微生物種類多，品種齊全；
（2）微生物生長繁殖快，生長周期短，產量高；
（3）培養方法簡單，原料來源豐富，價格低廉，經濟效益高，並可以通過控制培養條件來提高酶的產量；
（4）微生物具有較強的適應性和應變能力。
（5）可以進行大規模生產
（6）避免原料的浪費

D. 什麼叫酶酶的作用有什麼特性影響酶活力的主要因素有那些

酶指具有生物催化功能的高分子物質。
在酶的催化反應體系中，反應物分子被稱為底物，底物通過酶的催化轉化為另一種分子。幾乎所有的細胞活動進程都需要酶的參與，以提高效率。與其他非生物催化劑相似，酶借著提供另一條活化能（用Ea或ΔG表示）需求較低的途徑來使反應進行，使更多反應粒子能擁有不少於活化能的動能，從而加快反應速率。 大多數的酶可以將其催化的反應之速率提高上百萬倍。
酶作為催化劑，本身在反應過程中不被消耗，也不影響反應的化學平衡。酶有催化作用（加快反應速率），也有抑製作用（減慢反應速率）。與其他非生物催化劑不同的是，酶具有高度的專一性，只催化特定的反應或產生特定的構型。酶在工業和人們的日常生活中的應用也非常廣泛。

酶促反應速度受酶濃度和底物濃度的影響，也受溫度、pH、激活劑和抑制劑的影響。
（1）酶濃度對酶促反應速度的影響
從米門公式和酶濃度與酶促反應速度的關系圖解可以看出：酶促反應速度與酶分子的濃度成正比。當底物分子濃度足夠時，酶分子越多，底物轉化的速度越快。但事實上，當酶濃度很高時，並不保持這種關系，曲線逐漸趨向平緩。根據分析，這可能是高濃度的底物夾帶有許多的抑制劑所致。
（2）底物濃度對酶促反應速度的影響
在生化反應中，若酶的濃度為定值，底物的起始濃度較低時，酶促反應速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增加而增加。當所有的酶與底物結合生成中間產物後，即使在增加底物濃度，中間產物濃度也不會增加，酶促反應速度也不增加。
還可以得出，在底物濃度相同條件下，酶促反應速度與酶的初始濃度成正比。酶的初始濃度大，其酶促反應速度就大。
在實際測定中，即使酶濃度足夠高，隨底物濃度的升高，酶促反應速度並沒有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高濃度底物降低了水的有效濃度，降低了分子擴散性，從而降低了酶促反應速度。過量的底物聚集在酶分子上，生成無活性的中間產物，不能釋放出酶分子，從而也會降低反應速度。
（3）溫度對酶促反應速度的影響
各種酶在最適溫度范圍內，酶活性最強，酶促反應速度最大。在適宜的溫度范圍內，溫度每升高10℃，酶促反應速度可以相應提高1～2倍。不同生物體內酶的最適溫度不同。如，動物組織中各種酶的最適溫度為37～40℃；微生物體內各種酶的最適溫度為25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最適溫度為62～64℃；巨大芽孢桿菌、短乳酸桿菌、產氣桿菌等體內的葡萄糖異構酶的最適溫度為80℃；枯草桿菌的液化型澱粉酶的最適溫度為85～94℃。可見，一些芽孢桿菌的酶的熱穩定性較高。過高或過低的溫度都會降低酶的催化效率，即降低酶促反應速度。
最適溫度在60℃以下的酶，當溫度達到60～80℃時，大部分酶被破壞，發生不可逆變性；當溫度接近100℃時，酶的催化作用完全喪失。
所以，人在發燒時，不想吃東西。
（4）pH對酶促反應速度的影響
酶在最適pH范圍內表現出活性，大於或小於最適pH，都會降低酶活性。主要表現在兩個方面：①改變底物分子和酶分子的帶電狀態，從而影響酶和底物的結合；②過高或過低的pH都會影響酶的穩定性，進而使酶遭受不可逆破壞。人體中的大部分酶所處環境的pH值越接近7，催化效果越好。但人體中的胃蛋白酶卻適宜在pH值為1~2的環境中，胰蛋白酶的最適pH在8左右。
（5）激活劑對酶促反應速度的影響
能激活酶的物質稱為酶的激活劑。激活劑種類很多，有①無機陽離子，如鈉離子、鉀離子、銅離子、鈣離子等；②無機陰離子，如氯離子、溴離子、碘離子、硫酸鹽離子磷酸鹽離子等；③有機化合物，如維生素C、半胱氨酸、還原性谷胱甘肽等。許多酶只有當某一種適當的激活劑存在時，才表現出催化活性或強化其催化活性，這稱為對酶的激活作用。而有些酶被合成後呈現無活性狀態，這種酶稱為酶原。它必須經過適當的激活劑激活後才具活性。
（6）抑制劑對酶促反應速度的影響
能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質稱為酶的抑制劑。它可降低酶促反應速度。酶的抑制劑有重金屬離子、一氧化碳、硫化氫、氫氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物鹼、染料、對-氯汞苯甲酸、二異丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性劑等。
對酶促反應的抑制可分為競爭性抑制和非競爭性抑制。與底物結構類似的物質爭先與酶的活性中心結合，從而降低酶促反應速度，這種作用稱為競爭性抑制。競爭性抑制是可逆性抑制，通過增加底物濃度最終可解除抑制，恢復酶的活性。與底物結構類似的物質稱為競爭性抑制劑。抑制劑與酶活性中心以外的位點結合後，底物仍可與酶活性中心結合，但酶不顯示活性，這種作用稱為非競爭性抑制。非競爭性抑制是不可逆的，增加底物濃度並不能解除對酶活性的抑制。與酶活性中心以外的位點結合的抑制劑，稱為非競爭性抑制劑。

E. 微生物酶的介紹

微生物酶是指起著催化作生物體系中特定反應的、由微生物活細胞產生的蛋白質。作為催化劑的微生物酶，它可以加速三種反應：水解反應、氧化反應和合成反應。微生物酶可以在活細胞內進行催化作用，也可以透過細胞作用細胞外的物質；前者稱內酶，後者稱外酶。

F. 蛋白酶有哪些特點

自從新穎洗滌劑——加酶洗衣粉問世，人們再也不用為衣服上沾有各種污漬煩惱了，不論是血漬、汗漬或油漬、食漬，只要使用這種洗滌劑，便可洗得乾乾凈凈。

加酶洗衣粉這種獨特的洗滌能力，來自它所含有的蛋白酶。

蛋白酶是至今發現的2000多種酶中的一種。我們知道，酶是一種具有非凡功能的生物催化劑，它不需要什麼特殊的設備和條件，在常溫常壓下就能使許多復雜的化學反應迅速完成，效率比普通催化劑高出千萬倍。

各種酶都有各自的催化對象，蛋白酶的專長是能夠水解蛋白質。有人做過試驗，1克胃蛋白酶在2小時內，就能溶解50千克煮熟的雞蛋白。

蛋白酶和其他許多酶一樣，人們首先是從動植物體內提取，然後再把它用到生產、生活中去。但是用這種方法不但成本高、產量低，而且還受到動植物來源的限制，使酶的應用大受影響。

直到人們發現，動植物體內的許多酶種都可以在小小的微生物體內找到，比如加酶洗衣粉用的蛋白酶，便是一種短小芽孢桿菌產生的。

因為微生物的特點是繁殖快，產量高，生產原料來源豐富，大量培養並不困難，當然也不受地區、季節、氣候的限制，這就為酶的大規模生產和應用創造了有利條件。

能夠生產蛋白酶的微生物是很多的。放線菌、細菌和黴菌等大家族中的許多成員，在生長繁殖和新陳代謝過程中都能產生蛋白酶，我們分別把它們稱為放線菌蛋白酶、細菌蛋白酶和黴菌蛋白酶。

如按它們作用最適酸鹼度，又可分為酸性蛋白酶、中性蛋白酶和鹼性蛋白酶。

G. 生物酶類一般具有哪些共同的特性

微生物作為生物，具有與一切生物的共同點，即： ① 遺傳信息都是由 DNA 鏈上的基因所攜帶，除少數特例外，其復制、表達與調控都遵循中心法則。 ② 微生物的初級代謝途徑如蛋白質、核酸、多糖、脂肪酸等大分子物的合成途徑基本相同。 ③ 微生物的能量代謝都以 ATP 作為能量載體。
微生物作為生物的一大類 ，除了與其他生物共有的特點外，還具有其本身的特點及其獨特的生物多樣性：
1 、微生物的形態與結構多樣性
微生物的個體極其微小，必須藉助於光學顯微鏡或電子顯微鏡才能觀察到它們。測量和表示單位，細菌等須用 m m 作單位，病毒等必須用 nm 作單位。桿形細菌的寬度只有 0.5~2 m m ，長度也只有 1~ 幾個 m m ，每 g 細菌的個數可達 10 10 個。微生物本身就具有極為巨大的比表面積，如大腸桿菌（Escherichia coli ）比表面積可達 30 萬。這對於微生物與環境的物質、能量和信息的交換極為有利。
盡管微生物的形態結構十分簡單，大多是單細胞或簡單的多細胞構成，甚至還無細胞結構，僅有 DNA 或 RNA ；形態上也僅是球狀、桿狀、螺旋狀或分枝絲狀等，細菌和古菌形態上除了那些典型形狀外還有許多如方形、阿拉伯數字狀、英文字母形等等特殊形狀。放線菌和黴菌的形態有多種多樣的分枝絲狀。微生物細胞的顯微結構更是具有明顯的多樣性，如細菌經革蘭氏染色後可分為革蘭氏陽性細菌和陰性細菌，其原因在於細胞壁的化學組成和結構不同，古菌的細胞壁組成更是與細菌有著明顯的區別，沒有肽聚糖而由蛋白質等組成，真菌細胞壁結構又與古菌、細菌又很大的差異。
2 、微生物的代謝多樣性
微生物能利用的基質十分廣泛 ， 是任何其他生物所望塵莫及的 。 從無機的 CO 2 到有機的酸、醇、糖類、蛋白質、脂類等，從短鏈、長鏈到芳香烴類，以及各種多糖大分子聚合物 ( 果膠質、纖維素等 ) 和許多動、植物不能利用、甚至對其他生物有毒的物質，都可以成為微生物的碳源和能源。
而且微生物的代謝方式多樣，既可以 CO 2 為碳源進行自養型生長，也可以有機物為碳源進行異養型生長；既可以光能為能源，也可以化學能為能源。既可在有 O 2 條件下生長，又可在無 O 2 條件下生長。代謝的中間體和產物更是多種多樣，有各種各樣的酸、醇、氨基酸、蛋白質、脂類、糖類等等。代謝速率也是任何其他生物所不能比擬的。如在適宜環境下，大腸桿菌每小時可消耗的糖類相當於其自身重量的 2 000 倍。以同等體積計，一個細菌在 1 小時內所消耗的糖即可相當於人在 500 年時間內所消耗的糧食。