① 什麼是氨基酸衍生物
氨基酸衍生物是由氨基酸通過一系列反應化合而成的物質,例如氨基酸的聯合脫氨基作用合成氨基酸衍生物,也就是說氨基酸衍生物的前身是氨基酸。人體內多種物質，如腎上腺素、甲狀腺激素就是氨基酸衍生物
腎上腺素是酪氨酸的衍生物。其衍生途徑為：酪氨酸→多巴→多巴胺→去甲腎上腺素→腎上腺腎上腺素
甲狀腺激素衍生物指母體化合物分子中的原子或原子團被其他原子或原子團取代所形成的化合物，稱為該母體化合物的衍生物。甲狀腺激素是氨基酸的四個氫被四個碘所取代，所以是氨基酸的衍生物。
② 氨基酸衍生物是蛋白質嗎
不是。 組成蛋白質的基本單位是氨基酸，氨基酸通過脫水縮合形成肽鏈。蛋白質由一條或多條多肽鏈組成的生物大分子，每一條多肽鏈有二十~數百個氨基酸殘基不等；各種氨基酸殘基按一定的順序排列。產生蛋白質的細胞器是核糖體。只有核糖體翻譯mRNA編碼產生的多肽鏈經過一定的折疊形成的物質才是蛋白質。
胺類、氨基酸衍生物是小分子物質，蛋白質是大分子。
衍生物指母體化合物分子中的原子或原子團被其他原子或原子團取代所形成的化合物，稱為該母體化合物的衍生物。
氨基酸衍生物-------氨基酸通過一系列反應（某些官能團取代氫）化合而成的物質,例如氨基酸的聯合脫氨基作用合成氨基酸衍生物,也就是說氨基酸衍生物。蛋白質類-----氨基酸脫水縮合產物。
一般後者較前者分子量大。
當然不是，氨基酸衍生物和蛋白質類激素屬不同類別。
激素主要分為：
①類固醇激素：如腎上腺皮質激素，性激素等。
②多肽及蛋白質激素，如生長激素，胰島素等。
③胺類激素，如腎上腺素等，去甲腎上腺素等。
④氨基酸衍生物如甲狀腺激素。
③ 氨基酸衍生物
木霉次級代謝產物大多起源於氨基酸代謝路徑，微生物體內的肽常起源於非核糖體合成途徑，研究環孢菌素（cyclosporins）的合成途徑時發現，在一定程度上，通過添加氨基酸可以產生縮氨酸合成體，也可改變產物的化學成分，這種定向生物合成通過木霉生產多肽的能力得到了驗證（Ruegger et al.，2004）。
二酮哌嗪分子中具有2，5-二酮哌嗪結構單位，該族物質來源於環二肽，由兩個氨基酸縮水而成。
異氰又稱胩，它的通式為RNC，獨有的特徵是N原子與羥基相連，具有揮發性的污穢氣味，很長時間來一直被化學家所關注。
多肽由多個氨基酸分子縮合而成，有3個結構特點：①含有高比例的非蛋白質氨基酸殘基，尤其是富含a-氨基異丁酸；②烷基化的N末端（通常為乙醯化）和C末端羥基化的氨基酸；③分子長度在5～20殘基之間，多數為15～20個殘基。多肽的作用機制與其膜修飾活性和離子通道形成是分不開的，多肽的兩親a螺旋結構，極易在脂雙層膜中形成離子通道。
④ 高中生物：氨基酸衍生物是不是在糙面內質網上合成的如果是，它還需不需要經過高爾基體的加工謝謝！
在高中生物中，這里所謂「氨基酸衍生物」應該指的是肽鏈，那麼它確實可以是在附著於糙面內質網上的核糖體合成的。但這里的肽鏈是沒有一定的空間結構，不能行使特定的功能，因此需要經過高爾基體的加工。
⑤ 氨基酸衍生物的化學本質是什麼
氨基酸衍生物，意思就是氨基酸的R基上的氫原子被其他雜原子或含有雜原子的基團取代得到的物質。氨基酸的聯合脫氨基作用合成氨基酸衍生物。
這類物質不在20種必需氨基酸之中。甲狀腺素是典型的氨基酸衍生物。
⑥ 氨基酸衍生物類激素是基因表達的直接產物嗎
基因表達的直接產物是多肽，因此氨基酸衍生物類激素不是基因表達的直接產物
⑦ 氨基酸衍生物的類別有哪些
衍生物指母體化合物分子中的原子或原子團被其他原子或原子團取代所形成的化合物，稱為該母體化合物的衍生物。甲狀腺激素是氨基酸的四個氫被四個碘所取代，所以是氨基酸的衍生物。氨基酸分類的方法有多種,目前常以氨基酸的R基團的結構和性質作為氨基酸分類的基礎.如果按側鏈R基團的結構分類,可將20種氨基酸分為七類：
（1）R為脂肪族基團的氨基酸；（2）R為芳香族基團的氨基酸；（3）R為含硫基團的氨基酸；（4）R為含醇基基團的氨基酸；（5）R為鹼性基團的氨基酸；（6）R為酸性基團的氨基酸；（7）R為含醯胺基團的氨基酸.
根據R基團的極性可將氨基酸分為四大類：
（1）非極性R基團氨基酸；（2）極性不帶電荷R基團氨基酸；（3）R基團帶負電荷的氨基酸；（4）R基團帶正電荷的氨基酸.這種分類方法更有利於說明不同氨基酸在蛋白質結構和功能上的作用.氨基酸的名稱常使用三字母的簡寫符號表示,有時也使用單個字母簡寫符號表示.
⑧ 氨基酸是如何形成的
希望可以幫到您
氨基酸合成amino acid synthesis
組成蛋白質的大部分氨基酸是以埃姆登-邁耶霍夫（Embden－Meyerhof）途徑與檸檬酸循環的中間物為碳鏈骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、組氨酸，前者的生物合成與磷酸戊糖的中間物赤蘚糖-4-磷酸有關，後者是由ATP與磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在體內合成所有的氨基酸，動物有一部分氨基酸不能在體內合成（必需氨基酸）。必需氨基酸一般由碳水化合物代謝的中間物，經多步反應（6步以上）而進行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶約14種，而必需氨基酸的合成則需要更多的，約有60種酶參與。生物合成的氨基酸除作為蛋白質的合成原料外，還用於生物鹼、木質素等的合成。另一方面，氨基酸在生物體內由於氨基轉移或氧化等生成酮酸而被分解，或由於脫羧轉變成胺後被分解。
氨基酸（amino acid）：是含有一個鹼性氨基和一個酸性羧基的有機化合物，氨基一般連在α-碳上。氨基酸的結構通式
是生物功能大分子蛋白質的基本組成單位。
氨基酸的分類
必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）（賴氨酸，蘇氨酸等）自己不能合成，需要從食物中獲得的氨基酸。
非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成，不需要從食物中獲得的氨基酸。
另有酸性、鹼性、中性、雜環分類，是根據其化學性質分類的。
檢測：
茚三酮反應（ninhydrin reaction）：在加熱條件下，氨基酸或肽與茚三酮反應生成紫色（與脯氨酸反應生成黃色）化合物的反應。
蛋白質：
肽鍵（peptide bond）:一個氨基酸的羧基與另一個的氨基的氨基縮合，除去一分子水形成的醯氨鍵。
肽（peptide）:兩個或兩個以上氨基通過肽鍵共價連接形成的聚合物。
是氨基酸通過肽鍵相連的化合物，蛋白質不完全水解的產物也是肽。肽按其組成的氨基酸數目為2 個、3個和4個等不同而分別稱為二肽、三肽和四肽等，一般含10個以下氨基酸組成的稱寡肽（oligopeptide），由10個以上氨基酸組成的稱多肽（polypeptide），它們都簡稱為肽。肽鏈中的氨基酸已不是游離的氨基酸分子，因為其氨基和羧基在生成肽鍵中都被結合掉了，因此多肽和蛋白質分子中的氨基酸均稱為氨基酸殘基（amino acid resie）。
多肽有開鏈肽和環狀肽。在人體內主要是開鏈肽。開鏈肽具有一個游離的氨基末端和一個游離的羧基末端，分別保留有游離的α－氨基和α－羧基，故又稱為多肽鏈的N端（氨基端）和C端（羧基端），書寫時一般將N端寫在分子的左邊，並用（H）表示，並以此開始對多肽分子中的氨基酸殘基依次編號，而將肽鏈的C端寫在分子的右邊，並用（OH）來表示。目前已有約20萬種多肽和蛋白質分子中的肽段的氨基酸組成和排列順序被測定了出來，其中不少是與醫學關系密切的多肽，分別具有重要的生理功能或葯理作用。
多肽在體內具有廣泛的分布與重要的生理功能。其中谷胱甘肽在紅細胞中含量豐富，具有保護細胞膜結構及使細胞內酶蛋白處於還原、活性狀態的功能。而在各種多肽中，谷胱甘肽的結構比較特殊，分子中谷氨酸是以其γ－羧基與半胱氨酸的α－氨基脫水縮合生成肽鍵的，且它在細胞中可進行可逆的氧化還原反應，因此有還原型與氧化型兩種谷胱甘肽。
近年來一些具有強大生物活性的多肽分子不斷地被發現與鑒定，它們大多具有重要的生理功能或葯理作用，又如一些「腦肽」與機體的學習記憶、睡眠、食慾和行為都有密切關系，這增加了人們對多肽重要性的認識，多肽也已成為生物化學中引人矚目的研究領域之一。
多肽和蛋白質的區別，一方面是多肽中氨基酸殘基數較蛋白質少，一般少於50個，而蛋白質大多由 100個以上氨基酸殘基組成，但它們之間在數量上也沒有嚴格的分界線，除分子量外，現在還認為多肽一般沒有嚴密並相對穩定的空間結構，即其空間結構比較易變具有可塑性，而蛋白質分子則具有相對嚴密、比較穩定的空間結構，這也是蛋白質發揮生理功能的基礎，因此一般將胰島素劃歸為蛋白質。但有些書上也還不嚴格地稱胰島素為多肽，因其分子量較小。但多肽和蛋白質都是氨基酸的多聚縮合物，而多肽也是蛋白質不完全水解的產物。
蛋白質一級結構（primary structure）：指蛋白質中共價連接的氨基酸殘基的排列順序。
氨基酸是指一類含有羧基並在與羧基相連的碳原子下連有氨基的有機化合物。是構成動物營養所需蛋白質的基本物質。
人體所需的氨基酸約有22種，分非必需氨基酸和必需氨基酸（須從食物中供給）。
必需氨基酸指人體不能合成或合成速度遠不適應機體的需要，必需由食物蛋白供給，這些氨基酸稱為必需氨基酸。共有10種其作用分別是：
（一） 賴氨酸：促進大腦發育，是肝及膽的組成成分，能促進脂肪代謝，調節松果腺、乳腺、黃體及卵巢，防止細胞退還；
（二） 色氨酸：促進胃液及胰液的產生；
（三） 苯丙氨酸：參與消除腎及膀胱功能的損耗；
（四） 蛋氨酸；參與組成血紅蛋白、組織與血清，有促進脾臟、胰臟及淋巴的功能；
（五） 蘇氨酸：有轉變某些氨基酸達到平衡的功能；
（六） 異亮氨酸：參與胸腺、脾臟及腦下腺的調節以及代謝；腦下腺屬總司令部作用於（1） 甲狀腺（2）性腺；
（七） 亮氨酸：作用平衡異亮氨酸；
（八） 纈氨酸：作用於黃體、乳腺及卵巢。
（九） 組氨酸：作用於代謝的調節；
（十）精氨酸：促進傷口癒合，精子蛋白成分。
其理化特性大致有：
1）都是無色結晶。熔點約在230。C以上，大多沒有確切的熔點，熔融時分解並放出CO2；都能溶於強酸和強鹼溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲狀腺素外，均溶於水；除脯氨酸和羥脯氨酸外，均難溶於乙醇和乙醚。
2）有鹼性[二元氨基一元羧酸，例如賴氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三種類型。大多數氨基酸都呈顯不同程度的酸性或鹼性，呈顯中性的較少。所以既能與酸結合成鹽，也能與鹼結合成鹽。
3)由於有不對稱的碳原子，呈旋光性。同時由於空間的排列位置不同，又有兩種構型：D型和L 型，組成蛋白質的氨基酸，都屬L型。由於以前氨基酸來源於蛋白質水解（現在大多為人工合成），而蛋白質水解所得的氨基酸均為α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至於β、 γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途較小，大都用於有機合成、石油化工、醫療等方面。氨基酸及其衍生物品種很多，大多性質穩定，要避光、乾燥貯存。
◇必需氨基酸（essential amino acids）
指人（或其它脊椎動物）自己不能合成，需要從飲食中獲得的氨基酸，例如賴氨酸、蘇氨酸等氨基酸。
◇非必需氨基酸（nonessential amino acids）
指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成的，不需要由飲食供給的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
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分子中同時含有氨基和羧基的有機化合物，是組成蛋白質的基本單位。
⑨ 氨基酸衍生物代謝（三）
組氨酸脫羧酶（HDC）可催化組氨酸脫羧生成組胺。合成和釋放組胺的主要細胞是免疫系統的肥大細胞和嗜鹼性粒細胞，胃腸系統的腸嗜鉻樣細胞和神經元。其中免疫細胞合成的組胺占總量的90%以上。
人體有四種組胺受體（H1R-H4R），均屬於GPCR。H1R在多種組織表達，如血管和氣管平滑肌細胞、內皮細胞、免疫細胞和神經細胞等。H1R激活磷脂酶C並升高鈣離子濃度，促進前列腺素I2合成，增加血管通透性。
H2R主要在免疫細胞和胃壁細胞表達，可促進胃酸分泌。H3R主要分布在中樞神經系統，可減少乙醯膽鹼、5-羥色胺和去甲腎上腺素的產生和釋放。H4R主要在胃腸道和免疫細胞。
組胺是大腦感覺神經遞質，調節多種生理功能，如睡眠-覺醒周期、壓力反應、食慾和記憶等。人腦中組胺能神經元約有6萬多個，位於下丘腦的結節乳頭核中，並將其軸突投射到大腦的各個區域，包括大腦皮層，下丘腦，基底神經節和杏仁核。
滅活組胺的酶有兩種：二胺氧化酶（DAO）和組胺N-甲基轉移酶（HNMT）。DAO（EC 1.4.3.22）也稱為組胺酶，可以氧化脫氨多種胺類，包括組胺，腐胺，亞精胺等，主要在外周組織中起作用。HNMT（EC 2.1.1.8）主要分布在中樞神經系統。
釋放到細胞外的神經遞質會被鄰近神經元或星形膠質細胞吸收，以免神經元過度活化。人類星形膠質細胞主要通過質膜單胺轉運蛋白（PMAT）和有機陽離子轉運蛋白3（OCT3）轉運組胺。被轉運到胞質的組胺由HNMT催化，利用SAM將組胺甲基化，然後從尿液排出。
谷胱甘肽是細胞內含量最高的還原劑，因為含有一個巰基而縮寫為GSH。兩個GSH以二硫鍵相連，就形成氧化型谷胱甘肽（GSSG）。谷胱甘肽還原酶（GR）可以利用NADPH將GSSG還原回GSH。GSH具有抗氧化、解毒、氨基酸轉運等重要功能。
谷胱甘肽含有非標准肽鍵，所以其合成與分解過程較為獨特。谷氨酸-半胱氨酸連接酶（glutamate-cysteine ligase, GCL）催化谷氨酸的側鏈羧基與半胱氨酸的氨基相連，形成γ-谷氨醯半胱氨酸（γ-GC）。這是谷胱甘肽合成的限速步驟，所以GCL也是開發谷胱甘肽合成抑制劑的主要靶標。
第二步由GSH合酶（GSS）催化，將甘氨酸連接到γ-GC上。這兩步反應各消耗一分子ATP。
谷胱甘肽的γ-醯胺鍵不能被正常肽酶降解，所以只能通過膜結合的γ-谷氨醯轉移酶（GGT）在細胞外代謝。GGT催化γ-谷氨醯胺鍵的ATP依賴性裂解，並將谷氨醯基轉移到某一個氨基酸上，生成γ-谷氨醯氨基酸。後者進入細胞後水解，谷氨酸部分以5-氧代脯氨酸的形式釋放，需要再消耗一個ATP才能轉化為谷氨酸。GGT生成的Cys-Gly則被細胞外二肽酶水解，然後各自進入細胞。
這個反應既用於降解，也用於氨基酸轉運，稱為γ-谷氨醯循環(γ-glutamyl cycle)。這種轉運方式屬於基團轉運，雖然耗能高達4個ATP，但速度快，容量高。該循環主要在腎臟，特別是腎上皮細胞中起作用。
谷胱甘肽最重要的功能還是抗氧化，特別是對紅細胞和線粒體。紅細胞因為需要運輸氧，所以是高度氧化環境，容易形成過氧化物。谷胱甘肽過氧化物酶（GPx）利用GSH還原過氧化物，生成GSSG，再由GR催化GSH再生，維持氧化-還原平衡。所以合成NADPH的磷酸戊糖途徑對紅細胞十分重要，高達10%的葡萄糖被用於此途徑的消耗。
谷胱甘肽還參與有毒物質的生物轉化過程，起到與葡萄糖醛酸類似的解毒作用，參見《糖醛酸途徑與肝臟代謝》。谷胱甘肽S-轉移酶（glutathione S-transferase，GST）催化谷胱甘肽與一些帶有巰基、雙鍵、鹵素等基團的化合物反應，促進其排出。
黃麴黴毒素B1（AFB1）、4-羥基壬醛（4-HNE）、丙烯醛（acrolein）等毒物和medicine均可被GST催化解毒。當然medicine被解毒的問題是可能降低效果，這就需要有針對性的措施，比如開發相應的GST抑制劑等。
血紅素（heme）也是氨基酸的衍生物。雖然分子較大，但它是由四個吡咯衍生物連接在一起構成的，合成原料是甘氨酸和琥珀醯輔酶A。
人體中存在三種不同的血紅素，分別稱為血紅素a、b、c。血紅蛋白中的是血紅素b，呼吸鏈中的細胞色素C含有血紅素C，細胞色素A含有血紅素A。這里介紹的是血紅素b的合成。
血紅素b是由卟啉（porphyrin）與亞鐵離子絡合生成的，所以首先要合成卟啉。此過程的第一步是在線粒體，由甘氨酸和琥珀醯輔酶A縮合，生成5-氨基乙醯丙氨酸（ALA）。ALA合成酶（ALAS）是此途徑的限速酶，受血紅素反饋抑制。
ALA從線粒體進入細胞質，2個分子縮合成一個膽色素原，由ALA脫水酶催化。4分子膽色素原首尾相連，形成線性四吡咯，再環化，改變側鏈和飽和度，生成糞卟啉原III後再回到線粒體，生成原卟啉IX，與Fe2+螯合，生成血紅素。
最後一步由鐵螯合酶（FECH）催化。重金屬可以抑制鐵螯合酶，導致原卟啉與鋅結合，生成鋅原卟啉，使血液能發出熒光。血中鋅原卟啉含量可作為鉛中毒和鐵缺乏的指標。
血紅素合成和降解的中間產物有些是有色的，有些則無色。這些物質的命名有個規律，無色的化合物英文名都以-gen結尾，中文譯為某某原，如膽色素原（phorphobilinogen）；有色的則稱某某素，英文均以-in結尾，如膽紅素（bilirubin）。
卟啉合成中某些酶的缺陷會導致中間物積累，稱為卟啉症。卟啉症的常見症狀包括貧血導致的面色蒼白，卟啉中間物沉積造成的牙齒變紅、皮膚對日光過敏，以及神經系統異常，如癲癇等。這就是吸血鬼傳說的原型。因為血紅素可以被腸道吸收，所以吸血對卟啉症的確是有效的。另外，某些卟啉症會導致毛發過度生長，稱為「狼人綜合症」。
人體紅細胞的壽命約為120天，所以每天約更新6克血紅蛋白。其中的血紅素需要分解排出，鐵則盡量回收利用。血紅素單加氧酶使血紅素斷裂，形成線性的膽綠素，放出CO。這是人體內源性CO的唯一來源，通過肺排出。膽綠素被還原生成膽紅素，這是青腫傷痕變色的原因。膽紅素在肝臟與2個葡萄糖醛酸結合，增加溶解度，從膽汁進入腸道排出。
⑩ 氨基酸衍生物類激素的分泌方式
1.蛋白質（大分子）：——胞吞胞吐
2.激素有很多種,例如：
性激素是小分子脂溶性——自由擴散.
甲狀腺激素是氨基酸衍生物,耗能.——主動運輸,
其他一些大分子激素,大部分是——胞吞胞吐
3.神經遞質為大分子物質（如乙醯膽鹼、多巴胺）,不能跨膜,也不會進入細胞，所以出去方式是——胞吐