蛋白質如何修飾生物素

① 蛋白質的化學修飾和生物學修飾有什麼區別

蛋白質翻譯後修飾的生物學意義是使蛋白質具有生物活性，可以發揮相應的功能

② 蛋白質生物合成的加工修飾方式有哪些

單純蛋白質由一條多肽鏈或數條多肽鏈構成；結合蛋白質則除多肽鏈外，還含有輔基。蛋白質的高級結構是由一級結構中各個氨基酸殘基的側鏈共同決定的。一級結構形成後，多肽鏈捲曲折疊形成α螺旋，β折疊等二級結構；並借副鍵（鹽鍵、氫鍵、疏水鍵等）維持一定空間構象。由一條以上肽鏈構成的蛋白質和帶有輔基的結合蛋白質，肽鏈之間或多肽鏈與輔基之間需要聚合。結合蛋白質如糖蛋白、脂蛋白和色素蛋白分別需加糖、加脂、加輔基等才成為活性蛋白質。

③ 蛋白質翻譯後修飾有什麼生物學意義

可以使蛋白質具有生物活性，可以發揮相應的功能。

翻譯是蛋白質生物合成（基因表達中的一部分，基因表達還包括轉錄）過程中的第二步（轉錄為第一步），翻譯是根據遺傳密碼的中心法則，將成熟的信使RNA分子（由DNA通過轉錄而生成）中「鹼基的排列順序」（核苷酸序列）解碼，並生成對應的特定氨基酸序列的過程。

但也有許多轉錄生成的RNA，如轉運RNA（tRNA）、核糖體RNA（rRNA）和小核RNA（snRNA）等並不被翻譯為氨基酸序列。

(3)蛋白質如何修飾生物素擴展閱讀：

翻譯的過程大致可分作起始、延長、終止。翻譯主要在細胞質內的核糖體中進行，氨基酸分子在氨基醯-tRNA合成酶的催化作用下與特定的轉運RNA結合並被帶到核糖體上。

生成的多肽鏈（即氨基酸鏈）需要通過正確折疊形成蛋白質，許多蛋白質在翻譯結束後還需要在內質網上進行翻譯後修飾才能具有真正的生物學活性。

④ 修飾蛋白質

過程很復雜，涉及到信號序列的切除等生化過程。主要修飾在內質網中進行，高爾基體則負責分泌。

yuxiaobo1990你可能不需要那麼詳細的過程。一下做下參考。

從核糖體上釋放出來的多肽鏈，按照一級結構中氨基酸側鏈的性質，自竹捲曲，形成一定的空間結構，過去一直認為，蛋白質空間結構的形成靠是其一級結構決定的，不需要另外的信息。近些年來發現許多細胞內蛋白質正確裝配都需要一類稱做「分了伴娘」的蛋白質幫助才能完成，這一概念的提出並未否定「氨基酸順序決定蛋白空間結構」這一原則。而是對這一理論的補充，分子伴娘這一類蛋白質能介導其它蛋白質正確裝配成有功能活性的空間結構，而它本身並不參與最終裝配產物的組成。目前認為「分子伴娘」蛋白有兩類，第一類是一些酶，例如蛋白質二硫鍵異構酶可以識別和水解非正確配對的二硫鍵，使它們在正確的半胱氨酸殘基位置上重新形成二硫鍵，第二類是一些蛋白質分子，它們可以和部分折疊或沒有折疊的蛋白質分子結合，穩定它們的構象，免遭其它酶的水解或都促進蛋白質折疊成正確的空間結構。總之「分子伴娘」蛋白質合成後折疊成正確空間結構中起重要作用，對於大多數蛋白質來說多肽鏈翻譯後還要進行下列不同方式的加工修飾才具有生理功能。

1.氨基端和羧基端的修飾

在原核生物中幾乎所有蛋白質都是從N-甲醯蛋氨酸開始，真核生物從蛋氨酸開始。甲醯基經酶水介而除去，蛋氨酸或者氨基端的一些氨基酸殘基常由氨肽酶催化而水介除去。包括除去信號肽序列。因此，成熟的蛋白質分子N-端沒有甲醯基，或沒有蛋氨酸。同時，某些蛋白質分子氨基端要進行乙醯化在羧基端也要進行修飾。

2.共價修飾

許多的蛋白質可以進行不同的類型化學基團的共價修飾，修飾後可以表現為激活狀態，也可以表現為失活狀態。

（1）磷酸化：

磷酸化多發生在多肽鏈絲氨酸，蘇氨酸的羥基上，偶爾也發生在酪氨酸殘基上，這種磷酸化的過程受細胞內一種蛋白激酶催化，磷酸化後的蛋白質可以增加或降低它們的活性，例如：促進糖原分解的磷酸化酶，無活性的磷酸化酶b經磷酸化以後，變居有活性的磷酸化酶a。而有活性的糖原合成酶I經磷酸化以後變成無活性的糖原合成酶D，共同調節糖元的合成與分介。

（2）糖基化：

質膜蛋白質和許多分泌性蛋白質都具有糖鏈，這些寡糖鏈結合在絲氨酸或蘇氨酸的羥基上，例如紅細胞膜上的ABO血型決定簇。也可以與天門冬醯胺連接。這些寡糖鏈是在內質網或高爾基氏體中加入的（圖18-20）。

⑤ 蛋白質共價修飾的方法

共價修飾

許多的蛋白質可以進行不同的類型化學基團的共價修飾，修飾後可以表現為激活狀態，也可以表現為失活狀態。

（1）磷酸化：

磷酸化多發生在多肽鏈絲氨酸，蘇氨酸的羥基上，偶爾也發生在酪氨酸殘基上，這種磷酸化的過程受細胞內一種蛋白激酶催化，磷酸化後的蛋白質可以增加或降低它們的活性，例如：促進糖原分解的磷酸化酶，無活性的磷酸化酶b經磷酸化以後，變居有活性的磷酸化酶a。而有活性的糖原合成酶I經磷酸化以後變成無活性的糖原合成酶D，共同調節糖元的合成與分介。

（2）糖基化：

質膜蛋白質和許多分泌性蛋白質都具有糖鏈，這些寡糖鏈結合在絲氨酸或蘇氨酸的羥基上，例如紅細胞膜上的ABO血型決定簇。也可以與天門冬醯胺連接。這些寡糖鏈是在內質網或高爾基氏體中加入的。

⑥ 蛋白質的化學修飾

正
蛋白質種類繁多,結構各異,各有不同的功能,是生命活動不可缺少的重要角色,在疾病的治療上有著廣泛的應用。天然蛋白質在有其重要功能的同時,也有一些人們不希望有的缺點,如有抗原性,功能單一,半衰期太短等。為尋找理想的葯用蛋白,人們試圖對現有的蛋白質進行改造,這種改造主要有兩種方式:一是通過基因工程的手段,改變蛋白質的編碼基因,使蛋白質的氨基酸序列乃至空間結構發生改變,從而達到改變蛋白質性質和功能的目的;另一種方法是通過化學修飾來改變蛋白質的性質和生物學特性。

⑦ 5』生物素修飾DNA與3『生物素修飾DNA有什麼區別

EMSA結合反應：(1) 如下設置EMSA結合反應陰性對照反應：Nuclease-Free Water 7微升EMSA/Gel-Shift結合緩沖液(5X) 2微升細胞核蛋白或純化的轉錄因子 0微升標記好的探針 1微升總體積 10微升樣品反應：Nuclease-Free Water 5微升EMSA/Gel-Shift結合
BAS-ELISA是在常規ELISA原理的基礎上，結合生物素(B)與親和素(A)間的高度放大作用，而建立的一種檢測系統。生物素很易與蛋白質(如抗體等)以共價鍵結合。這樣，結合了酶的親和素分子與結合有特異性抗體的生物素分子產生反應，既起到了多級放大作用，又由於酶在遇到相應底物時的催化作用而呈色，達到檢測未知抗原(或抗體)分子的目的。