為什麼轉移酶生物催化的利用率很低

❶ 酶作為生物催化劑有什麼特點

1、高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高，使得反應速率更快；
2、專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽；
3、溫和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的。
4、活性可調節性：包括抑制劑和激活劑調節、反饋抑制調節、共價修飾調節和變構調節等。
5、有些酶的催化性與輔因子有關。
6、易變性，由於大多數酶是蛋白質，因而會被高溫、強酸、強鹼等破壞。

❷ 轉移酶簡介

目錄

• 1 拼音
• 2 英文參考
• 3 註解

1 拼音

zhuǎn yí méi

2 英文參考

transferase

3 註解

轉移酶（transferase）催化基團轉移反應的酶的總稱。又稱移換酶，是酶分類的主群之一。如AB＋CHAH＋CB那樣，是以從一種化合物（供體）將基團B轉移到另一種化合物（受體）的形式來進行的。可根據轉移基團的種類來進行分類。

1．C1基：甲基、羥甲基和甲醯基（與四氫葉酸有關），羧基（與生物素有關）或氨甲醯基，脒基。

2．醛基、酮基（如轉酮酶、轉醛酶）。

3．醯基和氨醯基（如乙醯轉移酶）。

4．糖基（如糖原合成酶、磷酸化酶）。

5．烷基。

6．含氮基（如轉氨酶）

7．含磷酸基（如已糖激酶、肌酸激酶和磷酸轉移酶，RNA多聚酶和DNA多聚酶等核苷醯轉移酶）。

8．含硫基。（數字是酶編號的第二位數字）。

根據轉移基團的種類，也需要特定的基質或輔酶。水解可考慮為向水的基團轉移，實際上某種水解酶也催化基團轉移反應。與合成反應及水解反應相比多數的基團轉移反應，其能量的出入是少的。因此用於進行多種生物體物質的生物合成是不少的。另外由高能化合物所進行的基團轉移，其平衡有利於合成系統因而多被利用。

❸ 酶活性不是指酶的催化效率么，那酶活性降低就是說酶催化效率低了是么酶催化效率降低會怎麼樣怎麼降低

酶活性降低就是說酶催化效率低了是對的，一般情況下溫度太高或太低，ph都會影響酶催化效率，下面給你介紹影響酶催化效率的因素：

使酶具有催化效率高的因素有以下幾個方面。
（一）鄰近與定向效應
是指酶受底物誘導發生構象變化，使底物與酶的活性中心楔合，對於雙分子反應來說，兩個底物能集中在酶活性中心，彼此靠近並有一定的取向。這樣就大大提高了活性部位上底物的有效濃度，使一個分子間的反應變成了一個近似於分子內的反應，從而增加了反應速度。
（二）底物分子敏感鍵扭曲變形
酶活性中心的結構有一種可適應性，當專一性底物與活性中心結合時，可以誘導酶分子構象的變化，使反應所需要的酶中的催化基團與結合基團正確的排列和定位，使催化基團能夠合適地處在被作用的鍵的地方，這也就是前面提到過的「誘導契合」學說。與此同時，變化的酶分子又使底物分子的敏感鍵產生「張力」，甚至「變形」，從而促進酶-底物絡合物進入過渡態，降低了反應活化能，加速了酶促反應。實際上這是酶與底
物誘導契合的動態過程。酶活性中心的某些基團，在底物的分步反應中，經常表現為酸鹼催化與共價催化的作用。

（三）酸鹼催化
酸鹼催化有狹義的和廣義的。最初，化學家們認為：酸是H+離子，鹼是OH -離子。狹義的酸鹼催化就是H+離子或OH
-離子對化學反應速度表現出的催化作用。酸鹼催化在有機化學反應中是比較普遍的現象。如在酸鹼的作用下，蛋白質可能水解為氨基酸，脂肪可以水解為甘油和脂肪酸。由於細胞內的環境接近中性，H+與OH
-離子的濃度都很低，因此，在生物體內進行的酶促反應，H+與OH
-離子的直接作用相當微弱。隨著科學的發展，概念的深化，後來把酸定義為質子的供體，鹼定義為質子的受體。現在所說的酸鹼催化作用，則是指組成酶活性中心的極性基團，在底物的變化中起質子的供體或受體的作用，這就是廣義的酸鹼催化。發生在細胞內的許多類型的有機反應都是廣義的酸鹼催化。例如，羰基的水化、羧酸酯或磷酸酯的水解、各種分子的重排以及許多取代反應都屬此種類型。酶活性中心處可以提供質子或接受質子而起廣義酸鹼催化作用的功能基團有：谷氨酸、天冬氨酸側鏈上的羧基，絲氨酸、酪氨酸中的羥基，半胱氨酸中的巰基，賴氨酸側鏈上的氨基，精氨酸中的胍基和組氨酸中的咪唑基。其中組氨酸的咪唑基值得特別注意，因為它既是一個很強的親核基團，又是一個有效的廣義酸鹼功能基團。

影響酸鹼催化反應速度的因素有兩個，第一個是酸鹼的強度，在這些功能基團中，組氨酸的咪唑基的解離情況pK值為6.0，在生理pH條件下，既可以作質子的供體又可作質子的受體。因此，咪唑基是催化中最有效最活潑的一個催化功能基團；第二個是這些功能基團供出質子或接受質子的速度，其中的咪唑基的情況特別突出，它供出或接受質子的速度十分迅速，其半衰期小於10-10秒。而且，供出或接受質子的速度幾乎相等。由於咪唑基有如此的優點，所以雖然組氨酸在大多數蛋白質中含量很少，卻很重要，在許多酶的活性中心處都含有組氨酸。推測很可能在生物進化過程中，它不是作為一般的結構蛋白成分，而是被選擇作為酶分子中的催化結構而存在下來的。具有酸鹼催化特徵的酶促反應，酶與底物結合成的中間產物是離子型絡合物。

（四）共價催化
還有一些酶以另一種方式來提高催化反應的速度，即共價催化。它是指酶活性中心處的極性基團，在催化底物發生反應的過程中，首先以共價鍵與底物結合，生成一個活性很高的共價型的中間產物，此中間產物很容易向著最終產物的方向變化，故反應所需的活化能大大降低，反應速度明顯加快。根據活性中心處極性基團對底物進攻的方式不同，共價催化可分為親電催化與親核催化兩種。較常見的是活性中心處的親核基團對底物的親核進攻。親核基團含有未成鍵的電子對，在酶促反應中，它向底物上缺少電子的正碳原子進攻。因親核基團對底物親核進攻而進行的催化作用，稱為親核催化。活性中心處的親核基團有：絲氨酸的羥基、半胱氨酸的巰基、組氨酸的咪唑基等。此外，輔酶中還含有另一些親核中心。以硫胺素為輔酶的一些酶如丙酮酸脫羧酶、含輔酶A的一些脂肪降解酶、含巰基的木瓜蛋白酶、以絲氨酸為催化基團的蛋白水解酶等，都有親核催化的機制。同理，親電催化則是親電基團對底物親電進攻而引起的催化作用。常見的親電基團有NH3+、Mg2+、Mn2+、Fe2+等。

（五）活性中心低介電微環境

酶分子中的疏水側鏈一般在分子內部組成疏水的非極性區，而表面則為親水基團組成的親水極性區。這就是說在酶分子上存在不同的微環境。

酶的活性中心凹穴內相對地說是非極性的，而在疏水的非極性區介電常數低，因此，酶的催化基團被低介電環境所包圍，在某些情況下排除高極性的水分子。這樣，底物分子敏感鍵和酶的催化基團之間就會有很大的反應力，有助於加速酶的反應。酶活性中心的這種性質也是使某些酶催化總速度增長的一個原因。

上面介紹了使酶具有高催化效率的幾個因素。實際上，它們並不是在所有的酶中同時起作用，更可能的情況是對不同的酶起主要作用的因素不完全相同，各自都有其特點，可以分別受一種或幾種因素的影響，也就是說各種酶的作用機理是不盡相同的。目前研究較為深入的有胰凝乳蛋白酶、溶菌酶、羧肽酶A等。在此，我們以胰凝乳蛋白酶（chymotrypsin）為例，較詳細地介紹這方面的研究結果，以便具體地了解酶的作用機理。

胰凝乳蛋白酶是胰臟中合成的一種蛋白水解酶。在胰臟中它以酶原的形式合成，是由245個氨基酸殘基組成的單一多肽鏈，通過5個二硫鍵交聯起來的。酶原是酶的無活性的前體。胰凝乳蛋白酶原與其它酶原，包括胰蛋白酶原、羧肽酶原、彈性蛋白酶原，一起儲存在胰臟的脂類-蛋白質膜上。當需要消化時，它們即分泌到十二指腸的管中，在那裡被激活而成為有活性的蛋白酶。

胰凝乳蛋白酶的活性中心由Asp102、His57及Ser195組成的。其中Ser195是酶活性中心的底物結合部位，His57是活性中心內的催化部位。Asp102、His57、Ser195三者構成一個氫鍵體系。大部分情況下，Asp102以離子化形式-COO-存在，Ser195以非離子化形式-CH2OH存在。由於His57的咪唑基的特殊性，既是一個很強的親核基團，又是一個有效的廣義酸鹼功能基團，從而成為Asp102羧基及Ser195羥基間的橋梁，見圖4-16。Ser195由於His57及Asp102的影響而成為很強的親核基團，易於供給電子，如同接力賽跑那樣，Asp102從Ser195吸引的一個質子是質子先從Ser195傳遞到His57上，再由His57傳遞給Asp102。

我們把胰凝乳蛋白酶活性中心處Asp102與His57之間以及His57與Ser195之間形成氫鍵而建立起的一個平衡體系稱為電荷轉接系統，又稱電荷中繼網（charge
relay network）。

胰凝乳蛋白酶在動物小腸中催化蛋白質的水解，它具有基團專一性，水解芳香族氨基酸，如苯丙氨酸、酪氨酸及色氨酸的羧基端形成的肽鍵。此酶催化的底物是含醯胺鍵的多肽和H2O，產物為胺和酸。催化的全過程分為兩大階段，見圖4-17。
第一階段——水解反應的醯化階段，產生第一個產物胺。

肽鍵水解是從Ser195的氧原子對底物敏感肽鍵的羰基碳原子進行親核攻擊開始的，結果形成了一個不穩定的四聯體，相當於中間產物ES，見圖4-17②，它包括Ser195的羥基、底物的醯基部分、底物的氨基部分及His57的咪唑基，通過電荷轉接系統很容易地發生了反應。酶-底物的過渡態很快分解，敏感肽鍵C-N斷裂，產生第一個產物胺及醯基-酶中間產物，底物中的酸成分與Ser195羥基相連接，見圖4-17③及④。第二階段——水解反應的脫醯階段。胺從底物中釋放出來，形成醯化胰凝乳蛋白酶，即酶-底物中間復合物。接著水分子進入活性中心，電荷轉接系統從水中吸收一個質子，結果OH
-立即親核攻擊已連在Ser195上的底物的醯基碳原子，也形成一個短暫的四聯體，見圖4-17⑤。然後，Ser195的C-O鍵
裂解產生第二個產物酸，這時酶又恢復自由狀態，再去進行下一輪催化。除胰凝乳蛋白酶外，在催化中具有「天冬氨酸、組氨酸、絲氨酸」電荷轉接系統的酶還有胰蛋白酶、彈性蛋白酶及枯草桿菌蛋白酶等，它們可能有類似的催化機理。在上述胰凝乳蛋白酶的催化反應中，組氨酸咪唑基起著廣義酸鹼催化劑的作用，先促進Ser195的羥基親核地附著到底物敏感肽鍵中的羰基碳原子上，形成共價的醯化中間物，再促進醯化的ES中間物上的醯基轉移到水（或其它的醯基受體如醇、氨基酸等）上。通過這個電荷轉接系統，進行酸鹼催化及形成共價中間產物，催化速度增加約為非酶催化水解反應的103倍。

主要參考文獻
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❹ 生物酶催化原理

酶的反應機理如下：

蛋白質的空間結構去看，而不能孤立地看形成蛋白質後的氨基酸殘基。因為酶一般都是具有三級，或四級空間結構的，其中有功能的是部分氨基酸殘基形成的結構域，包括底物結合部位和催化部位。首先底物結合部位和底物結合，再由催化部位作用，形成過渡態中間體，進而使底物發生化學變化。

生物學中的酶是具有高活性的蛋白分子。它的作用機理
有很多種，如趨近作用，親核作用，親電子作用等。
它具有高效性，專一性，條件性（條件嚴格，因為蛋白質容易變性）

而化學里講的催化劑只具有一般的催化作用，
其作用機理是降低化學反映的活化能。

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生化中酶的作用機理：
酶的作用機理

酶催化反應機理的研究是當代生物化學的一個重要課題。它探討酶作用高效率的原因以及酶反應的重要中間步驟。

酶原的激活(proenzyme activation)著重研究酶在激活——由無活性的酶原轉變成有活性的酶時構象發生的變化。

一、與酶的高效率有關的因素

據現在所知，重要的因素有以下幾個方面：

1．底物與酶的「靠近」(proximity)及「定向」(orientation)

由於化學反應速度與反應物濃度成正比，若在反應系統的某一局部區域，底物濃度增高，則反應速度也隨之增高。提高酶反應速度的最主要方法是使底物分子進入酶的活性中心區域，亦即大大提高活性中心區域的底物有效濃度。曾測到過某底物在溶液中的濃度為0.001mol/L，而在其酶活性中心的濃度竟達100mol/L，比溶液中的濃度高十萬倍！因此，可以想像在酶的活性中心區域反應速度必定是極高的。

「靠近「效應對提高反應速度的作用可以用一個著名的有機化學實驗來說明，如表4-12，雙羧酸的單苯基酯，在分子內催化的過程中，自由的羧基作為催化劑起作用，而連有R的酯鍵則作為底物，受—COO-的催化，破裂成環而形成酸酐，催化基團—COO-愈靠近底物酯鍵則反應速度愈快，在最靠近的情況下速度可增加53000倍。

但是僅僅「靠近」還不夠，還需要使反應的基團在反應中彼此相互嚴格地「定向」，見圖4-19。只有既「靠近」又「定向」，反應物分子才被作用，迅速形成過渡態。

當底物未與酶結合時，活性中心的催化基團還未能與底物十分靠近，但由於酶活性中心的結構有一種可適應性，即當專一性底物與活性中心結合時，酶蛋白會發生一定的構象變化，使反應所需要的酶中的催化基團與結合基團正確地排列並定位，以便能與底物楔合，使底物分子可以「靠近」及「定向」於酶，這也就是前面提到的誘導楔合。這樣活性中心局部的底物濃度才能大大提高。酶構象發生的這種改變是反應速度增大的一種很重要的原因。反應後，釋放出產物，酶的構象再逆轉，回到它的初始狀態。對溶菌酶及羧肽酶進行的X-衍射分析的實驗結果證實了以上的看法。Jenck等人指出「靠近「及「定向」可能使反應速度增長108倍，這與許多酶催化效率的計算是很相近的。

2．酶使底物分子中的敏感鍵發生「變形」(域張力)(distortion或strain)，從而促使底物中的敏感鍵更易於破裂。

前面曾經提到，當酶遇到它的專一性底物時，發生構象變化以利於催化。事實上，不僅酶構象受底物作用而變化，底物分子常常也受酶作用而變化。酶中的某些基團或離子可以使底物分子內敏感鍵中的某些基團的電子雲密度增高或降低，產生「電子張力」，使敏感鍵的一端更加敏感，更易於發生反應。有時甚至使底物分子發生變形，見圖4-20A，這樣就使酶-底物復合物易於形成。而且往往是酶構象發生改變的同時，底物分子也發生形變，見圖 4-20 B，從而形成一個互相楔合的酶-底物復合物。羧肽酶A的X-衍射分析結果就為這種「電子張力」理論提供了證據。

3．共價催化(covalent catalysis)

還有一些酶以另一種方式來提高催化反應的速度，即共價催化。這種方式是底物與酶形成一個反應活性很高的共價中間物，這個中間物很易變成過渡態，因此反應的活化能大大降低，底物可以越過較低的「能閾」而形成產物。

共價催化可以提高反應速度的原因需要從有機模式反應的某些原理談起，共價催化的最一般形式是催化劑的親核基團(nucleophilic group)對底物中親電子的碳原子進行攻擊。親核基團含有多電子的原子，可以提供電子。它是十分有效的催化劑。親核基團作為強有力的催化劑對提高反應速度的作用可由下面親核基團催化醯基的反應中看出：第一步，親核基團(催化劑Y)攻擊含有醯基的分子，形成了帶有親核基團的醯基衍生物，這種催化劑的醯基衍生物作為一個共價中間物再起作用；第二步，醯基從親核的催化劑上再轉移到最終的醯基受體上，

(1)親核基團(Y)催化的反應：

(2)非催化的反應：

這種受體分子可能是某些醇或水。第一步反應有催化劑參加，因此必然比沒有催化劑時底物與醯基受體的反應更快一些；而且，因為催化劑是易變的親核基團，因此如此形成的醯化催化劑與最終的醯基受體的反應也必然地要比無催化劑時的底物與醯基受體的反應更快一些，此兩步催化的總速度要比非催化反應大得多。因此形成不穩定的共價中間物可以大大加速反應。酶反應中可以進行共價催化的、強有力的親核基團很多，酶蛋白分子上至少就有三種，即圖4-21中所指出的絲氨酸羥基、半胱氨酸巰基及組氨酸的咪唑基。此外，輔酶中還含有另外一些親核中心。共價結合也可以被親電子基團(electrophilic group)催化，最典型的親電子

等也都屬於此類，它們可以接受電子或供出電子。

下面將通過共價催化而提高反應速度的酶，按提供親核(或親電子)基團的氨基酸種類，分別歸納如表4-13：

絲氨酸類酶與醯基形成醯基-酶；或與磷酸基形成磷酸酶，如磷酸葡萄糖變位酶。半胱氨酸類酶活性中心的半胱氨酸巰基與底物醯基形成含共價硫酯鍵的中間物。組氨酸類酶活性中心的組氨酸咪唑基在反應中被磷酸化。賴氨酸類酶的賴氨酸ε-氨基與底物羰基形成西佛鹼中間物。

4．酸鹼催化(acid-base ctatlysis)

有機模式反應指出，酸鹼催化劑是催化有機反應的最普遍的最有效的催化劑。

有兩種酸鹼催化劑，一是狹義的酸鹼催化劑(specific acid-base catalyst)，即H+與OH-，由於酶反應的最適pH一般接近於中性，因此H+及OH-的催化在酶反應中的重要性是比較有限的。另一種是廣義的酸鹼催化劑(general acid-base catalyst)，指的是質子供體及質子受體的催化，它們在酶反應中的重要性大得多，發生在細胞內的許多種類型的有機反應都是受廣義的酸鹼催化的，例如將水加到羰基上、羧酸酯及磷酸酯的水解，從雙鍵上脫水、各種分子重排以及許多取代反應等。

酶蛋白中含有好幾種可以起廣義酸鹼催化作用的功能基，如氨基、羧基、硫氫基、酚羥基及咪唑基等。見表4-14。其中組氨酸的咪唑基值得特別注意，因為它既是一個很強的親核基團，又是一個有效的廣義酸鹼功能基。

影響酸鹼催化反應速度的因素有兩個，第一個是酸鹼的強度，在這些功能基中，組氨酸咪唑基的解離常數約為6.0，這意味著由咪唑基上解離下來的質子的濃度與水中的[H+]相近，因此它在接近於生物體液pH的條件下，即在中性條件下，有一半以酸形式存在，另一半以鹼形式存在。也就是說咪唑基既可以作為質子供體，又可以作為質子受體在酶反應中發揮催化作用。因此，咪唑基是催化中最有效最活潑的一個催化功能基。第二個是這種功能基供出質子或接受質子的速度，在這方面，咪唑基又是特別突出，它供出或接受質子的速度十分迅速，其半壽期小於10-10秒。而且，供出或接受質子的速度幾乎相等。由於咪唑基有如此的優點，所以雖然組氨酸在大多數蛋白質中含量很少，卻很重要。推測它很可能在生物進化過程中，不是作為一般的結構蛋白成分，而是被選擇作為酶分子中的催化結構而存在下來的。

廣義的酸鹼催化與共價催化可使酶反應速度大大提高，但是比起前面兩種方式來，它們提供的速度增長較小。盡管如此，還必須看到它們在提高酶反應速度中起的重要作用，尤其是廣義酸鹼催化還有獨到之處：它為在近於中性的pH下進行催化創造了有利條件。因為在這種接近中性pH的條件下，H+及OH-的濃度太低，不足以起到催化劑的作用。例如牛胰核糖核酸酶及牛凝乳蛋白酶等都是通過廣義的酸鹼催化而提高酶反應速度的。

5．酶活性中心是低介電區域

上面討論了提高酶反應速度的四個主要因素。此外，還有一個事實必須注意，即某些酶的活性中心穴內相對地說是非極性的，因此，酶的催化基團被低介電環境所包圍，在某些情況下，還可能排除高極性的水分子。這樣，底物分子的敏感鍵和酶的催化基團之間就會有很大的反應力，這是有助於加速酶反應的。酶活性中心的這種性質也是使某些酶催化總速度增長的一個原因。

為什麼處於低介電環境中的基團之間的反應會得到加強？可以用水減弱極性基團間的相互作用來解釋。水的極性和形成氫鍵能力使它成為一種具有高度作用力的分子，水的介電常數非常高(表4-15)。它的高極性使它在離子外形成定向的溶劑層(oriented solvent shell)，產生自身的電場，結果就大大減弱了它所包圍的離子間的靜電相互作用或氫鍵作用。

上面介紹了實現酶反應高效率的幾個因素，但是並不能指出哪一種因素可以影響所有酶的全部催化活性。更可能的情況是：不同的酶，起主要影響的因素可能是不同的，各自都有其特點，可以受一種或幾種因素的影響。
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催化劑（化學中）的作用：
酶作用在於降低反應活化能（Energy of activation EACT）：
酶促反應速度比非催化反應高108~1020倍，比一般催化反應高107~1013。
化學反應速率依賴三個因素：碰撞頻率、能量因素、概率因素（有效碰撞）。
有效碰撞：能發生化學反應的分子間碰撞。
活化分子：能發生有效碰撞的分子。
活化能：在任何化學反應中，反應物分子必須超過一定的能閾，成為活化的狀態，才能發生變化，形成產物。這種比一般分子高出的能量或提高低能分子達到活化狀態的能量，稱為活化能。

❺ 生物催化的生物催化的優缺點

作用條件溫和，基本上在常溫、中性、水等環境中完成；
獨特、高效的底物選擇性（因為催化過程中的酶具有專一性的特點，即一種酶只能催化一種特定的底物發生反應，但是一種底物則可能被多種酶催化）；
對於手性活性葯物成分的合成具有獨特的優點。 生物催化劑在反應介質中往往不穩定；
目前可用於工業化應用的生物催化劑還太少；
生物催化劑開發的周期較長。