⑴ 求生物化學名詞解釋
第一章
1,氨基酸（amino acid）：是含有一個鹼性氨基和一個酸性羧基的有機化合物，氨基一般連在α-碳上。
2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）（賴氨酸，蘇氨酸等）自己不能合成，需要從食物中獲得的氨基酸。
3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成
不需要從食物中獲得的氨基酸。
4，等電點（pI,isoelectric point）：使分子處於兼性分子狀態，在電場中不遷移（分子的靜電荷為零）的pH值。
5，茚三酮反應（ninhydrin reaction）：在加熱條件下，氨基酸或肽與茚三酮反應生成紫色（與脯氨酸反應生成黃色）化合物的反應。
6，肽鍵（peptide bond）:一個氨基酸的羧基與另一個的氨基的氨基縮合，除去一分子水形成的醯氨鍵。
7，肽（peptide）:兩個或兩個以上氨基通過肽鍵共價連接形成的聚合物。
8，蛋白質一級結構（primary structure）：指蛋白質中共價連接的氨基酸殘基的排列順序。
9，層析（chromatography）:按照在移動相和固定相 （可以是氣體或液體）之間的分配比例將混合成分分開的技術。
10，離子交換層析（ion-exchange column）使用帶有固定的帶電基團的聚合樹脂或凝膠層析柱
11，透析（dialysis）：通過小分子經過半透膜擴散到水（或緩沖液）的原理，將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術。
12，凝膠過濾層析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻層析。一種利用帶孔凝膠珠作基質，按照分子大小分離蛋白質或其它分子混合物的層析技術。
13，親合層析（affinity chromatograph）：利用共價連接有特異配體的層析介質，分離蛋白質混合物中能特異結合配體的目的蛋白質或其它分子的層析技術。
14，高壓液相層析（HPLC）：使用顆粒極細的介質，在高壓下分離蛋白質或其他分子混合物的層析技術。
15，凝膠電泳（gel electrophoresis）：以凝膠為介質，在電場作用下分離蛋白質或核酸的分離純化技術。
16，SDS-聚丙烯醯氨凝膠電泳（SDS-PAGE）：在去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯醯氨凝膠電泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根據分子所帶的電荷大小分離的。
17，等電聚膠電泳（IFE）：利用一種特殊的緩沖液（兩性電解質）在聚丙烯醯氨凝膠製造一個pH梯度，電泳時，每種蛋白質遷移到它的等電點（pI）處，即梯度足的某一pH時，就不再帶有凈的正或負電荷了。
18，雙向電泳（two-dimensional electrophorese）：等電聚膠電泳和SDS-PAGE的組合，即先進行等電聚膠電泳（按照pI）分離，然後再進行SDS-PAGE（按照分子大小分離）。經染色得到的電泳圖是二維分布的蛋白質圖。
19，Edman降解（Edman degradation）：從多肽鏈游離的N末端測定氨基酸殘基的序列的過程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯修飾，然後從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經層析鑒定，餘下的多肽鏈（少了一個殘基）被回收再進行下一輪降解循環。
20，同源蛋白質（homologous protein）：來自不同種類生物的序列和功能類似的蛋白質，例如血紅蛋白。
第二章
1，構形（configuration):有機分子中各個原子特有的固定的空間排列。這種排列不經過共價鍵的斷裂和重新形成是不會改變的。構形的改變往往使分子的光學活性發生變化。
2，構象（conformation):指一個分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子放置所產生的空間排布。一種構象改變為另一種構象時，不要求共價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。
3，肽單位（peptide unit）:又稱為肽基（peptide group），是肽鍵主鏈上的重復結構。是由參於肽鏈形成的氮原子，碳原子和它們的4個取代成分：羰基氧原子，醯氨氫原子和兩個相鄰α-碳原子組成的一個平面單位。
4，蛋白質二級結構（protein在蛋白質分子中的局布區域內氨基酸殘基的有規則的排列。常見的有二級結構有α-螺旋和β-折疊。二級結構是通過骨架上的羰基和醯胺基團之間形成的氫鍵維持的。
5，蛋白質三級結構（protein tertiary structure）: 蛋白質分子處於它的天然折疊狀態的三維構象。三級結構是在二級結構的基礎上進一步盤繞，折疊形成的。三級結構主要是靠氨基酸側鏈之間的疏水相互作用，氫鍵，范德華力和鹽鍵維持的。
6，蛋白質四級結構（protein quaternary structure）:多亞基蛋白質的三維結構。實際上是具有三級結構多肽（亞基）以適當方式聚合所呈現的三維結構。
7，α-螺旋（α-heliv）:蛋白質中常見的二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基（第n個）的羰基與多肽鏈C端方向的第4個殘基（第4+n個）的醯胺氮形成氫鍵。在古典的右手α-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm.
8, β-折疊（β-sheet）: 蛋白質中常見的二級結構,是由伸展的多肽鏈組成的。折疊片的構象是通過一個肽鍵的羰基氧和位於同一個肽鏈的另一個醯氨氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽鏈反向排列）。
9，β-轉角（β-turn）：也是多肽鏈中常見的二級結構,是連接蛋白質分子中的二級結構（α-螺旋和β-折疊），使肽鏈走向改變的一種非重復多肽區，一般含有2～16個氨基酸殘基。含有5個以上的氨基酸殘基的轉角又常稱為環（loop）。常見的轉角含有4個氨基酸殘基有兩種類型：轉角I的特點是：第一個氨基酸殘基羰基氧與第四個殘基的醯氨氮之間形成氫鍵；轉角Ⅱ的第三個殘基往往是甘氨酸。這兩種轉角中的第二個殘侉大都是脯氨酸。
10，超二級結構（super-secondary structure）:也稱為基元(motif).在蛋白質中，特別是球蛋白中，經常可以看到由若干相鄰的二級結構單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規則的，在空間上能辨認的二級結構組合體。
11，結構域（domain）:在蛋白質的三級結構內的獨立折疊單元。結構域通常都是幾個超二級結構單元的組合。
12，纖維蛋白（fibrous protein）:一類主要的不溶於水的蛋白質，通常都含有呈現相同二級結構的多肽鏈許多纖維蛋白結合緊密，並為 單個細胞或整個生物體提供機械強度，起著保護或結構上的作用。
13，球蛋白(globular protein):緊湊的，近似球形的，含有折疊緊密的多肽鏈的一類蛋白質，許多都溶於水。典形的球蛋白含有能特異的識別其它化合物的凹陷或裂隙部位。
14,角蛋白（keratin）:由處於α-螺旋或β-折疊構象的平行的多肽鏈組成不溶於水的起著保護或結構作用蛋白質。
15,膠原（蛋白）（collagen）:是動物結締組織最豐富的一種蛋白質，它是由原膠原蛋白分子組成。原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結構的蛋白。每個原膠原分子都是由3條特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3個殘基）的多肽鏈右手旋轉形成的。
16，疏水相互作用(hydrophobic interaction):非極性分子之間的一種弱的非共價的相互作用。這些非極性的分子在水相環境中具有避開水而相互聚集的傾向。
17，伴娘蛋白（chaperone）:與一種新合成的多肽鏈形成復合物並協助它正確折疊成具有生物功能構向的蛋白質。伴娘蛋白可以防止不正確折疊中間體的形成和沒有組裝的蛋白亞基的不正確聚集，協助多肽鏈跨膜轉運以及大的多亞基蛋白質的組裝和解體。
18，二硫鍵（disulfide bond）:通過兩個（半胱氨酸）巰基的氧化形成的共價鍵。二硫鍵在穩定某些蛋白的三維結構上起著重要的作用。
19，范德華力（van der Waals force）:中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產生的一弱的分子之間的力。當兩個原子之間的距離為它們范德華力半徑之和時，范德華力最強。強的范德華力的排斥作用可防止原子相互靠近。
20，蛋白質變性（denaturation）:生物大分子的天然構象遭到破壞導致其生物活性喪失的現象。蛋白質在受到光照，熱，有機溶濟以及一些變性濟的作用時，次級鍵受到破壞，導致天然構象的破壞，使蛋白質的生物活性喪失。
21，肌紅蛋白（myoglobin）:是由一條肽鏈和一個血紅素輔基組成的結合蛋白，是肌肉內儲存氧的蛋白質，它的氧飽和曲線為雙曲線型。
22，復性（renaturation）:在一定的條件下，變性的生物大分子恢復成具有生物活性的天然構象的現象。
23，波爾效應（Bohr effect）:CO2濃度的增加降低細胞內的pH，引起紅細胞內血紅蛋白氧親和力下降的現象。
24，血紅蛋白（hemoglobin）: 是由含有血紅素輔基的4個亞基組成的結合蛋白。血紅蛋白負責將氧由肺運輸到外周組織，它的氧飽和曲線為S型。
25,別構效應（allosteric effect）:又稱為變構效應，是寡聚蛋白與配基結合改變蛋白質的構象，導致蛋白質生物活性喪失的現象。
26，鐮刀型細胞貧血病（sickle-cell anemia）: 血紅蛋白分子遺傳缺陷造成的一種疾病，病人的大部分紅細胞呈鐮刀狀。其特點是病人的血紅蛋白β—亞基N端的第六個氨基酸殘缺是纈氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸殘基(Ghe)。
第三章
1，酶（enzyme）:生物催化劑，除少數RNA外幾乎都是蛋白質。酶不改變反應的平衡，只是
通過降低活化能加快反應的速度。
2,脫脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有機或無機輔助因子或輔基後的蛋白質部分。
3，全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亞基，輔基和其它輔助因子。
4，酶活力單位（U,active unit）:酶活力單位的量度。1961年國際酶學會議規定：1個酶活力單位是指在特定條件（25oC，其它為最適條件）下，在1min內能轉化1μmol底物的酶量，或是轉化底物中1μmol的有關基團的酶量。
5，比活（specific activity）:每分鍾每毫克酶蛋白在25oC下轉化的底物的微摩爾數。比活是酶純度的測量。
6，活化能（activation energy）:將1mol反應底物中所有分子由其態轉化為過度態所需要的能量。
7，活性部位（active energy）:酶中含有底物結合部位和參與催化底物轉化為產物的氨基酸殘基部分。活性部位通常位於蛋白質的結構域或亞基之間的裂隙或是蛋白質表面的凹陷部位，通常都是由在三維空間上靠得很進的一些氨基酸殘基組成。
8，酸-鹼催化（acid-base catalysis）:質子轉移加速反應的催化作用。
9，共價催化（covalent catalysis）：一個底物或底物的一部分與催化劑形成共價鍵，然後被轉移給第二個底物。許多酶催化的基團轉移反應都是通過共價方式進行的。
10，靠近效應（proximity effect）：非酶促催化反應或酶促反應速度的增加是由於底物靠近活性部位，使得活性部位處反應劑有效濃度增大的結果，這將導致更頻繁地形成過度態。
11，初速度(initial velocity)：酶促反應最初階段底物轉化為產物的速度，這一階段產物的濃度非常低，其逆反應可以忽略不計。
12，米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一個酶促反應的起始速度（υ）與底物濃度([s])關系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])
13，米氏常數（Michaelis constant）:對於一個給定的反應，異至酶促反應的起始速度（υ0）達到最大反應速度（υmax）一半時的底物濃度。
14，催化常數（catalytic number）(Kcat):也稱為轉換數。是一個動力學常數，是在底物處於飽和狀態下一個酶（或一個酶活性部位）催化一個反應有多快的測量。催化常數等於最大反應速度除以總的酶濃度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒鍾轉化為產物的底物的量（摩[爾]）。
15，雙倒數作圖（double-reciprocal plot）:那稱為Lineweaver_Burk作圖。一個酶促反應的速度的倒數（1/V）對底物度的倒數（1/LSF）的作圖。x和y軸上的截距分別代表米氏常數和最大反應速度的倒數。
16，競爭性抑製作用（competitive inhibition）:通過增加底物濃度可以逆轉的一種酶抑制類型。競爭性抑制劑通常與正常的底物或配體競爭同一個蛋白質的結合部位。這種抑制使Km增大而
υmax不變。
17，非競爭性抑製作用（noncompetitive inhibition）: 抑制劑不僅與游離酶結合，也可以與酶-底物復合物結合的一種酶促反應抑製作用。這種抑制使Km不變而υmax變小。
18，反競爭性抑製作用（uncompetitive inhibition）: 抑制劑只與酶-底物復合物結合而不與游離的酶結合的一種酶促反應抑製作用。這種抑制使Km和υmax都變小但υmax/Km不變。
19，絲氨酸蛋白酶（serine protease）: 活性部位含有在催化期間起親核作用的絲氨殘基的蛋白質。
20，酶原（zymogen）:通過有限蛋白水解，能夠由無活性變成具有催化活性的酶前體。
21，調節酶（regulatory enzyme）:位於一個或多個代謝途徑內的一個關鍵部位的酶，它的活性根據代謝的需要而增加或降低。
22，別構酶（allosteric enzyme）:活性受結合在活性部位以外的部位的其它分子調節的酶。
23，別構調節劑（allosteric molator）:結合在別構調節酶的調節部位調節該酶催化活性的生物分子，別構調節劑可以是激活劑，也可以是抑制劑。
24，齊變模式（concerted model）：相同配體與寡聚蛋白協同結合的一種模式，按照最簡單的齊變模式，由於一個底物或別構調節劑的結合，蛋白質的構相在T（對底物親和性低的構象）和R（對底物親和性高的構象）之間變換。這一模式提出所有蛋白質的亞基都具有相同的構象，或是T構象，或是R構象。
25，序變模式（sequential model）：相同配體與寡聚蛋白協同結合的另外一種模式。按照最簡單的序變模式，一個配體的結合會誘導它結合的亞基的三級結構的變化，並使相鄰亞基的構象發生很大的變化。按照序變模式，只有一個亞基對配體具有高的親和力。
26，同功酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化學反應而化學組成不同的一組酶。它們彼此在氨基酸序列，底物的親和性等方面都存在著差異。
27，別構調節酶（allosteric molator）：那稱為別構效應物。結合在別構酶的調節部位，調節酶催化活性的生物分子。別構調節物可以是是激活劑，也可以是抑制劑。
第四章
1,維生素（vitamin）：是一類動物本身不能合成，但對動物生長和健康又是必需的有機物，所以必需從食物中獲得。許多輔酶都是由維生素衍生的。
2，水溶性維生素（water-soluble vitamin）：一類能溶於水的有機營養分子。其中包括在酶的催化中起著重要作用的B族維生素以及抗壞血酸（維生素C）等。
3，脂溶性維生素（lipid vitamin）：由長的碳氫鏈或稠環組成的聚戊二烯化合物。脂溶性維生素包括A，D，E，和K，這類維生素能被動物貯存。
4，輔酶（conzyme）：某些酶在發揮催化作用時所需的一類輔助因子，其成分中往往含有維生素。輔酶與酶結合鬆散，可以通過透析除去。
5，輔基（prosthetic group）：是與酶蛋白質共價結合的金屬離子或一類有機化合物，用透析法不能除去。輔基在整個酶促反應過程中始終與酶的特定部位結合。
6,尼克醯胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克醯胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）：含有尼克醯胺的輔酶，在某些氧化還原中起著氫原子和電子載體的作用，常常作為脫氫酶的輔。
7，黃素單核苷酸（FMN）一種核黃素磷酸，是某些氧化還原反應的輔酶。
8，硫胺素焦磷酸（thiamine phosphate）：是維生素B1的輔形式，參與轉醛基反應。
9，黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）：是某些氧化還原反應的輔酶，含有核黃素。
10，磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate）：是維生素B6（吡哆醇）的衍生物，是轉氨酶，脫羧酶和消旋酶的酶。
11，生物素（biotin）：參與脫羧反應的一種酶的輔助因子。
12，輔酶A(coenzyme A)：一種含有泛酸的輔酶，在某些酶促反應中作為醯基的載體。
13，類胡蘿卜素（carotenoid）：由異戊二烯組成的脂溶性光合色素。
14，轉氨酶（transaminase）：那稱為氨基轉移酶，在該酶的催化下，一個α-氨基酸的氨基可轉移給別一個α-酮酸。
第五章
1，醛糖（aldose）：一類單糖，該單糖中氧化數最高的C原子（指定為C-1）是一個醛基。
2，酮糖（ketose）：一類單糖，該單糖中氧化數最高的C原子（指定為C-2）是一個酮基。
3，異頭物（anomer）：僅在氧化數最高的C原子（異頭碳）上具有不同構形的糖分子的兩種異構體。
4，異頭碳（anomer carbon）：環化單糖的氧化數最高的C原子，異頭碳具有羰基的化學反應性。
5，變旋（mutarotation）：吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴隨它們的α-和β-異構形式的平衡而發生的比旋度變化。
6，單糖（monosaccharide）：由3個或更多碳原子組成的具有經驗公式（CH2O）n的簡糖。
7，糖苷（dlycoside）：單糖半縮醛羥基與別一個分子的羥基，胺基或巰基縮合形成的含糖衍生物。
8，糖苷鍵（glycosidic bond）:一個糖半縮醛羥基與另一個分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羥基、胺基或巰基之間縮合形成的縮醛或縮酮鍵，常見的糖醛鍵有O—糖苷鍵和N—糖苷鍵。
9，寡糖（oligoccharide）：由2～20個單糖殘基通過糖苷鍵連接形成的聚合物。
10，多糖（polysaccharide）：20個以上的單糖通過糖苷鍵連接形成的聚合物。多糖鏈可以是線形的或帶有分支的。
11，還原糖（recing sugar）：羰基碳（異頭碳）沒有參與形成糖苷鍵，因此可被氧化充當還原劑的糖。
12，澱粉（starch）：一類多糖，是葡萄糖殘基的同聚物。有兩種形式的澱粉：一種是直鏈澱粉，是沒有分支的，只是通過α-（1→4）糖苷鍵的葡萄糖殘基的聚合物；另一類是支鏈澱粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷鍵連接的葡萄糖殘基的聚合物，支鏈在分支處通過α-（1→6）糖苷鍵與主鏈相連。
13，糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷鍵的葡萄糖殘基的同聚物，支鏈在分支點處通過α-（1→6）糖苷鍵與主鏈相連。
14，極限糊精（limit dexitrin）:是指支鏈澱粉中帶有支鏈的核心部位，該部分經支鏈澱粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或澱粉磷酸化酶作用後仍然存在。糊精的進一步降解需要α-（1→6）糖苷鍵的水解。
15，肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙醯葡萄糖胺和N-乙醯唾液酸交替連接的雜多糖與不同的肽交叉連接形成的大分子。肽聚糖是許多細菌細胞壁的主要成分。
16，糖蛋白（glycoprotein）:含有共價連接的葡萄糖殘基的蛋白質。
17，蛋白聚糖（proteoglycan）：由雜多糖與一個多肽連組成的雜化的在分子，多糖是分子的主要成分。
第六章
1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一個羧基的長的脂肪族碳氫鏈。脂肪酸是最簡單的一種脂，它是許多更復雜的脂的成分。
2，飽和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—雙鍵的脂肪酸。
3，不飽和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有—C=C—雙鍵的脂肪酸。
4，必需脂肪酸（occential fatty acid）：維持哺乳動物正常生長所必需的，而動物又不能合成的脂肪酸，Eg亞油酸，亞麻酸。
5，三脂醯苷油（triacylglycerol）：那稱為甘油三酯。一種含有與甘油脂化的三個脂醯基的酯。脂肪和油是三脂醯甘油的混合物。
6，磷脂（phospholipid）：含有磷酸成分的脂。Eg卵磷脂，腦磷脂。
7，鞘脂（sphingolipid）：一類含有鞘氨醇骨架的兩性脂，一端連接著一個長連的脂肪酸，另一端為一個極性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，腦磷脂以及神經節苷脂，一般存在於植物和動物細胞膜內，尤其是在中樞神經系統的組織內含量豐富。
8，鞘磷脂（sphingomyelin）：一種由神經醯胺的C-1羥基上連接了磷酸毛里求膽鹼（或磷酸乙醯胺）構成的鞘脂。鞘磷脂存在於在多數哺乳動物動物細胞的質膜內，是髓鞘的主要成分。
9，卵磷脂（lecithin）：即磷脂醯膽鹼（PC），是磷脂醯與膽鹼形成的復合物。
10，腦磷脂（cephalin）：即磷脂醯乙醇胺（PE），是磷脂醯與乙醇胺形成的復合物。
11，脂質體（liposome）：是由包圍水相空間的磷脂雙層形成的囊泡（小泡）。
12，生物膜（bioligical membrane）：鑲嵌有蛋白質的脂雙層，起著畫分和分隔細胞和細胞器作用生物膜也是與許多能量轉化和細胞內通訊有關的重要部位。
13，內在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂雙層的疏水核和完全跨越脂雙層的膜蛋白。
14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通過與膜脂的極性頭部或內在的膜蛋白的離子相互作用和形成氫鍵與膜的內或外表面弱結合的膜蛋白。
15，流體鑲嵌模型（fluid mosaic model）：針對生物膜的結構提出的一種模型。在這個模型中，生物膜被描述成鑲嵌有蛋白質的流體脂雙層，脂雙層在結構和功能上都表現出不對稱性。有的蛋白質「鑲「在脂雙層表面，有的則部分或全部嵌入其內部，有的則橫跨整個膜。另外脂和膜蛋白可以進行橫向擴散。
16，通透系數（permeability coefficient）：是離子或小分子擴散過脂雙層膜能力的一種量度。通透系數大小與這些離子或分子在非極性溶液中的溶解度成比例。
17，通道蛋白（channel protein）：是帶有中央水相通道的內在膜蛋白，它可以使大小適合的離子或分子從膜的任一方向穿過膜。
18，（膜）孔蛋白（pore protein）：其含意與膜通道蛋白類似，只是該術語常用於細菌。
19，被動轉運（passive transport）：那稱為易化擴散。是一種轉運方式，通過該方式溶質特異的結合於一個轉運蛋白上，然後被轉運過膜，但轉運是沿著濃度梯度下降方向進行的，所以被動轉達不需要能量的支持。
20，主動轉運（active transport）：一種轉運方式，通過該方式溶質特異的結合於一個轉運蛋白上然後被轉運過膜，與被動轉運運輸方式相反，主動轉運是逆著濃度梯度下降方向進行的，所以主動轉運需要能量的驅動。在原發主動轉運過程中能源可以是光，ATP或電子傳遞；而第二級主動轉運是在離子濃度梯度下進行的。
21，協同運輸（contransport）：兩種不同溶質的跨膜的耦聯轉運。可以通過一個轉運蛋白進行同一方向（同向轉運）或反方向（反向轉運）轉運。
22，胞吞（信用）（endocytosis）：物質被質膜吞入並以膜衍生出的脂囊泡形成（物質在囊泡內）被帶入到細胞內的過程。
第七章
1，核苷（nucleoside）：是嘌呤或嘧啶鹼通過共價鍵與戊糖連接組成的化合物。核糖與鹼基一般都是由糖的異頭碳與嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之間形成的β-N-糖鍵連接。
2，核苷酸（uncleoside）：核苷的戊糖成分中的羥基磷酸化形成的化合物。
3，cAMP(cycle AMP)：3ˊ,5ˊ-環腺苷酸，是細胞內的第二信使，由於某部些激素或其它分子信號刺激激活腺苷酸環化酶催化ATP環化形成的。
4，磷酸二脂鍵（phosphodiester linkage）:一種化學基團，指一分子磷酸與兩個醇（羥基）酯化形成的兩個酯鍵。該酯鍵成了兩個醇之間的橋梁。例如一個核苷的3ˊ羥基與別一個核苷的5ˊ羥基與同一分子磷酸酯化，就形成了一個磷酸二脂鍵。
5，脫氧核糖核酸（DNA）：含有特殊脫氧核糖核苷酸序列的聚脫氧核苷酸，脫氧核苷酸之間是是通過3ˊ,5ˊ-磷酸二脂鍵連接的。DNA是遺傳信息的載體。
6，核糖核酸（RNA）：通過3ˊ,5ˊ-磷酸二脂鍵連接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。
7，核糖體核糖核酸（Rrna,ribonucleic acid）：作為組成成分的一類 RNA，rRNA是細胞內最 豐富的 RNA .
8，信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid):一類用作蛋白質合成模板的RNA .
9, 轉移核糖核酸（Trna,transfer ribonucleic acid）:一類攜帶激活氨基酸，將它帶到蛋白質合成部位並將氨基酸整合到生長著的肽鏈上RNA。TRNA含有能識別模板mRNA上互補密碼的反密碼。
10，轉化（作用）（transformation）:一個外源DNA 通過某種途徑導入一個宿主菌，引起該菌的遺傳特性改變的作用。
11，轉導（作用）（transction）:藉助於病毒載體，遺傳信息從一個細胞轉移到另一個細胞。
12，鹼基對（base pair）:通過鹼基之間氫鍵配對的核酸鏈中的兩個核苷酸，例如A與T或U , 以及G與C配對 。
13，夏格夫法則（Chargaff』s rules）：所有DNA中腺嘌呤與胸腺嘧啶的摩爾含量相等（A=T），鳥嘌呤和胞嘧啶的摩爾含量相等（G=C），既嘌呤的總含量相等（A+G=T+C）。DNA的鹼基組成具有種的特異性，但沒有組織和器官的特異性。另外，生長和發育階段`營養狀態和環境的改變都不影響DNA的鹼基組成。
14，DNA的雙螺旋（DNAdouble helix）：一種核酸的構象，在該構象中，兩條反向平行的多核甘酸鏈相互纏繞形成一個右手的雙螺旋結構。鹼基位於雙螺旋內側，磷酸與糖基在外側，通過磷酸二脂鍵相連，形成核酸的骨架。鹼基平面與假象的中心軸垂直，糖環平面則與軸平行，兩條鏈皆為右手螺旋。雙螺旋的直徑為2nm，鹼基堆積距離為0.34nm， 兩核甘酸之間的夾角是36゜，每對螺旋由10對鹼基組成，鹼基按A-T，G-C配對互補，彼此以氫鍵相聯系。維持DNA雙螺旋結構的穩定的力主要是鹼基堆積力。雙螺旋表面有兩條寬窄`深淺不一的一個大溝和一個小溝。
15．大溝（major groove）和小溝（minor groove）:繞B-DNA雙螺旋表面上出現的螺旋槽（溝），寬的溝稱為大溝，窄溝稱為小溝。大溝，小溝都、是由於鹼基對堆積和糖-磷酸骨架扭轉造成的。
16．DNA超螺旋（DNAsupercoiling）:DNA本身的捲曲一般是DNA雙`螺旋的彎曲欠旋（負超螺旋）或過旋（正超螺旋）的結果。
17．拓撲異構酶（topoisomerse）:通過切斷DNA的一條或兩條鏈中的磷酸二酯鍵，然後重新纏繞和封口來改變DNA連環數的酶。拓撲異構酶Ⅰ、通過切斷DNA中的一條鏈減少負超螺旋，增加一個連環數。某些拓撲異構酶Ⅱ也稱為DNA促旋酶。
18．核小體（nucleosome）:用
⑵ 生物化學題目，列舉5個活化單位
選擇題1 就是應該是mRNA上的鹼基順序決定蛋白質一級結構的 第2題填空題 確實是4個 請注意它說的是 「消耗高能磷酸鍵」 aa的活化是消耗了2個高能磷酸鍵的，雖然是用了一個ATP 但是它 脫了兩個PPi 所以是消耗了兩個高能磷酸鍵 再加上進位和移位的兩。
⑶ 生物化學中甘油活化形式
L-α-磷酸甘油
⑷ 生物化學中,活化單位-反應底物是什麼意思
請問您指的活化單位是什麼？
反應底物是指在酶促反應中被酶催化的反應物，所以酶促反應也叫底物反應
酶促反應：生物體內大部分化學反應絕大多數都為酶促反應
⑸ 生物化學中生物化學中生物化學中什麼叫活力單位
酶的活力單位:在特定的條件下，1 min能轉化1μmol底物的酶量，即1IU=1μmol/min
⑹ 生物化學基礎
1.糖酵解：總反應為：葡萄糖+2ATP+2ADP+2Pi+2NAD+ ——>2丙酮酸+4ATP+2NADH+2H++2H2O
糖有氧氧化：CO2和水
1分子葡萄糖凈得ATP數 36ATP
2.1 糖酵解 胞質
（1）葡萄糖磷酸化
葡萄糖氧化是放能反應，但葡萄糖是較穩定的化合物，要使之放能就必須給與活化能來推動此反應，即必須先使葡萄糖從穩定狀態變為活躍狀態，活化一個葡萄糖需要消耗1個ATP，一個ATP放出一個高能磷酸鍵，大約放出30.5kj自由能，大部分變為熱量而散失，小部分使磷酸與葡萄糖結合生成葡萄糖-6-磷酸。催化酶為己糖激酶。
（2）葡萄糖-6-磷酸重排生成果糖-6-磷酸。催化酶為葡萄糖磷酸異構酶。
（3）生成果糖-1、6-二磷酸。催化酶為6-磷酸果糖激酶-1。
1個葡萄糖分子消耗了2個ATP分子而活化，經酶的催化生成果糖-1,6-二磷酸分子。
（4）果糖-1、6-二磷酸斷裂成3-磷酸甘油醛(glyceraldehyde 3-phosphate)和磷酸二羥丙酮，催化酶為醛縮酶。
（5）磷酸二羥丙酮很快轉變為3-磷酸甘油醛。催化酶為丙糖磷酸異構酶。
以上為第一階段，1個6C的葡萄糖轉化為2個3C化合物PGAL，消耗2個ATP用於葡萄糖的活化，如果以葡萄糖-1-磷酸形式進入糖酵解，僅消耗一個ATP。這一階段沒有發生氧化還原反應。
（6）3-磷酸甘油醛氧化生成1、3-二磷酸甘油酸(1,3-diphosphoglycerate)，釋放出兩個電子和一個H+, 傳遞給電子受體NAD+,生成NADH+ H+,並且將能量轉移到高能磷酸鍵中。催化酶為3-磷酸甘油脫氫酶。
（7）不穩定的1、3-二磷酸甘油酸失去高能磷酸鍵，生成3-磷酸甘油酸(3-phosphoglycerate)，能量轉移到ATP中，一個1、3-二磷酸甘油酸生成一個ATP。催化酶為磷酸甘油酸激酶。此步驟中發生第一次底物水平磷酸化
（8）3-磷酸甘油酸重排生成2-磷酸甘油酸(2-phosphoglycerate)。催化酶為磷酸甘油酸變位酶。
（9）2-磷酸甘油酸脫水生成磷酸烯醇式丙酮酸PEP(phospho-enol-pyruvate)。催化酶為烯醇化酶。
（10）PEP將磷酸基團轉移給ADP生成ATP,同時形成丙酮酸。催化酶為丙酮酸激酶。此步驟中發生第二次底物水平磷酸化。
以上為糖酵解第二個階段。一分子的PGAL(phosphoglyceraldehyde)在酶的作用下生成一分子的丙酮酸。在此過程中，發生一次氧化反應生成一個分子的NADH,發生兩次底物水平的磷酸化，生成2分子的ATP。這樣，一個葡萄糖分子在糖酵解的第二階段共生成4個ATP和2個NADH+H+，產物為2個丙酮酸。在糖酵解的第一階段，一個葡萄糖分子活化中要消耗2個ATP,因此在糖酵解過程中一個葡萄糖生成2分子的丙酮酸的同時，凈得2分子ATP，2分子NADH,和2分子水。
2 三羧酸循環 線粒體基質
(1)乙醯-CoA進入三羧酸循環
乙醯CoA具有硫酯鍵，乙醯基有足夠能量與草醯乙酸的羧基進行醛醇型縮合。首先檸檬酸合酶的組氨酸殘基作為鹼基與乙醯CoA作用，使乙醯CoA的甲基上失去一個h+，生成的碳陰離子對草醯乙酸的羰基碳進行親核攻擊，生成檸檬醯CoA中間體，然後高能硫酯鍵水解放出遊離的檸檬酸，使反應不可逆地向右進行。該反應由檸檬酸合成酶(citrate synthase)催化，是很強的放能反應。
由草醯乙酸和乙醯CoA合成檸檬酸是三羧酸循環的重要調節點，檸檬酸合成酶是一個變構酶，ATP是檸檬酸合成酶的變構抑制劑，此外，α-酮戊二酸(α-ketoglutarate)、NADH能變構抑制其活性，長鏈脂醯CoA也可抑制它的活性，AMP可對抗ATP的抑制而起激活作用。
(2)異檸檬酸形成
檸檬酸的叔醇基不易氧化，轉變成異檸檬酸(isocitrate)而使叔醇變成仲醇，就易於氧化，此反應由順烏頭酸酶催化，為一可逆反應。
(3)第一次氧化脫羧
在異檸檬酸脫氫酶作用下，異檸檬酸的仲醇氧化成羰基，生成草醯琥珀酸(oxalosuccinic acid)的中間產物，後者在同一酶表面，快速脫羧生成α-酮戊二酸(α-ketoglutarate)、NADH和co2，此反應為β-氧化脫羧，此酶需要Mg2+作為激活劑。
此反應是不可逆的，是三羧酸循環中的限速步驟，ADP是異檸檬酸脫氫酶的激活劑，而ATP，NADH是此酶的抑制劑。
(4)第二次氧化脫羧
在α-酮戊二酸脫氫酶系作用下，α-酮戊二酸氧化脫羧生成琥珀醯CoA(succincyl CoA)、NADH·H+和CO2，反應過程完全類似於丙酮酸脫氫酶系催化的氧化脫羧，屬於α�氧化脫羧，氧化產生的能量中一部分儲存於琥珀醯CoA的高能硫酯鍵中。
α-酮戊二酸脫氫酶系也由三個酶(α-酮戊二酸脫羧酶、硫辛酸琥珀醯基轉移酶、二氫硫辛酸脫氫酶)和五個輔酶(tpp、硫辛酸、hscoa、NAD+、FAD)組成。
此反應也是不可逆的。α-酮戊二酸脫氫酶復合體受ATP、GTP、NADH和琥珀醯CoA抑制，但其不受磷酸化/去磷酸化的調控。
(5)底物磷酸化生成ATP
在琥珀酸硫激酶(succinate thiokinase)的作用下，琥珀醯CoA的硫酯鍵水解，釋放的自由能用於合成GTP(三磷酸鳥苷 guanosine triphosphate)，在細菌和高等生物可直接生成ATP，在哺乳動物中，先生成GTP，再生成ATP，此時，琥珀醯CoA生成琥珀酸和輔酶A。
(6)琥珀酸脫氫
琥珀酸脫氫酶(succinate dehydrogenase)催化琥珀酸氧化成為延胡索酸(fumarate)。該酶結合在線粒體內膜上，而其他三羧酸循環的酶則都是存在線粒體基質中的，這酶含有鐵硫中心和共價結合的FAD，來自琥珀酸的電子通過FAD和鐵硫中心，然後進入電子傳遞鏈到O2，丙二酸是琥珀酸的類似物，是琥珀酸脫氫酶強有力的競爭性抑制物，所以可以阻斷三羧酸循環。
(7)延胡索酸的水化
延胡索酸酶僅對延胡索酸的反式(反丁烯二酸) 雙鍵起作用，而對順丁烯二酸(馬來酸)則無催化作用，因而是高度立體特異性的。
(8)生成蘋果酸(malate)
(9)草醯乙酸再生
在蘋果酸脫氫酶(malic dehydrogenase)作用下，蘋果酸仲醇基脫氫氧化成羰基，生成草醯乙酸(oxalocetate)，NAD+是脫氫酶的輔酶，接受氫成為NADH·H+(圖4-5)。
三羰酸循環總結：
乙醯CoA+3NAD++FAD+GDP+Pi—→2CO2+3NADH+FADH2+GTP+2H+ +CoA-SH
①CO2的生成，循環中有兩次脫羧基反應(反應3和反應4)兩次都同時有脫氫作用，但作用的機理不同，由異檸檬酸脫氫酶所催化的β�氧化脫羧，輔酶是NAD+，它們先使底物脫氫生成草醯琥珀酸，然後在Mn2+或Mg2+的協同下，脫去羧基，生成α-酮戊二酸。
α-酮戊二酸脫氫酶系所催化的α�氧化脫羧反應和前述丙酮酸脫氫酶系所催經的反應基本相同。
應當指出，通過脫羧作用生成CO2，是機體內產生CO2的普遍規律，由此可見，機體CO2的生成與體外燃燒生成CO2的過程截然不同。
②三羧酸循環的四次脫氫，其中三對氫原子以NAD+為受氫體，一對以FAD為受氫體，分別還原生成NADH+H+和FADH2。它們又經線粒體內遞氫體系傳遞，最終與氧結合生成水，在此過程中釋放出來的能量使adp和pi結合生成ATP，凡NADH+H+參與的遞氫體系，每2H氧化成一分子H2O，每分子NADH最終產生2.5分子ATP，而FADH2參與的遞氫體系則生成1.5分子ATP，再加上三羧酸循環中有一次底物磷酸化產生一分子ATP，那麼，一分子檸檬酸參與三羧酸循環，直至循環終末共生成10分子ATP。
③乙醯CoA中乙醯基的碳原子，乙醯CoA進入循環，與四碳受體分子草醯乙酸縮合，生成六碳的檸檬酸，在三羧酸循環中有二次脫羧生成2分子CO2，與進入循環的二碳乙醯基的碳原子數相等，但是，以CO2方式失去的碳並非來自乙醯基的兩個碳原子，而是來自草醯乙酸。
④三羧酸循環的中間產物，從理論上講，可以循環不消耗，但是由於循環中的某些組成成分還可參與合成其他物質，而其他物質也可不斷通過多種途徑而生成中間產物，所以說三羧酸循環組成成分處於不斷更新之中。
例如 草醯乙酸——→天門冬氨酸
α－酮戊二酸——→谷氨酸
草醯乙酸——→丙酮酸——→丙氨酸
其中丙酮酸羧化酶催化的生成草醯乙酸的反應最為重要。
因為草醯乙酸的含量多少，直接影響循環的速度，因此不斷補充草醯乙酸是使三羧酸循環得以順利進行的關鍵。
三羧酸循環中生成 的蘋果酸和草醯乙酸也可以脫羧生成丙酮酸，再參與合成許多其他物質或進一步氧化。
3 氧化磷酸化 線粒體內膜
（一）α-磷酸甘油穿梭作用
這種作用主要存在於腦、骨骼肌中，載體是α-磷酸甘油。
胞液中的NADH在α-磷酸甘油脫氫酶的催化下，使磷酸二羥丙酮還原為α-磷酸甘油，後者通過線粒體內膜，並被內膜上的α-磷酸甘油脫氫酶（以FAD為輔基）催化重新生成磷酸二羥丙酮和FADH2，後者進入琥珀酸氧化呼吸鏈。葡萄糖在這些組織中徹底氧化生成的ATP比其他組織要少，1摩爾G→36摩爾ATP。
（二）蘋果酸-天冬氨酸穿梭作用
主要存在肝和心肌中。1摩爾G→38摩爾ATP
胞液中的NADH在蘋果酸脫氫酶催化下，使草醯乙酸還原成蘋果酸，後者藉助內膜上的α-酮戊二酸載體進入線粒體，又在線粒體內蘋果酸脫氫酶的催化下重新生成草醯乙酸和NADH。NADH進入NADH氧化呼吸鏈，生成3分子ATP。草醯乙酸經穀草轉氨酶催化生成天冬氨酸，後者再經酸性氨基酸載體轉運出線粒體轉變成草醯乙酸。
3.（1）在構成基因的核苷酸序列中存在著一些最終翻譯成蛋白的鹼基段，每三個連續鹼基(即三聯「 密碼子」） 編碼相應的氨基酸。其中有一個起始「密碼子」--AUG/ATG和三個終止「 密碼子」，終止「 密碼子」提供 終止信號。當細胞機器沿著核酸合成蛋白鏈並使其不斷延伸的過程中遇到終密碼子時，蛋白的延伸反應終止，一個成熟（或提前終止的突變）蛋白產生。因此開放閱讀框是基因序列的一部分，包含一段可以編碼蛋白的 鹼基序列。由於擁有特殊的起始密碼子和直到可以從該段鹼基序列產生合適大小蛋白才出現的終止密碼子，該段鹼基序列編碼一個蛋白。
開放閱讀框是基因序列的一部分，包含一段可以編碼蛋白的鹼基序列，不能被終止子打斷。當一個新基因被識別，其DNA序列被解讀，人們仍舊無法搞清相應的蛋白序列是什麼。這是因為在沒有其它信息的前提下，DNA序列可以按六種框架閱讀和翻譯（每條鏈三種，對應三種不同的起始密碼子）。
（2）
⑺ 生物化學與分子生物學的知識點
一、蛋白質的結構與功能
1.凱氏定氮法：由於體內的含氮物質以蛋白質為主，各種蛋白質的含氮量很接近，平均為16％，只要測定生物樣品中的含氮量，就可推算出蛋白質的大致含量：
100克樣品中蛋白質的含量（g%）=每克樣品含氮克數×6.25×100
2.蛋白質的生物學重要性（一廣三多）：分布廣、種類多、含量多、功能多。
3.組成人體蛋白質的20種氨基酸均屬於L—?—氨基酸（Gly除外）。硒代半胱氨酸在某些情況下也可用於合成蛋白質。
註：將氨基酸含C基團置於豎線上，H原子位於豎線右側的為L型
4.20種L—?—氨基酸分類及其縮寫、符號。
（1）非極性脂肪族氨基酸：側鏈為非極性的疏水基團，水中溶解度小，等電點近中性
（2）極性中性氨基酸：側鏈基團有極性，水中溶解度大，等電點近中性
（3）芳香族氨基酸：側鏈含有苯環
（4）酸性氨基酸：側鏈含有兩個羧基，等電點低
（5）鹼性氨基酸：側鏈含有氨基，胍基或咪唑基，等電點高
5.脯氨酸是一種α—亞氨基酸，可以看成是α—氨基酸的側鏈取代了自身氨基上的一個氫原子
6.半胱氨酸的巰基失去質子的傾向性較其他氨基酸大，而兩個半胱氨酸巰基之間可脫氫形成二硫鍵
7.必需氨基酸：「甲（Met）擷（Val）來（Lys）一（Ile）本（Phe）亮（Lue）色（Trp）書（Thr）」；條件必需氨基酸：Cys、Tyr；兒童必需氨基酸：Arg、His
8.在某一pH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，呈電中性。此時溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點（pI）。pI=(pK1+pK2)/2
9.酸性氨基酸的等電點取兩羧基的pK值的平均值；鹼性氨基酸的等電點取兩氨基的pK值的平均值。
10.含有共軛雙鍵的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。大多數蛋白質含有這兩種氨基酸殘基，所以測定蛋白質溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白質含量的快速簡便的方法。
11.氨基酸與茚三酮水合物共熱，可生成藍紫色化合物，其最大吸收峰在570nm處，而且吸收峰值與氨基酸釋放出的氨量成正比，作為氨基酸定量分析方法。
12.所謂主鏈骨架原子即N（氨基氮）、Cα（α—碳原子）和CO（羧基碳）3個原子依次重復排列。
13.參與肽鍵的6個原子C?1、C、O、N、H、C?2位於同一平面，C?1和C?2在平面上所處的位置為反式構型，此同一平面上的6個原子構成肽單元(peptideunit)
14.α—螺旋的走向是右手螺旋，每3.6個氨基酸殘基螺旋上升一圈，螺距約0.54nm；每個肽鍵的N-H與第四個肽鍵的C=O形成氫鍵，氨基酸殘基側鏈伸向外側。如：頭發的角蛋白、肌肉的肌球蛋白、血凝塊的纖維蛋白。
15.β—折疊結構呈折紙狀，氨基酸殘基側鏈交替位於鋸齒狀結構的上下方，肽鏈之間的肽鍵N-H和C=O形成氫鍵。
16.β—轉角常見於肽鏈進行180°回折的轉角上，第一個殘基C=O與第四個殘基N—H形成氫鍵。第二個殘基通常為脯氨酸。
17.模體（motif）：兩個或兩個以上具有二級結構的肽段，在空間上相互接近，形成一個有規則的二級結構組合，又稱超二級結構。有三種形式：αα、βαβ、ββ20.鋅指是常見的模體例子，由1個α—螺旋和2個反向平行的β—折疊組成，N端有一對Cys，C端有一對His，在空間上形成容納Zn2+的洞穴。
18.分子量較大的'蛋白質常可折疊成多個結構較為緊密且穩定的區域，並各行其功能，稱為結構域(domain)。結構域具有相對獨立的空間構象和生物學功能。
19.在分子伴侶（一類蛋白質）的輔助下，合成中的蛋白質才能折疊成正確的空間構象。
20.有些蛋白質分子含有二條或多條多肽鏈，每一條多肽鏈都有完整的三級結構，稱為蛋白質的亞基。單一的亞基一般沒有生物學功能，完整的四級結構是其發揮生物學功能的保證。同聚體、異聚體
21.按蛋白質組成成分將蛋白質分為單純蛋白質和結合蛋白質（非蛋白質部分稱為輔基）；按蛋白質形狀將蛋白質分為纖維狀蛋白質和球狀蛋白質。
22.蛋白質家族（proteinfamily）：氨基酸序列相似而且空間結構與功能也十分相近的蛋白質。屬於同一蛋白質家族的成員，稱為同源蛋白質（homologousprotein）
23.蛋白質超家族（superfamily）：2個或2個以上的蛋白質家族之間，其氨基酸序列的相似性並不高，但含有發揮相似作用的同一模體結構。
24.蛋白質一級結構是高級結構和功能的基礎：
（1）一級結構是空間構象的基礎；
（2）一級結構相似的蛋白質具有相似的高級結構和功能；（3）氨基酸序列提供重要的生物進化信息；
（4）重要蛋白質的氨基酸序列改變可引起疾病。蛋白質分子發生變異所導致的疾病，稱為分子病。
25.蛋白質的功能依賴特定空間結構
（1）血紅蛋白亞基與肌紅蛋白結構相似
（2）血紅蛋白亞基構象變化可影響亞基與氧結合
（3）蛋白質構象改變可引起疾病（蛋白質構象疾病）
26.協同效應：一個亞基與其配體結合後，能影響此寡聚體中另一個亞基與配體結合能力的現象。正協同效應/負協同效應
27.別構效應：寡聚蛋白與配基結合改變蛋白質的構象，導致蛋白質生物活性改變的現象
28.當蛋白質溶液處於某一pH時，蛋白質解離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，此時溶液的pH稱為蛋白質的等電點pI。
29.表面電荷和水化膜是維持蛋白質膠體穩定的因素
30.蛋白質的變性(denaturation)：在某些物理和化學因素作用下，蛋白質特定的空間構象被破壞，也即有序的空間結構變成無序的空間結構，從而導致其理化性質改變和生物活性的喪失。
本質：主要發生非共價鍵和二硫鍵的破壞，不涉及一級結構中氨基酸序列的改變。
導致變性的因素：如加熱、乙醇等有機溶劑、強酸、強鹼、重金屬離子及生物鹼試劑等變性的表現：溶解度降低、粘度增加、結晶能力消失、生物活性喪失、易被蛋白酶水解
31.若蛋白質變性程度較輕，去除變性因素後，蛋白質仍可恢復或部分恢復其原有的構象和功能，稱為復性(renaturation)。
32.消除蛋白質在溶液中的穩定因素後，蛋白質疏水側鏈暴露在外，肽鏈融匯相互纏繞繼而聚集，因而從溶液中析出，稱為蛋白質沉澱。
33.蛋白質的凝固作用：蛋白質變性後的絮狀物加熱可變成比較堅固的凝塊，不易再溶於強酸和強鹼中
34.由於蛋白質分子中含有共軛雙鍵的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波長處有特徵性吸收峰。
35.蛋白質和多肽分子中肽鍵在稀鹼溶液中與硫酸銅共熱，呈現紫色或紅色，稱為雙縮脲反應。
36.鹽析是將(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl等加入蛋白質溶液，使表面電荷被中和以及水化膜被破壞而導致蛋白質沉澱。
37.丙酮（乙醇）沉澱蛋白質：0～4℃低溫下進行；用量一般10倍於蛋白質溶液體積；沉澱後應立即分離。
38.免疫沉澱法是利用特異抗體識別相應的抗原蛋白，並形成抗原抗體復合物的性質，從蛋白質混合溶液中分離獲得抗原蛋白。
39.透析(dialysis)是利用透析袋把大分子蛋白質與小分子化合物分開的方法。
40.應用正壓或離心力使蛋白質溶液透過有一定截留分子量的超濾膜，達到濃縮蛋白質溶液的目的稱為超濾法。
41.蛋白質在高於或低於其pI的溶液中為帶電的顆粒，在電場中能向正極或負極移動。這種通過蛋白質在電場中泳動而達到分離各種蛋白質的技術,稱為電泳(elctrophoresis)
42.SDS-聚丙烯醯胺凝膠電泳（SDS—PAGE）：大量的SDS（帶大量負電荷）結合蛋白質，使所有蛋白質顆粒表面覆蓋一層SDS分子，導致蛋白質分子間的電荷差異消失，泳動速率僅與顆粒大小有關；聚丙烯醯胺凝膠具有分子篩作用48.等電聚焦電泳（IFE）：在聚丙烯醯胺凝膠內製造一個線性pH梯度，當蛋白質泳動到與其自身pI值相等的pH區域時，其凈電荷為零而不再移動。
43.雙向電泳（2—DGE）：先進行等電聚焦電泳（按pI），然後再進行SDS-PAGE（按分子大小），經染色得到的電泳圖是個二維分布的蛋白質圖。
二、核酸的結構與功能
1.脫氧核糖—→核酸—→DNA雙螺旋—→
超螺旋—→染色質—→染色體
2.核糖的C—1』原子和嘌呤的N—9或者嘧啶的N—1原子形成β—N—糖苷鍵，核糖和鹼基處在反式構象。
3.核苷C—5』原子上的羥基可與磷酸反應，脫水後形成磷脂鍵，生成脫氧核苷酸。
4.脫氧核苷酸通過3』，5』磷酸二酯鍵的連接形成多聚核苷酸，只能從3』—OH端延長，具有5』—→3』的方向性。
5.DNA的一級結構是構成DNA自5』端到3』端脫氧核苷酸的排列順序；DNA的二級結構是雙螺旋結構；DNA的高級結構是超螺旋結構。
6.DNA雙螺旋結構的特點：
（1）DNA由兩條反向平行的多聚核苷酸鏈組成，形成右手螺旋結構；
（2）脫氧核糖與磷酸構成的骨架位於外側，DNA表面存在大溝和小溝；
（3）DNA雙鏈之間形成互補鹼基對；
（4）鹼基對的疏水作用（堆積力）和氫鍵共同維護DNA雙螺旋結構的穩定。
7.DNA雙螺旋結構是在相對濕度為92%時的結構，稱為B型DNA；而在相對濕度低於75%時，DNA空間結構參數發生變化，稱為A型DNA；自然界還發現一種左手螺旋的Z型DNA。
8.B型DNA雙螺旋螺距為3.54nm，直徑為2.37nm；每個螺旋有10.5個鹼基對，每兩個鹼基對之間的相對旋轉角度為36°，每兩個相鄰鹼基對平面之間的垂直距離為0.34nm。
9.DNA雙鏈可以盤繞形成超螺旋結構。正超螺旋、負超螺旋。
10.原核生物的DNA是環狀的雙螺旋分子。
11.染色質的基本組成單位是核小體，它是由DNA和H1、H2A、H2B、H3、H4等5種組蛋白共同構成。
12.DNA是遺傳信息的物質基礎：
（1）DNA是生物遺傳信息的載體；
（2）DNA是生命遺傳的物質基礎；
（3）DNA是個體生命活動的信息基礎；
（4）DNA具有高度穩定性，能保持遺傳的相對穩定性；
（5）DNA具有高度復雜性，可以發生各種重組和突變，適應環境。
13.大部分真核細胞mRNA的5』端有一反式的7—甲基鳥嘌呤—三磷酸核苷，稱為5』—帽結構。原核生物mRNA沒有這種特殊的帽結構。
14.真核細胞mRNA的3』端，有一段由80至250個腺苷酸連接而成多聚腺苷
酸結構，稱為多聚腺苷酸尾（poly—A）。
15.5』—帽結構和3』—poly—A共同負責mRNA從細胞核向細胞質的轉運，維持mRNA的穩定性以及翻譯起始的控制。
16.tRNA的3』端連接氨基酸。
17.rRNA與核糖體蛋白共同構成核糖體。
18.非編碼RNA分為長鏈非編碼RNA（lncRNA）和短鏈非編碼RNA（sncRNA）。參與轉錄調控、翻譯調控、RNA的剪切和修飾、mRNA的穩定、蛋白質的穩定和轉運、染色體的形成和結構穩定。
19.催化性小RNA也稱核酶，是細胞內具有催化功能的一類小分子RNA。
小干擾RNA（siRNA）能以單鏈形式與外源基因表達的mRNA結合，並誘導其降解。微RNA（miRNA）主要通過結合mRNA而選擇性調控基因的表達。
20.嘌呤和嘧啶含有共軛雙鍵，故核酸（鹼基、核苷、核苷酸）在260nm波長處有強烈紫外光吸收。
21.DNA變性：某些理化因素會導致DNA雙鏈互補鹼基對之間的氫鍵發生斷裂，雙鏈解離為單鏈。表現為粘度降低，增色效應。
22.DNA解鏈過程中，更多共軛雙鍵暴露，使DNA在260nm波長處的吸光度增加的現象稱為DNA的增色效應。
23.DNA復性：變性條件緩慢地除去後，兩條解離的互補鏈可重新配對，恢復原來的雙螺旋結構。
24.tRNA二級結構為三葉草結構，三級結構為倒「L」型結構。其中從5』—→3』依次為DHU環、反密碼子環、TΨC環。
25.鹼基對之間的氫鍵維持DNA雙螺旋橫向穩定；鹼基堆積力維持DNA雙螺旋縱向穩定。
三、酶
1.酶是由活細胞產生的，對其底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質。
2.生物催化劑包括酶（蛋白質）、核酶（RNA）、脫氧核酶（DNA）。
3.僅含有蛋白質的酶為單純酶；結合酶則是由酶蛋白（蛋白質部分）和輔助因子（非蛋白質部分）共同組成。酶蛋白和輔助因子結合在一起稱為全酶。
4.酶蛋白決定酶促反應的特異性，輔助因子決定酶促反應的類型。
5.與酶蛋白結合疏鬆（非共價鍵）的輔助因子稱輔酶；與酶蛋白結合緊密（共價鍵）的輔助因子稱輔基。另一說法：有機物或金屬有機物類型的輔助因子稱為輔酶。
6.金屬酶：金屬離子與酶結合緊密，提取過程中不易丟失；金屬激活酶：金屬離子與酶的結合是可逆結合
7.酶的活性中心或活性部位是酶分子中能與底物特異性結合並催化底物轉化為產物的具有特定三維結構的區域。
8.與酶活性密切相關的化學基團稱為酶的必須基團，包括：
結合基團：識別與結合底物和輔酶，形成酶—底物過渡態化合物；
催化基團：催化底物發生化學反應轉化為產物。
9.酶活性中心的三維結構是裂縫或凹陷，多由氨基酸殘基的疏水基團組成。
10.酶活性中心外的必須基團維持酶活性中心的空間構象，又或是調節劑的結合部位。
11.酶的催化效率通常比非催化反應高108~1020倍，比一般催化劑高107~1013。
12.一種酶僅作用於一種或一類化合物，或一定的化學鍵，催化一定的化學反應並產生一定的產物，稱為酶的特異性或專一性。
13.有的酶僅作用於特定結構的底物分子，進行一種專一的反應，生成一種特定結構的產物，稱為絕對專一性。
14.有些酶對底物的專一性不是依據整個底物分子結構，而是依據底物分子中特定的化學鍵或特定的基團，因而可以作用於含有相同化學鍵或相同化學基團的一類化合物，稱為相對專一性。
15.有些酶只能催化一種光學異構體或立體異構體進行反應，稱為空間結構專一性。
16.活化能是指在一定的溫度下，1摩爾底物從基態轉變為過渡態所需要的自由能。活化能是決定化學速率的內因，是化學反應的能障。
17.酶—底物結合的誘導契合假說（inced-fithypothesis）：酶在發揮催化作用前須先與底物結合，酶與底物相互接近時，兩者在結構上相互誘導、相互變形和相互適應，進而結合並形成酶—底物復合物。
18.鄰近效應：酶在反應中將各底物結合到酶的活性中心，使它們相互接近並形成有利於反應的正確定向關系，即將分子間的反應變成類似於分子內的反應，從而提高反應速率。
19.酶的催化機制：酸—鹼催化、共價催化、親核和親電催化。
20.米氏方程推導所基於的假設：
21反應是單底物反應；○2測定的反應速率是初速率；○3當[S]>>[E]時，在初速率范圍○內底物的消耗很少
⑻ 生物化學題目，列舉5個活化單位，，活化單位指的是什麼
生物化學題目，列舉5個活化單位，，活化單位指的是什麼？
氨基酸（amino acid）：是含有一個鹼性氨基和一個酸性羧基的有機化合物,氨基一般連在α-碳上.
必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）（賴氨酸,蘇氨酸等）自己不能合成,需要從食物中獲得的氨基酸.
非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成不需要從食物中獲得的氨基酸.
等電點（pI,isoelectric point）：使分子處於兼性分子狀態,在電場中不遷移（分子的靜電荷為零）的pH值.
茚三酮反應（ninhydrin reaction）：在加熱條件下,氨基酸或肽與茚三酮反應生成紫色（與脯氨酸反應生成黃色）化合物的反應.
肽鍵（peptide bond）:一個氨基酸的羧基與另一個的氨基的氨基縮合,除去一分子水形成的醯氨鍵.
肽（peptide）:兩個或兩個以上氨基通過肽鍵共價連接形成的聚合物.
蛋白質一級結構（primary structure）：指蛋白質中共價連接的氨基酸殘基的排列順序.
層析（chromatography）:按照在移動相和固定相 （可以是氣體或液體）之間的分配比例將混合成分分開的技術.
離子交換層析（ion-exchange column）使用帶有固定的帶電基團的聚合樹脂或凝膠層析柱
透析（dialysis）：通過小分子經過半透膜擴散到水（或緩沖液）的原理,將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術.
⑼ 生物化學名解
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生物化學名詞解釋
第一章 氨基酸和蛋白質
氨基酸（amino acid）：是含有一個鹼性氨基和一個酸性羧基的有機化合物,氨基一般連在α-碳上.
必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）（賴氨酸,蘇氨酸等）自己不能合成,需要從食物中獲得的氨基酸.
非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成不需要從食物中獲得的氨基酸.
等電點（pI,isoelectric point）：使分子處於兼性分子狀態,在電場中不遷移（分子的靜電荷為零）的pH值.
茚三酮反應（ninhydrin reaction）：在加熱條件下,氨基酸或肽與茚三酮反應生成紫色（與脯氨酸反應生成黃色）化合物的反應.
肽鍵（peptide bond）:一個氨基酸的羧基與另一個的氨基的氨基縮合,除去一分子水形成的醯氨鍵.
肽（peptide）:兩個或兩個以上氨基通過肽鍵共價連接形成的聚合物.
蛋白質一級結構（primary structure）：指蛋白質中共價連接的氨基酸殘基的排列順序.
層析（chromatography）:按照在移動相和固定相 （可以是氣體或液體）之間的分配比例將混合成分分開的技術.
離子交換層析（ion-exchange column）使用帶有固定的帶電基團的聚合樹脂或凝膠層析柱
透析（dialysis）：通過小分子經過半透膜擴散到水（或緩沖液）的原理,將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術.
凝膠過濾層析（gel filtrationchromatography）：也叫做分子排阻層析.一種利用帶孔凝膠珠作基質,按照分子大小分離蛋白質或其它分子混合物的層析技術.
親合層析（affinity chromatograph）：利用共價連接有特異配體的層析介質,分離蛋白質混合物中能特異結合配體的目的蛋白質或其它分子的層析技術.
高壓液相層析（HPLC）：使用顆粒極細的介質,在高壓下分離蛋白質或其他分子混合物的層析技術.
凝膠電泳（gel electrophoresis）：以凝膠為介質,在電場作用下分離蛋白質或核酸的分離純化技術.
SDS-聚丙烯醯氨凝膠電泳（SDS-PAGE）：在去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯醯氨凝膠電泳.SDS-PAGE只是按照分子的大小,而不是根據分子所帶的電荷大小分離的.
等電聚膠電泳（IFE）：利用一種特殊的緩沖液（兩性電解質）在聚丙烯醯氨凝膠製造一個pH梯度,電泳時,每種蛋白質遷移到它的等電點（pI）處,即梯度足的某一pH時,就不再帶有凈的正或負電荷了.
雙向電泳（two-dimensional electrophorese）：等電聚膠電泳和SDS-PAGE的組合,即先進行等電聚膠電泳（按照pI）分離,然後再進行SDS-PAGE（按照分子大小分離）.經染色得到的電泳圖是二維分布的蛋白質圖.
Edman降解（Edman degradation）：從多肽鏈游離的N末端測定氨基酸殘基的序列的過程.N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯修飾,然後從多肽鏈上切下修飾的殘基,再經層析鑒定,餘下的多肽鏈（少了一個殘基）被回收再進行下一輪降解循環.
同源蛋白質（homologous protein）：來自不同種類生物的序列和功能類似的蛋白質,例如血紅蛋白.
第二章 蛋白質的空間結構
構形（configuration）:有機分子中各個原子特有的固定的空間排列.這種排列不經過共價鍵的斷裂和重新形成是不會改變的.構形的改變往往使分子的光學活性發生變化.
構象（conformation):指一個分子中,不改變共價鍵結構,僅單鍵周圍的原子放置所產生的空間排布.一種構象改變為另一種構象時,不要求共價鍵的斷裂和重新形成.構象改變不會改變分子的光學活性.
肽單位（peptide unit）:又稱為肽基（peptide group）,是肽鍵主鏈上的重復結構.是由參於肽鏈形成的氮原子,碳原子和它們的4個取代成分：羰基氧原子,醯氨氫原子和兩個相鄰α-碳原子組成的一個平面單位.
蛋白質二級結構（protein在蛋白質分子中的局布區域內氨基酸殘基的有規則的排列.常見的有二級結構有α-螺旋和β-折疊.二級結構是通過骨架上的羰基和醯胺基團之間形成的氫鍵維持的.
蛋白質三級結構（protein tertiary structure）: 蛋白質分子處於它的天然折疊狀態的三維構象.三級結構是在二級結構的基礎上進一步盤繞,折疊形成的.三級結構主要是靠氨基酸側鏈之間的疏水相互作用,氫鍵,范德華力和鹽鍵維持的.
蛋白質四級結構（protein quaternary structure）:多亞基蛋白質的三維結構.實際上是具有三級結構多肽（亞基）以適當方式聚合所呈現的三維結構.
α-螺旋（α-heliv）:蛋白質中常見的二級結構,肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀,一般都是右手螺旋結構,螺旋是靠鏈內氫鍵維持的.每個氨基酸殘基（第n個）的羰基與多肽鏈C端方向的第4個殘基（第4+n個）的醯胺氮形成氫鍵.在古典的右手α-螺旋結構中,螺距為0.54nm,每一圈含有3.6個氨基酸殘基,每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm.
β-折疊（β-sheet）: 蛋白質中常見的二級結構,是由伸展的多肽鏈組成的.折疊片的構象是通過一個肽鍵的羰基氧和位於同一個肽鏈的另一個醯氨氫之間形成的氫鍵維持的.氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈,這些肽鏈可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽鏈反向排列）.
β-轉角（β-turn）：也是多肽鏈中常見的二級結構,是連接蛋白質分子中的二級結構（α-螺旋和β-折疊）,使肽鏈走向改變的一種非重復多肽區,一般含有2～16個氨基酸殘基.含有5個以上的氨基酸殘基的轉角又常稱為環（loop）.常見的轉角含有4個氨基酸殘基有兩種類型：轉角I的特點是：第一個氨基酸殘基羰基氧與第四個殘基的醯氨氮之間形成氫鍵；轉角Ⅱ的第三個殘基往往是甘氨酸.這兩種轉角中的第二個殘侉大都是脯氨酸.
超二級結構（super-secondary structure）:也稱為基元(motif).在蛋白質中,特別是球蛋白中,經常可以看到由若干相鄰的二級結構單元組合在一起,彼此相互作用,形成有規則的,在空間上能辨認的二級結構組合體.
結構域（domain）:在蛋白質的三級結構內的獨立折疊單元.結構域通常都是幾個超二級結構單元的組合.
纖維蛋白（fibrous protein）:一類主要的不溶於水的蛋白質,通常都含有呈現相同二級結構的多肽鏈許多纖維蛋白結合緊密,並為 單個細胞或整個生物體提供機械強度,起著保護或結構上的作用.
球蛋白(globular protein):緊湊的,近似球形的,含有折疊緊密的多肽鏈的一類蛋白質,許多都溶於水.典形的球蛋白含有能特異的識別其它化合物的凹陷或裂隙部位.
角蛋白（keratin）:由處於α-螺旋或β-折疊構象的平行的多肽鏈組成不溶於水的起著保護或結構作用蛋白質.
膠原（蛋白）（collagen）:是動物結締組織最豐富的一種蛋白質,它是由原膠原蛋白分子組成.原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結構的蛋白.每個原膠原分子都是由3條特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3個殘基）的多肽鏈右手旋轉形成的.
疏水相互作用(hydrophobic interaction):非極性分子之間的一種弱的非共價的相互作用.這些非極性的分子在水相環境中具有避開水而相互聚集的傾向.
伴娘蛋白（chaperone）:與一種新合成的多肽鏈形成復合物並協助它正確折疊成具有生物功能構向的蛋白質.伴娘蛋白可以防止不正確折疊中間體的形成和沒有組裝的蛋白亞基的不正確聚集,協助多肽鏈跨膜轉運以及大的多亞基蛋白質的組裝和解體.
二硫鍵（disulfide bond）:通過兩個（半胱氨酸）巰基的氧化形成的共價鍵.二硫鍵在穩定某些蛋白的三維結構上起著重要的作用.
范德華力（van der Waals force）:中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產生的一弱的分子之間的力.當兩個原子之間的距離為它們范德華力半徑之和時,范德華力最強.強的范德華力的排斥作用可防止原子相互靠近.
蛋白質變性（denaturation）:生物大分子的天然構象遭到破壞導致其生物活性喪失的現象.蛋白質在受到光照,熱,有機溶濟以及一些變性濟的作用時,次級鍵受到破壞,導致天然構象的破壞,使蛋白質的生物活性喪失.
肌紅蛋白（myoglobin）:是由一條肽鏈和一個血紅素輔基組成的結合蛋白,是肌肉內儲存氧的蛋白質,它的氧飽和曲線為雙曲線型.
復性（renaturation）:在一定的條件下,變性的生物大分子恢復成具有生物活性的天然構象的現象.
波爾效應（Bohr effect）:CO2濃度的增加降低細胞內的pH,引起紅細胞內血紅蛋白氧親和力下降的現象.
血紅蛋白（hemoglobin）: 是由含有血紅素輔基的4個亞基組成的結合蛋白.血紅蛋白負責將氧由肺運輸到外周組織,它的氧飽和曲線為S型.
別構效應（allosteric effect）:又稱為變構效應,是寡聚蛋白與配基結合改變蛋白質的構象,導致蛋白質生物活性喪失的現象.
鐮刀型細胞貧血病（sickle-cell anemia）: 血紅蛋白分子遺傳缺陷造成的一種疾病,病人的大部分紅細胞呈鐮刀狀.其特點是病人的血紅蛋白β—亞基N端的第六個氨基酸殘缺是纈氨酸（vol）,而不是下正常的谷氨酸殘基(Ghe).
第三章 酶
酶（enzyme）:生物催化劑,除少數RNA外幾乎都是蛋白質.酶不改變反應的平衡,只是
通過降低活化能加快反應的速度.
脫脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有機或無機輔助因子或輔基後的蛋白質部分.
全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶,包括所有必需的亞基,輔基和其它輔助因子.
酶活力單位（U,active unit）:酶活力單位的量度.1961年國際酶學會議規定：1個酶活力單位是指在特定條件（25oC,其它為最適條件）下,在1min內能轉化1μmol底物的酶量,或是轉化底物中1μmol的有關基團的酶量.
比活（specific activity）:每分鍾每毫克酶蛋白在25oC下轉化的底物的微摩爾數.比活是酶純度的測量.
活化能（activation energy）:將1mol反應底物中所有分子由其態轉化為過度態所需要的能量.
活性部位（active energy）:酶中含有底物結合部位和參與催化底物轉化為產物的氨基酸殘基部分.活性部位通常位於蛋白質的結構域或亞基之間的裂隙或是蛋白質表面的凹陷部位,通常都是由在三維空間上靠得很進的一些氨基酸殘基組成.
酸-鹼催化（acid-base catalysis）:質子轉移加速反應的催化作用.
共價催化（covalent catalysis）：一個底物或底物的一部分與催化劑形成共價鍵,然後被轉移給第二個底物.許多酶催化的基團轉移反應都是通過共價方式進行的.
靠近效應（proximity effect）：非酶促催化反應或酶促反應速度的增加是由於底物靠近活性部位,使得活性部位處反應劑有效濃度增大的結果,這將導致更頻繁地形成過度態.
初速度(initial velocity)：酶促反應最初階段底物轉化為產物的速度,這一階段產物的濃度非常低,其逆反應可以忽略不計.
米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一個酶促反應的起始速度（υ）與底物濃度([s])關系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])
米氏常數（Michaelis constant）:對於一個給定的反應,異至酶促反應的起始速度（υ0）達到最大反應速度（υmax）一半時的底物濃度.
催化常數（catalytic number）(Kcat):也稱為轉換數.是一個動力學常數,是在底物處於飽和狀態下一個酶（或一個酶活性部位）催化一個反應有多快的測量.催化常數等於最大反應速度除以總的酶濃度（υmax/[E]total）.或是每摩酶活性部位每秒鍾轉化為產物的底物的量（摩[爾]）.
雙倒數作圖（double-reciprocal plot）:那稱為Lineweaver_Burk作圖.一個酶促反應的速度的倒數（1/V）對底物度的倒數（1/LSF）的作圖.x和y軸上的截距分別代表米氏常數和最大反應速度的倒數.
競爭性抑製作用（competitive inhibition）:通過增加底物濃度可以逆轉的一種酶抑制類型.競爭性抑制劑通常與正常的底物或配體競爭同一個蛋白質的結合部位.這種抑制使Km增大而υmax不變.
非競爭性抑製作用（noncompetitive inhibition）: 抑制劑不僅與游離酶結合,也可以與酶-底物復合物結合的一種酶促反應抑製作用.這種抑制使Km不變而υmax變小.
反競爭性抑製作用（uncompetitive inhibition）: 抑制劑只與酶-底物復合物結合而不與游離的酶結合的一種酶促反應抑製作用.這種抑制使Km和υmax都變小但υmax/Km不變.
絲氨酸蛋白酶（serine protease）: 活性部位含有在催化期間起親核作用的絲氨殘基的蛋白質.
酶原（zymogen）:通過有限蛋白水解,能夠由無活性變成具有催化活性的酶前體.
調節酶（regulatory enzyme）:位於一個或多個代謝途徑內的一個關鍵部位的酶,它的活性根據代謝的需要而增加或降低.
別構酶（allosteric enzyme）:活性受結合在活性部位以外的部位的其它分子調節的酶.
別構調節劑（allosteric molator）:結合在別構調節酶的調節部位調節該酶催化活性的生物分子,別構調節劑可以是激活劑,也可以是抑制劑.
齊變模式（concerted model）：相同配體與寡聚蛋白協同結合的一種模式,按照最簡單的齊變模式,由於一個底物或別構調節劑的結合,蛋白質的構相在T（對底物親和性低的構象）和R（對底物親和性高的構象）之間變換.這一模式提出所有蛋白質的亞基都具有相同的構象,或是T構象,或是R構象.
序變模式（sequential model）：相同配體與寡聚蛋白協同結合的另外一種模式.按照最簡單的序變模式,一個配體的結合會誘導它結合的亞基的三級結構的變化,並使相鄰亞基的構象發生很大的變化.按照序變模式,只有一個亞基對配體具有高的親和力.
同功酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化學反應而化學組成不同的一組酶.它們彼此在氨基酸序列,底物的親和性等方面都存在著差異.
別構調節酶（allosteric molator）：那稱為別構效應物.結合在別構酶的調節部位,調節酶催化活性的生物分子.別構調節物可以是是激活劑,也可以是抑制劑.
第四章 維生素和輔酶
維生素（vitamin）：是一類動物本身不能合成,但對動物生長和健康又是必需的有機物,所以必需從食物中獲得.許多輔酶都是由維生素衍生的.
水溶性維生素（water-soluble vitamin）：一類能溶於水的有機營養分子.其中包括在酶的催化中起著重要作用的B族維生素以及抗壞血酸（維生素C）等.
脂溶性維生素（lipid vitamin）：由長的碳氫鏈或稠環組成的聚戊二烯化合物.脂溶性維生素包括A,D,E,和K,這類維生素能被動物貯存.
輔酶（conzyme）：某些酶在發揮催化作用時所需的一類輔助因子,其成分中往往含有維生素.輔酶與酶結合鬆散,可以通過透析除去.
輔基（prosthetic group）：是與酶蛋白質共價結合的金屬離子或一類有機化合物,用透析法不能除去.輔基在整個酶促反應過程中始終與酶的特定部位結合.
尼克醯胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克醯胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）：含有尼克醯胺的輔酶,在某些氧化還原中起著氫原子和電子載體的作用,常常作為脫氫酶的輔.
黃素單核苷酸（FMN）一種核黃素磷酸,是某些氧化還原反應的輔酶.
硫胺素焦磷酸（thiamine phosphate）：是維生素B1的輔形式,參與轉醛基反應.
黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）：是某些氧化還原反應的輔酶,含有核黃素.
磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate）：是維生素B6（吡哆醇）的衍生物,是轉氨酶,脫羧酶和消旋酶的酶.
生物素（biotin）：參與脫羧反應的一種酶的輔助因子.
輔酶A(coenzyme A)：一種含有泛酸的輔酶,在某些酶促反應中作為醯基的載體.
類胡蘿卜素（carotenoid）：由異戊二烯組成的脂溶性光合色素.
轉氨酶（transaminase）：那稱為氨基轉移酶,在該酶的催化下,一個α-氨基酸的氨基可轉移給別一個α-酮酸.
第五章 糖類
醛糖（aldose）：一類單糖,該單糖中氧化數最高的C原子（指定為C-1）是一個醛基.
酮糖（ketose）：一類單糖,該單糖中氧化數最高的C原子（指定為C-2）是一個酮基.
異頭物（anomer）：僅在氧化數最高的C原子（異頭碳）上具有不同構形的糖分子的兩種異構體.
異頭碳（anomer carbon）：環化單糖的氧化數最高的C原子,異頭碳具有羰基的化學反應性.
變旋（mutarotation）：吡喃糖,呋喃糖或糖苷伴隨它們的α-和β-異構形式的平衡而發生的比旋度變化.
單糖（monosaccharide）：由3個或更多碳原子組成的具有經驗公式（CH2O）n的簡糖.
糖苷（dlycoside）：單糖半縮醛羥基與別一個分子的羥基,胺基或巰基縮合形成的含糖衍生物.
糖苷鍵（glycosidic bond）:一個糖半縮醛羥基與另一個分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羥基、胺基或巰基之間縮合形成的縮醛或縮酮鍵,常見的糖醛鍵有O—糖苷鍵和N—糖苷鍵.
寡糖（oligoccharide）：由2～20個單糖殘基通過糖苷鍵連接形成的聚合物.
多糖（polysaccharide）：20個以上的單糖通過糖苷鍵連接形成的聚合物.多糖鏈可以是線形的或帶有分支的.
還原糖（recing sugar）：羰基碳（異頭碳）沒有參與形成糖苷鍵,因此可被氧化充當還原劑的糖.
澱粉（starch）：一類多糖,是葡萄糖殘基的同聚物.有兩種形式的澱粉：一種是直鏈澱粉,是沒有分支的,只是通過α-（1→4）糖苷鍵的葡萄糖殘基的聚合物；另一類是支鏈澱粉,是含有分支的,α-（1→4）糖苷鍵連接的葡萄糖殘基的聚合物,支鏈在分支處通過α-（1→6）糖苷鍵與主鏈相連.
糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷鍵的葡萄糖殘基的同聚物,支鏈在分支點處通過α-（1→6）糖苷鍵與主鏈相連.
極限糊精（limit dexitrin）:是指支鏈澱粉中帶有支鏈的核心部位,該部分經支鏈澱粉酶水解作用,糖原磷酸化酶或澱粉磷酸化酶作用後仍然存在.糊精的進一步降解需要α-（1→6）糖苷鍵的水解.
肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙醯葡萄糖胺和N-乙醯唾液酸交替連接的雜多糖與不同的肽交叉連接形成的大分子.肽聚糖是許多細菌細胞壁的主要成分.
糖蛋白（glycoprotein）:含有共價連接的葡萄糖殘基的蛋白質.
蛋白聚糖（proteoglycan）：由雜多糖與一個多肽連組成的雜化的在分子,多糖是分子的主要成分.
第六章 脂類化合物
脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一個羧基的長的脂肪族碳氫鏈.脂肪酸是最簡單的一種脂,它是許多更復雜的脂的成分.
飽和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—雙鍵的脂肪酸.
不飽和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有—C=C—雙鍵的脂肪酸.
必需脂肪酸（occential fatty acid）：維持哺乳動物正常生長所必需的,而動物又不能合成的脂肪酸,Eg亞油酸,亞麻酸.
三脂醯苷油（triacylglycerol）：那稱為甘油三酯.一種含有與甘油脂化的三個脂醯基的酯.脂肪和油是三脂醯甘油的混合物.
磷脂（phospholipid）：含有磷酸成分的脂.Eg卵磷脂,腦磷脂.
鞘脂（sphingolipid）：一類含有鞘氨醇骨架的兩性脂,一端連接著一個長連的脂肪酸,另一端為一個極性和醇.鞘脂包括鞘磷脂,腦磷脂以及神經節苷脂,一般存在於植物和動物細胞膜內,尤其是在中樞神經系統的組織內含量豐富.
鞘磷脂（sphingomyelin）：一種由神經醯胺的C-1羥基上連接了磷酸毛里求膽鹼（或磷酸乙醯胺）構成的鞘脂.鞘磷脂存在於在多數哺乳動物動物細胞的質膜內,是髓鞘的主要成分.
卵磷脂（lecithin）：即磷脂醯膽鹼（PC）,是磷脂醯與膽鹼形成的復合物.
腦磷脂（cephalin）：即磷脂醯乙醇胺（PE）,是磷脂醯與乙醇胺形成的復合物.
脂質體（liposome）：是由包圍水相空間的磷脂雙層形成的囊泡（小泡）.
生物膜（bioligical membrane）：鑲嵌有蛋白質的脂雙層,起著畫分和分隔細胞和細胞器作用生物膜也是與許多能量轉化和細胞內通訊有關的重要部位.
內在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂雙層的疏水核和完全跨越脂雙層的膜蛋白.
外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通過與膜脂的極性頭部或內在的膜蛋白的離子相互作用和形成氫鍵與膜的內或外表面弱結合的膜蛋白.
流體鑲嵌模型（fluid mosaic model）：針對生物膜的結構提出的一種模型.在這個模型中,生物膜被描述成鑲嵌有蛋白質的流體脂雙層,脂雙層在結構和功能上都表現出不對稱性.有的蛋白質「鑲「在脂雙層表面,有的則部分或全部嵌入其內部,有的則橫跨整個膜.另外脂和膜蛋白可以進行橫向擴散.
通透系數（permeability coefficient）：是離子或小分子擴散過脂雙層膜能力的一種量度.通透系數大小與這些離子或分子在非極性溶液中的溶解度成比例.
通道蛋白（channel protein）：是帶有中央水相通道的內在膜蛋白,它可以使大小適合的離子或分子從膜的任一方向穿過膜.
（膜）孔蛋白（pore protein）：其含意與膜通道蛋白類似,只是該術語常用於細菌.
被動轉運（passive transport）：那稱為易化擴散.是一種轉運方式,通過該方式溶質特異的結合於一個轉運蛋白上,然後被轉運過膜,但轉運是沿著濃度梯度下降方向進行的,所以被動轉達不需要能量的支持.
主動轉運（active transport）：一種轉運方式,通過該方式溶質特異的結合於一個轉運蛋白上然後被轉運過膜,與被動轉運運輸方式相反,主動轉運是逆著濃度梯度下降方向進行的,所以主動轉運需要能量的驅動.在原發主動轉運過程中能源可以是光,ATP或電子傳遞；而第二級主動轉運是在離子濃度梯度下進行的.
協同運輸（contransport）：兩種不同溶質的跨膜的耦聯轉運.可以通過一個轉運蛋白進行同一方向（同向轉運）或反方向（反向轉運）轉運.
胞吞（信用）（endocytosis）：物質被質膜吞入並以膜衍生出的脂囊泡形成（物質在囊泡內）被帶入到細胞內的過程.
第七章 核酸
核苷（nucleoside）：是嘌呤或嘧啶鹼通過共價鍵與戊糖連接組成的化合物.核糖與鹼基一般都是由糖的異頭碳與嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之間形成的β-N-糖鍵連接.
核苷酸（uncleoside）：核苷的戊糖成分中的羥基磷酸化形成的化合物.
cAMP(cycle AMP)：3ˊ,5ˊ-環腺苷酸,是細胞內的第二信使,由於某部些激素或其它分子信號刺激激活腺苷酸環化酶催化ATP環化形成的.
磷酸二脂鍵（phosphodiester linkage）:一種化學基團,指一分子磷酸與兩個醇（羥基）酯化形成的兩個酯鍵.該酯鍵成了兩個醇之間的橋梁.例如一個核苷的3ˊ羥基與別一個核苷的5ˊ羥基與同一分子磷酸酯化,就形成了一個磷酸二脂鍵.
脫氧核糖核酸（DNA）：含有特殊脫氧核糖核苷酸序列的聚脫氧核苷酸,脫氧核苷酸之間是是通過3ˊ,5ˊ-磷酸二脂鍵連接的.DNA是遺傳信息的載體.
核糖核酸（RNA）：通過3ˊ,5ˊ-磷酸二脂鍵連接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸.
核糖體核糖核酸（Rrna,ribonucleic acid）：作為組成成分的一類 RNA,rRNA是細胞內最 豐富的 RNA .
信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid):一類用作蛋白質合成模板的RNA .
⑽ 生物化學
18碳的脂肪酸：
首先，脂肪酸要經過活化作用：消耗兩分子的ATP
脂肪酸每次β氧化脫下一個乙醯CoA的過程，會生成一個NADH和一個FADH2
脫下的乙醯CoA進入三羧酸循環，生成3分子DNAH，一分子FADH2和一分子GTP
一分子NADH經過氧化磷酸化生成2.5分子ATP，一分子FADH2經過氧化磷酸化生成1.5分子ATP，GDP相當於ATP
所以每次β氧化生成4分子ATP，每次三羧酸循環產生10分子ATP
又因為18碳的脂肪酸可以經過8次β氧化，產生9分子乙醯CoA，所以總ATP為：
8×4+9×10-2=120分子ATP
第二題看不太清。是原核細菌蛋白質的生物合成嗎？
一般分為：
氨基酸的活化：氨基酸 ＋ATP-E → 氨基醯-AMP-E ＋ PPi
活化氨基酸的轉運：氨基醯-AMP-E ＋ tRNA→氨基醯-tRNA ＋ AMP＋E
肽鏈合成的起始：
（1）核糖體30S小亞基附著於mRNA起始信號部位：原核生物中每一個mRNA都具有其核糖體結合位點，它是位於AUG上游8-13個核苷酸處的一個短片段叫做SD序列。這段序列正好與30S小亞基中的16S rRNA3』端一部分序列互補，因此SD序列也叫做核糖體結合序列，這種互補就意味著核糖體能選擇mRNA上AUG的正確位置來起始肽鏈的合成，該結合反應由起始因子3（IF-3）介導，另外IF-1促進IF-3與小亞基的結合，故先形成IF3-30S亞基-mRNA三元復合物。
（2）30S前起始復合物的形成：在起始因子2作用下，甲醯蛋氨醯起 始tRNA與mRNA分子中的AUG相結合，即密碼子與反密碼子配對，同時IF3從三元復合物中脫落，形成30S前起始復合物，即IF2-3S亞基-mRNA-fMet-tRNAfmet復合物，此步需要GTP和Mg2+參與。
（3）70S起始復合物的形成：50S亞基上述的30S前起始復合物結合，同時IF2脫落，形成70S起始復合物，即30S亞基-mRNA-50S亞基-mRNA-fMet-tRNAfmet復合物。
肽鏈合成的延長：在多肽鏈上每增加一個氨基酸都需要經過進位，轉肽和移位三個步驟。
進位：與mRNA下一個密碼相對應的氨基醯tRNA進入核蛋白體的A位。此步驟需GTP，Mg2+，和EF-T參與。
成肽：由轉肽酶(transpeptidase)催化的肽鍵形成過程。即在轉肽酶的催化下，將給位上的tRNA所攜帶的甲醯蛋氨醯基或肽醯基轉移到受位上的氨基醯tRNA上，與其α-氨基縮合形成肽鍵。此步驟需Mg2+，K+。
移位：在移位因子（移位酶）EF－G的作用下，核糖體沿mRNA（5』-3』）作相對移動，使原來在A位點的肽醯－tRNA回到P位點，已失去蛋氨醯基或肽醯基的tRNA從核蛋白體E位上脫落。
5.肽鏈合成的終止：
核蛋白體沿mRNA鏈滑動，不斷使多肽鏈延長，直到終止信號進入A位。
識別：RF識別終止密碼，進入核蛋白體的A位。
水解：RF使轉肽酶變為酯酶，多肽鏈與tRNA之間的酯鍵被水解，多肽鏈釋放。
脫離：模板mRNA、RF以及空載tRNA與核糖體脫離。繼而核糖體在在IF3存在下,消耗GTP而解離為30S 和50S非功能性亞基 。