生物被膜中的蛋白如何提取

❶ 蛋白質的提取和分離

這個是大學
生物化學專業的內容
高中不要求的
告訴你幾種分離方法好了
常用的有
1.根據蛋白質分子量大小不同
透析：找一張濾膜
濾膜孔徑是一定的，分子量小的能通過，大分子的蛋白質不能通過。
分子排阻層析：讓蛋白質跑層析柱，小分子會在柱中滯留後出柱，大分子先出柱。
2.電泳
是根據蛋白質的帶電性不同分離

❷ 除了沉澱之外,還有哪些方法可以分離提取蛋白質,原理是什麼

還可以用凝膠過濾的方法提取蛋白質，適用於分子量較大的蛋白。
基本原理是蛋白質混合物在凝膠中行進。小分子物質容易通過凝膠孔洞，洗脫路徑長，而蛋白質分子較大則被阻擋在凝膠孔洞上從而達到分離目的。
另外還有透析、超濾等方法都可以達到純化提取的目的

❸ 蛋白質分離提純方法

1、鹽析法：

鹽析法的根據是蛋白質在稀鹽溶液中，溶解度會隨鹽濃度的增高而上升，但當鹽濃度增高到一定數值時，使水活度降低，進而導致蛋白質分子表面電荷逐漸被中和，水化膜逐漸被破壞，最終引起蛋白質分子間互相凝聚並從溶液中析出。

2、有機溶劑沉澱法：

有機溶劑能降低蛋白質溶解度的原因有二：其一、與鹽溶液一樣具有脫水作用；其二、有機溶劑的介電常數比水小，導致溶劑的極性減小。

3、蛋白質沉澱劑：

蛋白質沉澱劑僅對一類或一種蛋白質沉澱起作用，常見的有鹼性蛋白質、凝集素和重金屬等。

4、聚乙二醇沉澱作用：

聚乙二醇和右旋糖酐硫酸鈉等水溶性非離子型聚合物可使蛋白質發生沉澱作用。

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吸附層析

1、吸附柱層析

吸附柱層析是以固體吸附劑為固定相，以有機溶劑或緩沖液為流動相構成柱的一種層析方法。

2、薄層層析

薄層層析是以塗布於玻板或滌綸片等載體上的基質為固定相，以液體為流動相的一種層析方法。這種層析方法是把吸附劑等物質塗布於載體上形成薄層，然後按紙層析操作進行展層。

3、聚醯胺薄膜層析

聚醯胺對極性物質的吸附作用是由於它能和被分離物之間形成氫鍵。這種氫鍵的強弱就決定了被分離物與聚醯胺薄膜之間吸附能力的大小。

層析時，展層劑與被分離物在聚醯胺膜表面競爭形成氫鍵。因此選擇適當的展層劑使分離在聚醯胺膜表面發生吸附、解吸附、再吸附、再解吸附的連續過程，就能導致分離物質達到分離目的。