生物的四聚體是什麼

⑴ SOD的全稱是什麼

SOD（超氧化物歧化酶）是一種源於生命體的活性物質，能消除生物體在新陳代謝過程中產生的有害物質。對人體不斷地補充 SOD具有抗衰老的特殊效果。超氧化物歧化酶（Superoxide Dismutase, EC1.15.1.1, SOD）是1938年Marn等人首次從牛紅血球中分離得到超氧化物歧化酶開始算起，人們對SOD的研究己有七十多年的歷史。1969年McCord等重新發現這種蛋白，並且發現了它們的生物活性，弄清了它催化過氧陰離子發生歧化反應的性質，所以正式將其命名為超氧化物歧化酶。

人體中SOD的位置
概述
在人體中（與其他哺乳動物和大多數脊索動物相似），超氧化物歧化酶也含有三類：SOD1位於細胞質中；SOD2位於線粒體；SOD3位於細胞外。SOD1為二聚體，其他兩類為四聚體。SOD1和SOD3的活性位點含有銅和鋅，SOD2含有錳。它們的基因分別定位於21號、6號和4號染色體（21q22.1, 6q25.3 and 4p15.3-p15.1）。
SOD
超氧化物岐化酶(SuperoxideDismutase)，簡稱SOD，ECl.15.1.1，是1969年美國Dude大學I．Fridovich教授和他的研究生McCoard發現的。
它催化如下的反應：202+2H+→H2O2+O2 O2-稱為超氧陰離子自由基，是生物體多種生理反應中自然生成的中間產物。它是活性氧的一種，具有極強的氧化能力，是生物氧毒害的重要因素之一。
1、自由基（Free Radical） 自由基是一類非常活躍的化學物質，是個有不成對（奇數）電子的原子、原子團、分子和離子。其中最重要的是氧自由基，它可聚集體表、心臟、血管、肝臟和腦細胞中。如果沉積在血管壁上，會使血管發生纖維性病變，導致動脈管硬化，高血壓，心肌梗塞；沉積在腦細胞時，會引起老年人神經官能不全，導致記憶、智力障礙以及抑鬱症，甚至老年性痴獃等，是造成人類衰老和疾病的元兇。
2、氧自由基可分為兩類： (1)無機氧自由基：超氧自由基、羥基自由基 (2)有機氧自由基：過氧自由基、烷氧自由基、多元不飽和脂肪酸自由基RUFA、半醌自由基。另外，單線態氧1O2、H2O2、NO2、NO等分子雖然沒有奇數電子，但氧化能力強，因此有人把它們和上述氧自由基放在一起，統稱為活性氧。
3、自由基的產生及性質 人體正常的新陳代謝就會產生自由基、是人體活動所需要的，但在某些特殊的情況下，體內會產生過量的自由基。 ★人體利用氧氣的過程就會產生活性氧 ★輻射線：日光、核能、X光、復印機、計算機 ★電磁波：微波爐、吹風機、手機 ★污 染：汽車尾氣、工業廢氣、廢水、香煙(二手煙)、農葯殘留、殺蟲劑 ★攝入物：葯物濫用，某些食品添加劑 ★體 況：疾病、體力透支。精神壓力、郁悶、焦躁
4．自由基可能參與的疾病 ◇眼睛：白內障、退化性眼底病變，新生兒視網膜病變 ◇皮膚：異位性皮膚炎、色素沉著黑斑、老人斑、皮膚過敏 ◇心血管：高血壓、動脈硬化、心肌梗塞、心肌無力、心律不整 ◇呼吸系統：鼻子過敏、氣喘、肺氣腫、肺纖維化、成人呼吸窘迫症 ◇腦：老年痴呆、帕金森氏症、腦循環障礙 ◇紅血球：鐮刀型貧血、蠶豆症、鉛中毒 ◇泌尿系統：腎臟病、蛋白尿、膀胱炎、攝護腺肥大、腎絲球發炎 ◇其它：便秘、口臭、糖尿病及共並發症、風濕性關節炎、癌症、化療副作用手術、器官移植、肝炎、更年期。

⑵ 生物學SSB是什麼意思

SSB在生物學中是單鏈結合蛋白的英文縮寫。其功能在於穩定DNA解開的單鏈,阻止復性和保護單鏈部分不被核酸酶水解。

單鏈結合蛋白（SSB，single strand DNA-binding protein）：又稱DNA結合蛋白，是DNA復制所必須酶。DNA解旋後，DNA分子只要鹼基配對，就有結合成雙鏈的趨向。

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單鏈DNA型結合蛋白（SSBP）

單鏈DNA型結合蛋白又稱單鏈結合蛋白，是專門負責與DNA單鏈區域結合的一種蛋白質，為DNA復制、重組和修復所必需的成分。結合於螺旋酶沿復制叉方向向前推進產生的單鏈區，防止新形成的單鏈DNA重新配對形成雙鏈DNA或被核酸酶降解的蛋白質。

螺旋酶沿復制叉方向向前推進產生了一段單鏈區，但是這種單鏈DNA不會長久存在，會很快重新配對形成雙鏈DNA或被核酸酶降解。然而，在細胞內有大量單鏈DNA結合蛋白能很快地和單鏈DNA結合，防止其重新配對形成雙鏈DNA或被核酸酶降解。SSBP與螺旋酶不一樣，它不具備酶的活性，不和ATP結合。

參考資料來源：網路-單鏈結合蛋白

⑶ 是否所有的蛋白質都具有1234級結構,為什麼

你好，如果你和我一樣是學生物的話，你會發現這個問題太難太大太難回答，首先你要明白，蛋白質是由20多種氨基酸按不同比例組合而成的，最有代表性的蛋白質四聚體(四級結構)蛋白質是由α—氨基酸按一定順序結合形成一條多肽鏈，再由一條或一條以上。

⑷ 四聚體的簡介

由於可溶性MHC單體分子與TCR的親和力很低，解離快，而多價分子可與一個特異性T細胞上的多個TCR結合，使其解離速度大大減慢。為此Altman等提出藉助生物素—親和素級聯反應放大原理構建MHC I類分子四聚體。該方法通過基因工程技術把長度為15個氨基酸殘基的生物素酶底物肽(Bio A substrate peptide，BSP)加在MHCI類分子如HLA-A2重鏈的羧基端形成融合蛋白，在體外按一定比例與日微球蛋白及特異的抗原短肽共孵育，使其折疊成正確的構象，成為pMHC復合物。將生物素標記在底物肽的賴氨酸殘基上，使得一個標記熒光素的鏈親和素與四個生物素標記的pMHC復合物結合形成四聚體，MHC-抗原肽四聚體與抗原特異性CFI-上的TCR結合後，即可以通過流式細胞儀定量檢出體內抗原特異性CTL，並能將其分選出以供體外培養擴增和功能分析之用。

⑸ 四聚體酶屬於寡聚酶

屬於。寡聚體，是一種由數量較少的單體以共價鍵重復的連接而成的短多聚體,常是指氨基酸、糖、核苷酸的短多聚體。其單體的數目一般在20以下,常為2～10個。四級結構的蛋白質中每個球狀蛋白質稱為亞基,亞基通常由一條多肽鏈組成，有時含兩條以上的多肽鏈，單獨存在時一般沒有生物活性，四聚體酶屬於寡聚酶。

⑹ 高中生物

B啊。高中水算自由擴散。但真正來說，應該不算吧。放心，高考不會考有爭議的。採納哦，親

⑺ 兩種肽鏈組成的四聚體有多少種類型

兩種肽鏈組成的四聚體有2種類型。2種類型分別是乳酸脫氫酶和寡聚蛋白。其中每一條多肽鏈稱為亞基，每個亞基都有自己的一、二、三級結構。亞基單獨存在時沒有完整生物活性，只有相互聚合成特定構象時才具有完整的生物活性。四級結構就是寡聚蛋白天然構象中各個亞基的空間排布方式。

⑻ 生物化學蛋白質的三級結構和四級結構的區別

一.蛋白質的三級結構具有二級結構、超二級結構或結構域的一條多肽鏈，由於其序列上相隔較遠的氨基酸殘基側鏈的相互作用，而進行范圍廣泛的盤曲和折疊，形成包括主、側鏈在內的空間排列，這種在一條多肽鏈中所有原子三維空間的整體排布稱為三級結構(teriary structure)。以肌紅蛋白為例，該蛋白是由153個氨基酸殘基構成的單鏈蛋白質，含有一個血紅素輔基，能夠進行可逆的氧合和脫氧。X射線衍射法測定了它的空間構象：a-螺旋佔75%,形成A至H 8個螺旋區，兩個螺旋之間有一段無規捲曲。由於側鏈R基團的相互作用;多肽鏈盤繞、折疊成緊密的球狀結構。親水R基團大部分分布在球狀分子的表面;疏水R基團位於分子內部，形成一個疏水"口袋"。血紅素位於「口袋"中，它的Fe原子配位與F8組氨酸相連。二.蛋白質的四級結構許多有生物活性的蛋白質是由兩條或多條肽鏈構成，具有一、二和三級結構的肽鏈稱為亞基(subunit)。亞基與亞基之間呈特定的空間結構排布，並以非共價鍵連接，這種蛋白質分子中各個亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質的四級結構(quaternary structure)。在蛋白質的四級結構中，各亞基之間靠次級鍵來維系。單獨的亞基一般沒有生物學功能，只有具有完整四級結構的蛋白質才具有生物學功能。以血紅蛋白為例，血紅蛋白是由2個a亞基和2個b亞基組成的四聚體，兩種亞基的三級結構頗為相似，且每個亞基都結合有1個血紅素輔基。4個亞基通過8個離子鍵相連，形成血紅蛋白的四聚體，具有運輸氧和CO2的功能。每個亞基單獨存在時，雖也可結合氧並與氧親和力增強，但在體內組織中難於釋放氧。

⑼ 生物學SSB是什麼意思

單鏈結合蛋白（SSB，single strand DNA-binding protein）：又稱DNA結合蛋白，是DNA復制所必須酶。DNA解旋後，DNA分子只要鹼基配對，就有結合成雙鏈的趨向。

SSB結合於螺旋酶沿復制叉方向向前推進產生的單鏈區，防止新形成的單鏈DNA重新配對形成雙鏈DNA或被核酸酶降解的蛋白質。ssb作用時表現協同效應，保證SSB在下游區段的繼續結合。它不像聚合酶那樣沿著復制方向向前移動，而是不停的結合，脫離。

(9)生物的四聚體是什麼擴展閱讀：

SSB蛋白的作用：

1、保證被解鏈酶解開的保持單鏈結構，它以四聚體形式存在於復制叉處，待單鏈復制後才掉下，重新循環。所以，SSB蛋白只保持單鏈的存在，並不能起解鏈的作用。

2、可以保護單鏈DNA不被酶水解。

3、它與酶不同，不具催化活性，但能改變復制過程中的平衡狀態和反應速度。

⑽ 什麼是蛋白質的組成、性質、分類及其與人體的關系

與其他生物分子一樣，蛋白質是人類及所有動物賴以生存的營養要素。蛋白質是細胞組織的重要組成部分，是生命的物質基礎，是人體內一些生理活動性物質（如酶、激素、抗體）的重要組成部分，是維持體液酸鹼平衡和正常滲透壓的重要物質。蛋白質占人體重量的16.3%，即一個60千克重的成年人其體內約有蛋白質9.8千克。

蛋白質是一種復雜的有機化合物，舊稱「朊」。蛋白質是由氨基酸分子呈線性排列所形成，相鄰氨基酸殘基的羧基和氨基通過形成肽鍵連接在一起。蛋白質的氨基酸序列是由對應基因所編碼。除了遺傳密碼所編碼的20種「標准」氨基酸，在蛋白質中，某些氨基酸殘基還可以被翻譯後修飾而發生化學結構的變化，從而對蛋白質進行激活或調控。多個蛋白質可以在一起，往往是通過結合形成穩定的蛋白質復合物，發揮某一特定功能。

蛋白質四聚體(四級結構)

蛋白質主要由碳、氫、氧、氮四種化學元素組成，多數蛋白質還含有硫和磷，有些蛋白質還含有鐵、銅、錳、鋅等礦物質。蛋白質內4種主要化學元素的含量為：碳 15％～55％、氫67％、氧21％～23.5％、氮15％～18.6％。在人體內只有蛋白質含有氮元素，其他營養素不含氮。因此，氮成了測量體內蛋白質存在數量的標志。

蛋白質具有以下性質：

(1)溶解性：有些蛋白質和雞蛋白能溶解在水裡形成溶液。蛋白質分子的直徑很大，達到了膠體微粒的大小，所以，蛋白質溶液具有膠體的性質。有的難溶於水(如絲、毛等)。

(2)水解：我們從食物攝取的蛋白質，在胃液中的胃蛋白酶和胰液中的胰蛋白酶作用下，經水解反應，生成氨基酸。氨基酸被人體吸收後，重新結合成人體所需的各種蛋白質。人體內各種組織的蛋白質也不斷地被分解，最後主要生成尿素，排出體外。

(3)鹽析：少量的鹽（如硫酸銨、硫酸鈉等）能促進蛋白質的溶解，但如向蛋白質溶液中加入濃的鹽溶液，可使蛋白質的溶解度降低而從溶液中析出。這種作用叫做鹽析。這樣析出的蛋白質在繼續加水時，仍能溶解，並不影響原來蛋白質的性質。採用多次鹽析，可以分離和提純蛋白質。

(4)變性：蛋白質受熱、紫外線、X射線、強酸、強鹼、重金屬(如鉛、銅、汞等)鹽、一些有機物(甲醛、酒精、苯甲酸)等的作用會凝結。這種凝結是不可逆的，即凝結後不能在水中重新溶解，這種變化叫做變性。

蛋白質變性後，不僅喪失了原有的可溶性，同時也失去了生理活性。運用變性原理可以用於消毒，但也可能引起中毒。

(5)顏色反應：蛋白質可以跟許多試劑發生顏色反應。例如，有些蛋白質跟濃硝酸作用時呈黃色。有這種反應的蛋白質分子中一般有苯環存在。在使用濃硝酸時，不慎濺在皮膚上而使皮膚呈現黃色，就是由於濃硝酸和蛋白質發生了顏色反應的緣故。

(6)蛋白質的灼燒：蛋白質被灼燒時，產生具有燒焦羽毛的氣味。

常見蛋白質有以下幾種。

纖維蛋白（fibrous protein）:一類主要的不溶於水的蛋白質，通常都含有呈現相同二級結構的多肽鏈許多纖維蛋白結合緊密，並為 單個細胞或整個生物體提供機械強度，起著保護或結構上的作用。

球蛋白(globular protein):緊湊的，近似球形的，含有折疊緊密的多肽鏈的一類蛋白質，許多都溶於水。典型的球蛋白含有能特異的識別其他化合物的凹陷或裂隙部位的功能。

角蛋白（keratin）:由處於α-螺旋或β-折疊構象的平行的多肽鏈組成不溶於水的起著保護或結構作用蛋白質。

膠原（蛋白）（collagen）:是動物結締組織最豐富的一種蛋白質，它是由原膠原蛋白分子組成。原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結構的蛋白。每個原膠原分子都是由3條特殊的左手螺旋（螺距0.95納米，每一圈含有3.3個殘基）的多肽鏈右手旋轉形成的。

肌紅蛋白（myoglobin）:是由一條肽鏈和一個血紅素輔基組成的結合蛋白，是肌肉內儲存氧的蛋白質，它的氧飽和曲線為雙曲線型。

血紅蛋白（hemoglobin）: 是由含有血紅素輔基的4個亞基組成的結合蛋白。血紅蛋白負責將氧由肺運輸到外周組織，它的氧飽和曲線為S型。

當飲食中蛋白質不足時，可引起兒童生長發育遲緩或體重減輕、肌肉萎縮；成人容易產生疲勞、貧血、創傷不易癒合、對傳染病抵抗力下降和病後恢復緩慢等症狀。嚴重缺乏時，還可導致營養不良性水腫。因此，保持健康所需的蛋白質含量要因人而異。普通健康成年男性或女性每千克（2.2 磅）體重大約需要 0.8 克蛋白質。 隨著年齡的增長，合成新蛋白質的效率會降低，肌肉塊（蛋白質組織）也會萎縮，而脂肪含量卻保持不變甚至有所增加。這就是為什麼在老年時期肌肉會看似「變成肥肉」。 嬰幼兒、青少年、懷孕期間的婦女、傷員和運動員通常每日可能需要攝入更多蛋白質。