Ⅰ 哪些屬於蛋白質
蛋白質：由a-氨基酸結合而成的多肽鏈，再由一條和一條以上的肽鏈按各種方式組合而成的高分子 [編輯本段]定義及概述蛋白質是一種復雜的有機化合物，舊稱「朊」。組成蛋白質的基本單位是氨基酸，氨基酸通過脫水縮合形成肽鏈。蛋白質是由一條或多條多肽鏈組成的生物大分子，每一條多肽鏈有二十~數百個氨基酸殘基不等；各種氨基酸殘基按一定的順序排列。蛋白質的氨基酸序列是由對應基因所編碼。除了遺傳密碼所編碼的20種「標准」氨基酸，在蛋白質中，某些氨基酸殘基還可以被翻譯後修飾而發生化學結構的變化，從而對蛋白質進行激活或調控。多個蛋白質可以一起，往往是通過結合在一起形成穩定的蛋白質復合物，折疊或螺旋構成一定的空間結構，從而發揮某一特定功能。產生蛋白質的細胞器是核糖體。
蛋白質（protein）是生命的物質基礎，沒有蛋白質就沒有生命。因此，它是與生命及與各種形式的生命活動緊密聯系在一起的物質。機體中的每一個細胞和所有重要組成部分都有蛋白質參與。蛋白質占人體重量的16.3%，即一個60kg重的成年人其體內約有蛋白質9.8kg。人體內蛋白質的種類很多，性質、功能各異，但都是由20多種氨基酸按不同比例組合而成的，並在體內不斷進行代謝與更新。被食入的蛋白質在體內經過消化分解成氨基酸，吸收後在體內主要用於重新按一定比例組合成人體蛋白質，同時新的蛋白質又在不斷代謝與分解，時刻處於動態平衡中。因此，食物蛋白質的質和量、各種氨基酸的比例，關繫到人體蛋白質合成的量，尤其是青少年的生長發育、孕產婦的優生優育、老年人的健康長壽，都與膳食中蛋白質的量有著密切的關系。 [編輯本段]蛋白質的構成</B>
蛋白質是以氨基酸為基本單位構成的生物大分子。 [編輯本段]蛋白質的組成蛋白質是由C（碳）、H（氫）、O（氧）、N（氮）組成，一般蛋白質可能還會含有P、S、Fe（鐵）、Zn（鋅）、Cu、B、Mn、I等。 [編輯本段]蛋白質的性質①具有兩性
蛋白質是由α-氨基酸通過肽鍵構成的高分子化合物，在蛋白質分子中存在著氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白質也是兩性物質。
②可發生水解反應
蛋白質在酸、鹼或酶的作用下發生水解反應，經過多肽，最後得到多種α-氨基酸[1]。
蛋白質水解時，應找准結構中鍵的「斷裂點」，水解時肽鍵
如：蛋白質
nH2N—CH2—COOH
找到「斷裂點」就可以確定蛋白質水解的產物
例如某蛋白質水解
可得三種α-氨基酸，為H2N—CH2—COOH、
③溶水具有膠體的性質
有些蛋白質能夠溶解在水裡（例如雞蛋白能溶解在水裡）形成溶液。具有膠體性質。
蛋白質的分子直徑達到了膠體微粒的大小（10－9～10－7m）時，所以蛋白質具有膠體的性質。
④加入電解質可產生鹽析作用
少量的鹽（如硫酸銨、硫酸鈉等）能促進蛋白質的溶解，如向蛋白質水溶液中加入濃的無機鹽溶液，可使蛋白質的溶解度降低，而從溶液中析出，這種作用叫做鹽析．
這樣鹽析出的蛋白質仍舊可以溶解在水中，而不影響原來蛋白質的性質，因此鹽析是個可逆過程．利用這個性質，採用鹽析方法可以分離提純蛋白質．
⑤蛋白質的變性
在熱、酸、鹼、重金屬鹽、紫外線等作作用下，蛋白質會發生性質上的改變而凝結起來．這種凝結是不可逆的，不能再使它們恢復成原來的蛋白質．蛋白質的這種變化叫做變性．
蛋白質變性後，就失去了原有的可溶性，也就失去了它們生理上的作用．因此蛋白質的變性凝固是個不可逆過程．
造成蛋白質變性的原因
物理因素包括：加熱、加壓、攪拌、振盪、紫外線照射、超聲波等：
化學因素包括：強酸、強鹼、重金屬鹽、三氯乙酸、乙醇、丙酮等。
⑥顏色反應
蛋白質可以跟許多試劑發生顏色反應．例如在雞蛋白溶液中滴入濃硝酸，則雞蛋白溶液呈黃色．這是由於蛋白質（含苯環結構）與濃硝酸發生了顏色反應的緣故．還可以用雙縮脲試劑對其進行檢驗,該試劑遇蛋白質變紫.
⑦蛋白質在灼燒分解時，可以產生一種燒焦羽毛的特殊氣味．
利用這一性質可以鑒別蛋白質． [編輯本段]蛋白質的折疊過程對蛋白質折疊機理的研究，對保留蛋白質活性，維持蛋白質穩定性和包涵體蛋白質折疊復性都具有重要的意義(21)。早在上世紀30年代，我國生化界先驅吳憲教授就對蛋白質的變性作用進行了闡釋（8），30年後，Anfinsen通過對核糖核酸酶A的經典研究表明去折疊的蛋白質在體外可以自發的進行再折疊，僅僅是序列本身已經包括了蛋白質正確折疊的所有信息（9,10），並提出蛋白質折疊的熱力學假說，為此Anfinsen獲得1972年諾貝爾化學獎。這一理論有兩個關鍵點：1蛋白質的狀態處於去折疊和天然構象的平衡中；2 天然構象的蛋白質處於熱力學最低的能量狀態。盡管蛋白質的氨基酸序列在蛋白質的正確折疊中起著核心的作用，各種各樣的因素，包括信號序列，輔助因子，分子伴侶，環境條件，均會影響蛋白質的折疊，新生蛋白質折疊並組裝成有功能的蛋白質，並非都是自發的，在多數情況下是需要其它蛋白質的幫助，已經鑒定了許多參與蛋白質折疊的折疊酶和分子伴侶（3,16,86），蛋白質「自發折疊」的經典概念發生了轉變和更新，但這並不與折疊的熱力學假說相矛盾，而是在動力學上完善了熱力學觀點。在蛋白質的折疊過程中，有許多作用力參與，包括一些構象的空間阻礙，范德華力，氫鍵的相互作用，疏水效應，離子相互作用，多肽和周圍溶劑相互作用產生的熵驅動的折疊（12,52），但對於蛋白質獲得天然結構這一復雜過程的特異性，我們還知之甚少，許多實驗和理論的工作都在加深我們對折疊的認識，但是問題仍然沒有解決。
在折疊的機制研究上早期的理論認為，折疊是從變性狀態通過中間狀態到天然狀態的一個逐步的過程，並對折疊中間體進行了深入研究，認為折疊是在熱力學驅動下按單一的途徑進行的。後來的研究表明折疊過程存在實驗可測的多種中間體，折疊通過有限的路徑進行。新的理論強調在折疊的初始階段存在多樣性，蛋白質通過許多的途徑進入折疊漏斗（folding funnel），從而折疊在整體上被描述成一個漏斗樣的圖像，折疊的動力學過程被認為是部分折疊的蛋白質整體上的進行性裝配，並且伴隨有自由能和熵的變化，蛋白質最終尋找到自己的正確的折疊結構，這一理論稱為能量圖景（energy landscape），如圖3所示，漏斗下方的凹凸反映蛋白質構象瞬間進入局部自由能最小區域(13,14)。
圖 3：能量圖景（The energy landscape）的示意圖，高度代表能量尺度，寬度代表構象尺度，在漏斗（funnel）的下方存在別的低能量狀態，共存的不同能量狀態的蛋白質種類也降到最小(14)。
這一理論認為結構同源的蛋白質可以通過不同的折疊途徑形成相似的天然構象，人酸性成纖維生長因子（hFGF-1）和蠑螈酸性成纖維生長因子（nFGF-1）氨基酸序列具有約80%同源性，並且具有結構同源性（12個β折疊反向平行排列形成β折疊桶），在鹽酸胍誘導去折疊的過程中，hFGF-1可以監測到具有熔球體樣的折疊中間體，而nFGF-1經由兩態（天然狀態到變性狀態）去折疊，沒有檢測到中間體的存在，折疊的動力學研究也表明兩種蛋白採用不同的折疊機制（38）。對於同一蛋白質，採用的滲透壓調節劑（osmolytes）不同，蛋白質折疊的途徑也不相同，說明不同的滲透壓調節劑對蛋白質的穩定效應不同（11）。這兩個例子都說明折疊機制的復雜性，也與上面所介紹的理論相吻合。 [編輯本段]蛋白質的生理功能1、構造人的身體：蛋白質是一切生命的物質基礎，是肌體細胞的重要組成部分，是人體組織更新和修補的主要原料。人體的每個組織：毛發、皮膚、肌肉、骨骼、內臟、大腦、血液、神經、內分泌等都是由蛋白質組成，所以說飲食造就人本身。蛋白質對人的生長發育非常重要。
比如大腦發育的特點是一次性完成細胞增殖，人的大腦細胞的增長有二個高峰期。第一個是胎兒三個月的時候；第二個是出生後到一歲，特別是0---6個月的嬰兒是大腦細胞猛烈增長的時期。到一歲大腦細胞增殖基本完成，其數量已達成人的9/10。所以0到1歲兒童對蛋白質的攝入要求很有特色，對兒童的智力發展尤關重要。
2、修補人體組織：人的身體由百兆億個細胞組成，細胞可以說是生命的最小單位，它們處於永不停息的衰老、死亡、新生的新陳代謝過程中。例如年輕人的表皮28天更新一次，而胃黏膜兩三天就要全部更新。所以一個人如果蛋白質的攝入、吸收、利用都很好，那麼皮膚就是光澤而又有彈性的。反之，人則經常處於亞健康狀態。組織受損後，包括外傷，不能得到及時和高質量的修補，便會加速肌體衰退。
3、維持肌體正常的新陳代謝和各類物質在體內的輸送。載體蛋白對維持人體的正常生命活動是至關重要的。可以在體內運載各種物質。比如血紅蛋白—輸送氧（紅血球更新速率250萬/秒）、脂蛋白—輸送脂肪、細胞膜上的受體還有轉運蛋白等。
4、白蛋白：維持機體內的滲透壓的平衡及體液平衡。
5、維持體液的酸鹼平衡。
6、免疫細胞和免疫蛋白：有白細胞、淋巴細胞、巨噬細胞、抗體（免疫球蛋白）、補體、干擾素等。七天更新一次。當蛋白質充足時，這個部隊就很強，在需要時，數小時內可以增加100倍。
7、構成人體必需的催化和調節功能的各種酶。我們身體有數千種酶，每一種只能參與一種生化反應。人體細胞里每分鍾要進行一百多次生化反應。酶有促進食物的消化、吸收、利用的作用。相應的酶充足，反應就會順利、快捷的進行，我們就會精力充沛，不易生病。否則，反應就變慢或者被阻斷。
8、激素的主要原料。具有調節體內各器官的生理活性。胰島素是由51個氨基酸分子合成。生長素是由191個氨基酸分子合成。
9、構成神經遞質乙醯膽鹼、五羥色氨等。維持神經系統的正常功能：味覺、視覺和記憶。
10、膠原蛋白：占身體蛋白質的1/3，生成結締組織，構成身體骨架。如骨骼、血管、韌帶等，決定了皮膚的彈性，保護大腦（在大腦腦細胞中，很大一部分是膠原細胞，並且形成血腦屏障保護大腦）
11、提供生命活動的能量。 [編輯本段]蛋白質和健康蛋白質是荷蘭科學家格里特在1838年發現的。他觀察到有生命的東西離開了蛋白質就不能生存。蛋白質是生物體內一種極重要的高分子有機物，占人體乾重的54%。蛋白質主要由氨基酸組成，因氨基酸的組合排列不同而組成各種類型的蛋白質。人體中估計有10萬種以上的蛋白質。生命是物質運動的高級形式，這種運動方式是通過蛋白質來實現的，所以蛋白質有極其重要的生物學意義。人體的生長、發育、運動、遺傳、繁殖等一切生命活動都離不開蛋白質。生命運動需要蛋白質，也離不開蛋白質。
球狀蛋白質(三級結構)人體內的一些生理活性物質如胺類、神經遞質、多肽類激素、抗體、酶、核蛋白以及細胞膜上、血液中起「載體」作用的蛋白都離不開蛋白質，它對調節生理功能，維持新陳代謝起著極其重要的作用。人體運動系統中肌肉的成分以及肌肉在收縮、作功、完成動作過程中的代謝無不與蛋白質有關，離開了蛋白質，體育鍛煉就無從談起。
在生物學中，蛋白質被解釋為是由氨基酸借肽鍵聯接起來形成的多肽，然後由多肽連接起來形成的物質。通俗易懂些說，它就是構成人體組織器官的支架和主要物質，在人體生命活動中，起著重要作用，可以說沒有蛋白質就沒有生命活動的存在。每天的飲食中蛋白質主要存在於瘦肉、蛋類、豆類及魚類中。
蛋白質缺乏：成年人：肌肉消瘦、肌體免疫力下降、貧血，嚴重者將產生水腫。未成年人：生長發育停滯、貧血、智力發育差，視覺差。蛋白質過量：蛋白質在體內不能貯存，多了肌體無法吸收，過量攝入蛋白質，將會因代謝障礙產生蛋白質中毒甚至於死亡。 [編輯本段]必需氨基酸和非必需氨基酸 纖維狀蛋白質(二級結構)食物中的蛋白質必須經過腸胃道消化，分解成氨基酸才能被人體吸收利用，人體對蛋白質的需要實際就是對氨基酸的需要。吸收後的氨基酸只有在數量和種類上都能滿足人體需要身體才能利用它們合成自身的蛋白質。營養學上將氨基酸分為必需氨基酸和非必需氨基酸兩類。
必需氨基酸指的是人體自身不能合成或合成速度不能滿足人體需要，必須從食物中攝取的氨基酸。對成人來說，這類氨基酸有8種，包括賴氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蘇氨酸、纈氨酸、色氨酸、苯丙氨酸。對嬰兒來說，組氨酸和精氨酸也是必需氨基酸。
非必需氨基酸並不是說人體不需要這些氨基酸，而是說人體可以自身合成或由其它氨基酸轉化而得到，不一定非從食物直接攝取不可。這類氨基酸包括谷氨酸、丙氨酸、甘氨酸、天門冬氨酸、胱氨酸、脯氨酸、絲氨酸和酪氨酸等。有些非必需氨基酸如胱氨酸和酪氨酸如果供給充裕還可以節省必需氨基酸中蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量。 [編輯本段]蛋白質的分類營養學上根據食物蛋白質所含氨基酸的種類和數量將食物蛋白質分三類：1、完全蛋白質這是一類優質蛋白質。它們所含的必需氨基酸種類齊全，數量充足，彼此比例適當。這一類蛋白質不但可以維持人體健康，還可以促進生長發育。奶、蛋、魚、肉中的蛋白質都屬於完全蛋白質。2、半完全蛋白質這類蛋白質所含氨基酸雖然種類齊全，但其中某些氨基酸的數量不能滿足人體的需要。它們可以維持生命，但不能促進生長發育。例如，小麥中的麥膠蛋白便是半完全蛋白質，含賴氨酸很少。食物中所含與人體所需相比有差距的某一種或某幾種氨基酸叫做限制氨基酸。谷類蛋白質中賴氨酸含量多半較少，所以，它們的限制氨基酸是賴氨酸。3、不完全蛋白質 這類蛋白質不能提供人體所需的全部必需氨基酸，單純靠它們既不能促進生長發育，也不能維持生命。例如，肉皮中的膠原蛋白便是不完全蛋白質。 [編輯本段]蛋白質的作用蛋白質在細胞和生物體的生命活動過程中，起著十分重要的作用。生物的結構和性狀都與蛋白質有關。蛋白質還參與基因表達的調節，以及細胞中氧化還原、電子傳遞、神經傳遞乃至學習和記憶等多種生命活動過程。在細胞和生物體內各種生物化學反應中起催化作用的酶主要也是蛋白質。許多重要的激素，如胰島素和胸腺激素等也都是蛋白質。此外，多種蛋白質，如植物種子（豆、花生、小麥等）中的蛋白質和動物蛋白、乳酪等都是供生物營養生長之用的蛋白質。有些蛋白質如蛇毒、蜂毒等是動物攻防的武器。
蛋白質占人體的20 %,占身體比例最大的。膽汁，尿液除外，都是蛋白質合成的。只有蛋白質充足，才能代謝正常 。就像蓋房子，構建身體的原材料最主要的是蛋白質。
1.蛋白質是構建新組織的基礎材料，是酶，激素合成的原料，；維持鉀鈉平衡；消除水腫。
2.是合成抗體的成分：白細胞，T淋巴細胞，干擾素等，提高免疫力。
3.提供一部分能量。
4.調低血壓 ，緩沖貧血，是紅細胞的載體。
5.形成人體的膠原蛋白。眼球玻璃體，視紫質都有膠原蛋白。
6.調解酸鹼度。經常吃肉的人呈酸性體質 。會出現頭沉---供血不足，吃充足的蛋白質，不讓糖分降低。
7.大腦細胞分裂的動力源是蛋白質；腦基液是蛋白質合成的；記憶力下降
8.性功能障礙
9.肝臟：造血功能；合成激素，酶；解毒。缺乏蛋白質，肝細胞不健康。有一幅好肝臟 ，人健康就有保障。
10.心臟---泵器官。缺乏蛋白質會出現手腳冰涼；缺氧；心肌缺氧造成心力衰竭----死亡。
11.脾胃：每天都要消化食物，消化酶是蛋白質合成的。缺乏會造成胃動力不夠，消化不良，打嗝。胃潰瘍，胃炎；胃酸過多，刺激潰瘍面你會感覺到疼，蛋白質唯一具有修復再造細胞的功能。消化壁上有韌帶，缺乏蛋白質會鬆弛，內臟下垂，子宮下垂臟器移位。
12.四肢：人老先老腿，缺乏蛋白質肌肉萎縮；骨頭的韌性減低，易骨折
13.抗體會減少，易感冒，發燒。 [編輯本段]常見蛋白質纖維蛋白（fibrous protein）:一類主要的不溶於水的蛋白質，通常都含有呈現相同二級結構的多肽鏈許多纖維蛋白結合緊密，並為 單個細胞或整個生物體提供機械強度，起著保護或結構上的作用。
球蛋白(globular protein):緊湊的，近似球形的，含有折疊緊密的多肽鏈的一類蛋白質，許多都溶於水。典形的球蛋白含有能特異的識別其它化合物的凹陷或裂隙部位。
角蛋白（keratin）:由處於α-螺旋或β-折疊構象的平行的多肽鏈組成不溶於水的起著保護或結構作用蛋白質。
膠原（蛋白）（collagen）:是動物結締組織最豐富的一種蛋白質，它是由原膠原蛋白分子組成。原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結構的蛋白。每個原膠原分子都是由3條特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3個殘基）的多肽鏈右手旋轉形成的。
Ⅱ 生物樣品中蛋白質的處理方法有哪些
一。蛋白質沉澱方法
1.中性鹽鹽析法
⑴在一定的
ph值及溫度條件下，改變鹽的濃度（即離子強度）達到沉澱的目的，稱為「ks」分級鹽析法。
（ks鹽析：固定ph,
溫度，改變鹽濃度）
⑵在一定的離子強度下，改變溶液的ph值及溫度，達到沉澱的目的，稱為「β」分級鹽析法。
（β鹽析：固定離子強度，改變ph及溫度。）
2.等電點沉澱法
蛋白質等電點沉澱法是基於不同蛋白質離子具有不同等電點這一特性，依次改變溶液ph值的辦法，將雜蛋白沉澱除去，最後獲得目標產物。
3.有機溶劑沉澱法
許多能與水互溶的有機溶劑如乙醇、丙酮、甲醇和乙腈，常用於低鹽濃度下沉澱蛋白質。
4.非離子型聚合物沉澱法
20世紀60年代非離子型聚合物開始用於分離血纖維蛋白原和免疫球蛋白，從此高相對分子質量非離子聚合物沉澱蛋白質的方法被廣泛使用，如：聚乙二醇（peg）、聚乙烯吡咯烷酮（pvp）、葡聚糖等。
5.金屬沉澱法
能與羧基、胺基等含氮化合物以及含氮雜環化合物強烈結合的金屬離子，如：mn2+、fe2+、co2+、ni2+、cu2+、zn2+、cd2+；
能與羧酸結合而不與含氮化合物結合的金屬離子，如：ca2+、ba2+、mg2+、pb2+；
與巰基化合物強烈結合的金屬離子，如：hg2+、ag+、pb2+。
實際使用時，金屬離子的濃度常為0.02
mol/l。
6.親和沉澱
初始階段：將一個目標蛋白質與鍵合在可溶性載體上的親和配體絡合成沉澱；
所得沉澱物用一生中適當的緩沖溶液進行洗滌，洗去可能存在的雜質；
用一種適當的試劑將目標蛋白質從配體中離解出來。
7.選擇性變性沉澱法
（1）例如對於α-澱粉酶等熱穩定性好的酶，可以通過加熱進行熱處理，使大多數雜蛋白受熱變性沉澱而被除去。
（2）根據欲分離物質所含雜質的特性，通過改變ph值或加進某些金屬離子等使雜蛋白變性沉澱而被除去。
8.反膠束萃取蛋白質
菌體細胞提取
固液分離是生物產品生產中的重要單元操作。培養基、發酵液、某些中間產品和半成品等都需進行固液分離。發酵液由於種類多、粘度大及成分復雜，其固液分離最為困難。
固液分離的方法很多，生物工業中常規的方法有分離篩、重力沉降、浮選分離、離心分離和過濾等，其中用於發酵液固液分離的方法主要是離心分離和過濾。
二。超濾膜濾去。