1. 原核生物是怎樣合成蛋白質的
這個涉及內容較多。帶冊輪 核糖體只負責將mRNA上的信息翻譯成多肽單鏈。 要變成具有三維功能和結構的蛋白質，有一個翻譯後加工過程。 1 蛋白質可以自發的折疊成其三維結構。 2 蛋白質可以在伴侶蛋白的協助下折疊成三維結構 3 蛋白質蠢信有一系列修飾，如糖基化，甲基化，乙醯基化，等等 是藉助於酶進行修飾。 線粒體和葉綠體的蛋白質主要姿穗在細胞質內合成，通過信號肽在導入到線粒體或葉綠體內。
2. 原核生物能合成胞外蛋白嗎
不能,
原核生物
只有
核糖體
,無含膜的
細胞器
,既不能對
多肽鏈
進行進一碰皮鬧步加工,也不能產生笑罩囊泡將蛋白質握核轉運出去.
3. 原核細胞僅有的細胞器 核糖體 那他其中的蛋白質是哪裡來的 什麼合成的 怎麼合成的
蛋白質的合成依然是轉錄——翻譯的過程，轉錄是在擬核中完成的，纖尺翻譯是在核糖體裡面完成的。原毀豎高核細胞核真核細胞的核糖體結構不同而已，但是其根本功能都是一樣的纖老。
4. 原核生物體內怎樣合成蛋白質
高爾基體主要是對來自粗面內質網的分泌蛋白進行空間結構的修飾則宴。因氏盯鄭為原核生物有核糖殲頌體，所以也能夠合成簡單的蛋白質！
5. 單細胞的原核生物，大致上他只需要核糖體合成胞內蛋白吧他們是否基本上不會分泌蛋白出胞外
單細胞的原核生物以細菌為主。
細菌有核糖體，是用來合成蛋白質的。細菌合成的蛋白質要看用途，在細胞內用的，當然不會分泌到細胞外。但用於細胞外的蛋白質，就必須分泌到細胞外了。
比如，細菌需要依靠細胞膜的通透性從細胞外獲得營養物質，但能夠通過細胞膜的物質只能是小分子物質，如氨基酸、單糖等。如果在它的周圍只有大分子的蛋白質和澱粉，它就不能吸收。這時，細菌就會在細胞內產生蛋白酶和澱粉酶，再把由核糖體合成的這些酶分泌到細胞外，分解大分子的蛋白質、澱粉等為小分子的氨基酸、單糖，然後吸收到細胞內。
蛋白酶和澱粉酶都是蛋白質。它們必需分泌到細胞外才能起作用。這類酶叫「胞外酶」。
6. 原核生物合成分泌蛋白的過程和蛋白是怎麼運輸出去的
所謂原核生物，根本就沒有細胞核模，所以根本沒有真核生物那麼復雜的RNA運輸過程，你直接理解成自由出入的關系就可以了同樣，它們只是多了細胞壁而已，由於沒有內質網這種高級細胞器，也就是團岩直接用膜融合的方式直接就運輸出去巧模了，出了細胞膜，細胞壁就不用管了，塌寬御那個是全透性的。
7. 原核生物蛋白質的生物合成原理是啥
【原核生物的蛋白質生物合成】
氨基酸在核糖體上縮合成多肽鏈是通過核糖體循環而實現的。此循環可分為肽鏈合成的起始(intiation)，肽鏈的延伸(elongation)和肽鏈合成的終止三個主要過程。原核細胞的蛋白質合成過程以E.coli細胞為例。
【1】.肽鏈合成的起始
1.三元復合物的形成。核糖體30S小亞基附著於mRNA的起始信號部位，該結合反應是由起始因子3(IF3)介導的，另外有Mg2+的參與。故形成IF3-30S亞基-mRNA三元復合物。
2.30S前起始復合物的形成。在起始因子2(IF2)的作用下，甲醯蛋氨酸-起始型tRNA(fMet-tRNA Met)與mRNA分子中的起始密碼子(AUG或GUG)相結合，即密碼子與反密碼子相互反應。同時IF3從三元復合物脫落，形成30S前起始復合物，即IF2-30S亞基-mRNA-fMet-tRNAMef復合物。此步亦需要fGTP和Mg2+參與。
3.70S起始復合物形成。50S亞基與上述的30S前起始復合物此明衫結合，同時IF2脫落，形成70S起始復合物，即30S亞基-mRNA-50S亞基-fMer-tRNA Met復合物。此時fMet-tRNA Met占據著50S亞基的肽醯位（peptidyl site，簡稱為P位或給位），而50S的氨基醯位（aminoacyl site，簡稱為A位或受位）暫為空位。原核細胞蛋白質合成的起始過程氨基酸活化（fMet-tRNAMet形成森腔）
【2】.肽鏈合成的延長
這一過程包括進位、肽鍵形成、脫落和移位等四個步驟。肽鏈合成的延長需兩種延長因子(Elongationfactor，簡寫為EF），分別稱為EF-T和EF-G.此外尚需GTP供能加速翻譯過程。
1.進位即新的氨基醯-tRNA進入50S大亞基A位，並與mRNA分子上相應的密碼子結合.在70S起始復合物的基礎上，原來結合在mRNA上的fMet-tRNAMet占據著50S亞基的P位點(當延長步驟循環進行二次以上時，在P位點則為肽醯-tRNA)新進入的氨基醯-tRNA則結合到大亞基的A位點，並與mRNA上起始密碼子隨後的第二個密碼子結合。此步需GTP、EF-T及Mg2+的參與。
2.肽鍵形成在大亞基上肽醯轉移酶(見第四章)的催化下，將P位點上的tRNA所攜帶的甲醯蛋氨醯(或肽醯基)轉移給A位上新進入的氨基醯-tRNA的氨基酸上，即由P位上的氨基酸(或肽的3'端氨基酸)提供α-COOH基，與A位上的氨基酸的α-NH2基形成肽鏈。此後，在P位點上的tRNA成為無負載的tRNA，而A位上的tRNA負載的是二肽醯基或多肽醯基。此步需Mg2+及K+的存在。
3.脫落即50S亞基P位上無負載的tRNA(如tRNAMet)脫落。
4.移位指在EF-G和GTP的作用下，核糖體沿mRNA鏈(5'→3')作相對移動。每次移動相當於一個密碼子的距離，使得下一個密碼子能准確的定位於A位點處。與此同時，原來處於A位點上的二肽醯tRNA轉移到P位點上，空出A位點。隨後再依次按上述的進位、肽鍵形成和脫落步驟進行下一循環，即第三個氨基醯-tRNA進入A位點，然後在肽醯轉移酶催化下，P位上的二肽醯tRNA又將此二肽基轉移給第三個氨基醯-tRNA，形成三肽醯tRNA。同時，卸下二肽醯的tRNA又迅速從核糖體脫落。像這樣繼續下去，延長過程每重復一次，肽鏈就延伸一個氨基槐缺酸殘基。多次重復，就使肽鏈不斷地延長，直到增長到必要的長度。通過實驗已經證明，mRNA上的信息的閱讀是從多核苷酸鏈的5'端向3'端進行的，而肽鏈的延伸是從N端開始的。
【3】.肽鏈合成的終止，需終止因子或釋放因子(releasing factor簡寫為RF)參與。在E.coli中已分離出三種RF:RF1(MW36000)，RF2(MW38000和RF3(MW46000)。其中，只有RF3與GTP(或GDP)能結合。它們均具有識別mRNA鏈上終止密碼子的作用，使肽鏈釋放，核糖體解聚。
1.多肽鏈的合成已經完畢，這時，雖然多肽鏈仍然附著在核蛋白體及tRNA上，但mRNA上肽鏈合成終止密碼子UAA(亦可以是UAG或UGA)已在核蛋白體的A位點上出現。終止因子用以識別這些密碼子，並在A位點上與終止密碼子相結合，從而阻止肽鏈的繼續延伸。RF3的作用還不能肯定，可能具有加強RF1和RF2的終止作用。RF1和RF2對終止密碼子的識別具有一定特異性，RF1可識別UAA和UAG，RF2識別UAA和UGA。RF與EF在核糖體上的結合部位是同一處，它們重疊的結合部位與防止了EF與F同時結合於核糖體上，而擾亂正常功能。
2.終止因子可能還可以使核蛋白體P位點上的肽醯轉移酶發生變構，酶的活性從轉肽作用改變為水解作用，從而使tRNA所攜帶的多肽鏈與tRNA之間的酯鍵被水解切斷，多肽鏈從核蛋白體及tRNA釋放出來。
最後，核蛋白體與mRNA分離;同時，在核蛋白體P位上的tRNA和A位上的RF亦行脫落。與mRNA分離的核蛋白體又分離為大小兩個亞基，可重新投入另一條肽鏈的合成過程。核蛋白體分離為大小兩個亞基的反應需要起始因子(IF3)的參與。必須指出，上述只是單個核蛋白體的循環，即單個核蛋白體的翻譯過程。採用溫和的條件小心地從細胞中分離核蛋白體時，可以得到3-4個甚至上百個成串的核蛋白體。稱為多核蛋白體，即在一條mRNA鏈上同一時間內結合著許多個核蛋白體，兩個核蛋白體之間有一定的長度間隔，是裸露的mRNA鏈段，所以多核蛋白體可以在一條mRNA鏈上同時合成幾條多肽鏈，這就大提高了翻譯的效率。在開始合成蛋白質時，一個核蛋白體先附著在mRNA鏈的起始部位，再沿著mRNA鏈由5'端向3'端移動，根據mRNA鏈的信息，有次序的接受攜帶基醯的各種tRNA，並合成多種肽鏈。當這一核蛋白體移動到足夠遠的位置時，另一核蛋白體又可附著此mRNA的起始部位，並開始合成另一條同樣的多肽鏈。每當一個核蛋白體又可到此mRNA的終止密碼子時，多肽鏈即合成完畢，並從核蛋白體及tRNA上釋出。同時，此核蛋白體隨之從mRNA鏈上脫落分離為兩個亞基，而脫落下來的大小亞基又可重新投入核蛋白體循環的翻譯過程。多核蛋白體中的核蛋白體個數，視其所附著的mRNA大小而定。例如，血紅蛋白的多肽鏈約由150個氨基酸殘基組成，相應的mRNA的編碼區應有450個鹼基組成的多核苷酸，長約150nm。網織紅細胞核蛋白體的直徑為22nm，所以每條mRNA足以容納好幾個核蛋白體。現已證明，網織紅細胞多核蛋白體由5-6個核蛋白體串連而成，兩個核蛋白體之間的間隔約為3nm。肌球蛋白（即肌凝蛋白）的重鏈由1800個氨基酸殘基組成，相應的mRNA鏈的編碼區應當是5400個核苷酸組成的長鏈，多核蛋白體由60多個核蛋白體串連而成。
8. 原核生物如何合成各種蛋白質
田潤剛.《細胞生物學》（一）蛋白質合成
「蛋白質都是在核糖體上合成的，並且起始於細胞質基質，但是有些蛋白質在合成開始不久後便轉在內質網上合成，這些蛋白質主要有：①向細胞外分泌的蛋白、如抗體、激素；②跨膜蛋白，並且決定膜蛋白在膜中的排列方式；③需要與其它細胞組合嚴格分開的酶，如溶酶體的各種水解酶；④需要進行修飾的蛋白，如糖蛋白。」
真核生物也並不是所有核糖體上合成的蛋白質都要到內質網、高爾基體去加工耐兄。有些蛋白質在細胞質中作簡單的加工、修飾和折疊。
原核細胞內只有核糖體這種細胞器,但不是意味著原核細胞內的蛋白質都以肽鏈的形式存在。如細胞膜上的孔蛋白、RNA聚合酶等，形成一定的空間構象是在細胞質中的。
周德慶.《微生物學教程》：P269
「1978年美國的2個實驗室合作，通過基因工程使E.coli合成了人胰島素。在實驗室中將人胰島素基因A、B鏈的人工合成基因分別組合到E.coli的不同質粒上，然後再移至菌體內，這種重組質粒在E.coli細胞內進行正常的復行埋制和表達，從而使帶有A、B鏈基因的工程菌株分別產生人胰島素A、B鏈，然後再用人工的方法，在體外通過二硫鍵使這2條鏈連接成有活性的人胰島素。」
周德慶.《微生物學教程》：P330
「干擾素是一種蛋白質，例如天然干擾素是糖蛋白，E.coli「工程菌」所產生的干擾素則檔畝螞是一種不帶糖分子的蛋白質。」
E.coli「工程菌」所產生的干擾素與天然干擾素有相同的效果。
細菌只是不能產生糖蛋白，原因是沒有內質網、高爾基體等內膜系統，
也沒有二硫鍵異構酶，但在細胞質中仍然能形成一定的空間構象的蛋白質。
9. 原核生物如何合成蛋白質
原核生物合成蛋白質過程：
核糖體只負責將mRNA上的信息翻譯蠢磨銷成多肽單鏈.要變成具有三維功能和結構的蛋白質，有一個翻譯後加工過程，蛋白質可以自發的折疊成其三維結構， 蛋白質可以在伴侶蛋白的協助帶游下折游派疊成三維結構，蛋白質有一系列修飾,如糖基化，甲基化，乙醯基化，等等 是藉助於酶進行修飾，線粒體和葉綠體的蛋白質主要在細胞質內合成，通過信號肽在導入到線粒體或葉綠體內。