酶為什麼可以成為生物催化劑

① 如何理解酶是生物催化劑

生物催化技術是利用酶或缺慶微生物細胞或動植物細胞作為生物催化謹姿劑進行催化反應的技術。酶作為生物催化劑比化學催化劑有許多優點：酶催化反應一般在常溫、常壓和近於中性條件下進行，所以投資少、能耗少且操作安全高； 生物催化劑具有極高的催化效率和反應速度，比化學催化反應的催化效率可高107~1013倍。
廣義是指由生物產生用於自身新陳代謝，維持其生物的各種活動。
工業用生物催化劑是游離或固定化的酶或活細胞的總稱。它包括從生物體，主要是微生物細胞中提取出的游離酶或經固定化技術加工後的，以上統稱為；也包括統稱為的游離的、以整體微生物為主的活細胞及固定化活細胞。酶催化劑用於催化某一類反應或某一類反應物（在酶反應中常稱為底物或基質），其過程則稱為；而以整個微生物用於系列的串聯反應的過程稱為。死的細胞或幹細胞制劑也具有催化作用，但其細胞已無新陳代謝能力，往往不能進行輔酶或輔基（酶的組成部分）的再生，只能進行簡單的酶反應，屬於一種不純的酶催化劑。催化劑可分為生物催化劑和與非生物催化劑。
與非生物催化劑相比，生物催化劑具有很大的優勢，能在常溫常壓下反應，反應速率快，催化作用專一，價格較低等優點，但缺點是易受熱、受某些化學物質及雜菌的破壞而失活，穩定性較差，反應時的溫度和pH范圍要求較高。用作固定化酶或固定化細胞時，使用壽命一般應不少於30批或連續使用3個月，否則經濟上很難過關。
酶是生物催化劑。活的生物體利用它們來加速體內的化學反應。如果沒有酶，生物體內的許多化學反應就會進行得很慢，難以維持生命。大約在37℃的溫度中（人體的溫度），酶的工作狀態是最佳的。如果溫度高於50℃或60℃，酶就會被破壞掉而不能再發生作用。因此，利用酶來分解衣物上的污漬的生物洗滌劑，在低溫下使用最有效。
舉例：]對於H2O2分解為水和氧氣的反應，活化能為74kJ/mol；若用I-催化，活化能為59kJ/mol；祥扮絕若用酶催化，活化能為25kJ/mol。可見生物催化劑效果之明顯。

② 酶為什麼是催化劑

酶，指具有生物催化功能的高分子物質， 在酶的催化反應體系中，反應物分子被稱為底物，底物通過酶的催化轉化為另一種分子。與其他非生物催化劑相似，酶通過調節化學反應的吉布斯自由能，來改變反應速率，大多數的酶可以將其催化的反應之速率提高上百萬倍；事實上，酶是提供另一條活化能需求較低的途徑，使更多反應粒子產生更多的有效碰撞，以產生更多的動能。根據熱力學第一定律，其碰撞所得到的動能通過轉化，加快反應速率。酶作為催化劑，本身在反應過程中不被消耗，也不影響反應的化學平衡。

雖然酶大多是蛋白質，但少數具有生物催化功能的分子並非為蛋白質，核酸類與氨基酸衍生物也是很多酶的組成

酶（E）與底物（S）形成酶-底物復合物（ES）
酶的活性中心與底物定向結合生成ES復合物是酶催化作用的第一步。定向結合的能量來自酶活性中心功能基團與底物相互作用時形成的多種非共價鍵，如離子鍵、氫鍵、疏水鍵等次級鍵，也包括范德華力。它們結合時產生的能量稱為結合能，這就不難理解各個酶對自己的底物的結合有選擇性。
若酶只與底物互補生成ES復合物，不能進一步促使底物進入過渡狀態，那麼酶的催化作用不能發生。這是因為酶與底物生成ES復合物後尚需通過酶與底物分子間形成更多的非共價鍵，生成酶與底物的過渡狀態互補的復合物，才能完成酶的催化作用。實際上在上述更多的非共價鍵生成的過程中底物分子由原來的基態轉變成過渡狀態。即底物分子成為活化分子，為底物分子進行化學反應所需的基團的組合排布、瞬間的不穩定的電荷的生成以及其他的轉化等提供了條件。所以過渡狀態不是一種穩定的化學物質，不同於反應過程中的中間產物。就分子的過渡狀態而言，它轉變為產物（P）或轉變為底物（S）的概率是相等的。
當酶與底物生成ES復合物並進一步形成過渡狀態，這過程已釋放較多的結合能，現知這部分結合能可以抵消部分反應物分子活化所需的活化能，從而使原先低於活化能閾的分子也成為活化分子，於是加速化學反應的速度

鑰鎖模型與誘導契合模型：生物反應中，酶和底物結合時，底物的結構和酶的活動中心的結構十分吻合，猶如一把鑰匙配一把鎖。酶的這種互補形狀，使酶只能與對應的化合物契合，從而排斥了那些形狀、大小不適合的化合物，這就是「鎖鑰學說」，是「誘導契合」學說的前身。不過經過研究與實踐，「誘導契合」學說便被提出。
「誘導契合」學說指出，酶並不是事先就以一種與底物互補的形狀存在,而是在受到誘導之後才形成互補的形狀。底物一旦結合上扒段去,就能誘導酶蛋白的構像發生相應的變化,從而使酶和底物契合而形成酶-底物絡合物，並引起底物發生反應。反應結束當產物從酶上脫落下來後，酶的活性中心又恢復了原來的構象。

「誘導契合」學說的提出與模型的建立，使得人們對酶這種世間萬物難以離棄的物質現出原形。之後，人類開始對酶進行仿生學研究，並研製出許多成本低廉，催化效率遠大於無機催化劑的活性物質。現如今，酶系物質也真正運用於人類的日常生產生活中，在推進反應發生的過程中，也推進了人類社會的發展。然而關於酶及霉系的研究陪姿，關於其鏡像相對作用等春亂譽延伸項目，仍然需要進一步的研究。控制好生命的變速器，方能使生命平穩運行。

③ 酶為什麼可以起到催化劑作用酶活性調節的方式有哪些

(二)酶活性調節的方式
細胞內有五種控制酶催化活性的機制：
1.根據外界環境的變化,細胞可以增強或減弱酶的生產（即酶相關基因的轉錄和翻譯）.這屬於一種基因調控,被稱為酶的誘導和抑制.例如,當環境中出現如青黴素這樣的抗生素時,部分細菌可以對抗生素產生抗性,其原因就在於細菌體內的β-半乳糖苷酶被誘導而大量生產,這種酶可以水解青黴素分子上關鍵的β-乳胺環.另一個例子是在人體肝臟中存在一類酶對於葯物代謝非常重要的酶,細胞色素P450氧化酶；對這一類酶的誘導或抑制,會導致葯物相互作用.
2.通過在不同的細胞組分中進行不同的代謝途徑,酶可以被分隔.例如,脂肪酸的合成是由細胞溶質、內質網和高爾基體中的一系列酶所完成,而脂肪酸的降解（以提供能量）是在線粒體中由另一系列酶通過β-氧化來完成.
3.酶可以被抑制劑與激活劑所調控.例如,一個代謝途徑中的終產物常常是這一途徑中第一個酶的抑制劑,從而調控這一代謝途徑的產物量.這種調控機制被稱為負反饋機制,因為終產物的合成量是受其自身濃度調控.負反饋機制可以根據細胞的需要,有效地調節中間代謝物的合成速率,從而使細胞的能量和物質的分配更為高效,並防止多餘產物的合成.控制酶的作用,可以在生物體內維持一個穩定的內部環境（即體內平衡）.
4.翻譯後修飾也可以調控酶的活性.這些修飾包括磷酸化、肉豆蔻酸化和糖基化.例如,細胞接受胰島素信號後,對包括糖原合成酶在內的多個酶進行磷酸化,幫助控製糖原的合成或降解,使得細胞可以對血糖的變化產生反應.另一個翻譯後修飾的例子是多肽鏈的剪切.胰凝乳蛋白酶,一種消化性蛋白酶,是產生於胰臟中的無活性的胰凝乳蛋白酶原,這一蛋白通過運輸到達胃後才被激活.這種方式有效地防止了胰凝乳蛋白酶在進入腸之前消化胰臟或其他組織.這種無活性的酶的前體被命名為酶原.
5.還有一些酶可以通過定位到不同環境後而被激活,比如從還原態的環境（細胞質）到氧化態環境（細胞周質空間）,從高pH環境到低pH環境等.流感病毒的紅血球凝集素蛋白就是一個例子：當它接觸到宿主細胞囊泡的酸性環境時,它的構象立刻發生變化,導致其獲得激活.

④ 酶為什麼是催化劑你知道嗎

實際上不需要考液橋慮特別具體的模型。整個反應過程是：S+E --> S·E --> P·E --> P+E其中S表示底物（substrate），E表示酶（Enzyme），P表示產物（Proct），加號表示混合而沒有化學上的結合，圓點表示化學上的結合。

決定整個反中嫌應平衡位置的，只是S+E和P+E。在這個過程中，E的濃度不會改變。決定整個反應速率的，是三個轉變過程的能壘。很顯然，酶的加入不會改變平衡的位置。而酶的加入鬧培猛確實會改變整個反應的」能量-進程「曲線，但是對正逆反應來說，這個曲線是一樣的。所以簡而言之，酶是催化劑，它不會改變平衡位置，而所謂」同等改變正逆反應速率「指的是加入酶後決定反應速率的能壘的」形狀「對正逆反應依然是一樣的。