生物上Ig功能有哪些

❶ 免疫球蛋白具有哪些生物學功能

免疫球蛋白又稱Ig，在體內，抗體和抗原結合後可直接發揮效應，如抗毒素可中和外毒素，病毒的中和抗體可阻止病毒感染靶細胞，分泌型IgA可抑制細菌黏附宿主細胞等。在體外，抗體與抗原結合後可出現凝集、沉澱等現象。

免疫球蛋白能激活補體，結合細胞表面的Fc受體，（Fc即可結晶片段。用木瓜蛋白酶水解IgG分子，可得到兩個Fab和一個Fc段。該片段能與效應分子和效應細胞相互作用，但不能與抗原結合。）從而表現出不同的生物學作用。

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免疫球蛋白分類：

免疫球蛋白分為五類，即免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E（IgE）。免疫系統由免疫組織、器官、免疫細胞及免疫活性分子等組成。免疫球蛋白是免疫活性分子中的一類。

免疫球蛋白與抗體的區別：

抗體是機體免疫細胞被抗原激活後，B細胞分化成熟為漿細胞後所合成、分泌的一類能與相應抗原特異性結合的具有免疫功能的球蛋白。抗體是生物學功能上的概念，而免疫球蛋白是化學結構上的概念。所有抗體的化學基礎都是免疫球蛋白，但免疫球蛋白並不都具有抗體活性。

❷ Ig的生物學功能

Ig是體液免疫應答中發揮免疫功能最主要的免疫分子，免疫球蛋白所具有的功能是由其分子中不同功能區的特點所決定的。
（一）特異性結合抗原
Ig最顯著的生物學特點是能夠特異性地與相應的抗原結合，如細菌、病毒、寄生蟲、某些葯物或侵入機體的其他異物。Ig的這種特異性結合抗原特性是由其V區（尤其是V區中的高變區）的空間構成所決定的。Ig的抗原結合點由L鏈和H鏈超變區組成，與相應抗原上的表位互補，藉助靜電力、氫鍵以及范德華力等次級鍵相結合，這種結合是可逆的，並受到pH、溫度和電解濃度的影響。在某些情況下，由於不同抗原分子上有相同的抗原決定簇，或有相似的抗原決定簇，一種抗體可與兩種以上的抗原發生反應，此稱為交叉反應（cross reaction）。
抗體分子可有單體、雙體和五聚體，因此結合抗原決定簇的數目（結合價）也不相同。Fab段為單價，不能產生凝集反應和沉澱反應。F（ab'）2和單體Ig（如IgG、IgD、IgE）為雙價。雙體分泌型IgA有4價。五聚體IgM理論上應為10價，但實際上由於立體構型的空間位阻，一般只有5個結合點可結合抗原。B細胞表面Ig(SmIg)是特異性識別抗原的受體，成熟B細胞主要表達SmIgM和SmIgD，同一B細胞克隆表達不同類SmIg其識別抗原的特異性是相同的。
（二）活化補體
1．IgM、IgG1、IgG2和IgG3可通過經典途徑活化補體。當抗體與相應抗原結合後，IgG的CH2和IgM的CH3暴露出結合C lq的補體結合點，開始活化補體。由於Clq6個亞單位中一般需要2個C端的球與補體結合點結合後才能依次活化Clr和Cls，因此IgG活化補體需要一定的濃度，以保證兩個相鄰的IgG單體同時與1個Clq分子的兩個亞單位結合。當Clq一個C端球部結合IgG時親和力則很低，Kd為10-4M，當Clq兩個或兩個以上球部結合兩個或多個IgG分時，親合力增高Kd為10-8M。IgG與Clq結合點位於CH2功能區中最後一個β折疊股318～322位氨基酸殘基（Glu-x-Lys-x-Lys）。IgM倍以上。人類天然的抗A和抗B血型抗體為IgM，血型不符合引韋的輸血反應發生快而且嚴重。
2．凝聚的IgA、IgG4和IgE等可通過替代途徑活化補體。
（三）結合Fc受體

不同細胞表面具有不同Ig的Fc受體，分別用FcγR、FcεR、FcαR等來表示。當Ig與相應抗原結合後，由於構型的改變，其Fc段可與具有相應受體的細胞結合。IgE抗體由於其Fc段結構特點，可在游離情況下與有相應受體的細胞（如嗜鹼性粒細胞、肥大細胞）結合，稱為親細胞抗體（cytophilic antibody）。抗體與Fc受體結合可發揮不同的生物學作用。1．介導I型變態反應變應原刺激機體產生的IgE可與嗜鹼性粒細胞、肥大細胞表面IgE高親力受體細胞脫顆粒，釋放組胺，合成由細胞FcεRI結合。當相同的變應原再次進入機體時，可與已固定在細胞膜上的IgE結合，刺激細胞脫顆粒，釋放組受，合成由細胞脂質來源的介質如白三烯、前列腺素、血小板活化因子等，引起Ⅰ型變態反應。
2．調理吞噬作用 調理作用（opsonization）是指抗體、補體C3b、C4b等調理素(opsonin)促進吞噬細菌等顆粒性抗原。由於補體對熱不穩定，因此又稱為熱不穩定調理素（heat-labile opsonin）。抗體又稱熱穩定調理素（heat-stable opsonin）。補體與抗體同時發揮調理吞噬作用，稱為聯合調理作用。中性粒細胞、單核細胞和巨噬細胞具有高親和力或低親和力的FcγRI（CD64）和FcγRⅡ（CD32），IgG尤其是人IgG1和IgG3亞類對於調理吞噬起主要作用。嗜酸性粒細胞具有親和力FcγRⅡ，IgE與相應抗原結合後可促進嗜酸性粒細胞的吞噬作用。抗體的調理機制一般認為是：①抗體在抗原顆粒和吞噬細胞之間「搭橋」，從而加強了吞噬細胞的吞噬作用；②抗體與相應顆粒性抗原結合後，改變抗原表面電荷，降低吞噬細胞與抗原之間的靜電斥力；③抗體可中和某些細菌表面的抗吞噬物質如肺炎雙球菌的莢膜，使吞噬細胞易於吞噬；④吞噬細胞FcR結合抗原抗體復合物，吞噬細胞可被活化。 抗體的調理吞噬作用。
3．發揮抗體依賴的細胞介導的細胞毒作用 當IgG抗體與帶有相應抗原的靶細胞結合後，可與有FcγR的中性粒細胞、單核細胞、巨噬細胞、NK細胞等效應細胞結合，發揮抗體依賴的細胞介導的細胞毒作（antibodydependent cellmediated cytotoxicity,ADCC）。目前已知。NK細胞發揮ADCC效應主要是通過其膜表面低親和力FcγRⅢ（CD16）所介導的，IgG不僅起到連接靶細胞和效應細胞的作用，同時還刺激NK細胞合成和分泌腫瘤壞死因子和γ干擾素等細胞因子，並釋放顆粒，溶解靶細胞。嗜酸性粒細胞發揮ADCC作用是通過其FcεRⅡ和FcαR介導的，嗜酸性粒細胞可脫顆粒釋放鹼性蛋白等，在殺傷寄生蟲如蠕蟲中發揮重要作用。 抗體依賴的細胞介導的細胞毒作用（ADCC）。
此外，人IgGFc段能非特異地與葡萄菌A蛋白（staphylococcus proteinA,SPA)結合，應用SPA可純化IgG等抗體，或代替第二抗體用。

❸ 各類ig的主要特徵及功能

各類ig的主要特徵及功能如下：

IG可以分為IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五類。

由兩條相同的輕鏈和兩條相同的重鏈所組成，是一類重要的免疫效應分子;由高等動物免疫系統淋巴細胞產生的蛋白質，經抗原的誘導可以轉化為抗體。

因結構不同可分為IgG、IgA、IgM、IgD和IgE 5種，多數為丙種球蛋白。 可溶性免疫球蛋白存在於體液中，參與體液免疫;膜型免疫球蛋白是B淋巴細胞抗原受體。

免疫球蛋白的常見知識點

免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）是指具有抗體活性或化學結構與抗體相似的一類球蛋白，是體液免疫反應的主要反應物質。Ig由漿細胞產生，廣泛存在於血液、組織液和外分泌液中，約占血漿蛋白總量的20%。目前已發現人體內有5類Ig，分別為IgA、IgG、IgM、IgE、IgD。

IgG由漿細胞合成，是唯一能通過胎盤的抗體，嬰兒出生後3個月開始合成。IgG在正常人血清中含量最多，占血清Ig總量的3/4，是體液中最重要的抗病原微生物的抗體（再次免疫應答抗體），也是自身免疫病時自身抗體的主要類別。

❹ 簡述Ig的功能區與其功能

一、結構： Ig 分子的基本結構是由四肽鏈組成的,即由二條相同的分子量較小的輕鏈（L 鏈）和二條相同的分子量較大的重鏈（H 鏈）組成的.L鏈與H鏈是由二硫鍵連接形成一個四肽鏈分子免疫球蛋白,稱為Ig分子的單體,是構成免疫球蛋白分子的基本結構.現已知5 種免疫球蛋白中IgG、IgA 和IgD的H鏈各有一個可變區（VH）和三個恆定區（CH1、CH2 和CH3）共四個功能區.IgM和IgE 的H鏈各有一個可變區（VH）和四個恆定區（CHl、CH2、CH3 和CH4）共五個功能區.VL和VH 是與抗原結合的部位,單體由一對L鏈和一對H鏈組成的基本結構,只有2 個與抗原結合的位點,如IgG、IgD、IgE、血清型IgA；雙體由J鏈連接的兩個單體,有4 個與抗原結合的位點,如分泌型IgA（SIgA）,所以SigA 結合抗原的親合力要比血清型IgA 高.五聚體由J 鏈和二硫鍵連接五個單體,如IgM.五聚體IgM 理論上應為10 個與抗原結合的位點,但實際上由於立體構型的空間位阻,—般只有5 個結合點可結合. H和L鏈上都有可變區,同類重鏈和同型輕鏈的近N端約110個氨基酸序列的變化很大,其他部分的氨基酸序列相對恆定,據此可將輕鏈和重鏈區分為可變區(V)和恆定區(C).VH和VI.各有3個區域的氨基酸組成和排列順序高度變化,稱為高變區(HVR)或互補決定區(CDR),分別為CDRl、CDR2和CDR3.CDR以外區域的氨基酸組成和排列順序相對不易變化,稱為骨架區(FR).VH和VI.各有113和107個氨基酸殘基,組成4個FR(分別為FRl、FR2、FR3和FR4)和3個CDRs.VH和VI-中的各氨基酸可編號,一些保守的氨基酸都有其固定的編號位置,將不同序列和已編號的序列進行對比以後,在某個位置上多出來氨基酸編號為A、B、C等,如27A、27B、27C、106A等.VH和VL的3個CDR共同組成Ig的抗原結合部位,識別及結合抗原,並決定抗體識別的特異性. 免疫球蛋白輕、重鏈可變區氨基酸順序的編號 重鏈和輕鏈的C區分別稱為CH和CL,不同型別(x或入)CI.的長度基本一致．但不同類別IgCH的長度不一,有的包括CHl～CH3,有的為CHl～CH4.同一種屬生物體內針對不同抗原的同一類別Ig的C區氨基酸組成和排列順序比較恆定,其抗原性是相同的,但V區各有不同.C區與抗體的效應功能相關,可激活補體,介導穿過胎盤和黏膜屏障,結合細胞表面的Fc受體從而介導調理作用、ADCC作用和I型超敏反應. 在Ig分子伸出的兩臂和主幹之間(CHl與CH2之間)還有個可彎曲的區域,稱為鉸鏈區.該區含有豐富的脯氨酸,因此易伸展彎曲,能改變兩個結合抗原的Y形臂之間的距離,兩臂之間的角度可自0到90變化,這樣有利於兩臂同時結合兩個不同的抗原表位.雖然IgD、IgG、IgA有絞鏈區,而IgM和IgE沒有,但這並不說明它們完全不能彎曲,實際上還有相對的彎曲性.各類抗體的鉸鏈區的長度及氨基酸的順序也有不同；人IgD的可伸展的距離最大,IgG4和兩種IgA的彎曲度則有限.人體血清免疫球蛋白的主要成分是IgG ,它占總的免疫球蛋白的70-75%,分子量約15萬,含糖2～3%.盡管免疫球蛋白千變萬化,但都有類似的結構.抗體分子是由兩對長短不同的多肽鏈所組成,四條鏈通過鏈間二硫鍵構成Y型基本結構（H2L2）.IgG分子由4條肽鏈組成.其中分子量為2.5萬（23kD）的肽鏈,稱輕鏈（L鏈）,分子量為5萬的肽鏈（50～60kD）,稱重鏈（H鏈）.輕鏈與重鏈之間通過二硫鍵（—S—S—）相連接.
二、免疫球蛋白的作用人體血清免疫球蛋白IgG是初級免疫應答中最持久、最重要的抗體,它僅以單體形式存在.大多是抗菌性、抗毒性和抗病毒抗體屬於IgG,它在抗感染中起到主力軍作用,它能夠促進單核巨噬細胞的吞噬作用（調理作用）,中和細菌毒素的毒性（中和毒素）和病毒抗原結合使病毒失去感染宿主細胞的能力（中和病毒）.IgG 在機體合成的年齡要晚於IgM,在出生後第3 個月開始合成,3-5 歲接近成年人水平.它是唯一能通過胎盤的Ig,在自然被動免疫中起重要作用.此外,IgG 還具有調理吞噬和結合SPA等作用.IgA 分血清型和分泌型兩種,血清型多為單體,也有二聚體,分泌型的都是二聚體,且含有分泌片.血清型IgA可介導調理吞噬ADCC 作用；分泌型IgA（SIgA）是機體粘膜防禦系統的主要成分,覆蓋在鼻、咽、氣管、腸和膀胱粘膜的表面,它能抑制微生物在呼吸道上皮附著,減緩病毒繁殖,是粘膜重要屏障,對某些病毒、細菌和—般抗原具有抗體活性,是防止病原體入侵機體的第一道防線.外來抗原進入呼吸道或消化道,局部免疫系統受到刺激後,無需中央免疫系統的參與,自身就可進行免疫應答,產生分泌型抗體,即SIgA.已有研究證明,呼吸道分泌液中SigA 含量的高低直接影響呼吸道粘膜對病原體的抵抗力,兩者呈正相關.初乳中含有分泌型的sIgA.IgA的凝聚物可以通過經典途徑激活補體.IgM 是抗原刺激誘導體液免疫應答中最先產生的Ig ,IgM 不是細胞,但可結合補體,主要分布於血清中.由於IgM 有較高的結合價,所以是高效能的抗生物抗體,其殺菌、溶菌、促吞噬和凝集作用比IgG 高500- 1000 倍,IgM 在機體的早期防禦中起著重要的作用[2].