輔助因子多為什麼衍生物

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糖類重點：
1、糖類中Glc大多是D型，構成蛋白質的氨基酸都是L型。D型存在，但不參與蛋白質合成。2、甲攜來一本亮色書精組。
酶類重點：
3、大多數寡聚酶是胞內酶，而胞外酶一般是單體酶
4、酶的活性中心也稱為活性部位，是指酶分子上直接與底物結合，並與催化作用直接相關的區域。
5、是指酶對參與反應的底物有嚴格的選擇性，即一種酶僅能作用於一種底物，或一類分子結構相似的底物，發生某種特定類型的化學反應，產生特定的產物。
6、酶就是由細胞合成的，具有高效率、高度專一性、活性可調節的生物催化劑，在機體內行使催化功能。
7、酶的反應速率：單位時間、單位體積中底物的減少量或產物的增加量。
8、最適溫度不是酶的特徵常數，它與底物種類、作用時間、pH、離子強度 等因素有關
9、Michaels—Menten曲線：酶反應速度與底物濃度的關系曲線
10、米氏方程成立的前提：反應速度為初速度，因為此時反應速度與酶濃度呈正比關系，避免了反應產物以及其它因素的干擾；酶底物復合物處於穩態即ES濃度不發生變化；符合質量作用定律。
11、凡阻抑酶反應速率的化合物叫酶的抑制劑（inhibitor），其作用稱為酶的抑製作用。
12、競爭性抑制：抑制劑具有與底物類似的結構，競爭酶的活性中心，並與酶形成可逆的EI復合物，阻止底物與酶結合。Km 升高vmax 不變
13、非競爭性抑制：底物和抑制劑可以同時與酶結合，但是，中間的三元復合物ESI不能進一步分解為產物，因此，酶的活性降低。Km 不變vmax 降低
14、 反競爭性抑制：酶只有在與底物結合後，才能與抑制劑結合。、Km 降低vmax 降低斜率不變
15
16、酶催化某一特定反應的能力來表示酶活力，國際單位（IU）: 1μmoL變化量 / 分鍾
17、每毫克酶蛋白所具有的酶活力。單位：U/mg蛋白質。量度酶純度
18、酶的性質：高效性、酶在活性中心與底物結合、專一性、對反應條件敏感（最適溫度、最適pH），容易失活、反應條件溫和、酶活性受到調控、許多酶的活性還需要輔助因子的存在，作為輔
助因子的多為維生素或其衍生物
19、國際系統命名基本原則：明確標明酶的底物及催化反應的性質（底物為水時可略去不寫）。
20、國際系統分類法及編號（EC編號）氧、轉、水、裂、異、合
21、國際分類的盲區：忽略了酶的物種差異和組織差異
22、pH的影響：過酸過鹼導致酶蛋白變性、影響底物分子解離狀態、影響酶分子解離狀態、影響酶的活性中心構象
23、米氏方程: 米氏常數:
24、. 解讀Km
(1) Km即是米氏常數,是酶反應初速度為Vmax一半時底物的濃
度。
當v=Vmax/2時，Km=[S]（ Km的單位為濃度單位）
(2) 在一定條件下，可以使用它來表示酶與底物的親和力。
一個酶的Km越大，意味著該酶與底物的親和力越低；反之，Km越小，
該酶與底物的親和力越高。
(3) 是酶在一定條件下的特徵物理常數，不同的酶有不同的
Km值，通過測定Km的數值，可鑒別酶。
(4) Km可以幫助判斷體內一個可逆反應進行的方向。
如果酶對底物的Km值小於對產物的Km值，則反應有利於正反應。否則
，有利於逆反應。
25、基本原則：將米氏方程變化成相當於y=ax+b的直線方程。雙倒數作圖法（Lineweaver-Burk法）米氏方程的雙倒數形式：
激素重點：
1、動物而言，分泌激素的細胞被稱為內分泌細胞，受激素作用的細胞被稱為靶細胞。
2、激素的高度特異性由受體決定。
4、受體的性質：高度專一性，與配體結合的可逆性、高親和性、飽和性、可產生強大的生物學效應。
5、調解受體數目的因素：激素濃度的提高和激素長時間與靶細胞接觸都可引起受體數目的下調。
6、細胞膜受體的跨膜區一般富含疏水氨基酸，常形成a螺旋。膜受體可分為：（1）G蛋白偶聯受體（GPCR或7TM）（2）離子通道受體（水溶性通道）（3）酶受體（受體和配體結合後，酶活性被激活）（4）無酶活性但直接與細胞質內的酪氨酸蛋白質激酶相聯系的受體（5）其他受體
7、激素的細胞內受體至少含有兩個活性部位：一個與激素結合，一個與DNA上特殊的激素反應元件（HRE）鹼基序列結合。
8、G蛋白（鳥苷酸結合蛋白）G蛋白是一個界面蛋白，處於細胞膜的內側， G蛋白與激素受體偶連，它作為一種中間接受體,在受體和效應器之間傳遞信息. 所有的G蛋白與GDP結合的構象不同於與GTP結合的構象。與GTP結合的G蛋白才有活性。
9、三聚體G蛋白中α能與激素受體、腺苷酸環化酶、GTP、氟化物等結合
10、小分子G蛋白中：Ras（參與生長因子信號傳遞），Ran（幫助蛋白進出細胞核），Rho（調節肌動蛋白細胞骨架）Rab，ARF，起始因子、延伸因子、終止因子
11、一旦α亞基結合GTP，它與β和γ亞基立即解離，其活性被激活，通常由α亞基去激活效應器。
12、G蛋白偶聯受體的信號轉導：受體 → G蛋白 → 效應器 → 第二信使 → 蛋白激
酶 → 靶酶或靶蛋白 → 終止
13、 AC系統的信號終止：HR*→H + R cAMP 被磷酸二酯酶水解 G蛋白的GTP酶
磷蛋白磷酸酶
14、PLC系統：G 蛋白-Gplc-β 或Gq； 效應器- PLC –β； 第二信使-DG, IP3 ,Ca2+；PKC 和鈣調蛋白
15、鈣調蛋白的結構與功能：CaM是一種對熱穩定的酸性蛋白，由148個氨基酸殘基組成，它存在於所有的真核細胞，在進化上具有高度的保守性，在三維結構上像一個啞鈴，一段7圈長的α-螺旋將兩個球葉相連，每一個球葉具有兩個α-螺旋-環-α-螺旋這種結構模體，每一個α-螺旋-環-α-螺旋能結合一個鈣離子。
功能：
(1) 作為糖原磷酸化酶的δ亞基
(2)直接激活其他蛋白
(3)通過依賴CaM蛋白質激酶間接激活其他蛋白
16、PKC系統的信號終止：
I. HR*→H + R
II. G 蛋白的 GTP酶
III. 第二信使的降解Li+ －IP3→IP2→IP→I→PI→PIP2
IV. 磷蛋白磷酸酶
17、嗅覺信號傳導系統 Golf 蛋白
氣味 → 嗅覺受體 → Golf 蛋白→ AC → cAMP →打開離子通道（Na+,Ca2+內流）→ 膜去極化→神經傳導
18、RTK 系統
一般性質：
（1）通過該系統發揮作用的激素主要是一些生長因子
（2）受體具有潛在的酪氨酸蛋白激酶的活性
（3）受體具有高度保守的結構
（4）一般會激活特定基因的表達，是將胞外信息轉導到核內的最重
要途徑。
（5）酪氨酸殘基的脫磷酸化由專門的蛋白質酪氨酸磷酸酶催化完成
。磷酸酶的作用是逆轉由激酶引發的反應，其中某些磷酸酶也
作為受體(如CD45抗原)定位在細胞膜上。
（6）該系統與細胞的癌變有密切聯系
蛋白質重點：
1、所有氨基酸及具有游離α-氨基的肽與茚三酮反應都產生藍紫色物質，只有脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應產生黃色物質。
2、Sanger 反應
2.4一二硝基氟苯（DNFB）
DNP-氨基酸，黃色，層析法鑒定，被Sanger用來測定多肽的
NH2末端氨基酸
3、雙縮脲：至少兩個肽鍵。
4、醯胺平面的存在，使得肽鏈中的任何一個氨基酸殘基只有2個角度可以旋轉。
5、Mb；一條肽鏈，非共價結合一分子血紅素輔基。血紅素由原卟啉和Fe2+組成。Fe2+可以形成6個配位鍵
6、Hb: 成人： HbA： α2β2 98% ，
HbA2： α2δ2 2%
胎兒： HbF α2γ2
早期胚胎： α2ε2
四條肽鏈 正協同效應

接近於球體，4個亞基分別在四面體的四個角上，每個亞基上有一個血紅素輔基
血紅蛋白上有CO2和2,3-BPG （2,3-二磷酸甘油酸）結合部位，因此，血紅蛋白還能運輸CO2 。
增加CO2的濃度、降低pH能顯著提高血紅蛋白亞基間的協同效應，降低血紅蛋白對O2的親和力，促進O2的釋放，反之，高濃度的O2也能促使血紅蛋白釋放H+ 和CO2 。產生波爾效應的原因是H+和CO2能夠與Hb特定位點結合而促進Hb從R態轉變為T態。
BPG是血紅蛋白的負效應物。
BPG（2,3-二磷酸甘油酸）通過與它的兩個β亞基形成鹽鍵
穩定了血紅蛋白的脫氧態的構象，因而降低脫氧血紅蛋白的氧
親和力。BPG進一步提高了血紅蛋白的輸氧效率。在組
織中，PO2低，BPG降低血紅蛋白的氧親和力，加大血紅蛋白
的卸氧量。（1）高山適應和肺氣腫的生理補償變化；BPG升高。
（2）血庫儲血時加入肌苷可防止BPG下降。
核酸重點：
1、影響DNA的Tm值的因素
DNA均一性 均一性高，變性的溫度范圍越窄，據此可分析DNA的均一性 。
G-C含量
介質中離子強度高，Tm高

結構：
T3，T4，腎上腺素，去甲腎上腺素
葡萄糖，半乳糖，甘露糖，核糖，阿拉伯糖，木糖，果糖。NAG(N-乙醯葡萄胺)
B-D-吡喃葡萄糖。蔗糖（葡萄糖-a-1,4-果糖）
甘油磷脂的結構通式 磷脂醯膽鹼 磷脂醯乙醇胺 磷脂醯肌醇
神經鞘氨醇 神經醯胺 鞘磷脂的結構通式
天然固醇的通式 20個氨基酸
嘌呤 嘧啶 AMP ADP ATP GMP GDP GTP TMP TDP TTP UMP UDP UTP CMP CDP CTP GMP GDP GTP (c d)
蛋白質：1、肽就是氨基酸之間通過α-氨基和α-羧基縮合以醯胺鍵或肽鍵相連的聚合物，它包括寡肽、多肽和蛋白質。
2、構成肽的每一個氨基酸單位被稱為氨基酸殘基
3、多肽鏈中氨基酸的連接方式和排列順序，包括二硫鍵的位置和數目稱為蛋白質的一級結構(primary structure)。
4、蛋白質的二級結構（secondary structure）指多肽鏈的主鏈骨架本身（不包括R基團）在空間上有規律的折疊和盤繞，它是由氨基酸殘基非側鏈基團之間的氫鍵決定的。
5、結構模體: 又稱功能模體 ,表示具有特定功能的或作為一個獨立結構域一部分的相鄰的二級結構的聚合體，
6、蛋白質的四級結構內容包括亞基的種類、數目、空間排布以及亞基之間的相互作用。
7、當蛋白質溶液在某一定pH值時，使某特定蛋白質分子上所帶正負電荷相等，成為兩性離子，在電場中既不向陽極也不向陰極移動，此時溶液的pH值即為該蛋白質的等電點。
8、蛋白質受到某些理化因素的作用，其高級結構受到破壞、生物活性隨之喪失的現象稱為變性。變性的實質：次級鍵（有時包括二硫鍵）被破壞，天然構象解體。變性不涉及一級結構的破壞
9、蛋白質的變性作用如果不過於劇烈，則是一種可逆過程，變性蛋白質通常在除去變性因素後，可緩慢地重新自發折疊成原來的構象，恢復原有的理化性質和生物活性，這種現象成為復性
10、核苷是由戊糖和鹼基通過β-N糖苷鍵形成的糖苷。 核苷酸是核苷的戊糖羥基的磷酸酯。
酶：11、常用酶催化某一特定反應的能力來表示酶量，用酶的活力表示
12、酶催化一定化學反應的能力稱酶活力，酶活力通常以最適條件下酶所催化的化學反應的速度來確定。國際單位（IU）: 1μmoL變化量 / 分鍾
13、酶的比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力。單位：U/mg蛋白質。
14、酶的轉換數：一個酶分子在底物飽和時每單位時間（如每秒鍾）所能轉換的底物分子數。
酶的反應速率：單位時間、單位體積中底物的減少量或產物的增加量。單位：濃度/單位時間
15、凡阻抑酶反應速率的化合物叫酶的抑制劑（inhibitor），其作用稱為酶的抑製作用。
16、競爭性抑制：抑制劑具有與底物類似的結構，競爭酶的活性中心，並與酶形成可逆的EI復合物，阻止底物與酶結合。Km 升高vmax 不變
17、非競爭性抑制：底物和抑制劑可以同時與酶結合，但是，中間的三元復合物ESI不能進一步分解為產物，因此，酶的活性降低。Km 不變vmax 降低
18、反競爭性抑制：酶只有在與底物結合後，才能與抑制劑結合。、Km 降低vmax 降低斜率不變
19輔酶(coenzyme)：與酶蛋白結合較松，可透析除去。輔基(prosthetic group)：與酶蛋白結合較緊。
20、酶的活性中心也稱為活性部位，是指酶分子上直接與底物結合，並與催化作用直接相關的區域。
21、專一性是指酶對參與反應的底物有嚴格的選擇性，即一種酶僅能作用於一種底物，或一類分子結構相似的底物，發生某種特定類型的化學反應，產生特定的產物。
糖類：22、糖是指多羥基醛或多羥基酮以及它們的縮合物和某些衍生物。
單糖：多羥醛或多羥酮，不能被水解成更小分子的糖。
多糖：由多分子單糖或單糖的衍生物聚合而成。
變旋現象：一個有旋光性的溶液放置後，其比旋光度改變的現象稱變旋。

23、在各種旋光異構體之中，互為鏡像的一對異構體稱為對映異構體；
一個或一個以上的手性C原子構型相反，但並不呈鏡像關系的一對異構體稱為非對映異構體；
只有一個手性C原子的構型不同的一對異構體稱為差向異構體，如D-葡萄糖與D-甘露糖，D-葡萄糖與D-半乳糖就互為差向異構體。
脂類：24、脂類的概念：不溶或微溶於水而易溶於乙醚、氯仿、苯等非極性有機溶劑的化合物,一般由醇和脂肪酸組成。簡單脂：脂肪酸與醇類形成的酯。
25、異戊二烯類脂不含脂肪酸
26、脂肪酸由一條長鏈的烴基（尾）和一個末端羧基（頭）組成。烴基不含雙鍵（或三鍵）的為飽和脂肪酸，含一個或多個雙鍵（或三鍵）的為不飽和脂肪酸。
27、蠟：高級脂酸與高級一元醇生成的脂，一般為固體，不溶於水
維生素：27重要的水溶性維生素及相應輔酶
1 維生素C
2 維生素B1：焦磷酸硫胺素（TTP）
3 維生素pp：尼克醯胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）、尼克醯胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）
4 維生素B2：黃素單核苷酸（FMN） 黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）
5 泛酸： 輔酶 A（CoA）
6 葉酸： 四氫葉酸（FH4）
7 生物素
8 硫辛酸
9維生素B6：磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺
10 維生素B12
28、主要脂溶性維生素的輔酶形式及主要功能
維生素 輔酶 功能
1. 維生素A 11－順視黃醛視循環
2. 維生素D 1，2－二羥膽鈣甾醇調節鈣、磷代謝
3. 維生素E 保護膜脂質，抗氧化劑
4. 維生素K 促進血液凝固
激素：29、激素的定義：激素是由特定的組織產生並分泌到血流之中，通過血液的運輸到達特定器官或組織，而引發這些器官或組織產生特定的生理生化反應的一類化學物質。
30、受體的定義：存在於細胞中的一種特殊成份。能夠識別並結合來源於細胞外被稱為配體的信號分子。受體主要是蛋白質，特別是糖蛋白，也有糖脂。
31、G蛋白（鳥苷酸結合蛋白）G蛋白是一個界面蛋白，處於細胞膜的內側， G蛋白與激素受體偶連，它作為一種中間接受體,在受體和效應器之間傳遞信息.
核酸：32、核酸一級結構的概念：DNA分子中各脫氧核苷酸之間的連接方式（3´-5´磷酸二酯鍵）和排列順序叫做DNA的一級結構，簡稱為鹼基序列。一級結構的走向的規定為5´→3´。不同的DNA分子具有不同的核苷酸排列順序，因此攜帶有不同的遺傳信息。一級結構的表示方式：
33、DNA的二級結構主要是各種形式的螺旋，特別是B-型雙螺旋，此外還有A-型雙螺旋、Z-型雙螺旋、三鏈螺旋和四鏈螺旋等
34、B型雙螺旋結構：1）DNA由兩條呈反平行的多聚核苷酸鏈組成，兩條鏈相互纏繞形成右手雙螺旋；
2） 組成右手雙螺旋的兩條鏈是互補的，它們通過特殊的鹼基對結合在一起，鹼基配對規則是一條鏈上的A總是與另一條鏈的T，G總是和C以氫鍵配對。其中AT鹼基對有二個氫鍵， GC鹼基對有3個氫鍵；
3） 鹼基對位於雙螺旋的內部，並垂直於暴露在外的脫氧核糖磷酸骨架, 糖環平面與雙螺旋縱軸平行. 鹼基對之間通過疏水鍵和范德華力相互垛疊在一起 ，對雙螺旋的穩定起一定的作用；
4） 雙螺旋的表面含有明顯的大溝和小溝，其寬度分別為2.2nm和 1.2nm；
5） 雙螺旋的其它常數包括相鄰鹼基對距離為0.34nm，並相差約36°。螺旋的直經為2nm，每一轉完整的螺旋含有10個鹼基對，其高度為3.4nm。
35、構成RNA的三級結構的主要元件有假節結構、「吻式」發夾結構和發夾環突觸結構（等三種形式。tRNA則可形成倒L型三級結構
36、tRNA的結構
70-90bp，分子量在25kd左右，沉降系數4S左右 有較多稀有鹼基 3』末端為…CCA-OH 5』末端大多為pG…或pC… 二級結構是三葉草形 倒L形的三級結構
二級結構特徵：單鏈、三葉草葉形、四臂四環
三級結構 特徵： 在二級結構基礎上進一步折疊扭曲形成倒L型
37、mRNA的結構（DNA的轉錄產物，蛋白質的翻譯模板）
原核生物多為多順反子；真核生物多為單順反子，5′-端具有帽子，3′-端具有多聚腺苷酸尾巴。；出現在mRNA分子上最多的二級結構部件也是莖環結構。mRNA分子的二級結構，特別是兩端的二級結構對於翻譯有影響，而某些mRNA藉助於末端特殊的二級結構對基因的表達進行調控。
mRNA的結構特點：
38、核酸的變性是指核酸受到加熱、極端的pH或離子強度的降低等因素或特殊的化學試劑的作用，其雙螺旋區的氫鍵斷裂，變成單鏈的過程，其中並不涉及共價鍵斷裂。
39、變性因素 ：熱變性；酸鹼變性（pH小於4或大於11）；變性劑（尿素、鹽酸胍、甲醛）
40、 變性後的理化性質 ： 260nm吸收值升高。粘度降低，浮力密度升高。二級結構改變，部分失活。
41、DNA的變性發生在一個很窄的溫度范圍內，通常把熱變性過程中A260 達到最大值一半時的溫度稱為該DNA的熔解溫度，用Tm表示。 DNA的Tm一般在82—95℃之間
42、核酸的復性：在一定條件下，變性DNA 單鏈間鹼基重新配對恢復雙螺旋結構，伴有A260減小（減色效應）,DNA的功能恢復。
42、熱變性DNA在緩慢冷卻時可以復性，快速冷卻不能復性。 DNA片段越大，復性越慢 DNA濃度越大，復性越快。復性速度可用Cot衡量。
43、核酸分子雜交：不同來源的DNA單鏈間或單鏈DNA與RNA之間只要有鹼基配對的區域，在復性時可形成局部雙螺旋區，稱核酸分子雜交（hybridization）制備特定的探針（probe）通過雜交技術可進行基因的檢測和定位研究。
44、原核生物中存在著一類能識別外源DNA雙螺旋中4-8個鹼基對所組成的特異的具有二重旋轉對稱性的迴文序列，並在此序列的某位點水解DNA雙螺旋鏈，產生粘性末端或平末端，這類酶稱為限制性內切酶

B. 公衛助理醫師考試《生物化學》維生素知識點

2017年公衛助理醫師考試《生物化學》維生素知識點

2017年公衛執業助理醫師考試馬上就要開始了，為了方便考生更好的復習生物化學科目為僧俗的知識。下面是我為大家帶來的關於維生素的知識，歡迎閱讀。

一、定義

維生素是機體必需的多種生物小分子營養物質。1894年荷蘭人Ejkman用白米養雞觀察到腳氣病現象，後來波蘭人Funk從米糠中發現含氮化合物對此病頗有療效，命名為vitamine，意為生命必須的胺。後來發現並非所有維生素都是胺，所以去掉詞尾的e，成為Vitamin。

維生素有以下特點：

1.是一些結構各異的生物小分子;

2.需要量很少;

3.體內不能合成或合成量不足，必需直接或間接從食物中攝取;

4.主要功能是參與活性物質(酶或激素)的合成，沒有供能和結構作用。水溶性維生素常作為輔酶前體，起載體作用，脂溶性維生素參與一些活性分子的構成，如VA構成視紫紅質，VD構成調節鈣磷代謝的激素。

二、分類

維生素的結構差異較大，一般按溶解性分為脂溶性和水溶性兩大類。

脂溶性維生素 不溶於水，易溶於有機溶劑，在食物中與脂類共存，並隨脂類一起吸收。不易排泄，容易在體內積存(主要在肝臟)。包括維生素A(A1，A2)、D(D2，D3)、E(α，β，γ，δ)、K(K1，K2，K3)等。

水溶性維生素 易溶於水，易吸收，能隨尿排出，一般不在體內積存，容易缺乏。包括B族維生素和維生素C。

三、命名

維生素雖然是小分子，但結構較復雜，一般不用化學系統命名。早期按發現順序及來源用字母和數字命名，如維生素A、維生素AB2等。同時還根據其功能命名為“抗…維生素”，如抗乾眼病維生素(VA)、抗佝僂病維生素(VD)等。後來又根據其結構及功能命名，如視黃醇(VA1)、膽鈣化醇(VD3)等。

四、人體獲取維生素的途徑

1.主要由食物直接提供 維生素在動植物組織中廣泛存在，絕大多數維生素直接來源於食物。少量來自以下途徑：

2.由腸道菌合成 人體腸道菌能合成某些維生素，如VK、VB12、吡哆醛、泛酸、生物素和葉酸等，可補充機體不足。長期服用抗菌葯物，使腸道菌受到抑制，可引起VK等缺乏。

3.維生素原在體內轉變 能在體內直接轉變成維生素的物質稱為維生素原。植物食品不含維生素A，但含類胡蘿卜素，可在小腸壁和肝臟氧化轉變成維生素A。所以類胡蘿卜素被稱為維生素A原。

4.體內部分合成 儲存在皮下的7-脫氫膽固醇經紫外線照射，可轉變成VD3。因此礦工要補照紫外線。人體還可利用色氨酸合成尼克醯胺，所以長期以玉米為主食的人由於色氨酸不足，容易發生糙皮病等尼克醯胺缺乏症。

五、有關疾病

機體對維生素的需要量極少，一般日需要量以毫克或微克計。維生素缺乏會引起代謝障礙，出現維生素缺乏症。過多也會干擾正常代謝，引起維生素過多症。因水溶性維生素容易排出，所以維生素過多症只見於脂溶性維生素，如長期攝入過量維生素A、D會中毒。

一、維生素A

維生素A又稱抗乾眼醇，有A1、A2兩種，A1是視黃醇，A2是3-脫氫視黃醇，活性是前者的一半。肝臟是儲存維生素A的場所。

植物中的類胡蘿卜素是VA前體，一分子β胡蘿卜素在一個氧化酶催化下加兩分子水，斷裂生成兩分子VA1。這個過程在小腸粘膜內進行。類胡蘿卜素還包括α、γ胡蘿卜素、隱黃質、番茄紅素、葉黃素等，前三種加水生成一分子VA1，後兩種不生成VA1。

維生素A與暗視覺有關。維生素A在醇脫氫酶作用下轉化為視黃醛，11-順視黃醛與視蛋白上賴氨酸氨基結合構成視紫紅質，視紫紅質在光中分解成全反式視黃醛和視蛋白，在暗中再合成，形成一個視循環。維生素A缺乏可導致暗視覺障礙，即夜盲症。食用肝臟及綠色蔬菜可治療。全反式視黃醛主要在肝臟中轉變成11-順視黃醛，所以中醫認為“肝與目相通”。

維生素A的作用很多，但因缺乏維生素A的動物極易感染，所以研究很困難。已知缺乏維生素A時類固醇激素減少，因為其前體合成時有一步羥化反應需維生素A參加。另外缺乏維生素A時表皮黏膜細胞減少，角化細胞增加。有人認為是因為維生素A與細胞分裂分化有關，有人認為是因為維生素A與粘多糖、糖蛋白的合成有關，可作為單糖載體。維生素A還與轉鐵蛋白合成、免疫、抗氧化等有關。

維生素A過量攝取會引起中毒，可引發骨痛、肝脾腫大、惡心腹瀉及鱗狀皮炎等症狀。大量食用北極熊肝或比目魚肝可引起中毒。

二、維生素D

又稱鈣化醇，是類固醇衍生物，含環戊烷多氫菲結構。可直接攝取，也可由維生素D原經紫外線照射轉化。植物油和酵母中的麥角固醇轉化為D2(麥角鈣化醇)，動物皮下的7-脫氫膽固醇轉化為D3(膽鈣化醇)。

維生素D與動物骨骼鈣化有關。鈣化需要足夠的鈣和磷，其比例應在1：1到2：1之間，還要有維生素D的存在。

維生素D3先在肝臟羥化形成25-羥維生素D3，然後在腎再羥化生成1,25-(OH)2-D3。第二次羥化受到嚴格調控，平時只產生無活性的24位羥化產物，只有當血鈣低時才有甲狀旁腺素分泌，使1-羥化酶有活性。1,25-(OH)2-D3是腎皮質分泌的一種激素，作用於腸粘膜細胞和骨細胞，與受體結合後啟動鈣結合蛋白的合成，從而促進小腸對鈣磷的吸收和骨內鈣磷的動員和沉積。

食物中維生素D含量少，同時又缺乏紫外線照射的人易發生骨折。肝膽疾病、腎病、或某些葯物也會抑制羥化。攝入過多也會引起中毒，發生遷移性鈣化，導致腎、心、胰、子宮及滑膜粘蛋白鈣化。高血鈣也會導致腎結石，而骨骼卻因鈣被抽走而疏鬆軟化。

三、維生素E

又稱生育酚，含有一個6-羥色環和一個16烷側鏈，共有8種其色環的取代基不同。α生育酚的活性最高。

存在於蔬菜、麥胚、植物油的非皂化部分，對動物的生育是必需的。缺乏時還會發生肌肉退化。生育酚極易氧化，是良好的脂溶性抗氧化劑。可清除自由基，保護不飽和脂肪酸和生物大分子，維持生物膜完好，延緩衰老。

維生素E很少缺乏，毒性也較低。早產兒缺乏會產生溶血性貧血，成人回導致紅細胞壽命短，但不致貧血。

四、維生素K

天然維生素K有K1、K2兩種，都由2-甲基-1,4-萘醌和萜類側鏈構成。人工合成的K3無側鏈。K1存在於綠葉蔬菜及動物肝臟中，K2由人體腸道細菌合成。

維生素K參與蛋白質谷氨酸殘基的γ-羧化。凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ肽鏈中的谷氨酸殘基在翻譯後加工過程中，由蛋白羧化酶催化，成為γ-羧基谷氨酸(Gla)。這兩個羧基可絡合鈣離子，對鈣的輸送和調節有重要意義。有關凝血因子與鈣結合，並通過鈣與磷脂結合形成復合物，發揮凝血功能。這些凝血因子稱為維生素K依賴性凝血因子。

缺乏維生素K時常有出血傾向。新生兒、長期服用抗生素或吸收障礙可引起缺乏。

一、硫胺素(VB1)

由一個取代的噻唑環和一個取代的嘧啶環組成，因噻唑環含硫，嘧啶環有氨基取代而得名。他就是Funk發現的vitamine。

硫胺素與ATP反應，生成其活性形式：硫胺素焦磷酸(TPP)，即脫羧輔酶。其分子中氮和硫之間的碳原子性質活潑，易脫氫。生成的負碳離子有親核催化作用。羧化輔酶作為醯基載體，是α酮酸脫羧酶的輔基，也是轉酮醇酶的`輔基，在糖代謝中起重要作用。缺乏硫胺素會導致糖代謝障礙，使血液中丙酮酸和乳酸含量增多，影響神經組織供能，產生腳氣病。主要表現為肌肉虛弱、萎縮，小腿沉重、下肢水腫、心力衰竭等。可能是由於缺乏TPP而影響神經的能源與傳導。

硫胺素在糙米、油菜、豬肝、魚、瘦肉中含量豐富。但生魚中含有破壞B1的酶，咖啡、可可、茶等飲料也含有破壞B1的因子。

二、核黃素(VB2)

核黃素是異咯嗪與核醇的縮合物，是黃素蛋白的輔基。它有兩種活性形式，一種是黃素單核苷酸(FMN)，一種是黃素腺嘌呤二核苷酸(FAD)。這里把核黃素看作核苷，即把異咯嗪看作鹼基，把核醇看作核糖。

異咯嗪的N1、N10能可逆地結合一對氫原子，所以可作為氧化還原載體，構成多種黃素蛋白的輔基，在三羧酸循環、氧化磷酸化、α酮酸脫羧、β氧化、氨基酸脫氨、嘌呤氧化等過程中起傳遞氫和電子的作用。

主要從食物中攝取，如谷類、黃豆、豬肝、肉、蛋、奶等，也可由腸道細菌合成。冬季北方缺少陽光，植物合成V-B2也少，常出現口角炎。缺乏V-B2還可引起唇炎、舌炎、貧血等。

三、泛酸(VB3)

也叫遍多酸，廣泛存在，極少缺乏。由一分子β丙氨酸與一分子羧酸縮合而成。

泛酸可構成輔酶A，是醯基轉移酶的輔酶。也可構成醯基載體蛋白(CAP)，是脂肪酸合成酶復合體的成分。

四、吡哆素(VB6)

包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺3種，可互相轉化。吡哆素是吡啶衍生物，活性形式是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，是轉氨酶、氨基酸脫羧酶的輔酶。磷酸吡哆醛的醛基作為底物氨基酸的結合部位，醛基的鄰近羥基和對位氮原子還參與催化部位的構成。在轉氨反應中，磷酸吡哆醛結合氨基酸，釋放出相應的α酮酸，轉變為磷酸吡哆胺，再結合α酮酸釋放氨基酸，又變成磷酸吡哆醛。

缺乏V-B6可引起周邊神經病變及高鐵紅細胞貧血症。因為5-羥色胺、γ-氨基丁酸、去甲腎上腺素等神經遞質的合成都需要V-B6(氨基酸脫羧反應)，而血紅素前體的合成也需要V-B6。肉、蛋、蔬菜、谷類中含量較多。新生嬰兒易缺乏。

五、尼克醯胺(VPP)

尼克醯胺和尼克酸分別是吡啶醯胺和吡啶羧酸，都是抗糙皮病因子，又稱VPP。其活性形式有兩種，尼克醯胺腺嘌呤二核苷酸(NAD)和尼克醯胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP)。在體內先合成去醯胺NAD，再接受谷氨醯胺提供的氨基成為NAD，再磷酸化則成為NADP。

NAD和NADP是脫氫輔酶，分別稱為輔酶Ⅰ和輔酶Ⅱ。二者利用吡啶環的N1和N4可逆攜帶一個電子和一個氫原子，參與氧化還原反應。輔酶Ⅰ在分解代謝中廣泛接受還原能力，最終傳給呼吸鏈放出能量。輔酶Ⅱ則只從葡萄糖及葡萄糖酸的磷酸酯獲得還原能力，用於還原性合成及羥化反應。需要尼克醯胺的酶多達百餘種。

人體能用色氨酸合成尼克酸，但合成率極低(60：1)，而且需要B1、B2、B6，所以仍需攝取。抗結核葯異煙肼的結構與尼克醯胺類似，兩者有拮抗作用，長期服用異煙肼時應注意補充尼克醯胺。花生、豆類、肉類和酵母中含量較高。

尼克酸或煙酸肌醇有舒張血管的作用，可用於冠心病等，但可降低cAMP水平，使血糖及尿酸升高，有誘發糖尿病及痛風的風險。長期使用大量尼克酸可能損害肝臟。

六、生物素(biotin)

由雜環與戊酸側鏈構成，又稱維生素H，缺乏可引起皮炎。在生雞蛋清中有抗生物素蛋白(avidin)，能與生物素緊密結合，使其失去活性。

生物素側鏈羧基可通過醯胺鍵與酶的賴氨酸殘基相連。生物素是羧基載體，其N1可在耗能的情況下被二氧化碳羧化，再提供給受體，使之羧化。如丙酮酸羧化為草醯乙酸、乙醯輔酶A羧化為丙二醯輔酶A等都由依賴生物素的羧化酶催化。

花生、蛋類、巧克力含量最高。

以上六種維生素都與能量代謝有關。下面兩種維生素與生血有關。

七、葉酸(folic acid，FA)

又稱維生素M，由蝶酸與谷氨酸構成。活性形式是四氫葉酸(FH4)，即蝶呤環被部分還原。四氫葉酸是多種一碳單位的載體，分子中的N5,N10可單獨結合甲基、甲醯基、亞氨甲基，共同結合甲烯基和甲炔基。因此在嘌呤、嘧啶、膽鹼和某些氨基酸(Met、Gly、Ser)的合成中起重要作用。缺乏葉酸則核酸合成障礙，快速分裂的細胞易受影響，可導致巨紅細胞貧血(巨大而極易破碎)。

葉酸容易缺乏，特別是孕婦。葉酸分布廣泛，肉類中含量豐富。苯巴比妥及口服避孕葯等葯物干擾葉酸吸收與代謝。

八、鈷胺素(VB12)

是一個抗惡性貧血的維生素，存在於肝臟。分子中含鈷和咕啉。咕啉類似卟啉，第六個配位可結合其他集團，產生各種鈷胺素，包括與氫結合的氫鈷胺素、與甲基結合的甲基鈷胺素、與5’-脫氧腺苷結合的輔酶B12等。

一些依賴輔酶B12的酶類催化1,2遷移分子重排反應，即相鄰碳原子上氫原子與某一基團的易位反應。例如在丙酸代謝中，催化甲基丙二醯輔酶A轉變為琥珀醯輔酶A的變位酶就以輔酶B12為輔助因子。

甲基鈷胺素可作為甲基載體，接受甲基四氫葉酸提供的甲基，用於合成甲硫氨酸。甲硫氨酸可作為通用甲基供體，參與多種分子的甲基化反應。因為甲基四氫葉酸只能通過這個反應放出甲基，所以缺乏鈷胺素時葉酸代謝障礙，積累甲基四氫葉酸。缺乏鈷胺素可導致巨紅細胞貧血。

胃粘膜能分泌一種粘蛋白，可與V-B12結合，促進吸收，稱為內因子。缺乏內因子時易被腸內細菌及寄生蟲奪去，造成缺乏。素食者也易缺乏。

九、抗壞血酸(V-C)

是烯醇式L-古洛糖酸內酯，有較強的酸性。容易氧化，是強力抗氧化劑，也可作為氧化還原載體。

抗壞血酸還參與氨基酸的羥化。膠原中脯氨酸和賴氨酸的羥化都需要抗壞血酸作為酶的輔因子。缺乏抗壞血酸會影響膠原合成及結締組織功能，使毛細血管脆性增高，發生壞血病。

腎上腺皮質激素的合成也需要V-C參加羥化。V-C可還原鐵，促進其吸收;保護A、E及某些B族維生素免遭氧化。

五、輔酶Q

又稱泛醌，廣泛存在於線粒體中，與細胞呼吸鏈有關。泛醌起傳遞氫的作用。

六、硫辛酸

是酵母和一些微生物的生長因子，可以傳遞氫。有氧化型和還原型。

例題：

(一)A型題

l，下列關於維生素的敘述中，正確的是

A.維生素是一類高分子有機化合物

B.維生素是構成機體組織細胞的原料之一

C.酶的輔酶或輔基都是維生素

D.引起維生素缺乏的唯一原因是攝人量不足

E. 維生素在機體內不能合成或合成量不足

2，脂溶性維生素

A. 是一類需要量很大的營養素 B，易被消化道吸收

C. 體內不能儲存，余者由尿排出

D，過少或過多都可能引起疾病

E. 都是構成輔酶的成分

3，維生素A除從食物中吸收外，還可在體內由

A. 腸道細菌合成 . B.肝細胞內氨基酸轉變生成

C. β-胡蘿卜素轉變而來 D.由脂肪酸轉變而來

E，由葉綠素轉變而來

參考答案

1.E 2. D 3. C

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C. 輔酶I的輔酶I (NAD)—維生素B3衍生物

上世紀糙皮病肆虐，僅1915年1至10月，造成美國南加利福尼亞州1306人死忘。1916年，美國南部超過10萬人患此病，美洲大陸被恐懼籠罩。直到1937年，Conrad Elvehjem發現煙酸（Nicotinic aid，Na）與煙醯胺（Nicotinamide，Nam）可以治癒糙皮病，數以萬計的生命倖免於難。煙酸在體內可快速轉化成煙醯胺，因此統稱為維生素B3，又稱維生素PP，是人體必需的13種維生素之一，對機體生理功能有著重要意義。隨著對維生素B3葯理功效的深入研究，發現攝入的維生素B3在人體肝臟中轉化為細胞氧化還原反應中必不可少一種關鍵物質——輔酶I（NAD），繼而發揮一系列生理功能 。在揭開輔酶I（NAD）神秘面紗過程中，4位諾貝爾獎獲得者作出了重大貢獻。1904年Sir Arthur Harden發現酵母中存在一種重要的輔助因子可以促進發酵，將其命名為輔酶I。困於當時的技術，輔酶I（NAD）未能得到分離純化，限制了進一步的深入研究。直到20年代，Hans von Euler-Chelpin成功從酵母提取物中分離出輔酶I(NAD)，並發現其二核苷酸的基本結構，大大加速了它的研究進展。30年代，Otto Warburg和Christian發現了輔酶I（NAD）可以將氫離子轉移到其它分子物質上，在氧化還原反應中具有重要作用，正式拉開輔酶I（NAD）生理功能研究的序幕。隨後幾十年，大量研究揭示了輔酶I（NAD）及其代謝物在細胞功能方面具有重要作用。哺乳動物體內許多重要信號通路需要輔酶I參與，如DNA修復過程的聚腺苷二磷酸核糖化〔poly( ADPribosyl) ation〕、免疫應答和g蛋白偶聯過程的單ADP核糖基化（mono-ADP-ribosylation）、細胞內鈣信號中環ADP核糖和煙酸腺嘌呤二核苷酸磷酸（輔酶II) 的合成。此外，輔酶I（NAD）和它的衍生物在轉錄調控方面有著重要作用，它是酵母和哺乳動物體內的沉默信息因子2(Sir2)蛋白家族發揮去乙醯化活性的必須底物 。