醫學生物化學是什麼意思

Ⅰ 生化是什麼意思啊

生化就是受精卵沒有著床或是著床後不發育停止生長。總之是失敗了

Ⅱ 名詞解釋醫學生物化學

氨基酸（amino acid）：是含有一個鹼性氨基和一個酸性羧基的有機化合物，氨基一般連在α-碳上。

必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）（賴氨酸，蘇氨酸等）自己不能合成，需要從食物中獲得的氨基酸。

非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成不需要從食物中獲得的氨基酸。

等電點（pI,isoelectric point）：使分子處於兼性分子狀態，在電場中不遷移（分子的靜電荷為零）的pH值。

茚三酮反應（ninhydrin reaction）：在加熱條件下，氨基酸或肽與茚三酮反應生成紫色（與脯氨酸反應生成黃色）化合物的反應。

肽鍵（peptide bond）:一個氨基酸的羧基與另一個的氨基的氨基縮合，除去一分子水形成的醯氨鍵。

肽（peptide）:兩個或兩個以上氨基通過肽鍵共價連接形成的聚合物。

蛋白質一級結構（primary structure）：指蛋白質中共價連接的氨基酸殘基的排列順序。

層析（chromatography）:按照在移動相和固定相（可以是氣體或液體）之間的分配比例將混合成分分開的技術。

離子交換層析（ion-exchange column）使用帶有固定的帶電基團的聚合樹脂或凝膠層析柱

透析（dialysis）：通過小分子經過半透膜擴散到水（或緩沖液）的原理，將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術。

凝膠過濾層析（gel filtrationchromatography）：也叫做分子排阻層析。一種利用帶孔凝膠珠作基質，按照分子大小分離蛋白質或其它分子混合物的層析技術。

親合層析（affinity chromatograph）：利用共價連接有特異配體的層析介質，分離蛋白質混合物中能特異結合配體的目的蛋白質或其它分子的層析技術。

高壓液相層析（HPLC）：使用顆粒極細的介質，在高壓下分離蛋白質或其他分子混合物的層析技術。

凝膠電泳（gel electrophoresis）：以凝膠為介質，在電場作用下分離蛋白質或核酸的分離純化技術。

SDS-聚丙烯醯氨凝膠電泳（SDS-PAGE）：在去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯醯氨凝膠電泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根據分子所帶的電荷大小分離的。

等電聚膠電泳（IFE）：利用一種特殊的緩沖液（兩性電解質）在聚丙烯醯氨凝膠製造一個pH梯度，電泳時，每種蛋白質遷移到它的等電點（pI）處，即梯度足的某一pH時，就不再帶有凈的正或負電荷了。

雙向電泳（two-dimensional electrophorese）：等電聚膠電泳和SDS-PAGE的組合，即先進行等電聚膠電泳（按照pI）分離，然後再進行SDS-PAGE（按照分子大小分離）。經染色得到的電泳圖是二維分布的蛋白質圖。

Edman降解（Edman degradation）：從多肽鏈游離的N末端測定氨基酸殘基的序列的過程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯修飾，然後從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經層析鑒定，餘下的多肽鏈（少了一個殘基）被回收再進行下一輪降解循環。

同源蛋白質（homologous protein）：來自不同種類生物的序列和功能類似的蛋白質，例如血紅蛋白。

第二章 蛋白質的空間結構

構形（configuration）:有機分子中各個原子特有的固定的空間排列。這種排列不經過共價鍵的斷裂和重新形成是不會改變的。構形的改變往往使分子的光學活性發生變化。

構象（conformation):指一個分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子放置所產生的空間排布。一種構象改變為另一種構象時，不要求共價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。

肽單位（peptide unit）:又稱為肽基（peptide group），是肽鍵主鏈上的重復結構。是由參於肽鏈形成的氮原子，碳原子和它們的4個取代成分：羰基氧原子，醯氨氫原子和兩個相鄰α-碳原子組成的一個平面單位。

蛋白質二級結構（protein在蛋白質分子中的局布區域內氨基酸殘基的有規則的排列。常見的有二級結構有α-螺旋和β-折疊。二級結構是通過骨架上的羰基和醯胺基團之間形成的氫鍵維持的。

蛋白質三級結構（protein tertiary structure）: 蛋白質分子處於它的天然折疊狀態的三維構象。三級結構是在二級結構的基礎上進一步盤繞，折疊形成的。三級結構主要是靠氨基酸側鏈之間的疏水相互作用，氫鍵，范德華力和鹽鍵維持的。

蛋白質四級結構（protein quaternary structure）:多亞基蛋白質的三維結構。實際上是具有三級結構多肽（亞基）以適當方式聚合所呈現的三維結構。

α-螺旋（α-heliv）:蛋白質中常見的二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基（第n個）的羰基與多肽鏈C端方向的第4個殘基（第4+n個）的醯胺氮形成氫鍵。在古典的右手α-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm.

β-折疊（β-sheet）: 蛋白質中常見的二級結構,是由伸展的多肽鏈組成的。折疊片的構象是通過一個肽鍵的羰基氧和位於同一個肽鏈的另一個醯氨氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽鏈反向排列）。

β-轉角（β-turn）：也是多肽鏈中常見的二級結構,是連接蛋白質分子中的二級結構（α-螺旋和β-折疊），使肽鏈走向改變的一種非重復多肽區，一般含有2～16個氨基酸殘基。含有5個以上的氨基酸殘基的轉角又常稱為環（loop）。常見的轉角含有4個氨基酸殘基有兩種類型：轉角I的特點是：第一個氨基酸殘基羰基氧與第四個殘基的醯氨氮之間形成氫鍵；轉角Ⅱ的第三個殘基往往是甘氨酸。這兩種轉角中的第二個殘侉大都是脯氨酸。

超二級結構（super-secondary structure）:也稱為基元(motif).在蛋白質中，特別是球蛋白中，經常可以看到由若干相鄰的二級結構單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規則的，在空間上能辨認的二級結構組合體。

結構域（domain）:在蛋白質的三級結構內的獨立折疊單元。結構域通常都是幾個超二級結構單元的組合。

纖維蛋白（fibrous protein）:一類主要的不溶於水的蛋白質，通常都含有呈現相同二級結構的多肽鏈許多纖維蛋白結合緊密，並為單個細胞或整個生物體提供機械強度，起著保護或結構上的作用。

球蛋白(globular protein):緊湊的，近似球形的，含有折疊緊密的多肽鏈的一類蛋白質，許多都溶於水。典形的球蛋白含有能特異的識別其它化合物的凹陷或裂隙部位。

角蛋白（keratin）:由處於α-螺旋或β-折疊構象的平行的多肽鏈組成不溶於水的起著保護或結構作用蛋白質。

膠原（蛋白）（collagen）:是動物結締組織最豐富的一種蛋白質，它是由原膠原蛋白分子組成。原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結構的蛋白。每個原膠原分子都是由3條特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3個殘基）的多肽鏈右手旋轉形成的。

疏水相互作用(hydrophobic interaction):非極性分子之間的一種弱的非共價的相互作用。這些非極性的分子在水相環境中具有避開水而相互聚集的傾向。

伴娘蛋白（chaperone）:與一種新合成的多肽鏈形成復合物並協助它正確折疊成具有生物功能構向的蛋白質。伴娘蛋白可以防止不正確折疊中間體的形成和沒有組裝的蛋白亞基的不正確聚集，協助多肽鏈跨膜轉運以及大的多亞基蛋白質的組裝和解體。

二硫鍵（disulfide bond）:通過兩個（半胱氨酸）巰基的氧化形成的共價鍵。二硫鍵在穩定某些蛋白的三維結構上起著重要的作用。

范德華力（van der Waals force）:中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產生的一弱的分子之間的力。當兩個原子之間的距離為它們范德華力半徑之和時，范德華力最強。強的范德華力的排斥作用可防止原子相互靠近。

蛋白質變性（denaturation）:生物大分子的天然構象遭到破壞導致其生物活性喪失的現象。蛋白質在受到光照，熱，有機溶濟以及一些變性濟的作用時，次級鍵受到破壞，導致天然構象的破壞，使蛋白質的生物活性喪失。

Ⅲ 生化是什麼意思

生物化學，顧名思義是研究生物體中的化學進程的一門學科，常常被簡稱為生化。

它主要用於研究細胞內各組分，如蛋白質、糖類、脂類、核酸等生物大分子的結構和功能。而對於化學生物學來說，則著重於利用化學合成中的方法來解答生物化學所發現的相關問題。

生物化學這一名詞的出現大約在19世紀末、20世紀初，但它的起源可追溯得更遠，其早期的歷史是生理學和化學的早期歷史的一部分。

(3)醫學生物化學是什麼意思擴展閱讀：

生物化學主要研究生物體分子結構與功能、物質代謝與調節以及遺傳信息傳遞的分子基礎與調控規律。

除了水和無機鹽之外，活細胞的有機物主要由碳原子與氫、氧、氮、磷、硫等結合組成，分為大分子和小分子兩大類。前者包括蛋白質、核酸、多糖和以結合狀態存在的脂質；

後者有維生素、激素、各種代謝中間物以及合成生物大分子所需的氨基酸、核苷酸、糖、脂肪酸和甘油等。在不同的生物中，還有各種次生代謝物，如萜類、生物鹼、毒素、抗生素等。

雖然對生物體組成的鑒定是生物化學發展初期的特點，但直到今天，新物質仍不斷在發現。如陸續發現的干擾素、環核苷一磷酸、鈣調蛋白、粘連蛋白、外源凝集素等，已成為重要的研究課題。

有的簡單的分子，如作為代謝調節物的果糖-2，6-二磷酸是1980年才發現的。另一方面，早已熟知的化合物也會發現新的功能，20世紀初發現的肉鹼，50年代才知道是一種生長因子，而到60年代又了解到是生物氧化的一種載體。

多年來被認為是分解產物的腐胺和屍胺，與精胺、亞精胺等多胺被發現有多種生理功能，如參與核酸和蛋白質合成的調節，對DNA超螺旋起穩定作用以及調節細胞分化等。

Ⅳ 生化是什麼意思

生化也可以使生物學和化學兩門學科的縮寫。生化一般指生物化學（自然科學）。
運用化學的理論和方法研究生命物質的邊緣學科。其任務主要是了解生物的化學組成、結構及生命過程中各種化學變化。從早期對生物總體組成的研究，進展到對各種組織和細胞成分的精確分析。目前正在運用諸如光譜分析、同位素標記、X射線衍射、電子顯微鏡以及其他物理學、化學技術，對重要的生物大分子（如蛋白質、核酸等）進行分析，以期說明這些生物大分子的多種多樣的功能與它們特定的結構關系。
生化的定義：
化學的分支學科。它是研究生命物質的化學組成拉瓦錫、結構及生命活動過程中各種化學變化的基礎生命科學。
生物化學（Biochemistry）這一名詞的出現大約在19世紀末、20世紀初，但它的起源可追溯得更遠，其早期的歷史是生理學和化學的早期歷史的一部分。例如18世紀80年代，A.-L.拉瓦錫證明呼吸與燃燒一樣是氧化作用，幾乎同時科學家又發現光合作用本質上是植物呼吸的逆過程。又如1828年F.沃勒首次在實驗室中合成了一種有機物──尿素，打破了有機物只能靠生物產生的觀點，給「生機論」以重大打擊。1860年L.巴斯德證明發酵是由微生物引起的，但他認為必需有活的酵母才能引起發酵。1897年畢希納兄弟發現酵母的無細胞抽提液可進行發酵，證明沒有活細胞也可進發這樣復雜的生命活動，終於推翻了「生機論」。

Ⅳ 生化是什麼意思啊

研究生物體中的化學進程的一門學科，被簡稱為生化。

生物化學（英語：biochemistry，也作 biological chemistry），是研究生物體中的化學進程的一門學科，常常被簡稱為生化。它主要用於研究細胞內各組分，如蛋白質、糖類、脂類、核酸等生物大分子的結構和功能。

而對於化學生物學來說，則著重於利用化學合成中的方法來解答生物化學所發現的相關問題。雖然存在著大量不同的生物分子，但實際上有很多大的復合物分子（稱為「聚合物」）是由相似的亞基（稱為「單體」）結合在一起形成的。

每一類生物聚合物分子都有自己的一套亞基類型。例如，蛋白質是由20種氨基酸所組成，而脫氧核糖核酸（DNA）由4種核苷酸構成。生物化學研究集中於重要生物分子的化學性質，特別著重於酶促反應的化學機理。

在生物化學研究中，對細胞代謝和內分泌系統的研究進行得相當深入。生物化學的其他研究領域包括遺傳密碼（DNA和RNA）、 蛋白質生物合成、跨膜運輸（membrane transport）以及細胞信號轉導。

(5)醫學生物化學是什麼意思擴展閱讀：

結構與功能——

組成生物體的每一部分都具有其特殊的生理功能．從生物化學的角度，則必須深入探討細胞、亞細胞結構及生物分子的功能。功能來自結構。欲知細胞的功能，必先了解其亞細胞結構；同理，要知道一種亞細胞結構的功能，也必先弄清構成它的生物分子。

關於生物分子的結構與其功能有密切關系的知識，已略有所知。例如，胞核中脫氧核糖核酸的結構與其在遺傳中的作用息息相關；簡而言之，DNA中核苷酸排列順序的不同，表現為遺傳中的不同信息，實際是不同的基因。分子生物學。

在生物化學中，有關結構與功能關系的研究，才僅僅開始；尚待大力研究的問題很多，其中重大的，有亞細胞結構中生物分子間的結合，同類細胞的相互識別、細胞的接觸抑制、細胞間的粘合、抗原性、抗原與抗體的作用、激素、神經介質及葯物等的受體等。