生物體內酶活性受哪些因素調節

❶ 生物體內的酶促反應是如何受到調控的

生物體內的酶促反應受多種因素的調節和控制。主要是PH值、溫度、激活劑和抑制劑四大類。
在生物體內，溫度因素的影響主要表現在植物和變溫動物方面。一般來說，溫度升高有利於酶促反應進行，但溫度高於酶的穩定溫度，酶活性反而會降低，甚至酶會失活，酶促反應會停止。而溫度因素對於恆溫動物則基本沒有影響。

每一種酶都有其最適PH值，小於或大於該PH值，都會影響酶的活性和酶促反應的進行。如在動物消化道中，胃中的各種酶適用於在酸性條件下發生作用，而小腸中的各種酶適用於在近中性的條件下發生作用。
酶的激活劑有許多類，如金屬離子、小分子有機物、反應底物的存在與濃度等。

酶的抑制劑也有許多種類，如金屬離子、變構效應物（通常是反應產物）的濃度等。

❷ 生物化學中酶活性調節的主要方式有哪3種

生物化學中酶活性調節的主要方式有：

1、調節酶的濃度：主要有2種方式：誘導或抑制酶；

2、通過激素調節酶活性、激素通過與細胞膜或細胞以此來調節酶活性；

3、反饋抑制調節酶活性：許多小分子物質的合成是；成的第一步的酶，往往被他們終端產物抑制。

酶受大分子抑制劑或小分子物質抑制，從而影響活性。例如：大分子物質胰蛋白酶抑制劑，可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制劑如一些反應產物：像1，3-二磷酸甘油酸變位酶的活性受到它的產物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，從而可對這一反應進行調節。

此外某些無機離子可對一些酶產生抑制，對另外一些酶產生激活，從而對酶活性起調節作用。酶活性也可受到大分子物質的調節，例如抗血友病因子可增強絲氨酸蛋白酶的活性，因此它可明顯地促進血液凝固過程。

(2)生物體內酶活性受哪些因素調節擴展閱讀：

每分子酶或每個酶活性中心在單位時間內能催化的底物分子數(TN)。相當於酶反應的速度常數kp。也稱為催化常數（Kcat）。1/kp稱為催化周期。碳酸酐酶是已知轉換數最高的酶之一，高達36×106每分，催化周期為1.7微秒。

一般採用測定酶促反應初速度的方法來測定活力，因為此時干擾因素較少，速度保持恆定。反應速度的單位是濃度/單位時間，可用底物減少或產物增加的量來表示。因為產物濃度從無到有，變化較大，而底物往往過量，其變化不易測准，所以多用產物來測定。

❸ 影響酶活性的因素，實驗報告...

影響酶活性的因素」是高中現行生物學課本中的一個實驗內容，也是第1個探究性實驗。但是，教材中所介紹的實驗葯品（α-澱粉酶）價格較貴，實驗設計思路為定性實驗。能否改進實驗設計方案，使其不僅能培養學生的實驗技能和實驗設計能力，通過實驗過程理解影響酶活性的因素的知識內容，而且促使學生積極參與探究活動，養成實事求是的科學態度和一絲不苟的科學探究精神呢？為此，筆者進行了一些有益的嘗試。

1 實驗設計

1．1 選用過氧化氫酶作為實驗探究對象 過氧化氫是細胞中某些化學反應的副產物，具有強氧化性，如果不及時除去或分解，就會殺死細胞。在動物的肝細胞和血細胞中含有較多的過氧化氫酶，它可以促進過氧化氫分解。由於過氧化氫酶容易獲得且催化反應的現象明顯，所以選用過氧化氫酶作為實驗探究對象。

1．2 設備准備 實驗用具有：細胞培養瓶（代替反應小室）、刻度吸管、鑷子、水槽、25 mL量筒；反應底物為30％H2O2，也可以用原包裝雙氧水配製的3％H2O2，但反應速度慢，現象不太明顯，反應時間長。

實驗中需要 H2O2酶濾紙片，製作方法是：將 10 g鮮肝剪碎，置於研缽中充分研磨，加入200 mL蒸餾水製成鮮肝液。然後，將濾紙剪成1 cm2的小片，平展在表面皿中，用鮮肝液浸泡l min後使用。

配製緩沖液，方法是：將17.96 g Na2HPO4·7H2O在 1 000 mL容量瓶內溶於蒸餾水中，加水至刻度，配製成0.067 mol／L Na2HPO4溶液。將9.07 g KH2PO4在1 000 mL容量瓶內溶於蒸餾水中，加水至刻度，配製成0.067 mol／L KH2PO4溶液。用上述兩種溶液配製pH5、pH6、pH7、pH8緩沖液如下：

單位：mL

pH
5
6
7
8

0.067 mol／L KH2PO4
0.067 mol／L KH2PO4
1
99
20
80
60
40
95
5

1．3 實驗方案 參照美國BSCS教材中的實驗方案，經過1個多月的摸索，改進原有實驗裝置，制定出簡單易行且定量效果好的實驗步驟如下：

l）向水槽中加水至將滿為止。

2）將大小相同的8片濾紙片在鮮肝液中浸泡l min，然後用鑷子夾起濾紙片，靠在培養皿壁上，使多餘的酶液流盡。

3）用鑷子將2片酶濾紙片小心地放入細胞培養瓶（用作反應小室）的一側內壁上，使酶濾紙片粘在內壁上。注意濾紙片不要碰到反應小室的瓶口。

4）將細胞培養瓶立起，貼有酶濾紙片的一側壁沖上，小心加入 pH＝5的緩沖液 2 mL，然後再加入 2 mL 30％的H2O2溶液，切勿使上述混合液接觸貼在內壁上的濾紙片。將小室塞緊。

5）將25 mL量筒橫放於水槽中使之灌滿水，若有氣泡，將其輕輕傾斜，小心趕出氣泡。將量筒倒立，使筒口一直處於水中。

6）小心將細胞培養瓶平放在水槽中的水裡，注意反應小室貼有濾紙片的內壁應在上面，將量筒移至細胞培養瓶口上伸出的玻璃管上方，實驗過程中要一直扶著量筒，保證量筒的位置不動。

7）將細胞培養瓶小心旋轉180度，使H2O2溶液接觸酶濾紙片。同時開始計時，在 30 S時，讀取量筒水平面刻度並作出標記後記錄。

8）反復沖洗反應小室後，重復上述實驗過程，測量在 pH6、pH7、pH8時過氧化氫在酶的催化下所釋放的氣體量。注意：所有的實驗中都要嚴格保證於凈，不應該有上一次反應後的剩餘溶液，每次試驗完後，應充分沖洗，然後用相應的緩沖液再沖洗一遍。

2 教學過程

2．1 引入新課 由上節課的實驗操作引出本節課的實驗內容，啟發學生思考實驗操作要達到的目的，為減少學生實驗操作過程的盲目性做好鋪墊。

學生作出溫度和pH影響酶的活性的假設後，教師介紹本節課所用的酶和底物，以及過氧化氫酶在生物體內的分布情況。然後播放自製錄像《pH過氧化氫酶活性的影響》，邊看錄像邊講解實驗用具，但是不強調實驗操作過程中的注意事項，意在訓練學生的觀察能力、對問題的敏感能力、綜合分析能力。如果某一學生只是在被動地看錄像而不是邊看邊思考，在自己具體實驗過程中會遇到很多問題，使實驗進程不順利。而在看錄像過程中積極思考的學生，實驗每一步的操作應該注意的問題都會關注到，實驗速度快且實驗結果准確。

2．2 學生分組實驗 學生模仿錄像中的操作進行自主實驗，既需要分工合作，更需要在操作中發現問題並及時解決問題。這個過程中教師巡視學生的操作情況並適時地參與討論，針對不同組的情況，提出一些小問題，引導學生進行深層次的思考。

實驗中教師巡視，既可以了解學生實驗的速度、實驗過程中出現哪些不可預計的問題，使自己很好地駕馭課堂教學，又作為學習者參與討論過程，營造寬松和諧的學習氛圍。

2．3 交流和討論 實驗結束後，教師請各組學生代表匯報實驗結果，確定過氧化氫酶的最適pH，在交流過程中學生會發現不同組得出的實驗結論可能有所不同。綜合全班的實驗結果，還是可以看出過氧化酶的最適宜pH是7。然後教師告訴學生，科學家研究得出：肝臟中過氧化酶的最適pH是6.8，接近於7。但是大家的實驗結果各不相同，由此引出實驗討論的問題：實驗過程中有哪些因素可能造成實驗誤差？學生針對自己的實驗操作過程進行充分的討論，總結出影響實驗結果的一些因素。這是學生回憶實驗操作進行自我反省和相互評價的過程，但是很少有學生對教師提供的實驗方案表示質疑，為此教師又提出另外一個討論題：你認為該實驗設計中有哪些不完善的地方？應如何改進實驗裝置或方案，使實驗結果更准確？一個小小的問題點燃了學生質疑的火花，大家各抒己見，提出改進實驗方案的建議，學生的發散思維和創新思維在此體現得淋漓盡致。教師對學生的發言進行了充分的肯定，激發了學生的學習熱情和積極性。因為實驗步驟中只設計了pH為5－8的實驗，所以教師又提出一個簡單的問題：如果想得出不同的pH與酶活性關系的變化曲線，應該如何設計？由此引導學生思考實驗目的不同，實驗設計的步驟和方案可能有所不同，實驗設計需要有針對性。

2．4 實驗設計思路的遷移──設計並交流溫度對酶活性影響的實驗方案 進行充分的討論後，教師又提出問題：知道了不同的pH與酶活性的關系，現在請同學們設計「探究溫度如何影響酶的活性」的實驗方案。提醒學生注意底物和相應的實驗裝置的選擇。給學生一段時間思考後，教師請學生交流實驗方案。有的學生在教師提供的實驗用具的基礎上設計，有的學生利用化學中制備氫氣的啟普發生器作為反應體系，這樣實驗結果更加准確。但有的學生考慮得更加全面，想到H2O2在高溫的情況下也會加速分解，用過氧化氫酶和H2O2探究溫度的影響不太適合，所以改用澱粉作底物，唾液澱粉酶作催化劑。在這個交流過程中，學生相互評價實驗的可行性，並且給予每組學生一些合理的建議。該過程充分體現了學生深入研究問題的能力。

3 教學小結和反思

生物科學實驗中可以對學生進行探究過程的訓練。包括觀察、提出問題、進行假設、設計方案並進行實施、收集分析解讀數據、得出合理結論、表達結果等。是學習者運用判斷思維、邏輯思維進行學習的過程。在這個過程中，要很好地把握教師的主導作用和學生的主體作用，保證課堂教學的高效優質。避免出現盲目而無序，熱鬧而無獲的情況。探究教學對教師駕馭課堂和教學內容的能力都提出了更高的要求。因此在授課前教師必須精心准備，要預見到可能發生的所有情況，尤其是實驗安全性問題。

對實驗結果的分析討論和自主設計實驗是本節課的重點，在這個過程中培養了學生多方面的能力：與他人的合作意識、分析綜合的思維能力、表達與交流的能力、實事求是的科學態度、自我評價與評價他人的能力、創新能力等。但是能力的培養不是一朝一夕的事情，應該滲透到每堂課的教學中．滲透到教學的點點滴滴，朱意曾說過「讀書無疑，需教有疑，有疑者無疑，至此方是長進」，在教學過程中，精心設問，周密安排，每堂課要給學生提供施展自己才華的舞台，長此以往，學生的各種能力會逐步得到提高乃至升華。

探究過程中教師應該注意自己扮演的是和學生平等的學習者而不是高高在上的知識的傳授者，和學生共同探討，可能從學生那裡會獲得更多的靈感和信息，反過來促進自己的教學。

如果時間允許，可以用2節課的時間，給學生提供必需的實驗器材和用品，分組實施自己設計的「溫度對酶活性的影響」方案，檢驗自己方案的可行性。這是一個自我價值的實現過程，相信在這一過程中更能激發學生學習生物學的熱情，是培養學生學習生物學興趣不可多得的契機。

❹ 影響限制酶活性的因素有哪些

溫度，水條件，PH，酶數量，作用對象的數量，還有生物體本身的調控

❺ 酶活性的因素有哪些，這些因素如何影響酶的活性

1、酶濃度

酶促反應速度與酶分子的濃度成正比。當底物分子濃度足夠時，酶分子越多，底物轉化的速度越快。但事實上，當酶濃度很高時，並不保持這種關系，曲線逐漸趨向平緩。根據分析，這可能是高濃度的底物夾帶有許多的抑制劑所致。

2、底物濃度

在生化反應中，若酶的濃度為定值，底物的起始濃度較低時，酶促反應速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增加而增加。當所有的酶與底物結合生成中間產物後，即使在增加底物濃度，中間產物濃度也不會增加，酶促反應速度也不增加。

3、溫度

各種酶在最適溫度范圍內，酶活性最強，酶促反應速度最大。在適宜的溫度范圍內，溫度每升高10℃，酶促反應速度可以相應提高1～2倍。不同生物體內酶的最適溫度不同。

最適溫度在60℃以下的酶，當溫度達到60～80℃時，大部分酶被破壞，發生不可逆變性；當溫度接近100℃時，酶的催化作用完全喪失。這也就是為何人在發燒時，不想吃東西的原因。

4、pH

酶在最適pH范圍內表現出活性，大於或小於最適pH，都會降低酶活性。一方面會改變底物分子和酶分子的帶電狀態，從而影響酶和底物的結合；另一方面過高或過低的pH都會影響酶的穩定性，進而使酶遭受不可逆破壞。

5、激活劑

能激活酶的物質稱為酶的激活劑。許多酶只有當某一種適當的激活劑存在時，才表現出催化活性或強化其催化活性，這稱為對酶的激活作用。而有些酶被合成後呈現無活性狀態，這種酶稱為酶原。它必須經過適當的激活劑激活後才具活性。

6、抑制劑

能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質稱為酶的抑制劑。它可降低酶促反應速度。有的物質既可作為一種酶的抑制劑，又可作為另一種酶的激活劑。

❻ 在生物體內存在很多通過改變酶的結構從而調節其活性的方法，請分別舉例說明

在生物體內存在很多通過改變酶的結構從而調節其活性的方法，請列舉這些方法並分別舉例說明。
解答：（1）別構調控：寡聚酶分子與底物或非底物效應物可逆地非共價結合後發生構象的改變，進而改變酶活性狀態，從而使酶活性受到調節。例如天冬氨酸轉氨甲醯酶的部分催化肽鏈結合底物後，使酶的整體構象發生改變，提高了其他催化肽鏈與底物的親和性，CTP可以與該酶的調節肽鏈結合，導致酶構象發生改變，降低了催化肽鏈與底物的親和性，使酶活力降低，起別構抑制劑的作用。
（2）酶原的激活：在蛋白水解酶的專一作用下，沒有活性的酶原通過其一級結構的改變，導致其構象發生改變，形成酶的活性部位，變成有活性的酶，這是一種使酶獲得活性的不可逆調節方法。例如在小腸內，無催化活性的胰凝乳蛋白酶原在胰蛋白酶的作用下，特定肽鍵被斷裂，由一條完整的肽鏈被水解為三段肽鏈，並發生構象的改變，形成活性部位，產生蛋白水解酶活性。
（3）可逆的共價修飾：由其他的酶（如激酶、磷酸酶等）催化共價調節酶進行共價修飾或去除修飾基團，使其結構發生改變，從而在活性形式和非活性形式之間相互轉變，以調節酶的活性。例如糖原磷酸化酶可以兩種形式存在，一種是Ser14被磷酸化的、高活力的糖原磷酸化酶a，一種是非磷酸化的、低活力的糖原磷酸化酶b，在磷酸化酶激酶的催化作用下，糖原磷酸化酶b的Ser14被磷酸化，形成高活力的糖原磷酸化酶a；在磷酸化酶磷酸酶的催化作用下，糖原磷酸化酶a的Ser14-PO32-被脫磷酸化，形成低活力的糖原磷酸化酶b。
（4）對寡聚酶活性的調節可以通過改變其四級結構來進行，這種作用既包括使無活性的寡聚體解離，使部分亞基獲得催化活性，也包括使無活性的單體聚合形成有催化活性的寡聚體。前者的例子是蛋白激酶A，該酶由2個調節亞基與2個催化亞基組成，是沒有酶活性的寡聚酶，胞內信使cAMP與調節亞基結合可導致寡聚酶解離成一個調節亞基復合體和兩個催化亞基，此時自由的催化亞基可獲得酶活性。後者的例子是表皮生長因子受體，其在細胞膜上通常以無活性的單體存在，當作為信使的表皮生長因子結合到受體的胞外部分之後，兩個單體結合形成二聚體，從而使酶被激活。

❼ 影響酶活性的因素

影響酶活性的主要因素是溫度和pH值。其中溫度比較重要，人體內酶的活性在37攝氏度是最佳。生物酶各自適應的酶的溫度不同。

植物光合作用酶的活性在20攝氏度左右最強。在一定的范圍內，酶的活性隨著溫度的升高而升高，但是溫度過高會使酶失活。

酶轉化速率可以用單位時間內單位體積中底物的減少量或產物的增加量來表示。酶活力的測定既可以通過定量測定酶反應的產物或底物數量隨反應時間的變化，也可以通過定量測定酶反應底物中某一性質的變化，如黏度變化來測定。通常是在酶的最適pH 值和離子強度以及指定的溫度下測定酶活力。

酶活性的測定：

一般採用測定酶促反應初速度的方法來測定活力，因為此時干擾因素較少，速度保持恆定。反應速度的單位是濃度/單位時間，可用底物減少或產物增加的量來表示。

因為產物濃度從無到有，變化較大，而底物往往過量，其變化不易測准，所以多用產物來測定。

❽ 影響酶活性的因素在生物體內（in vivo）和體外（in vitro）有哪些不同 那位知道，急啊，謝謝啊！

溫度和PH值啦，體內有自穩態的存在可以自動調節，可體外要自己人為控制（溫度、PH值）啦！