原核生物在哪裡指導蛋白質合成

1. 原核生物如何合成蛋白質

氨基酸在核糖體上縮合成多肽鏈是通過核糖體循環而實現的。此循環可分為肽鏈合成的起始(intiation)，肽鏈的延伸(elongation)和肽鏈合成的終止三個主要過程。原核細胞的蛋白質合成過程以E.coli細胞為例。
1.肽鏈合成的起始
1.三元復合物的形成。核糖體30S小亞基附著於mRNA的起始信號部位，該結合反應是由起始因子3(IF3)介導的，另外有Mg2+的參與。故形成IF3-30S亞基-mRNA三元復合物。
2.30S前起始復合物的形成。在起始因子2(IF2)的作用下，甲醯蛋氨酸-起始型tRNA(fMet-tRNA Met)與mRNA分子中的起始密碼子(AUG或GUG)相結合，即密碼子與反密碼子相互反應。同時IF3從三元復合物脫落，形成30S前起始復合物，即IF2-30S亞基-mRNA-fMet-tRNAMef復合物。此步亦需要fGTP和Mg2+參與。
3.70S起始復合物形成。50S亞基與上述的30S前起始復合物結合，同時IF2脫落，形成70S起始復合物，即30S亞基-mRNA-50S亞基-fMer-tRNA Met復合物。此時fMet-tRNA Met占據著50S亞基的肽醯位（peptidyl site，簡稱為P位或給位），而50S的氨基醯位（aminoacyl site，簡稱為A位或受位）暫為空位。原核細胞蛋白質合成的起始過程氨基酸活化（fMet-tRNAMet形成）
2.肽鏈合成的延長
這一過程包括進位、肽鍵形成、脫落和移位等四個步驟。肽鏈合成的延長需兩種延長因子(Elongationfactor，簡寫為EF），分別稱為EF-T和EF-G.此外尚需GTP供能加速翻譯過程。
1.進位即新的氨基醯-tRNA進入50S大亞基A位，並與mRNA分子上相應的密碼子結合.在70S起始復合物的基礎上，原來結合在mRNA上的fMet-tRNAMet占據著50S亞基的P位點(當延長步驟循環進行二次以上時，在P位點則為肽醯-tRNA)新進入的氨基醯-tRNA則結合到大亞基的A位點，並與mRNA上起始密碼子隨後的第二個密碼子結合。此步需GTP、EF-T及Mg2+的參與。
2.肽鍵形成在大亞基上肽醯轉移酶(見第四章)的催化下，將P位點上的tRNA所攜帶的甲醯蛋氨醯(或肽醯基)轉移給A位上新進入的氨基醯-tRNA的氨基酸上，即由P位上的氨基
酸(或肽的3'端氨基酸)提供α-COOH基，與A位上的氨基酸的α-NH2基形成肽鏈。此後，在P位點上的tRNA成為無負載的tRNA，而A位上的tRNA負載的是二肽醯基或多肽醯基。此步需Mg2+及K+的存在。
3.脫落即50S亞基P位上無負載的tRNA(如tRNAMet)脫落。
4.移位指在EF-G和GTP的作用下，核糖體沿mRNA鏈(5'→3')作相對移動。每次移動相當於一個密碼子的距離，使得下一個密碼子能准確的定位於A位點處。與此同時，原來處於A位點上的二肽醯tRNA轉移到P位點上，空出A位點。隨後再依次按上述的進位、肽鍵形成和脫落步驟進行下一循環，即第三個氨基醯-tRNA進入A位點，然後在肽醯轉移酶催化下，P位上的二肽醯tRNA又將此二肽基轉移給第三個氨基醯-tRNA，形成三肽醯tRNA。同時，卸下二肽醯的tRNA又迅速從核糖體脫落。像這樣繼續下去，延長過程每重復一次，肽鏈就延伸一個氨基酸殘基。多次重復，就使肽鏈不斷地延長，直到增長到必要的長度。通過實驗已經證明，mRNA上的信息的閱讀是從多核苷酸鏈的5'端向3'端進行的，而肽鏈的延伸是從N端開始的。?
3.肽鏈合成的終止，需終止因子或釋放因子(releasing factor簡寫為RF)參與。在E.coli中已分離出三種RF:RF1(MW36000)，RF2(MW38000和RF3(MW46000)。其中，只有RF3與GTP(或GDP)能結合。它們均具有識別mRNA鏈上終止密碼子的作用，使肽鏈釋放，核糖體解聚。
1.多肽鏈的合成已經完畢，這時，雖然多肽鏈仍然附著在核蛋白體及tRNA上，但mRNA上肽鏈合成終止密碼子UAA(亦可以是UAG或UGA)已在核蛋白體的A位點上出現。終止因子用以識別這些密碼子，並在A位點上與終止密碼子相結合，從而阻止肽鏈的繼續延伸。RF3的作用還不能肯定，可能具有加強RF1和RF2的終止作用。RF1和RF2對終止密碼子的識別具有一定特異性，RF1可識別UAA和UAG，RF2識別UAA和UGA。RF與EF在核糖體上的結合部位是同一處，它們重疊的結合部位與防止了EF與F同時結合於核糖體上，而擾亂正常功能。
2.終止因子可能還可以使核蛋白體P位點上的肽醯轉移酶發生變構，酶的活性從轉肽作用改變為水解作用，從而使tRNA所攜帶的多肽鏈與tRNA之間的酯鍵被水解切斷，多肽鏈從核蛋白體及tRNA釋放出來。

2. 簡述原核生物蛋白質的合成過程 rt 簡述

基因指導蛋白質的合成，通過轉樓和翻譯在核糖體上合成蛋白質

3. 試述原核生物復制、轉錄及蛋白質生物合成的基本過程

DNA的復制是一個邊解旋邊復制的過程.復制開始時,DNA分子首先利用ATP提供的能量,在解旋酶的作用下,把DNA雙鏈解開,這個過程叫解旋.然後,以解開的每一段母鏈作為模板,以周圍環境中的四種脫氧核苷酸為原料,按照鹼基互補配對原則,在DNA聚合酶的作用下,各自合成與母鏈互補的一段子鏈.隨著解旋過程的進行,新合成的子鏈也不斷地延伸,同時,每條子鏈與其母鏈盤繞成雙螺旋結構,從而各形成一個新的DNA分子.這樣,復制結束後,兩個DNA分子,通過細胞分裂分配到兩個子細胞中。
原核生物邊轉錄邊翻譯。
1、解旋：DNA雙鏈在RNA聚合酶的作用下，局部解開為兩條單鏈，以其中的一條單鏈為模板。
2、配對與連接：游離的核糖核苷酸以氫鍵與模板DNA上互補的鹼基配對，在RNA聚合酶的作用下（形成磷酸二酯鍵）連接成鏈。
3、轉錄的方向：從DNA模板鏈的3『向5』；RNA鏈的合成與延伸是由5『向3』。
4、釋放：合成的RNA從DNA上釋放；DNA雙鏈恢復成雙螺旋結構。
核糖體在進行的蛋白質生物合成分為起始,延伸和終止3個階段.除了核糖體組成、各種因子、起始tRNA不同外,其餘環節在真核生物和原核生物基本類似。 蛋白質合成是指生物按照從脫氧核糖核酸 （DNA）轉錄得到的信使核糖核酸（mRNA）上的遺傳信息合成蛋白質的過程。蛋白質生物合成亦稱為翻譯，即把mRNA分子中鹼基排列順序轉變為蛋白質或多肽鏈中的氨基酸排列順序過程。
這是基因表達的第二步，產生基因產物蛋白質的最後階段。不同的組織細胞具有不同的生理功能，是因為它們表達不同的基因，產生具有特殊功能的蛋白質，參與蛋白質生物合成的成份至少有200種，其主要體是由mRNA、tRNA、核糖核蛋白體以及有關的酶和蛋白質因子共同組成。

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生物體內蛋白質合成的速度，主要在轉錄水平上，其次在翻譯過程中進行調節控制。它受性別、激素、細胞周期、生長發育、健康狀況和生存環境等多種因素及參與蛋白質合成的眾多的生化物質變化的影響。
由於原核生物的翻譯與轉錄通常是偶聯在一起的，且其mRNA的壽命短，因而蛋白質合成的速度主要由轉錄的速度決定。弱化作用是一個通過翻譯產物的過量與不足首先影響轉錄，從而調節翻譯速度的一種方式。mRNA的結構和性質也能調節蛋白質合成的速度。

4. 真核生物與原核生物蛋白質合成

真核生物與原核生物蛋白質都是在核糖體上合成.核糖體的功能就是將mRNA上的遺傳密碼(核苷酸順序)翻譯成多肽鏈上的氨基酸順序。因此,它是肽鏈的裝配機,即細胞內蛋白質合成的場所,高爾基體負責對細胞合成的蛋白質進行加工

5. 原核生物怎樣把多肽合成蛋白質

核糖體可以合成多肽鏈。原核生物沒有其他復雜的細胞器。但可能有其他可以多肽鏈盤曲折疊的生物酶。在這些酶的作用下，多肽鏈盤曲、螺旋、折疊，構成蛋白質。

6. 原核生物蛋白質合成體系由哪些物質組成各起什麼作用

一）蛋白質合成體系的重要組分
翻譯：蛋白質的生物合成,即翻譯,就是將核酸中由 4 種核苷酸序列編碼的遺傳信息,通過遺傳密碼破譯的方式解讀為蛋白質一級結構中20種氨基酸的排列順序 .
1.mRNA與遺傳密碼；
mRNA分子上從5』至3』方向,由AUG開始,每3個核苷酸為一組,決定肽鏈上某一個氨基酸或蛋白質合成的起始、終止信號,稱為三聯體密碼.
從mRNA 5』端起始密碼子AUG到3』端終止密碼子之間的核苷酸序列,各個三聯體密碼連續排列編碼一個蛋白質多肽鏈,稱為開放閱讀框架(ORF).
密碼子特點：
①閱讀方向：5』→3』；②無標點符號；③密碼子不重疊；④密碼子的簡並性；⑤密碼子與反密碼子的作用；⑥起始密碼子AUG,終止密碼子UAA,UAG,UGA；⑦密碼子的通用性和例外.
2.tRNA
蛋白質合成過程中,起著運輸氨基酸的作用.有如下的功能：
①3』末端攜帶氨基酸；②識別氨基醯-tRNA合成酶的位點；③核糖體識別位點；④反密碼子的位點.
3.rRNA與核糖體
⑴.rRNA的主要功能是形成核糖體,是蛋白質合成的場所.
⑵.核糖體的活性中心：
二位點模型：A位（氨醯基部位）,氨基醯-tRNA進入部位.
P位（肽基部位）,為起始tRNA或正在延伸中的肽醯-tRNA結合部位.
三位點模型：除了A位和P位外,還有E位,空載tRNA離開的位點.
⑶.多核糖體：mRNA同時與若干個核糖體結合形成的念珠狀結構,稱為多核糖體
4.輔助因子
⑴.起始因子：參與蛋白質生物合成起始的蛋白因子；
⑵.延伸因子：參與蛋白質生物合成過程中肽鏈延伸的蛋白因子；
⑶.釋放因子：作用是與終止密碼子結合終止肽鏈的的合成並使肽鏈從核糖體上釋放出來.
（二）蛋白質的生物合成過程
翻譯過程從閱讀框架的5´-AUG開始,按mRNA模板三聯體密碼的順序延長肽鏈,直至終止密碼出現.
1.氨基酸的活化；
⑴.氨基醯-tRNA合成酶
⑵.過程：
氨基醯-tRNA合成酶
ATP + AA -----------------→ AA-AMP-酶 + PPi
tRNA + AA-AMP-酶 -----------------→ 氨基醯-tRNA + 酶
①氨基醯-tRNA合成酶對底物氨基酸和tRNA都有高度特異性.
②氨基醯-tRNA合成酶具有校正活性.
③氨基醯-tRNA的表示方法：
Ala-tRNAAla 、Ser-tRNASer 、Met-tRNAMet
2.肽鏈合成的起始 ：
⑴.SD序列和起始因子
SD序列：mRNA 5』翻譯起始區富含嘌呤的序列
起始因子：
原核生物：IF-1、IF-2、IF-3
真核生物：eIF-1、eIF-2、eIF-2A、eIF-3等
⑵.起始氨醯-tRNA
真核生物： Met-tRNAiMet
原核生物： fMet- tRNAifMet
⑶.起始復合物的形成
①核蛋白體大小亞基分離；
②mRNA在小亞基定位結合；
③起始氨基醯-tRNA的結合；
④核蛋白體大亞基結合.
3.肽鏈的延伸：
⑴.延伸過程所需蛋白因子稱為延長因子；
原核生物：EF-T(EF-Tu, EF-Ts)、EF-G
真核生物：EF-1 、EF-2
⑵.過程
進位：指根據mRNA下一組遺傳密碼指導,使相應氨基醯-tRNA進入核蛋白體A位,消耗1分子ATP；
轉肽：是由轉肽酶催化的肽鍵形成過程；
移位：肽醯-tRNA由A位→P位的過程,消耗1分子ATP；
4.肽鏈合成的終止和釋放
⑴.原核生物釋放因子：RF-1,RF-2,RF-3
真核生物釋放因子：eRF
⑵.釋放因子的功能：
一是識別終止密碼,如RF-1特異識別UAA、UAG；而RF-2可識別UAA、UGA.
二是誘導轉肽酶改變為酯酶活性,相當於催化肽醯基轉移到水分子-OH上,使肽鏈從核蛋白體上釋放.
5.GTP在蛋白質的生物合成中的作用
蛋白質合成過程是一個大量消耗能量的過程.除去氨基酸活化是消耗ATP外,此外消耗的都是GTP.原因是GTP使一些蛋白質因子與tRNA或核糖體易於以非共價鍵結合.
（三）肽鏈合成後的加工與定向運輸
從核蛋白體釋放出的新生多肽鏈不具備蛋白質生物活性,必需經過不同的翻譯後復雜加工過程才轉變為天然構象的功能蛋白.
⑴.加工的方式：
①多肽鏈折疊為天然的三維結構：新生肽鏈的折疊在肽鏈合成中、合成後完成,新生肽鏈N端在核蛋白體上一出現,肽鏈的折疊即開始.可能隨著序列的不斷延伸肽鏈逐步折疊,產生正確的二級結構、模序、結構域到形成完整空間構象；一般認為,多肽鏈自身氨基酸順序儲存著蛋白質折疊的信息,即一級結構是空間構象的基礎；細胞中大多數天然蛋白質折疊都不是自動完成,而需要其他酶、蛋白輔助.
幾種有促進蛋白折疊功能的大分子：
a.分子伴侶：分子伴侶是細胞一類保守蛋白質,可識別肽鏈的非天然構象,促進各功能域和整體蛋白質的正確折疊.
b. 蛋白二硫鍵異構酶：多肽鏈內或肽鏈之間二硫鍵的正確形成對穩定分泌蛋白、膜蛋白等的天然構象十分重要,這一過程主要在細胞內質網進行.
二硫鍵異構酶在內質網腔活性很高,可在較大區段肽鏈中催化錯配二硫鍵斷裂並形成正確二硫鍵連接,最終使蛋白質形成熱力學最穩定的天然構象.
c.肽-脯氨醯順反異構酶：多肽鏈中肽醯-脯氨酸間形成的肽鍵有順反兩種異構體,空間構象明顯差別.
肽醯-脯氨醯順反異構酶可促進上述順反兩種異構體之間的轉換.
肽醯-脯氨醯順反異構酶是蛋白質三維構象形成的限速酶,在肽鏈合成需形成順式構型時,可使多肽在各脯氨酸彎折處形成准確折疊.
②肽鏈一級結構的修飾
a.肽鏈N端的修飾
b.個別氨基酸的修飾
c.多肽鏈的水解修飾
③高級結構修飾.
a.亞基聚合
b.輔基連接
c.疏水脂鏈的共價連接
⑵.運輸
①蛋白質合成後需要經過復雜機制,定向輸送到最終發揮生物功能的細胞靶部位,這一過程稱為蛋白質的靶向輸送.
②所有靶向輸送的蛋白質結構中存在分選信號,主要為N末端特異氨基酸序列,可引導蛋白質轉移到細胞的適當靶部位,這一序列稱為信號序列 .
③各種新生分泌蛋白的N端有保守的氨基酸序列稱信號肽.
輸送的方式有兩種：「翻譯轉運同步機制」和「翻譯後轉運機制」
詳情見：
http://www.foodmate.net/lesson/48/14.php
otwCVps 2014-11-05
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7. 原核細胞的蛋白質在哪合成原核細胞都不遵循孟德爾遺傳定律嗎

原核細胞的蛋白質在細胞質中的核糖體上合成多肽鏈，進而合成所需要的蛋白質

8. 簡述原核生物蛋白質的合成過程

原核生物的蛋白質合成分為四個階段：氨基酸的活化、肽鏈合成的起始、延伸和終止。

①氨基酸的活化：游離的氨基酸必須經過活化以獲得能量，才能參與蛋白質的合成，活化反應由氨醯tRNA合成酶催化，最終氨基酸連接在tRNA3ˊ端AMP的3ˊ-OH上，合成氨醯-tRNA。

②肽鏈合成的起始：首先IF1和IF3與30S亞基結合，以阻止大亞基的結合；接著，IF2和GTP與小亞基結合，以利於隨後的起始tRNA的結合；形成的小亞基復合物經由核糖體結合點附著在mRNA上，起始tRNA和AUG起始密碼子配對並釋放IF3，並形成30S起始復合物。

大亞基與30S起始復合物結合，替換IF1和IF2+GDP，形成70S起始復合物。這樣在mRNA正確部位組裝成完整的核糖體。

③肽鏈的延伸：延伸分三步進行，進位：負載tRNA與EF-Tu和GTP形成的復合物被運送至核糖體，GTP水解，EF-TuGDP釋放出來，在EF-Ts和GTP的作用下，EF-Tu GDP可以再次利用。轉肽：肽醯轉移酶將相鄰的兩個氨基酸相連形成肽鍵，該過程不需要能量的輸入。

移位：移位酶（EF-G）利用GTP水解釋放的能量，使核糖體沿mRNA移動一個密碼子，釋放出空載的tRNA並將新生肽鏈運至P位點。

④肽鏈的終止與釋放：釋放因子（RF1或RP2）識別終止密碼子，並在RP3的作用下，促使肽醯轉移酶在肽鏈上加上一個水分子並釋放肽鏈。核糖體釋放因子有助於核糖體亞基從mRNA上解離。

原核生物特點：

① 核質與細胞質之間無核膜因而無成形的細胞核（擬核或類核）；RNA轉錄和翻譯同時進行。

② 遺傳物質是一條不與組蛋白結合的環狀雙螺旋脫氧核糖核酸（DNA）絲，不構成染色體（有的原核生物在其主基因組外還有更小的能進出細胞的質粒DNA）。

③ 以簡單二分裂方式繁殖，不存在有絲分裂或減數分裂。

④ 沒有性行為，有的種類有時有通過接合、轉化或轉導，將部分基因組從一個細胞傳遞到另一個細胞的准性行為。

⑤ 沒有由肌球、肌動蛋白構成的微纖維系統，故細胞質不能流動，也沒有形成偽足、吞噬作用等現象。

⑥鞭毛並非由微管構成，更無「9+2」的結構，僅由幾條螺旋或平行的蛋白質絲構成。

⑦ 細胞質內僅有核糖體而沒有線粒體、高爾基體、內質網、溶酶體、液泡和質體（植物）、中心粒（低等植物和動物）等細胞器。

9. 原核生物蛋白質怎麼加工，場所在哪裡

原核生物的蛋白質都是一些短肽，都在核糖體上合成，在細胞質中加工