Ⅰ 原核生物分泌蛋白合成和釋放過程。
是線粒體，通過叫做「生物蛋白橋」的組織釋放。
Ⅱ 高中生物 原核生物沒有高爾基體 內質網 那怎麼合成蛋白質
直接有由核糖體合成，內質網高爾基體只是參與分泌蛋白的合成分泌。
Ⅲ 單細胞的原核生物，大致上他只需要核糖體合成胞內蛋白吧他們是否基本上不會分泌蛋白出胞外
單細胞的原核生物以細菌為主。
細菌有核糖體，是用來合成蛋白質的。細菌合成的蛋白質要看用途，在細胞內用的，當然不會分泌到細胞外。但用於細胞外的蛋白質，就必須分泌到細胞外了。
比如，細菌需要依靠細胞膜的通透性從細胞外獲得營養物質，但能夠通過細胞膜的物質只能是小分子物質，如氨基酸、單糖等。如果在它的周圍只有大分子的蛋白質和澱粉，它就不能吸收。這時，細菌就會在細胞內產生蛋白酶和澱粉酶，再把由核糖體合成的這些酶分泌到細胞外，分解大分子的蛋白質、澱粉等為小分子的氨基酸、單糖，然後吸收到細胞內。
蛋白酶和澱粉酶都是蛋白質。它們必需分泌到細胞外才能起作用。這類酶叫「胞外酶」。
Ⅳ 原核生物沒有內質網和高爾基體，但可以合成蛋白質，那麼可以合成分泌蛋白嗎
答：你的問題很好，你的思路也是對的。原核生物沒有內質網和高爾基體，但原核生物有核糖體，能合成蛋白質。如果是分泌蛋白質，確實需要內質網和高爾基體的加工。如果我們用大腸桿菌生產胰島素，就得經過人工的加才能使用。
Ⅳ 原核生物能合成分泌蛋白嗎
原核生物能合成分泌蛋白。你說的意思應該是原核生物都是單細胞生物。但是也有必要分泌蛋白。比如霍亂弧菌分泌的蛋白可以結合人腸上皮的GPCR，引起腸上皮細胞代謝紊亂，水分放出，引起腹瀉。還有肉毒梭菌的毒蛋白也是分泌到細胞外的。還有Clostridium
stercorariu（中文譯名：糞堆梭菌），分泌分解纖維素的蛋白到胞外，將纖維素分解成纖維二糖，才能進細胞利用。
再說一遍，原核生物能分泌蛋白。當然有些蛋白合成了不會被分泌（跟蛋白本身的序列有關），這樣只要用破胞（實驗室中通常用壓力破胞或超聲破胞）的方法，蛋白質就到溶液中了
非分泌蛋白在正常的細胞運輸系統中不會到體外。但是如果通過基因工程的方法在這個蛋白的N端加一段信號肽，就可以使這個蛋白分泌。
神經遞質分很多種，膽鹼，兒茶酚胺，甘氨酸，去甲腎上腺素等等。每一種的合成都不太一樣。
脂質的合成不需要模板。是靠六個酶來合成的。相關的知識可以去看大學的生物化學教材，講的很詳細。DNA里有些片段是編碼這些酶的，通過調控這些酶對應的基因的轉錄和翻譯就可以調控脂質的合成。
滑面內質網不是一個可以分離的細胞器，是內質網末梢不結合核糖體的部分。細胞中的脂質幾乎全部是在滑面內質網合成，包括重要的磷脂。
我是一個大學生。本科大二，專業生物技術。英語和生物問題問我都不會有錯。qq1848796505歡迎一起學習交流。
Ⅵ 原核生物如何合成蛋白質
氨基酸在核糖體上縮合成多肽鏈是通過核糖體循環而實現的。此循環可分為肽鏈合成的起始(intiation)，肽鏈的延伸(elongation)和肽鏈合成的終止三個主要過程。原核細胞的蛋白質合成過程以E.coli細胞為例。
1.肽鏈合成的起始
1.三元復合物的形成。核糖體30S小亞基附著於mRNA的起始信號部位，該結合反應是由起始因子3(IF3)介導的，另外有Mg2+的參與。故形成IF3-30S亞基-mRNA三元復合物。
2.30S前起始復合物的形成。在起始因子2(IF2)的作用下，甲醯蛋氨酸-起始型tRNA(fMet-tRNA Met)與mRNA分子中的起始密碼子(AUG或GUG)相結合，即密碼子與反密碼子相互反應。同時IF3從三元復合物脫落，形成30S前起始復合物，即IF2-30S亞基-mRNA-fMet-tRNAMef復合物。此步亦需要fGTP和Mg2+參與。
3.70S起始復合物形成。50S亞基與上述的30S前起始復合物結合，同時IF2脫落，形成70S起始復合物，即30S亞基-mRNA-50S亞基-fMer-tRNA Met復合物。此時fMet-tRNA Met占據著50S亞基的肽醯位（peptidyl site，簡稱為P位或給位），而50S的氨基醯位（aminoacyl site，簡稱為A位或受位）暫為空位。原核細胞蛋白質合成的起始過程氨基酸活化（fMet-tRNAMet形成）
2.肽鏈合成的延長
這一過程包括進位、肽鍵形成、脫落和移位等四個步驟。肽鏈合成的延長需兩種延長因子(Elongationfactor，簡寫為EF），分別稱為EF-T和EF-G.此外尚需GTP供能加速翻譯過程。
1.進位即新的氨基醯-tRNA進入50S大亞基A位，並與mRNA分子上相應的密碼子結合.在70S起始復合物的基礎上，原來結合在mRNA上的fMet-tRNAMet占據著50S亞基的P位點(當延長步驟循環進行二次以上時，在P位點則為肽醯-tRNA)新進入的氨基醯-tRNA則結合到大亞基的A位點，並與mRNA上起始密碼子隨後的第二個密碼子結合。此步需GTP、EF-T及Mg2+的參與。
2.肽鍵形成在大亞基上肽醯轉移酶(見第四章)的催化下，將P位點上的tRNA所攜帶的甲醯蛋氨醯(或肽醯基)轉移給A位上新進入的氨基醯-tRNA的氨基酸上，即由P位上的氨基
酸(或肽的3'端氨基酸)提供α-COOH基，與A位上的氨基酸的α-NH2基形成肽鏈。此後，在P位點上的tRNA成為無負載的tRNA，而A位上的tRNA負載的是二肽醯基或多肽醯基。此步需Mg2+及K+的存在。
3.脫落即50S亞基P位上無負載的tRNA(如tRNAMet)脫落。
4.移位指在EF-G和GTP的作用下，核糖體沿mRNA鏈(5'→3')作相對移動。每次移動相當於一個密碼子的距離，使得下一個密碼子能准確的定位於A位點處。與此同時，原來處於A位點上的二肽醯tRNA轉移到P位點上，空出A位點。隨後再依次按上述的進位、肽鍵形成和脫落步驟進行下一循環，即第三個氨基醯-tRNA進入A位點，然後在肽醯轉移酶催化下，P位上的二肽醯tRNA又將此二肽基轉移給第三個氨基醯-tRNA，形成三肽醯tRNA。同時，卸下二肽醯的tRNA又迅速從核糖體脫落。像這樣繼續下去，延長過程每重復一次，肽鏈就延伸一個氨基酸殘基。多次重復，就使肽鏈不斷地延長，直到增長到必要的長度。通過實驗已經證明，mRNA上的信息的閱讀是從多核苷酸鏈的5'端向3'端進行的，而肽鏈的延伸是從N端開始的。?
3.肽鏈合成的終止，需終止因子或釋放因子(releasing factor簡寫為RF)參與。在E.coli中已分離出三種RF:RF1(MW36000)，RF2(MW38000和RF3(MW46000)。其中，只有RF3與GTP(或GDP)能結合。它們均具有識別mRNA鏈上終止密碼子的作用，使肽鏈釋放，核糖體解聚。
1.多肽鏈的合成已經完畢，這時，雖然多肽鏈仍然附著在核蛋白體及tRNA上，但mRNA上肽鏈合成終止密碼子UAA(亦可以是UAG或UGA)已在核蛋白體的A位點上出現。終止因子用以識別這些密碼子，並在A位點上與終止密碼子相結合，從而阻止肽鏈的繼續延伸。RF3的作用還不能肯定，可能具有加強RF1和RF2的終止作用。RF1和RF2對終止密碼子的識別具有一定特異性，RF1可識別UAA和UAG，RF2識別UAA和UGA。RF與EF在核糖體上的結合部位是同一處，它們重疊的結合部位與防止了EF與F同時結合於核糖體上，而擾亂正常功能。
2.終止因子可能還可以使核蛋白體P位點上的肽醯轉移酶發生變構，酶的活性從轉肽作用改變為水解作用，從而使tRNA所攜帶的多肽鏈與tRNA之間的酯鍵被水解切斷，多肽鏈從核蛋白體及tRNA釋放出來。
Ⅶ 細菌能產生分泌蛋白嗎
原核生物也能合成分泌蛋白.
原核生物細胞膜內側含有一些酶,與核糖體共同執行合成分泌蛋白質的功能,原核生物細胞膜上還有細胞色素酶與合成細胞壁成分的酶.也就是說,原核生物細胞膜執行了真核生物內質網與高爾基體的部分功能.
Ⅷ 原核生物會不會有分泌蛋白
答:從理論上講，原核生物不會有分泌蛋白。解析:分泌蛋白指的是在細胞內合成，分泌到細胞外起作用的蛋白質，叫分泌蛋白。如胰島素，抗體、生長激素等。要合成分泌蛋白，需要內質網的加工，高爾的修飾經細胞膜分泌到細胞外。而原生物都不具有這些結構。
Ⅸ 原核生物合成分泌蛋白的過程和蛋白是怎麼運輸出去的
所謂原核生物，根本就沒有細胞核模，所以根本沒有真核生物那麼復雜的RNA運輸過程，你直接理解成自由出入的關系就可以了同樣，它們只是多了細胞壁而已，由於沒有內質網這種高級細胞器，也就是直接用膜融合的方式直接就運輸出去了，出了細胞膜，細胞壁就不用管了，那個是全透性的。
Ⅹ 原核生物會不會有分泌蛋白
答：從理論上講，原核生物不會有分泌蛋白。解析：分泌蛋白指的是在細胞內合成，分泌到細胞外起作用的蛋白質，叫分泌蛋白。如胰島素，抗體、生長激素等。要合成分泌蛋白，需要內質網的加工，高爾的修飾經細胞膜分泌到細胞外。而原生物都不具有這些結構。