組蛋白修飾的有哪些生物學意義

A. 組蛋白的修飾有哪些作用是什麼

主要有甲基化，乙醯化，磷酸化等。一般甲基化與染色體的失活有關。乙醯化一般代表染色質的活性狀態，有的組蛋白要先去甲基化，再乙醯化活化。磷酸化（如H1的）一般與細胞周期的狀態有關，不能磷酸化，染色體不能進行。

B. 【細胞生物學】組蛋白的主要功能

您好
組蛋白（histones），是真核生物體細胞染色質中的鹼性蛋白質，含精氨酸和賴氨酸等鹼性氨基酸特別多，二者加起來約為所有氨基酸殘基的1/4。組蛋白的甲基化修飾主要是由一類含有SET結構域的蛋白來執行的，組蛋白甲基化修飾參與異染色質形成、基因印記、X染色體失活和轉錄調控等多種主要生理功能，組蛋白的修飾作用是表觀遺傳學研究的一個重要領域。
希望我的回答能幫助到您

C. 組蛋白的修飾的種類和對基因表達的影響

組蛋白（histones）真核生物體細胞染色質中的鹼性蛋白質，含精氨酸和賴氨酸等鹼性氨基酸特別多，二者加起來約為所有氨基酸殘基的1/4。組蛋白與帶負電荷的雙螺旋DNA結合成DNA-組蛋白復合物。因氨基酸成分和分子量不同，主要分成5類。

真核生物細胞核中組蛋白的含量約為每克DNA 1克，大部分真核生物中有5種組蛋白，兩棲類、魚類和鳥類還有H5以替代或補充H1。染色質是由許多核小體組成的，H2A，H2B，H3和H4各2個分子構成的8聚體是核小體的核心部分，H1的作用是與線形 DNA結合以幫助後者形成高級結構。組蛋白是已知蛋白質中最保守的，例如，人類和豌豆的H4氨基酸序列只有兩個不同，人類和酵母的H4氨基酸序列也只有8個不同，這說明H4的氨基酸序列在約109年間幾乎是恆定的。早在1888年德國化學家科塞（A.Kossel）已從細胞核中分離出組蛋白，並認識到它們作為鹼性物質應在核中與核酸結合，但直到1974年才了解組蛋白的確切作用。一些實驗室隨後證明組蛋白以獨特的方式構成核小體的組分。

表格中所有數據均來自小牛胸腺組蛋白，只有H1例外，其數據來自兔組蛋白。
組蛋白的分類和特徵；

D. 簡述真核生物染色體上組蛋白的種類，組蛋白修飾的種類及其生物學意義

組蛋白的種類：H1 H2A H2B H3 H4組蛋白修飾的種類：在細胞周期特定時間可發生甲基化、乙醯化、磷酸化和ADP核糖基化等。H3、H4修飾作用較普遍，H2B有乙醯化作用、H1有磷酸化作用。組蛋白修飾的生物學意義：一是改變染色體的結構，直接影響轉錄活性；二是核小體表面發生改變，使其他調控蛋白易於和染色質相互接觸，從而間接影響轉錄活性。

E. 組蛋白修飾的作用

最新研究結果顯示：球形組蛋白修飾模式可預測低分級前列腺癌的復發危險。結果發表在《自然》雜志上。該研究第一作者加利福尼亞大學的Siavash K. Kurdistani表示：這種修飾模式最終可作為前列腺或其他類型癌症的預後或診斷指標，也可作為預測何種患者患者會對一類組蛋白去乙醯酶抑制劑新葯產生反應的指標。
Kurdistani解釋：某些組蛋白修飾模式會在一定水平上影響基因的表達，但具體機制尚不清楚。Kurdistani等人研究了五種組蛋白修飾模式，包括三種乙醯化作用，兩種二甲基化作用，用組織晶元技術對原發前列腺癌組織樣品中的組蛋白修飾水平進行檢測。研究者對104例Gleason評分小於7的樣本進行染色組蛋白修飾檢測，結果將研究對象分為兩組，第一組十年內復發危險為17%，第二組為42%。該預測指標與腫瘤分期，術前PSA水平或是否包膜外侵犯相獨立。研究者對另外的39例低分級前列腺癌樣本的組蛋白修飾模式進行了確認，結果也分為兩組，一組的復發危險為4%，另一組為31%。
研究者最後表示：考慮到組蛋白修飾模式的多樣性，其他組蛋白修飾位點的信息將有助於我們對患者進行進一步分類，包括那些高分極組的患者。應用免役組化及越來越多的的抗體檢測組蛋白修飾將有助於這種檢測指標在其他腫瘤中的應用。

F. 組蛋白進化上的特點及其意義。

組蛋白進化上的特點：組蛋白基因非常保守。4個組蛋白（H2A、H2B、H3、H4）的氨基酸序列在遠緣屬中非常相似。例如，海如海膽組織H3的氨基酸序列與來自小牛胸腺的H3的氨基酸序列間只有一個氨基酸的差異，小牛胸腺的H3的氨基酸序列與豌豆的H3也只有4個氨基酸不同。

不同生物的H1序列變化較大，在一些組織中，H1被一種特殊的組蛋白取代。例如，在成熟的魚和鳥的紅細胞中，H1被h5取代，在精子細胞中，組蛋白被魚精蛋白取代。染色質中的組蛋白與DNA的含量之比為1:1。

組蛋白的意義：組蛋白甲基轉移酶的作用對象不僅僅限於組蛋白，而且一些非組蛋白可以被組蛋白甲基化，這將為探索基因轉錄、信號轉導乃至個體發育分化的機制提供更廣闊的空間。

考慮到組蛋白修飾模式的多樣性，其他組蛋白修飾位點的信息將有助於我們對患者進行進一步分類，包括那些高分極組的患者。應用免役組化及越來越多的的抗體檢測組蛋白修飾將有助於這種檢測指標在其他腫瘤中的應用。

(6)組蛋白修飾的有哪些生物學意義擴展閱讀：

組蛋白的發現：

1884年，艾布瑞契·科塞爾首先發現組蛋白。直到20世紀90年代初，組蛋白才被更多地認為是純核的惰性填充物，部分基於馬克·普塔什尼和其他人的模型，認為轉錄在很大程度上是由蛋白質DNA和蛋白質相互作用激活的，如細菌，由裸DNA模板激活。從而發現其調節功能。

在1980年代，Yahli Lorch和羅傑·科恩伯格(Roger Kornberg)表明，核心啟動子上的核小體阻斷了體外轉錄的啟動，邁克爾·格倫斯坦(Michael Grunstein)證明組蛋白抑制了體內轉錄，導致核小體成為一般的基因抑制因子。

G. 簡述組蛋白修飾種類、位點及其意義

1、種類：染色質的共價修飾主要是組蛋白的修飾。
2、組成核小體的組蛋白八聚體的組蛋白H3和H4是蛋白酶修飾的主要位點。
3、意義：M
i22NHRD
由核心(HDAC1、HDAC2、RBA
P46öRBA
P48)
+
M
i2、M
TA
1öM
TA
2、MBD3
組成,
其中MBD3
含有MBD
樣序列,
與甲基化DNA有低親和力,
分析發現MBD3
與甲基化有關的氨基酸被置換,
由此推測MBD3
與MBD2
相互作用而使M
i22NURD
與甲基化DNA
結合。由此看出,
DNA
甲基化和組蛋白去乙醯化協同作用共同參與轉錄阻遏。此外,M
i22NURD
還有染色質重塑活性,
所以S
IN
3
和M
i22
NURD
可能分別在長期和短期轉錄阻遏調節中起作用。

H. 染色質有組蛋白染色體沒有組蛋白 高中生物

染色體也有組蛋白。
組蛋白的種類有：H1 H2A H2B H3 H4組蛋白修飾的種類：在細胞周期特定時間可發生甲基化、乙醯化、磷酸化和ADP核糖基化等。其中，H3、H4修飾作用較普遍，H2B有乙醯化作用、H1有磷酸化作用。
組蛋白修飾的生物學意義：一是改變染色體的結構，直接影響轉錄活性；二是使表面發生改變，使其他調控蛋白易於和染色體相互接觸，從而間接影響轉錄活性。

I. 組蛋白修飾的意義

通過影響組蛋白與DNA雙鏈的親和性，從而改變染色質的疏鬆或凝集狀態，或通過轉錄因子與結構基因啟動子的親和性來發揮基因調控作用。這些修飾之間存在協同和級聯效應，更為靈活地影響染色質的結構與功能，通過多種修飾方式的組合發揮其調控功能。