論述生物是如何調控體內酶的活性

『壹』 酶活性的調節機制是什麼

1變（別）構效應
調節物或效應物與酶別構中心結合後，誘導或穩定酶分子的某一構象，使酶活性中心的催化作用受到調節，從而調節酶反應速率及代謝過程。又叫協同效應。
2共價修飾
通過在酶蛋白某些氨基酸殘基上增、減基團的方法，調節酶的活性態與非活性態間的相互轉化，從而調節酶的活性。是可逆的
3酶原激活
酶原從無活性酶轉變成有活性酶，是不可逆共價修飾。（酶原：活性中心被掩埋在分子的內部或尚未形成，使底物不可接觸，需要經過一定的剪切，使肽鏈重新盤繞方能暴露或形成活性中心的一類無活性酶的前體）
4酶分子的聚合和解聚
大多數情況下，酶與一些小分子調節因子結合，從而引起酶的聚合和解聚，實現酶的活性與無活性態間的相互轉化。是一種非共價結合。
5抑制劑和激活劑
酶活性受到多種離子和有機分子（大分子或小分子物質）的影響，尤其是特異的蛋白質激活劑和抑制劑在酶活性的調節中起重要作用

『貳』 酶活性調節的主要方式

包括酶活性的激活和抑制兩個方面，抑制主要通過反饋抑制。
酶活力的激活：酶活力的激活是指代謝途徑中催化後面反應的酶活力被前面的中間代謝產物（分解代謝時）或前體（合成代謝時）所促進的現象。例如，糞腸球菌的乳酸脫氫酶活力為1，6-二磷酸果糖所促進，粗糙脈孢菌的異檸檬酸脫氫酶活力為檸檬酸所促進，這是分解代謝途徑中酶活力激活的例子。在大腸桿菌、節桿菌和深紅紅螺菌等合成糖原時，1-磷酸葡萄糖對焦磷酸酶促反應有激活作用。
酶活力的抑制：酶活力的抑制主要為產物抑制，它發生在酶促反應的產物沒有被後面反應用去的時候。一個酶與其底物結合在一起便發生酶促反應，同時有反應產物釋放出來。因為酶促反應通常都是平衡反應，所以如果有反應產物積累，催化該步反應的酶活力就受到抑制。抑制大多屬反饋抑制類型。

反饋抑制是指生物合成途徑的終產物反過來對該途徑中第一個酶(調節酶)活力的抑製作用。例如，當細胞內氨基酸或核苷酸等終產物過量而積累的時候，積累的終產物反過來直接抑制該途徑中第一個酶的活力，使整個合成過程減慢或停止。從而避免了不必要能量和養料浪費。反饋抑制是酶活力調節的一種主要方式，它具有調節精細、快速以及需要這些終產物時可以消除抑制再重新合成等優點。在從蘇氨酸合成異亮氨酸的途徑中，異亮氨酸的過多合成抑制該合成途徑第一個酶一一蘇氨酸脫氨酶便是最簡單的一個例子。

『叄』 酶活性調節的兩種方式

酶活性調節的兩種方式：共價調節和別構調節。

共價調節酶是一類由其它酶對其結構進行可逆共價修飾，使其處於活性和非活性的互變狀態，從而調節酶活性。共價調節酶一般都存在相對無活性和有活性兩種形式，兩種形式之間互變的正、逆向反應由不同的酶催化。

別構調節：酶分子的非催化部位與某些化合物可逆地非共價結合後發生構象的改變，進而改變酶活性狀態，稱為酶的別構調節。有些酶分子在空間至少有兩個不同的部位，一個為催化部位，一個為調節部位。

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酶受大分子抑制劑或小分子物質抑制，從而影響活性。例如：大分子物質胰蛋白酶抑制劑，可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制劑如一些反應產物：像1，3-二磷酸甘油酸變位酶的活性受到它的產物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，從而可對這一反應進行調節。

放射測量法是酶活力測定中較常用的一種方法。一般用放射性同位素標記底物，在反應進行到一定程度時，分離帶放射性同位素標記的產物並進行測定，就可測知反應進行的速度。

常用的同位素有3H，14C，32P，35S，131I等。如脲酶，將底物尿素用14C標記，產生的帶放射性的CO₂氣體可用標准計數法進行測定。

『肆』 生物化學中酶活性調節的主要方式有哪些

酶活性其他調節方式通過別夠調控、酶原的激活、酶的可逆共價修飾和同工酶來調節酶活性

『伍』 在生物體內存在很多通過改變酶的結構從而調節其活性的方法，請分別舉例說明

在生物體內存在很多通過改變酶的結構從而調節其活性的方法，請列舉這些方法並分別舉例說明。
解答：（1）別構調控：寡聚酶分子與底物或非底物效應物可逆地非共價結合後發生構象的改變，進而改變酶活性狀態，從而使酶活性受到調節。例如天冬氨酸轉氨甲醯酶的部分催化肽鏈結合底物後，使酶的整體構象發生改變，提高了其他催化肽鏈與底物的親和性，CTP可以與該酶的調節肽鏈結合，導致酶構象發生改變，降低了催化肽鏈與底物的親和性，使酶活力降低，起別構抑制劑的作用。
（2）酶原的激活：在蛋白水解酶的專一作用下，沒有活性的酶原通過其一級結構的改變，導致其構象發生改變，形成酶的活性部位，變成有活性的酶，這是一種使酶獲得活性的不可逆調節方法。例如在小腸內，無催化活性的胰凝乳蛋白酶原在胰蛋白酶的作用下，特定肽鍵被斷裂，由一條完整的肽鏈被水解為三段肽鏈，並發生構象的改變，形成活性部位，產生蛋白水解酶活性。
（3）可逆的共價修飾：由其他的酶（如激酶、磷酸酶等）催化共價調節酶進行共價修飾或去除修飾基團，使其結構發生改變，從而在活性形式和非活性形式之間相互轉變，以調節酶的活性。例如糖原磷酸化酶可以兩種形式存在，一種是Ser14被磷酸化的、高活力的糖原磷酸化酶a，一種是非磷酸化的、低活力的糖原磷酸化酶b，在磷酸化酶激酶的催化作用下，糖原磷酸化酶b的Ser14被磷酸化，形成高活力的糖原磷酸化酶a；在磷酸化酶磷酸酶的催化作用下，糖原磷酸化酶a的Ser14-PO32-被脫磷酸化，形成低活力的糖原磷酸化酶b。
（4）對寡聚酶活性的調節可以通過改變其四級結構來進行，這種作用既包括使無活性的寡聚體解離，使部分亞基獲得催化活性，也包括使無活性的單體聚合形成有催化活性的寡聚體。前者的例子是蛋白激酶A，該酶由2個調節亞基與2個催化亞基組成，是沒有酶活性的寡聚酶，胞內信使cAMP與調節亞基結合可導致寡聚酶解離成一個調節亞基復合體和兩個催化亞基，此時自由的催化亞基可獲得酶活性。後者的例子是表皮生長因子受體，其在細胞膜上通常以無活性的單體存在，當作為信使的表皮生長因子結合到受體的胞外部分之後，兩個單體結合形成二聚體，從而使酶被激活。

『陸』 酶的活性靠什麼調節如何使酶激活

可以靠調節因子調節酶的活性：
如激活因子、阻遏因子或是一些輔酶與酶的結合可以改變酶的構象或活性。
同時地物與酶的結合也可以調節酶的活性，
或是一段肽鏈把酶的活性中心掩蓋住，激活時去掉這段肽鏈，暴露活性中心。。

『柒』 生物體內的酶促反應是如何受到調控的

生物體內的酶促反應受多種因素的調節和控制。主要是PH值、溫度、激活劑和抑制劑四大類。
在生物體內，溫度因素的影響主要表現在植物和變溫動物方面。一般來說，溫度升高有利於酶促反應進行，但溫度高於酶的穩定溫度，酶活性反而會降低，甚至酶會失活，酶促反應會停止。而溫度因素對於恆溫動物則基本沒有影響。

每一種酶都有其最適PH值，小於或大於該PH值，都會影響酶的活性和酶促反應的進行。如在動物消化道中，胃中的各種酶適用於在酸性條件下發生作用，而小腸中的各種酶適用於在近中性的條件下發生作用。
酶的激活劑有許多類，如金屬離子、小分子有機物、反應底物的存在與濃度等。

酶的抑制劑也有許多種類，如金屬離子、變構效應物（通常是反應產物）的濃度等。

『捌』 為什麼生物體內要自發地調節酶的活性

因為生物體內在不同時間需要進行不同的生化反應。
比如，植物白天才進行光合作用，所以只有在有光的時候才能激活和光反應相關的酶。再比如，細胞在間期需要DNA復制，所以DNA聚合酶只有在細胞分裂間期才被激活。

『玖』 生物體中物質代謝途徑的關鍵酶的活性與量的調節方式有哪些

高等生物體內酶的活性受溫度影響，植物、變溫動物的溫度受環境影響；恆溫動物的體溫由生物自身調節維持，正常情況下酶處於最適溫度，活性最高。酶的量主要是受遺傳決定。如果是微生物，則有：酶活性的調節、酶合成的調節。總之不同的調節方式都是使生物更適應環境、減少自身的物質和能量的消耗。

『拾』 酶活性的因素有哪些，這些因素如何影響酶的活性

1、酶濃度

酶促反應速度與酶分子的濃度成正比。當底物分子濃度足夠時，酶分子越多，底物轉化的速度越快。但事實上，當酶濃度很高時，並不保持這種關系，曲線逐漸趨向平緩。根據分析，這可能是高濃度的底物夾帶有許多的抑制劑所致。

2、底物濃度

在生化反應中，若酶的濃度為定值，底物的起始濃度較低時，酶促反應速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增加而增加。當所有的酶與底物結合生成中間產物後，即使在增加底物濃度，中間產物濃度也不會增加，酶促反應速度也不增加。

3、溫度

各種酶在最適溫度范圍內，酶活性最強，酶促反應速度最大。在適宜的溫度范圍內，溫度每升高10℃，酶促反應速度可以相應提高1～2倍。不同生物體內酶的最適溫度不同。

最適溫度在60℃以下的酶，當溫度達到60～80℃時，大部分酶被破壞，發生不可逆變性；當溫度接近100℃時，酶的催化作用完全喪失。這也就是為何人在發燒時，不想吃東西的原因。

4、pH

酶在最適pH范圍內表現出活性，大於或小於最適pH，都會降低酶活性。一方面會改變底物分子和酶分子的帶電狀態，從而影響酶和底物的結合；另一方面過高或過低的pH都會影響酶的穩定性，進而使酶遭受不可逆破壞。

5、激活劑

能激活酶的物質稱為酶的激活劑。許多酶只有當某一種適當的激活劑存在時，才表現出催化活性或強化其催化活性，這稱為對酶的激活作用。而有些酶被合成後呈現無活性狀態，這種酶稱為酶原。它必須經過適當的激活劑激活後才具活性。

6、抑制劑

能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質稱為酶的抑制劑。它可降低酶促反應速度。有的物質既可作為一種酶的抑制劑，又可作為另一種酶的激活劑。