蛋白質磷酸化和去磷酸化的生物學意義是什麼

Ⅰ 「蛋白質磷酸化」的定義是什麼

蛋白質的磷酸化反應是指通過酶促反應把磷酸基團從一個化合物轉移到另一個化合物上的過程,是生物體內存在的一種普遍的調節方式，在細胞信號的傳遞過程中佔有極其重要的地位。 已經發現在人體內有多達2000個左右的蛋白質激酶和1000個左右的蛋白質磷酸酶基因。蛋白質的磷酸化是指由蛋白質激酶催化的把ATP或GTP上γ位的磷酸基轉移到底物蛋白質氨基酸殘基上的過程，其逆轉過程是由蛋白質磷酸酶催化的，稱為蛋白質脫磷酸化。 蛋白質的磷酸化修飾是生物體內重要的共價修飾方式之一,其磷酸化和去磷酸化這一可逆過程,受蛋白激酶和磷酸酶的協同作用控制.酶蛋白的磷酸化是在蛋白激酶的催化下,由ATP提供磷酸基及能量完成的,而去磷酸化則是由磷蛋白磷酸酶催化的水解反應.在哺乳動物細胞生命周期中,大約有1/3的蛋白質發生過磷酸化修飾;在脊椎動物基因組中,有5％的基因編碼的蛋白質是參與磷酸化和去磷酸化過程的蛋白激酶和磷酸(酯)酶[1].真核細胞的蛋白質磷酸化位點主要發生在絲氨酸(Ser)、蘇氨酸(Thr)和酪氨酸(Tyr)殘基側鏈的羥基上,不同的蛋白激酶可識別和修飾不同蛋白質的不同位點,生物體內能被磷酸化修飾的蛋白質組成磷酸化蛋白質組(phos-phoproteome),磷酸化蛋白質組將是蛋白質翻譯後修飾的研究熱點.

Ⅱ 舉例說明生物體內蛋白質磷酸化的生物學意義

磷酸化可以激活或抑制酶活，比如說 糖原磷酸化酶在體內糖含量低時 就會被磷酸化 形成有活力的磷酸化酶a 開始分解糖原了

Ⅲ 舉例說明生物體蛋白質磷酸化的生物學意義

（催化）通過磷酸化激酶和去磷酸化（）是由磷酸酶催化控制細胞周期的關??鍵。它們被用來控制由調控通路活動確定基板的活性和執行調控通路。通過一系列的方式到下一個底物磷酸化和去磷酸化的外部信號和檢查點反應激酶和磷酸酶，細胞周期調控途徑。通路最終顯示是通過控制M期激酶的磷酸化狀態（或S相激酶），以確定其活動。

M期激酶的活化引發的M階段的開始，它的失活，離開M期。這表明，M相激酶活性的調節是轉換：重新組織細胞的有絲分裂紡錘體底物磷酸化形成，返回到的間期細胞中的狀態，需要在同一襯底的脫磷酸化。目標是什麼

M期激酶的作用？重新組織的細胞有絲分裂，這些活動直接或間接引起的強積金引起的有絲分裂M期激酶。我們討論後的結構重新組織，M期激酶探索出多種蛋白底物的作用是直接的還是間接的。它的示範作用，有兩個假設：

它可能是主調控因子「的目標蛋白的磷酸化，反過來作用的靶蛋白在調節其他基本功能的一個典型的級聯反應。

這可能是一個「工作室」，直接的細胞重新組織必須執行的監管功能或循環決定性的底物磷酸化。

M期激酶的磷酸化共享性質襯底有一對的Ser-Pro序列，位於一側的鹼性氨基酸殘基（最常見的是絲氨酸及Pro-X-賴氨酸的形式），在襯底的潛力是在體M的能力的依賴性激酶制劑磷酸化的底物，這些基底包括組蛋白H1（其可以是染色體縮合的需要），核纖層蛋白的蛋白質（其可以是溶解核膜的需要）的素數（核仁，阻斷核糖體合成的）和其他結構，核仁酶的活性。強度不同的證據，這取決於該基板是在一些循環的方式在體內磷酸化，和M期激酶是一個實際的激活酶。然而，從各種基板，M期激酶似乎直接涉及多種蛋白質在有絲分裂中的細胞結構的變化。

確定一個潛在的底物在細胞周期中，Cdc2的有效目標的標准，是什麼呢？在體內相同的網站應該是Cdc2的在細胞周期中的磷酸化的磷酸化，當Cdc2的被激活，它被磷酸化。體內的Cdc2是周期性的磷酸化。理想情況下，CDC2激酶活性，在體內突變可能會導致磷酸化，但目前只在酵母中。要做出這樣的結論，是一個顯著的活性，該蛋白質的某些功能必須是一個磷酸基團的存在下發生變化。確定是否阻止有絲分裂的功能不磷酸化的磷酸化的氨基酸的突變，這可以被標記。

化Cdc2激酶研究基板H1組蛋白（一個五組的染色質蛋白的蛋白質組成，請參閱第19章）。長期以來被稱為是在細胞周期於S期，有絲分裂，加上4個磷酸基團，加上兩個磷酸基團的磷酸化的H1細胞H1激酶活動所提供的M期激酶。

細胞周期磷酸化的H1目的，是一個值得思考的問題，不直接表明其染色質結構的影響。可能與M期染色體的聚集，可進行復制（可能需要的解決方案旋轉），或復制後的結果（有絲分裂開始做准備）做准備這些假設是合理的，但這些發生的時間是在S期仍然缺乏了解。然而，H1組蛋白的確是一個良好的基板中的Cdc2激酶的推出，因此已成為H1激酶活性檢測體內激酶活性的一種常用的方法，例如，這種檢測適用的釀酒酵母（Saccharomyces cerevisiae）中，通過檢測H1激酶活性評估周期活性激酶M期，盡管事實上這酵母通常不包含H1組蛋白。

Ⅳ 蛋白質磷酸化和去磷酸化分別是什麼意思，功能分別是什麼

磷酸化是指組成蛋白質的氨基酸的羥基被磷酸基團取帶，去磷酸化就是磷酸集團在被復原成羥基。一般是很多酶磷酸化和去磷酸化的構造都不一樣，導致功用會不一樣，比如有的酶磷酸化以後有催化活性，去磷酸化後則沒活性。

Ⅳ 蛋白質的磷酸化的作用

蛋白質磷酸化：指由蛋白質激酶催化的把ATP或GTPγ位的磷酸基轉移到底物蛋白質氨基酸殘基（絲氨酸、蘇氨酸）上的過程，是生物體內一種普通的調節方式，在細胞信號轉導的過程中起重要作用。

在細胞信號傳導途徑中，蛋白質磷酸化可以使蛋白質變為活性。蛋白質可以為transcription factors, 激活後的transcription factor可以使基因轉錄為mRNA

Ⅵ 什麼是磷酸化與去磷酸化

簡單來說磷酸化就是通過磷酸轉移酶在底物上加上一個磷酸基團.去磷酸化是上一個反應的逆反應.
磷酸化和去磷酸化可給與或去除某種酶或蛋白質的功能,在生物代謝調控過程中有重要作用.

Ⅶ 舉例說明蛋白磷酸化與去磷酸化的作用

尼瑪，這是大學課程，早忘了

Ⅷ 您好 想問一下 在生物體內 蛋白質磷酸化和去磷酸化有什麼意義

磷酸化(由激酶催化)和去磷酸化(由磷酸酶催化)是控制細胞周期的關鍵。它們都被用來控制調控途徑自身活性和執行調控途徑決定的底物活性。細胞周期調控途徑由一系列激酶和磷酸酶組成，它們通過將途徑的下一個底物磷酸化和去磷酸化而對外來信號和檢驗點做出反應。途徑最終顯示的是通過控制M 期激酶(或S 期激酶)的磷酸化狀態決定其活性。

M 期激酶的激活引發M 期的開始，它的失活是離開M 期必須的。這表明M 期激酶調控的活動是可轉換的：細胞重新組織形成有絲分裂紡錘體要求底物磷酸化，返回到細胞間期狀態要求同一底物去磷酸化。

M 期激酶作用的靶位是什麼？細胞主要的重新組織發生在有絲分裂中，MPF 誘導有絲分裂的能力說明，M 期激酶直接或間接地引發這些活動。我們在後面討論結構的重新組織，現在要探討M 期激酶對多種蛋白質底物的作用是直接的還是間接的。對其作用有兩種假設的模型:

它可能是磷酸化靶蛋白質的「主調控因子」，靶蛋白輪流作用調控其它必須的功能，一個典型的級聯反應。

它可能是一個「工作室」，直接磷酸化執行調控功能或是周期中細胞重新組織所必須的決定性底物。

被M 期激酶磷酸化的底物唯一共有的性質是都存在一對Ser-Pro 序列，位於鹼性殘基的側面(最常見的是Ser-Pro-X-Lys 形式)。潛在的底物依賴於體內M 期激酶准備磷酸化底物的能力，這些底物包括H1 組蛋白(可能是染色體凝集的需要)、核纖層蛋白質(可能是核膜溶解的需要)、核仁素(Nucleolin，阻斷核糖體合成)和其它結構性酶活性。這些證據的力度不同，取決於在體內某種循環方式中哪個底物被磷酸化，以及M 期激酶是否是實際激活酶。然而，從多種底物中，M 期激酶似乎直接作用於那些有絲分裂中細胞結構改變涉及的多種蛋白質。

確定一個潛在底物在細胞周期中是Cdc2 的有效靶點的標準是什麼呢？在體內相同的位點應被Cdc2 磷酸化，當Cdc2 被激活時，它就被磷酸化。體內Cdc2 被周期性磷酸化。理想情況下，體內Cdc2 激酶活性的突變可能阻止磷酸化，但目前僅在酵母中是這樣。要做出這樣的結論，磷酸化在細胞周期中是一個明顯的活動，蛋白質的一些功能必須被磷酸基團的存在改變。這可以通過標記的磷酸化氨基酸的突變鑒定沒有磷酸化是否阻止有絲分裂的功能。

Cdc2 激酶研究較多的底物是H1 組蛋白(組成染色質主要蛋白質的五種組蛋白質之一，見第19 章)。早就知道H1 在細胞周期中被磷酸化，在S 期加上兩個磷酸基團，有絲分裂時再加上4 個磷酸基團。細胞主要的H1 激酶活性由M 期激酶提供。

細胞周期中磷酸化H1 的目的是一個值得思索的問題，因為沒有直接表明它對染色質結構有影響。可能與M 期染色體凝集相關，可能為復制(可能需要解旋)或復制後的結果(為有絲分裂的開始做准備)做准備，這些假設是合理的，但在S 期這些修飾發生的時間尚缺乏了解。然而，H1 組蛋白的確是Cdc2 發動的激酶的很好底物，因此H1 激酶活性已成為檢測體內激酶活性的常用方法。例如，這種檢測對釀酒酵母很適用，通過檢測H1 激酶活性評估M 期激酶的周期活性，盡管實際上這種酵母通常不含H1 組蛋白。

Ⅸ 什麼是磷酸化與去磷酸化

磷酸化，將磷酸基團加在中間代謝產物上或加在蛋白質（protein）上的過程。其中除去磷酸基團的酶稱為磷酸酶。 蛋白質磷酸化可發生在許多種類的氨基酸（蛋白質的主要單位）上，其中以絲氨酸為多，接著是蘇氨酸。

去磷酸化：磷酸基團的除去，對許多生物起著「開/關」作用。防止質粒載體的自身連接，最常用於質粒進行單酶切連接時。

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磷酸化在信號傳導中的作用：

1、細胞內的信號蛋白主要分為兩大類：一類在蛋白激酶的作用下磷酸化，共價結合ATP所提供的磷酸基團；另一類則在信號作用下結合GTP，通常以GTP取代GDP。

2、這兩種胞內信號蛋白的共同特徵是，在信號達到時通過獲得一個或幾個磷酸集團而被激活，而在信號減弱時能去除這些集團，從而失去活性。在信號中繼網中，某個信號蛋白磷酸化通常造成下游的蛋白依次發生磷酸化，形成磷酸化級聯反應。

3、蛋白質的磷酸化主要集中在肽鏈中的酪氨酸、絲氨酸、蘇氨酸殘基上，這些殘基上具有游離的羥基，且本身不帶電荷，當磷酸化作用後，蛋白質便具有了電荷，從而使結構發生變化，進一步引起蛋白質活性的變化，這也是蛋白質磷酸化的意義所在。

Ⅹ 生化中磷酸化與去磷酸化一般作用

生物體內部有一種酶，叫做蛋白激酶，它們的作用就是對目的蛋白的特定位點進行磷酸化。磷酸化本身只有一個作用，就是在氨基酸殘基上（常為絲氨酸）共價連接一個磷酸集團。引入磷酸集團之後，目的蛋白的分子構象發生變化，造成酶活力的缺失或者獲得。
與磷酸化和去磷酸化最為密切相關的，就是細胞內的信號級聯放大系統。簡單來說，就是細胞針對外界各種信號（物理或者化學）在體內引發一系列指數級的催化反應（多為磷酸化），導致核內特定基因的表達，成功完成對外界信號的應激性。當這種應激完成之後，再經由去磷酸化去除這些蛋白的活力，使細胞恢復到正常狀態。