蛋白質中有哪些重要的化學鍵

Ⅰ 蛋白質結構中通常形成的化學鍵是什麼

蛋白質內叫肽鍵，其實就是醯胺鍵-CO-NH-，其它的不重要。當然由於氨基酸側鏈的原因，如半胱氨酸含有巰基-SH，可以形成二硫鍵。

Ⅱ 蛋白質分子中有哪些重要的化學鍵

蛋白質的一級結構是氨基酸的排列順序,靠的是氨基酸之間的肽鍵鏈接（化學里說的醯胺鍵）
蛋白質的二級結構是一級結構進行折疊或者螺旋,有阿法螺旋,貝塔折疊,貝塔轉角,無規捲曲等.主要靠氫鍵維系.
蛋白質的三級結構和四級結構是在二級結構的基礎上更進一步的空間結構,靠鹽鍵,疏水鍵,范德華力等維系.

Ⅲ 蛋白質分子中有哪些重要的化學鍵各有什麼功能

最重要的是肽鍵 -CONH-
是有氨基酸脫水形成的.
多個氨基酸經過脫水縮合形成肽鏈
肽鏈盤曲折疊形成蛋白質分子.

Ⅳ 蛋白質分子中有哪些重要的化學鍵是怎樣形成的各有什麼功能

ATP（adenosine
triphosphate，稱三磷酸腺苷）
ATP由一個稱為腺苷的大分子和三個較簡單的磷酸根組成，後兩個磷酸根上有「高能鍵」，鍵上貯有大量化學能，故ATP這類化合物又稱為高能磷化物。
結構簡式表示為A-P～P～P
其中A表示腺苷,T表示三個
,P表示磷酸,「～」表示高能磷酸鍵,其斷裂時釋放出較多的能量,比普通的化學鍵斷裂放出的能量多2--3倍，所以叫高能化學鍵。
高能化學鍵很易斷裂，斷裂後，ATP轉化為ADP，使細胞做功或完成其生理功能。
一分子ATP水解成一分子二磷酸腺昔(ADP)和一分子磷酸時,便有一個高能酸鍵被水解而釋放出33千焦能量。
ATP徹底水解的產物為磷酸、核糖和腺嘌呤,因此ATP水解時可依次脫下三個磷酸基。
重點就在,「～」:高能磷酸鍵,水解時釋放能量,這個釋放能量正等於形成時需要能量.
這也就是同化作用和異化作用之間的關系：異化作用釋放能量，同化作用需要能量，而同化作用所需要的能量正是由異化作用所釋放出來的。
磷酸鍵被水解斷開時,釋放的能量就能轉換成把氨基酸合成蛋白質的化學能,轉換成傳導神經沖動的電能,或者經過肌肉收縮轉換成動能等等。
綜上所述，可見伴隨著ATP與ADP（二磷酸腺苷）的相互轉化，存在著能量的釋放和儲存。ATP的這一特點，使它與生物體的新陳代謝有著密切的關系。

Ⅳ 維持蛋白質一級、二級、三級及四級結構的主要化學鍵分別是

一級結構：肽鍵。
二級、三級結構：各種副價鍵,主要是氫鍵,另外還有鹽鍵(-NH3+-OOC-)、酯鍵、二硫鍵、疏水相互作用、范德華力、金屬鍵等 。
四級結構：非共價鍵(主要是疏水相互作用)。

拓展資料：

一級結構

蛋白質的一級結構就是蛋白質多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序，也是蛋白質最基本的結構。它是由基因上遺傳密碼的排列順序所決定的。各種氨基酸按遺傳密碼的順序，通過肽鍵連接起來，成為多肽鏈，故肽鍵是蛋白質結構中的主鍵。

二級結構

蛋白質的二級結構是指多肽鏈中主鏈原子的局部空間排布即構象，不涉及側鏈部分的構象。
（1）肽鍵中的C-N鍵長0.132nm，比相鄰的N-C單鍵（0.147nm）短，而較一般C=N雙鍵（0.128nm）長，可見，肽鍵中-C-N-鍵的性質介於單、雙鍵之間，具有部分雙鍵的性質，因而不能旋轉，這就將固定在一個平面之內。
（2） 肽鍵的C及N周圍三個鍵角之和均為360°，說明都處於一個平面上，也就是說六個原子基本上同處於一個平面，這就是肽鍵平面。肽鏈中能夠旋轉的只有α碳原子所形成的單鍵，此單鍵的旋轉決定兩個肽鍵平面的位置關系，於是肽鍵平面成為肽鏈盤曲折疊的基本單位。
（3） 肽鍵中的C-N既具有雙鍵性質，就會有順反不同的立體異構，已證實處於反位。

三級結構

蛋白質的多肽鏈在各種二級結構的基礎上再進一步盤曲或折迭形成具有一定規律的三維空間結構，稱為蛋白質的三級結構。蛋白質三級結構的穩定主要靠次級鍵，包括氫鍵、疏水鍵、鹽鍵以及范德華力等。這些次級鍵可存在於一級結構序號相隔很遠的氨基酸殘基的R基團之間，因此蛋白質的三級結構主要指氨基酸殘基的側鏈間的結合。次級鍵都是非共價鍵，易受環境中pH、溫度、離子強度等的影響，有變動的可能性。二硫鍵不屬於次級鍵，但在某些肽鏈中能使遠隔的二個肽段聯系在一起，這對於蛋白質三級結構的穩定上起著重要作用。

四級結構

具有二條或二條以上獨立三級結構的多肽鏈組成的蛋白質，其多肽鏈間通過次級鍵相互組合而形成的空間結構稱為蛋白質的四級結構。其中，每個具有獨立三級結構的多肽鏈單位稱為亞基。四級結構實際上是指亞基的立體排布、相互作用及接觸部位的布局。亞基之間不含共價鍵，亞基間次級鍵的結合比二、三級結構疏鬆，因此在一定的條件下，四級結構的蛋白質可分離為其組成的亞基，而亞基本身構象仍可不變。

Ⅵ 維系蛋白質各級結構的化學鍵有哪些其性質如何

一級結構：肽鍵、二硫鍵
二級結構：氫鍵
三級結構：疏水鍵、離子鍵、范德華力
四級結構：疏水鍵
二硫鍵（disulfide bond）:通過兩個（半胱氨酸）巰基的氧化形成的共價鍵.二硫鍵在穩定某些蛋白的三維結構上起著重要的作用
范德華力（van der Waals force）:中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產生的一弱的分子之間的力.當兩個原子之間的距離為它們范德華力半徑之和時,范德華力最強.強的范德華力的排斥作用可防止原子相互靠近.
疏水相互作用(hydrophobic interaction):非極性分子之間的一種弱的非共價的相互作用.這些非極性的分子在水相環境中具有避開水而相互聚集的傾向.
氫鍵雖然存在軌道重疊,但通常不算作共價鍵,而屬於分子間力.
離子鍵是由帶異性電荷離子產生的相互吸引作用,例如氯和鈉以離子鍵結合成NaCl.

Ⅶ 構成蛋白質的主要化學鍵是什麼

那就是肽鍵(-CO-NH-),蛋白質由氨基酸組成,許多氨基酸就以肽鍵的形式連接起來
然後還有氫鍵,因為一連串的氨基酸長鏈是沒有生命活性的,只有進行盤旋,折疊等等加工才能成為有生命活性的
蛋白質,所以為了保持蛋白質的空間結構,就有氫鍵幫忙

Ⅷ 蛋白質分子中的主要化學鍵是

蛋白質分子的主要化學鍵是疏水鍵，蛋白質是組成人體一切細胞、組織的重要成分。機體所有重要的組成部分都需要有蛋白質的參與。一般說，蛋白質約占人體全部質量的18%，最重要的還是其與生命現象有關。

蛋白質基本含義

蛋白質是一種復雜的有機化合物，舊稱「朊（ruǎn)」。氨基酸是組成蛋白質的基本單位，氨基酸通過脫水縮合連成肽鏈。蛋白質是由一條或多條多肽鏈組成的生物大分子，每一條多肽鏈有二十至數百個氨基酸殘基（-R）不等；各種氨基酸殘基按一定的順序排列。蛋白質的氨基酸序列是由對應基因所編碼。除了遺傳密碼所編碼的20種基本氨基酸，在蛋白質中，某些氨基酸殘基還可以被翻譯後修飾而發生化學結構的變化，從而對蛋白質進行激活或調控。多個蛋白質可以一起，往往是通過結合在一起形成穩定的蛋白質復合物，折疊或螺旋構成一定的空間結構，從而發揮某一特定功能。合成多肽的細胞器是細胞質中糙面型內質網上的核糖體。蛋白質的不同在於其氨基酸的種類、數目、排列順序和肽鏈空間結構的不同。

食入的蛋白質在體內經過消化被水解成氨基酸被吸收後，合成人體所需蛋白質，同時新的蛋白質又在不斷代謝與分解，時刻處於動態平衡中。因此，食物蛋白質的質和量、各種氨基酸的比例，關繫到人體蛋白質合成的量，尤其是青少年的生長發育、孕產婦的優生優育、老年人的健康長壽，都與膳食中蛋白質的量有著密切的關系。蛋白質又分為完全蛋白質和不完全蛋白質。富含必需氨基酸，品質優良的蛋白質統稱完全蛋白質，如奶、蛋、魚、肉類等屬於完全蛋白質，植物中的大豆亦含有完全蛋白質。缺乏必需氨基酸或者含量很少的蛋白質稱不完全蛋白質，如谷、麥類、玉米所含的蛋白質和動物皮骨中的明膠等。

Ⅸ 蛋白質分子中有哪些重要的化學鍵，它們的功能是什麼

醯胺基，羰基，氨基（顯鹼性），羧基（顯酸性）；蛋白質的功能由它的總體結構決定，而不能只看某個基團或鍵