氨基酸的物理和化學性質有哪些

⑴ 氨基酸的主要性質有哪些

氨基酸分子中含有氨基(一NH2,具有鹼的性質)和羧基(一COOH,具有酸的性質).既能與硫酸反應,又能與氫氧化鈉反應,同時：多個氨基酸分子可脫水縮合形成多肽鏈
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⑵ 氨基酸的化學性質有哪七個點

氨基的反應醯化反應：與亞硝酸反應：與醛反應：磺醯化反應：與DNFB反應：成鹽反應：
羧基的反應氨基酸的羧基和其他有機酸一樣，在一定條件下可以發生醯化、成酯、脫羧和成鹽反應。[4]醯化反應：成酯反應：脫羧反應：成鹽反應：
水合茚三酮反應（ninhydrin reaction）α-氨基酸與水合茚三酮在弱酸性溶液中共熱，經氧化脫氨生成相應的α-酮酸，進一步脫羧形成醛，水合茚三酮被還原成還原型茚三酮，在弱酸性溶液中，還原型茚三酮、氨基酸脫下來的氨再與另一個水合茚三酮反應縮合生成藍紫色復合物，脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應產生黃色物質，其餘的α-氨基酸與茚三酮反應均產生藍紫色物質。這個顏色反應常被用於α-氨基酸的比色測定和色層分析的顯色。

氨基酸，是含有鹼性氨基和酸性羧基的有機化合物，化學式是RCHNH2COOH。羧酸碳原子上的氫原子被氨基取代後形成的化合物。氨基酸分子中含有氨基和羧基兩種官能團。與羥基酸類似，氨基酸可按照氨基連在碳鏈上的不同位置而分為α-，β-，γ-...w-氨基酸，但經蛋白質水解後得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且僅有二十二種，包括甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、甲硫氨酸(蛋氨酸)、脯氨酸、色氨酸、絲氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、天冬醯胺、谷氨醯胺、蘇氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、賴氨酸、精氨酸、組氨酸、硒半胱氨酸和吡咯賴氨（僅在少數細菌中發現），它們是構成蛋白質的基本單位。氨基酸是構成動物營養所需蛋白質的基本物質。

⑶ 特殊氨基酸有哪些

特殊氨基酸有八種，分別為甲硫（蛋）氨酸、賴氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、異亮氨酸、亮氨酸、蘇氨酸、纈氨酸。這八種氨基酸也被稱為必需氨基酸。

蛋白質的基本組成單位氨基酸，是含有鹼性氨基和酸性羧基的有機化合物是羧酸碳原子上的氫原子被氨基取代後形成的化合物。

氨基酸可分為必需氨基酸和非必需氨基酸。

必需氨基酸是指體內需要，但人體本身不能合成或合成速度不足以滿足需要，必須由食物蛋白質提供的氨基酸。

非必需氨基酸指體內需要，而人體本身可以合成，不必由食物供給的氨基酸。

(3)氨基酸的物理和化學性質有哪些擴展閱讀：

1、氨基酸的物理性質

氨基酸為無色晶體，熔點超過200℃，比一般有機化合物的熔點高很多。α-氨基酸有酸、甜、苦、鮮4種不同味感。谷氨酸單鈉鹽和甘氨酸是用量最大的鮮味調味料。氨基酸一般易溶於水、酸溶液和鹼溶液中，不溶或微溶於乙醇或乙醚等有機溶劑。

2、氨基酸的化學性質

氨基的反應醯化反應：與亞硝酸反應，與醛反應，磺醯化反應，成鹽反應。

羧基的反應氨基酸的羧基和其他有機酸一樣，在一定條件下可以發生醯化、成酯、脫羧和成鹽反應。

3、氨基酸的制備

組成蛋白質的大部分氨基酸是以埃姆登-邁耶霍夫途徑與檸檬酸循環的中間物為碳鏈骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、組氨酸，前者的生物合成與磷酸戊糖的中間物赤蘚糖-4-磷酸有關，後者是由ATP與磷酸核糖焦磷酸合成的。

微生物和植物能在體內合成所有的氨基酸，動物有一部分氨基酸不能在體內合成（必需氨基酸）。

⑷ 氨基酸的理化性質

八個非極性氨基酸

此類胺基酸 R 基是碳氫化合物，所以是疏水性，包括五個有脂肪性 R 基【丙胺酸 (alanine) ，纈胺酸 (valine) ，白胺酸 (leucine) 、異白胺酸 (isoleucine) 和脯胺酸 (proline) 】，二個有芳香環【苯丙胺酸 (phenylalanine) 和色胺酸 (tryptophan) 】和一個帶硫的氨基酸【甲硫胺酸 (methionene) 】。 此類胺基酸 R 基是碳氫化合物，所以是疏水性，包括五個有脂肪性 R 基【丙胺酸 (alanine) ，纈胺酸 (valine) ，白胺酸 (leucine) 、異白胺酸 (isoleucine) 和脯胺酸 (proline) 】，二個有芳香環【苯丙胺酸 (phenylalanine) 和色胺酸 (tryptophan) 】和一個帶硫的氨基酸【甲硫胺酸 (methionene) 】。 特別注意脯胺酸之α - 胺基並非游離，而是被它的 R 基取代形成一個環狀結構。 特別注意脯胺酸之α - 胺基並非游離，而是被它的 R 基取代形成一個環狀結構。

七個不帶電的極性氨基酸 七個不帶電的極性氨基酸

這一類氨基酸之 R 基可以和水形成氫鍵，所以可溶於水，也就是比較偏親水性。 這一類氨基酸之 R 基可以和水形成氫鍵，所以可溶於水，也就是比較偏親水性。 此類包括甘胺酸 (glycine) 、絲胺酸 (serine) 、酥胺酸 (threonine) 、半胱胺酸 (cysteine) 、酪胺酸 (tyrosine) 、天門冬醯胺 (asparagines) 和麩胺醯胺 (glutamine) 。 此類包括甘胺酸 (glycine) 、絲胺酸 (serine) 、酥胺酸 (threonine) 、半胱胺酸 (cysteine) 、酪胺酸 (tyrosine) 、天門冬醯胺 (asparagines) 和麩胺醯胺 (glutamine) 。 絲胺酸、酥胺酸、酪胺酸之極性的產生是由於羥基 (hydroxyl group) ，天門冬醯胺和麩胺醯胺是由於醯胺基 (amide group) ，半胱胺酸是由於硫氫基 (sulfhydryl group or thiol group) 。 絲胺酸、酥胺酸、酪胺酸之極性的產生是由於羥基 (hydroxyl group) ，天門冬醯胺和麩胺醯胺是由於醯胺基 (amide group) ，半胱胺酸是由於硫氫基 (sulfhydryl group or thiol group) 。 甘胺酸的 R 基為單一氫原子，因為太小而不能影響α - 胺基和α - 羧基 之高度極性。 甘胺酸的 R 基為單一氫原子，因為太小而不能影響α - 胺基和α - 羧基 之高度極性。

天門冬醯胺和麩胺醯胺分別是天門冬胺酸 (aspartic acid) 和麩胺酸 (glutamic acid) 的醯胺類，而前二者很容易被酸或鹼水解成後二者。 天門冬醯胺和麩胺醯胺分別是天門冬胺酸 (aspartic acid) 和麩胺酸 (glutamic acid) 的醯胺類，而前二者很容易被酸或鹼水解成後二者。 半胱胺酸和落胺酸的 R 基很容易游離出 H + 離子。 半胱胺酸和落胺酸的 R 基很容易游離出 H + 離子。 不過在 pH 7.0 時，只有少許解離。 不過在 pH 7.0 時，只有少許解離。

需特別注意的是半胱胺酸，它可以兩種形式存在於蛋白質中，一種是半胱胺酸本身，另一種是二個半胱胺酸的硫氫基經氧化形成雙硫共價鍵的胱胺酸 (cystine) 。 需特別注意的是半胱胺酸，它可以兩種形式存在於蛋白質中，一種是半胱胺酸本身，另一種是二個半胱胺酸的硫氫基經氧化形成雙硫共價鍵的胱胺酸 (cystine) 。 胱胺酸在一些蛋白質的結構中擔任重要角色，例如胰島素 (insulin) ，免疫球蛋白 (immunoglobulin) 和抗體 (antibodies) 。 胱胺酸在一些蛋白質的結構中擔任重要角色，例如胰島素 (insulin) ，免疫球蛋白 (immunoglobulin) 和抗體 (antibodies) 。 胱胺酸將這些蛋白質的兩半用雙硫鍵連在一起。 胱胺酸將這些蛋白質的兩半用雙硫鍵連在一起。 此種依靠胱胺酸連結的蛋白質在細胞內並不常見，而多見於被分泌到細胞外液的蛋白質中。 此種依靠胱胺酸連結的蛋白質在細胞內並不常見，而多見於被分泌到細胞外液的蛋白質中。

兩個帶負電荷的氨基酸 兩個帶負電荷的氨基酸

這兩個在 pH 7.0 時有凈負電荷的氨基酸是天門冬胺酸和麩胺酸。 這兩個在 pH 7.0 時有凈負電荷的氨基酸是天門冬胺酸和麩胺酸。 兩者都具有第二個羧基。 兩者都具有第二個羧基。 它們分別是天門冬醯胺和麩胺醯胺的起源氨基酸。 它們分別是天門冬醯胺和麩胺醯胺的起源氨基酸。

三個帶正電荷的氨基酸 三個帶正電荷的氨基酸

這三個在 pH. 7.0 時帶正電的的氨基酸是離胺酸 (lysine) ，它的脂肪酸有第二個胺基；精胺酸 (arginine) 有一個帶正電的胍基 (guanidine group) ；組胺酸 (histidine) 有弱解離的咪唑團 (imidazole) 。 這三個在 pH. 7.0 時帶正電的的氨基酸是離胺酸 (lysine) ，它的脂肪酸有第二個胺基；精胺酸 (arginine) 有一個帶正電的胍基 (guanidine group) ；組胺酸 (histidine) 有弱解離的咪唑團 (imidazole) 。

一些蛋白質含有的特殊氨基酸 一些蛋白質含有的特殊氨基酸

除了常見於蛋白質的二十種標准氨基酸外，在某些形式的蛋白質中亦可發現其他的特別氨基酸。 除了常見於蛋白質的二十種標准氨基酸外，在某些形式的蛋白質中亦可發現其他的特別氨基酸。 每一種特別的氨基酸都是從二十種常見的氨基酸衍生而來。 每一種特別的氨基酸都是從二十種常見的氨基酸衍生而來。 例如 4- 羥基脯胺酸 (4-hydroxyproline) 是脯胺酸的衍生物和 5- 羥基離胺酸 (5-hydroxylysine) ，二者可見於結締組織的膠原蛋白中 (collagen) 。 例如 4- 羥基脯胺酸 (4-hydroxyproline) 是脯胺酸的衍生物和 5- 羥基離胺酸 (5-hydroxylysine) ，二者可見於結締組織的膠原蛋白中 (collagen) 。 N- 甲基離胺酸 (N-methyllysine) 被發現於肌凝蛋白 (myosin) 中，為一種與肌肉收縮有關之蛋白質。 N- 甲基離胺酸 (N-methyllysine) 被發現於肌凝蛋白 (myosin) 中，為一種與肌肉收縮有關之蛋白質。 γ - 羧基麩胺酸 ( γ -carboxyglutamic acid) ，被發現於凝固血液的蛋白質 - 凝血酶原 (prothrombin) 和其他會與鈣離子結合的蛋白質中。 γ - 羧基麩胺酸 ( γ -carboxyglutamic acid) ，被發現於凝固血液的蛋白質 - 凝血酶原 (prothrombin) 和其他會與鈣離子結合的蛋白質中。 另一種更特殊的氨基酸是鎖鏈素 (desmosine) ，它是離胺酸的衍生物，只存在於纖維蛋白質 - 彈性蛋白質 (elastin) 中。 另一種更特殊的氨基酸是鎖鏈素 (desmosine) ，它是離胺酸的衍生物，只存在於纖維蛋白質 - 彈性蛋白質 (elastin) 中。

胺基酸在水溶液中解離 胺基酸在水溶液中解離

胺基酸在水溶液中會離子化，可作為酸或鹼。 胺基酸在水溶液中會離子化，可作為酸或鹼。 氨基酸之酸鹼性質的知識對於了解許多蛋白質的性質很重要，甚至在決定蛋白質的氨基酸組成和序列時，有關於分離、鑒定和定量不同的氨基酸的技術，都是基於它們的酸鹼特性。 氨基酸之酸鹼性質的知識對於了解許多蛋白質的性質很重要，甚至在決定蛋白質的氨基酸組成和序列時，有關於分離、鑒定和定量不同的氨基酸的技術，都是基於它們的酸鹼特性。

具有單一胺基和羧基的α - 氨基酸會從中性水溶液中結晶出來。 具有單一胺基和羧基的α - 氨基酸會從中性水溶液中結晶出來。 胺基酸存在於水溶液中時是一完全離子化的狀態，稱為雙極性的離子 (dipolar ion) 或兩性離子 (zwitter ion ，德文的 hybrid ion) 。 胺基酸存在於水溶液中時是一完全離子化的狀態，稱為雙極性的離子 (dipolar ion) 或兩性離子 (zwitter ion ，德文的 hybrid ion) 。 雖然這種雙極性離子是電中性的而且在電場中不會移動，但是它們帶有兩個相反的電荷。 雖然這種雙極性離子是電中性的而且在電場中不會移動，但是它們帶有兩個相反的電荷。 最初提出雙極性質是由於胺基酸結晶體的熔點較之其他相同大小的有機分子高出許多。 最初提出雙極性質是由於胺基酸結晶體的熔點較之其他相同大小的有機分子高出許多。 胺基酸結晶格子之形成是由於相鄰分子間的正、負電荷之強烈靜電引力，就像氯化鈉的穩定離子化結晶格子。 胺基酸結晶格子之形成是由於相鄰分子間的正、負電荷之強烈靜電引力，就像氯化鈉的穩定離子化結晶格子。 要分開正、負電荷的強烈作用必須加高熱使晶體融化。 要分開正、負電荷的強烈作用必須加高熱使晶體融化。 相對地，相仿分子量的非離子有機物具有相當低的熔點，與它們不穩定的非離子化結晶格子的性質相符合。 相對地，相仿分子量的非離子有機物具有相當低的熔點，與它們不穩定的非離子化結晶格子的性質相符合。

胺基酸可以作為酸或鹼 胺基酸可以作為酸或鹼

當胺基酸的結晶體在水中溶解時會形成雙極性離子，它可以作為酸（提供質子者）或作為鹼（接受質子者）。 當胺基酸的結晶體在水中溶解時會形成雙極性離子，它可以作為酸（提供質子者）或作為鹼（接受質子者）。 這種性質被稱為酸鹼兼性 (amphoteric) ，具有此種性質的物質被稱為雙性電解質 (ampholytes) ，從 amphoteric electrdytes 而來。 這種性質被稱為酸鹼兼性 (amphoteric) ，具有此種性質的物質被稱為雙性電解質 (ampholytes) ，從 amphoteric electrdytes 而來。 一個單胺基羧基α - 胺基酸，例如丙胺酸，當完全質子化時，是一個真正的雙質子酸 (diprotic acid) ，也就是說，當它的胺基和羧基都接受一個質子時，在這種情況下，它可以解離出二個質子。 一個單胺基羧基α - 胺基酸，例如丙胺酸，當完全質子化時，是一個真正的雙質子酸 (diprotic acid) ，也就是說，當它的胺基和羧基都接受一個質子時，在這種情況下，它可以解離出二個質子。

所有具有一個α - 胺基，一個羧基和一個不會離子化的 R 基之胺基酸都有與丙胺酸相似的滴定曲線。 所有具有一個α - 胺基，一個羧基和一個不會離子化的 R 基之胺基酸都有與丙胺酸相似的滴定曲線。 具有會解離的 R 基之胺基酸的滴定曲線更為復雜，有三個階段相當於三個可能游離的步驟：所以它們有三個 pK』 值。 具有會解離的 R 基之胺基酸的滴定曲線更為復雜，有三個階段相當於三個可能游離的步驟：所以它們有三個 pK』 值。

這一類胺基酸的等電點可以反映出它所具有的 R 基形式。 這一類胺基酸的等電點可以反映出它所具有的 R 基形式。 例如麩胺酸，它有兩個羧基和一個胺基，等電點是 3.22 （兩個羧基之 pK』 值的平均），遠低於丙胺酸的。 例如麩胺酸，它有兩個羧基和一個胺基，等電點是 3.22 （兩個羧基之 pK』 值的平均），遠低於丙胺酸的。 同樣地，離胺酸有兩個胺基，等電點是 9.74 ，遠較丙胺酸的為高。 同樣地，離胺酸有兩個胺基，等電點是 9.74 ，遠較丙胺酸的為高。

二十種標准胺基酸的酸鹼行為有另一個重要的通則。 二十種標准胺基酸的酸鹼行為有另一個重要的通則。 只有一個胺基酸，組胺酸，在細胞內液和血液的 pH 值時有顯著的緩沖效應。 只有一個胺基酸，組胺酸，在細胞內液和血液的 pH 值時有顯著的緩沖效應。 組胺酸之 R 基的 pK』 為 6.0 ，所以在 pH 7.0 時有顯著的緩沖能力。 組胺酸之 R 基的 pK』 為 6.0 ，所以在 pH 7.0 時有顯著的緩沖能力。 所有其它的胺基酸之 pK』 值都太遠離 pH 7.0 ，所以在 pH 7.0 時不能有良好的緩沖效應。 所有其它的胺基酸之 pK』 值都太遠離 pH 7.0 ，所以在 pH 7.0 時不能有良好的緩沖效應。 紅血球中能攜帶氧氣的蛋白質血紅蛋白 (hemoglobin) ，其結構中含有大量的組胺酸，所以在 pH 7.0 時有相當的緩沖能力，這對於紅血球在血液中輸送氧氣和二氧化碳的功能是很重要的。 紅血球中能攜帶氧氣的蛋白質血紅蛋白 (hemoglobin) ，其結構中含有大量的組胺酸，所以在 pH 7.0 時有相當的緩沖能力，這對於紅血球在血液中輸送氧氣和二氧化碳的功能是很重要的。

分析胺基酸必須基於它們的酸鹼性質 分析胺基酸必須基於它們的酸鹼性質

確立蛋白質結構的第一步是將它水解成胺基酸，然後決定胺基酸的種類。 確立蛋白質結構的第一步是將它水解成胺基酸，然後決定胺基酸的種類。 要分離、鑒定和定量混合物中每一種胺基酸似乎很困難，但是現在已經有非常精確而有效的方法，尤其是電泳法 (electrophoresis) 和離子交換色層分析法 (ion-exchange chromatography) 。 要分離、鑒定和定量混合物中每一種胺基酸似乎很困難，但是現在已經有非常精確而有效的方法，尤其是電泳法 (electrophoresis) 和離子交換色層分析法 (ion-exchange chromatography) 。 兩種方法都是利用不同的胺基酸有不同的酸鹼性質；也就是說，在一給定的 pH 值時，胺基酸的靜電荷有不同的符號和大小，這可以從它們的 pK』 值和滴定曲線預測而得知。 兩種方法都是利用不同的胺基酸有不同的酸鹼性質；也就是說，在一給定的 pH 值時，胺基酸的靜電荷有不同的符號和大小，這可以從它們的 pK 』 值和滴定曲線預測而得知。

⑸ 氨基酸的化學性質

1、醯化反應：與亞硝酸反應、磺醯化反應、與DNFB反應、成鹽反應。

2、羧基的反應：氨基酸的羧基和其他有機酸一樣，在一定條件下可以發生醯化、成酯、脫羧和成鹽反應。

醯化反應、成酯反應、脫羧反應、成鹽反應。

3、水合茚三酮反應：阿爾法氨基酸與茚三酮在弱酸性溶液中共熱，反應後經失水脫羧生成氨基茚三酮，再與水合茚三酮反應生成紫紅色，最終為藍色物質。這個顏色反應常被用於阿爾法氨基酸的比色測定和色層分析的顯色

⑹ 化學中的氨基酸的化學性質

化學性質

1. 氨基的反應：醯化反應；與亞硝酸反應；與醛反應；磺醯化反應；與DNFB反應；成鹽反應。

2. 羧基的反應氨基酸的羧基和其他羧酸一樣，在一定條件下可以發生醯化、酯化、脫羧和成鹽反應。

3. 與水合茚三酮反應：α-氨基酸與水合茚三酮在弱酸性溶液中共熱，經氧化脫氨生成相應的α-酮酸，進一步脫羧形成醛，水合茚三酮被還原成還原型茚三酮，在弱酸性溶液中，還原型茚三酮、氨基酸脫下來的氨再與另一個水合茚三酮反應縮合生成藍紫色復合物，脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應產生黃色物質，其餘的α-氨基酸與茚三酮反應均產生藍紫色物質。這個顏色反應常被用於α-氨基酸的比色測定和色層分析的顯色。

⑺ 氨基酸的結構與性質

氨基酸結構與分類

（一）基本氨基酸
組成蛋白質的20種氨基酸稱為基本氨基酸。它們中除脯氨酸外都是α-氨基酸，即在α-碳原子上有一個氨基。基本氨基酸都符合通式，都有單字母和三字母縮寫符號。
按照氨基酸的側鏈結構，可分為三類：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和雜環氨基酸。
1.脂肪族氨基酸 共15種。
側鏈只是烴鏈：Gly, Ala, Val, Leu, Ile後三種帶有支鏈，人體不能合成，是必需氨基酸。
側鏈含有羥基：Ser, Thr許多蛋白酶的活性中心含有絲氨酸，它還在蛋白質與糖類及磷酸的結合中起重要作用。
側鏈含硫原子：Cys,
Met兩個半胱氨酸可通過形成二硫鍵結合成一個胱氨酸。二硫鍵對維持蛋白質的高級結構有重要意義。半胱氨酸也經常出現在蛋白質的活性中心裡。甲硫氨酸的硫原子有時參與形成配位鍵。甲硫氨酸可作為通用甲基供體，參與多種分子的甲基化反應。
側鏈含有羧基：Asp（D）, Glu（E）
側鏈含醯胺基：Asn（N）, Gln（Q）
側鏈顯鹼性：Arg（R）, Lys（K）
2.芳香族氨基酸 包括苯丙氨酸（Phe,F）和酪氨酸(Tyr,Y)兩種。 酪氨酸是合成甲狀腺素的原料。
3.雜環氨基酸
包括色氨酸(Trp,W)、組氨酸(His)和脯氨酸(Pro)三種。其中的色氨酸與芳香族氨基酸都含苯環，都有紫外吸收(280nm)。所以可通過測量蛋白質的紫外吸收來測定蛋白質的含量。組氨酸也是鹼性氨基酸，但鹼性較弱，在生理條件下是否帶電與周圍內環境有關。它在活性中心常起傳遞電荷的作用。組氨酸能與鐵等金屬離子配位。脯氨酸是唯一的仲氨基酸，是α-螺旋的破壞者。
B是指Asx，即Asp或Asn；Z是指Glx，即Glu或Gln。
基本氨基酸也可按側鏈極性分類：
非極性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八種
極性不帶電荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七種
帶正電荷：Arg, Lys, His
帶負電荷：Asp, Glu
（二）不常見的蛋白質氨基酸
某些蛋白質中含有一些不常見的氨基酸，它們是基本氨基酸在蛋白質合成以後經羥化、羧化、甲基化等修飾衍生而來的。也叫稀有氨基酸或特殊氨基酸。如4-羥脯氨酸、5-羥賴氨酸、鎖鏈素等。其中羥脯氨酸和羥賴氨酸在膠原和彈性蛋白中含量較多。在甲狀腺素中還有3,5-二碘酪氨酸。
（三）非蛋白質氨基酸
自然界中還有150多種不參與構成蛋白質的氨基酸。它們大多是基本氨基酸的衍生物，也有一些是D-氨基酸或β、γ、δ-氨基酸。這些氨基酸中有些是重要的代謝物前體或中間產物，如瓜氨酸和鳥氨酸是合成精氨酸的中間產物，β-丙氨酸是遍多酸（泛酸，輔酶A前體）的前體，γ-氨基丁酸是傳遞神經沖動的化學介質。
二、氨基酸的性質
（一）物理性質
α-氨基酸都是白色晶體，每種氨基酸都有特殊的結晶形狀，可以用來鑒別各種氨基酸。除胱氨酸和酪氨酸外，都能溶於水中。脯氨酸和羥脯氨酸還能溶於乙醇或乙醚中。
除甘氨酸外，α-氨基酸都有旋光性，α-碳原子具有手性。蘇氨酸和異亮氨酸有兩個手性碳原子。從蛋白質水解得到的氨基酸都是L-型。但在生物體內特別是細菌中，D-氨基酸也存在，如細菌的細胞壁和某些抗菌素中都含有D-氨基酸。
三個帶苯環的氨基酸有紫外吸收，F:257nm,ε=200; Y:275nm,ε=1400;
W:280nm,ε=5600。通常蛋白質的紫外吸收主要是後兩個氨基酸決定的，一般在280nm。
氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，在水溶液中以偶極離子的形式存在。所以氨基酸晶體是離子晶體，熔點在200℃以上。氨基酸是兩性電解質，各個解離基的表觀解離常數按其酸性強度遞降的順序，分別以K1'、K2'來表示。當氨基酸分子所帶的凈電荷為零時的pH稱為氨基酸的等電點(pI)。等電點的值是它在等電點前後的兩個pK'值的算術平均值。
氨基酸完全質子化時可看作多元弱酸，各解離基團的表觀解離常數按酸性減弱的順序，以pK1' 、pK2'
、pK3'表示。氨基酸可作為緩沖溶液，在pK'處的緩沖能力最強，pI處的緩沖能力最弱。
氨基酸的滴定曲線如圖。
（二）化學性質
1.氨基的反應
（1）醯化
氨基可與醯化試劑，如醯氯或酸酐在鹼性溶液中反應，生成醯胺。該反應在多肽合成中可用於保護氨基。
（2）與亞硝酸作用
氨基酸在室溫下與亞硝酸反應，脫氨，生成羥基羧酸和氮氣。因為伯胺都有這個反應，所以賴氨酸的側鏈氨基也能反應，但速度較慢。常用於蛋白質的化學修飾、水解程度測定及氨基酸的定量。
（3）與醛反應
氨基酸的α-氨基能與醛類物質反應，生成西佛鹼-C=N-。西佛鹼是氨基酸作為底物的某些酶促反應的中間物。賴氨酸的側鏈氨基也能反應。氨基還可以與甲醛反應，生成羥甲基化合物。由於氨基酸在溶液中以偶極離子形式存在，所以不能用酸鹼滴定測定含量。與甲醛反應後，氨基酸不再是偶極離子，其滴定終點可用一般的酸鹼指示劑指示，因而可以滴定，這叫甲醛滴定法，可用於測定氨基酸。
（4）與異硫氰酸苯酯(PITC)反應
α-氨基與PITC在弱鹼性條件下形成相應的苯氨基硫甲醯衍生物（PTC-AA），後者在硝基甲烷中與酸作用發生環化，生成相應的苯乙內醯硫脲衍生物（PTH-AA）。這些衍生物是無色的，可用層析法加以分離鑒定。這個反應首先為Edman用來鑒定蛋白質的N-末端氨基酸，在蛋白質的氨基酸順序分析方面佔有重要地位。
（5）磺醯化
氨基酸與5-(二甲胺基)萘-1-磺醯氯(DNS-Cl)反應，生成DNS-氨基酸。產物在酸性條件下(6NHCl)100℃也不破壞，因此可用於氨基酸末端分析。DNS-氨基酸有強熒光，激發波長在360nm左右，比較靈敏，可用於微量分析。
（6）與DNFB反應
氨基酸與2,4-二硝基氟苯(DNFB)在弱鹼性溶液中作用生成二硝基苯基氨基酸（DNP氨基酸）。這一反應是定量轉變的，產物黃色，可經受酸性100℃高溫。該反應曾被英國的Sanger用來測定胰島素的氨基酸順序，也叫桑格爾試劑，現在應用於蛋白質N-末端測定。
（7）轉氨反應
在轉氨酶的催化下，氨基酸可脫去氨基，變成相應的酮酸。
2.羧基的反應
羧基可與鹼作用生成鹽，其中重金屬鹽不溶於水。羧基可與醇生成酯，此反應常用於多肽合成中的羧基保護。某些酯有活化作用，可增加羧基活性，如對硝基苯酯。將氨基保護以後，可與二氯亞碸或五氯化磷作用生成醯氯，在多肽合成中用於活化羧基。在脫羧酶的催化下，可脫去羧基，形成伯胺。
3茚三酮反應
氨基酸與茚三酮在微酸性溶液中加熱，最後生成藍色物質。而脯氨酸生成黃色化合物。根據這個反應可通過二氧化碳測定氨基酸含量。
4.側鏈的反應
絲氨酸、蘇氨酸含羥基，能形成酯或苷。
半胱氨酸側鏈巰基反應性高：
（1）二硫鍵(disulfide bond)
半胱氨酸在鹼性溶液中容易被氧化形成二硫鍵，生成胱氨酸。胱氨酸中的二硫鍵在形成蛋白質的構象上起很大的作用。氧化劑和還原劑都可以打開二硫鍵。在研究蛋白質結構時，氧化劑過甲酸可以定量地拆開二硫鍵，生成相應的磺酸。還原劑如巰基乙醇、巰基乙酸也能拆開二硫鍵，生成相應的巰基化合物。由於半胱氨酸中的巰基很不穩定，極易氧化，因此利用還原劑拆開二硫鍵時，往往進一步用碘乙醯胺、氯化苄、N-乙基丁烯二亞醯胺和對氯汞苯甲酸等試劑與巰基作用，把它保護起來，防止它重新氧化。
（2）烷化
半胱氨酸可與烷基試劑，如碘乙酸、碘乙醯胺等發生烷化反應。
半胱氨酸與丫丙啶反應，生成帶正電的側鏈，稱為S-氨乙基半胱氨酸（AECys）。
（3）與重金屬反應
極微量的某些重金屬離子，如Ag+、Hg2+，就能與巰基反應，生成硫醇鹽，導致含巰基的酶失活。
5. 以下反應常用於氨基酸的檢驗：
l酪氨酸、組氨酸能與重氮化合物反應(Pauly反應)，可用於定性、定量測定。組氨酸生成棕紅色的化合物，酪氨酸為桔黃色。
l精氨酸在氫氧化鈉中與1-萘酚和次溴酸鈉反應，生成深紅色，稱為坂口反應。用於胍基的鑒定。
l酪氨酸與硝酸、亞硝酸、硝酸汞和亞硝酸汞反應，生成白色沉澱，加熱後變紅，稱為米倫反應，是鑒定酚基的特性反應。
l色氨酸中加入乙醛酸後再緩慢加入濃硫酸，在界面會出現紫色環，用於鑒定吲哚基。
在蛋白質中，有些側鏈基團被包裹在蛋白質內部，因而反應很慢甚至不反應。
三、色譜與氨基酸的分析分離
1.色譜（chromatography）的發展史
最早的層析實驗是俄國植物學家Цвет在1903年用碳酸鈣分離葉綠素，屬於吸附層析。40年代出現了分配層析，50年代出現了氣相色譜，60年代出現HPLC，80年代出現了超臨界層析，90年代出現的超微量HPLC可分離ng級的樣品。
2.色譜的分類：
按流動相可分為氣相、液相、超臨界色譜等；
按介質可分為紙層析、薄層層析、柱層析等；
按分離機制可分為吸附層析、分配層析、分子篩層析等
3.色譜的應用
可用於分離、制備、純度鑒定等。
定性可通過保留值、內標、標准曲線等方法，定量一般用標准曲線法。
氨基酸的分析分離是測定蛋白質結構的基礎。在分配層析和離子交換層析法開始應用於氨基酸成分分析之後，蛋白質結構的研究才取得了顯著的成就。現在這些方法已自動化。
氨基酸從強酸型離子交換柱的洗脫順序如下：
Asp,Thr,Ser,Glu,Pro,Gly,Ala,Cys,Val,Met,Ile,Leu,Tyr,Phe,Lys,His,(NH3),Arg

⑻ 結合氨基酸的化學組成,論述氨基酸的化學性質

由於氨基酸分子含有α-氨基、α-羧基、R—，所以，氨基酸能夠分別或同時發生多種化學反應。 1.氨基酸的兩性解離與等電點 氨基酸分子中含有的羧基和氨基，在溶液中可以分別發生解離，羧基可解離出1個H+，變成一COO–，而氨基則能接受1個H+，變成一NH3+。
(1)與酸反應 由於氨基酸的鹼性，使得它在一般酸性溶液環境中能與酸發生中和反應。
(2)脫氨反應 氨基酸在強氧化劑或氧化酶的作用下脫去氨基，放出氨氣，並氧化生成酮酸，這是生物體內氨基酸分解的重要途徑之一。
(3)與甲醛的反應 在中性pH條件下，氨基酸中的α-氨基可與甲醛生成羥甲基衍生物。

⑼ 氨基酸的性質

酸鹼兩性化合物