⑴ 急求 生物化學 查錫良版 的重點！
糖類重點：
1、糖類中Glc大多是D型，構成蛋白質的氨基酸都是L型。D型存在，但不參與蛋白質合成。2、甲攜來一本亮色書精組。
酶類重點：
3、大多數寡聚酶是胞內酶，而胞外酶一般是單體酶
4、酶的活性中心也稱為活性部位，是指酶分子上直接與底物結合，並與催化作用直接相關的區域。
5、是指酶對參與反應的底物有嚴格的選擇性，即一種酶僅能作用於一種底物，或一類分子結構相似的底物，發生某種特定類型的化學反應，產生特定的產物。
6、酶就是由細胞合成的，具有高效率、高度專一性、活性可調節的生物催化劑，在機體內行使催化功能。
7、酶的反應速率：單位時間、單位體積中底物的減少量或產物的增加量。
8、最適溫度不是酶的特徵常數，它與底物種類、作用時間、pH、離子強度 等因素有關
9、Michaels—Menten曲線：酶反應速度與底物濃度的關系曲線
10、米氏方程成立的前提：反應速度為初速度，因為此時反應速度與酶濃度呈正比關系，避免了反應產物以及其它因素的干擾；酶底物復合物處於穩態即ES濃度不發生變化；符合質量作用定律。
11、凡阻抑酶反應速率的化合物叫酶的抑制劑（inhibitor），其作用稱為酶的抑製作用。
12、競爭性抑制：抑制劑具有與底物類似的結構，競爭酶的活性中心，並與酶形成可逆的EI復合物，阻止底物與酶結合。Km 升高vmax 不變
13、非競爭性抑制：底物和抑制劑可以同時與酶結合，但是，中間的三元復合物ESI不能進一步分解為產物，因此，酶的活性降低。Km 不變vmax 降低
14、 反競爭性抑制：酶只有在與底物結合後，才能與抑制劑結合。、Km 降低vmax 降低斜率不變
15
16、酶催化某一特定反應的能力來表示酶活力，國際單位（IU）: 1μmoL變化量 / 分鍾
17、每毫克酶蛋白所具有的酶活力。單位：U/mg蛋白質。量度酶純度
18、酶的性質：高效性、酶在活性中心與底物結合、專一性、對反應條件敏感（最適溫度、最適pH），容易失活、反應條件溫和、酶活性受到調控、許多酶的活性還需要輔助因子的存在，作為輔
助因子的多為維生素或其衍生物
19、國際系統命名基本原則：明確標明酶的底物及催化反應的性質（底物為水時可略去不寫）。
20、國際系統分類法及編號（EC編號）氧、轉、水、裂、異、合
21、國際分類的盲區：忽略了酶的物種差異和組織差異
22、pH的影響：過酸過鹼導致酶蛋白變性、影響底物分子解離狀態、影響酶分子解離狀態、影響酶的活性中心構象
23、米氏方程: 米氏常數:
24、. 解讀Km
(1) Km即是米氏常數,是酶反應初速度為Vmax一半時底物的濃
度。
當v=Vmax/2時，Km=[S]（ Km的單位為濃度單位）
(2) 在一定條件下，可以使用它來表示酶與底物的親和力。
一個酶的Km越大，意味著該酶與底物的親和力越低；反之，Km越小，
該酶與底物的親和力越高。
(3) 是酶在一定條件下的特徵物理常數，不同的酶有不同的
Km值，通過測定Km的數值，可鑒別酶。
(4) Km可以幫助判斷體內一個可逆反應進行的方向。
如果酶對底物的Km值小於對產物的Km值，則反應有利於正反應。否則
，有利於逆反應。
25、基本原則：將米氏方程變化成相當於y=ax+b的直線方程。雙倒數作圖法（Lineweaver-Burk法）米氏方程的雙倒數形式：
激素重點：
1、動物而言，分泌激素的細胞被稱為內分泌細胞，受激素作用的細胞被稱為靶細胞。
2、激素的高度特異性由受體決定。
4、受體的性質：高度專一性，與配體結合的可逆性、高親和性、飽和性、可產生強大的生物學效應。
5、調解受體數目的因素：激素濃度的提高和激素長時間與靶細胞接觸都可引起受體數目的下調。
6、細胞膜受體的跨膜區一般富含疏水氨基酸，常形成a螺旋。膜受體可分為：（1）G蛋白偶聯受體（GPCR或7TM）（2）離子通道受體（水溶性通道）（3）酶受體（受體和配體結合後，酶活性被激活）（4）無酶活性但直接與細胞質內的酪氨酸蛋白質激酶相聯系的受體（5）其他受體
7、激素的細胞內受體至少含有兩個活性部位：一個與激素結合，一個與DNA上特殊的激素反應元件（HRE）鹼基序列結合。
8、G蛋白（鳥苷酸結合蛋白）G蛋白是一個界面蛋白，處於細胞膜的內側， G蛋白與激素受體偶連，它作為一種中間接受體,在受體和效應器之間傳遞信息. 所有的G蛋白與GDP結合的構象不同於與GTP結合的構象。與GTP結合的G蛋白才有活性。
9、三聚體G蛋白中α能與激素受體、腺苷酸環化酶、GTP、氟化物等結合
10、小分子G蛋白中：Ras（參與生長因子信號傳遞），Ran（幫助蛋白進出細胞核），Rho（調節肌動蛋白細胞骨架）Rab，ARF，起始因子、延伸因子、終止因子
11、一旦α亞基結合GTP，它與β和γ亞基立即解離，其活性被激活，通常由α亞基去激活效應器。
12、G蛋白偶聯受體的信號轉導：受體 → G蛋白 → 效應器 → 第二信使 → 蛋白激
酶 → 靶酶或靶蛋白 → 終止
13、 AC系統的信號終止：HR*→H + R cAMP 被磷酸二酯酶水解 G蛋白的GTP酶
磷蛋白磷酸酶
14、PLC系統：G 蛋白-Gplc-β 或Gq； 效應器- PLC –β； 第二信使-DG, IP3 ,Ca2+；PKC 和鈣調蛋白
15、鈣調蛋白的結構與功能：CaM是一種對熱穩定的酸性蛋白，由148個氨基酸殘基組成，它存在於所有的真核細胞，在進化上具有高度的保守性，在三維結構上像一個啞鈴，一段7圈長的α-螺旋將兩個球葉相連，每一個球葉具有兩個α-螺旋-環-α-螺旋這種結構模體，每一個α-螺旋-環-α-螺旋能結合一個鈣離子。
功能：
(1) 作為糖原磷酸化酶的δ亞基
(2)直接激活其他蛋白
(3)通過依賴CaM蛋白質激酶間接激活其他蛋白
16、PKC系統的信號終止：
I. HR*→H + R
II. G 蛋白的 GTP酶
III. 第二信使的降解Li+ －IP3→IP2→IP→I→PI→PIP2
IV. 磷蛋白磷酸酶
17、嗅覺信號傳導系統 Golf 蛋白
氣味 → 嗅覺受體 → Golf 蛋白→ AC → cAMP →打開離子通道（Na+,Ca2+內流）→ 膜去極化→神經傳導
18、RTK 系統
一般性質：
（1）通過該系統發揮作用的激素主要是一些生長因子
（2）受體具有潛在的酪氨酸蛋白激酶的活性
（3）受體具有高度保守的結構
（4）一般會激活特定基因的表達，是將胞外信息轉導到核內的最重
要途徑。
（5）酪氨酸殘基的脫磷酸化由專門的蛋白質酪氨酸磷酸酶催化完成
。磷酸酶的作用是逆轉由激酶引發的反應，其中某些磷酸酶也
作為受體(如CD45抗原)定位在細胞膜上。
（6）該系統與細胞的癌變有密切聯系
蛋白質重點：
1、所有氨基酸及具有游離α-氨基的肽與茚三酮反應都產生藍紫色物質，只有脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應產生黃色物質。
2、Sanger 反應
2.4一二硝基氟苯（DNFB）
DNP-氨基酸，黃色，層析法鑒定，被Sanger用來測定多肽的
NH2末端氨基酸
3、雙縮脲：至少兩個肽鍵。
4、醯胺平面的存在，使得肽鏈中的任何一個氨基酸殘基只有2個角度可以旋轉。
5、Mb；一條肽鏈，非共價結合一分子血紅素輔基。血紅素由原卟啉和Fe2+組成。Fe2+可以形成6個配位鍵
6、Hb: 成人： HbA： α2β2 98% ，
HbA2： α2δ2 2%
胎兒： HbF α2γ2
早期胚胎： α2ε2
四條肽鏈 正協同效應
接近於球體，4個亞基分別在四面體的四個角上，每個亞基上有一個血紅素輔基
血紅蛋白上有CO2和2,3-BPG （2,3-二磷酸甘油酸）結合部位，因此，血紅蛋白還能運輸CO2 。
增加CO2的濃度、降低pH能顯著提高血紅蛋白亞基間的協同效應，降低血紅蛋白對O2的親和力，促進O2的釋放，反之，高濃度的O2也能促使血紅蛋白釋放H+ 和CO2 。產生波爾效應的原因是H+和CO2能夠與Hb特定位點結合而促進Hb從R態轉變為T態。
BPG是血紅蛋白的負效應物。
BPG（2,3-二磷酸甘油酸）通過與它的兩個β亞基形成鹽鍵
穩定了血紅蛋白的脫氧態的構象，因而降低脫氧血紅蛋白的氧
親和力。BPG進一步提高了血紅蛋白的輸氧效率。在組
織中，PO2低，BPG降低血紅蛋白的氧親和力，加大血紅蛋白
的卸氧量。（1）高山適應和肺氣腫的生理補償變化；BPG升高。
（2）血庫儲血時加入肌苷可防止BPG下降。
核酸重點：
1、影響DNA的Tm值的因素
DNA均一性 均一性高，變性的溫度范圍越窄，據此可分析DNA的均一性 。
G-C含量
介質中離子強度高，Tm高
結構：
T3，T4，腎上腺素，去甲腎上腺素
葡萄糖，半乳糖，甘露糖，核糖，阿拉伯糖，木糖，果糖。NAG(N-乙醯葡萄胺)
B-D-吡喃葡萄糖。蔗糖（葡萄糖-a-1,4-果糖）
甘油磷脂的結構通式 磷脂醯膽鹼 磷脂醯乙醇胺 磷脂醯肌醇
神經鞘氨醇 神經醯胺 鞘磷脂的結構通式
天然固醇的通式 20個氨基酸
嘌呤 嘧啶 AMP ADP ATP GMP GDP GTP TMP TDP TTP UMP UDP UTP CMP CDP CTP GMP GDP GTP (c d)
蛋白質：1、肽就是氨基酸之間通過α-氨基和α-羧基縮合以醯胺鍵或肽鍵相連的聚合物，它包括寡肽、多肽和蛋白質。
2、構成肽的每一個氨基酸單位被稱為氨基酸殘基
3、多肽鏈中氨基酸的連接方式和排列順序，包括二硫鍵的位置和數目稱為蛋白質的一級結構(primary structure)。
4、蛋白質的二級結構（secondary structure）指多肽鏈的主鏈骨架本身（不包括R基團）在空間上有規律的折疊和盤繞，它是由氨基酸殘基非側鏈基團之間的氫鍵決定的。
5、結構模體: 又稱功能模體 ,表示具有特定功能的或作為一個獨立結構域一部分的相鄰的二級結構的聚合體，
6、蛋白質的四級結構內容包括亞基的種類、數目、空間排布以及亞基之間的相互作用。
7、當蛋白質溶液在某一定pH值時，使某特定蛋白質分子上所帶正負電荷相等，成為兩性離子，在電場中既不向陽極也不向陰極移動，此時溶液的pH值即為該蛋白質的等電點。
8、蛋白質受到某些理化因素的作用，其高級結構受到破壞、生物活性隨之喪失的現象稱為變性。變性的實質：次級鍵（有時包括二硫鍵）被破壞，天然構象解體。變性不涉及一級結構的破壞
9、蛋白質的變性作用如果不過於劇烈，則是一種可逆過程，變性蛋白質通常在除去變性因素後，可緩慢地重新自發折疊成原來的構象，恢復原有的理化性質和生物活性，這種現象成為復性
10、核苷是由戊糖和鹼基通過β-N糖苷鍵形成的糖苷。 核苷酸是核苷的戊糖羥基的磷酸酯。
酶：11、常用酶催化某一特定反應的能力來表示酶量，用酶的活力表示
12、酶催化一定化學反應的能力稱酶活力，酶活力通常以最適條件下酶所催化的化學反應的速度來確定。國際單位（IU）: 1μmoL變化量 / 分鍾
13、酶的比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力。單位：U/mg蛋白質。
14、酶的轉換數：一個酶分子在底物飽和時每單位時間（如每秒鍾）所能轉換的底物分子數。
酶的反應速率：單位時間、單位體積中底物的減少量或產物的增加量。單位：濃度/單位時間
15、凡阻抑酶反應速率的化合物叫酶的抑制劑（inhibitor），其作用稱為酶的抑製作用。
16、競爭性抑制：抑制劑具有與底物類似的結構，競爭酶的活性中心，並與酶形成可逆的EI復合物，阻止底物與酶結合。Km 升高vmax 不變
17、非競爭性抑制：底物和抑制劑可以同時與酶結合，但是，中間的三元復合物ESI不能進一步分解為產物，因此，酶的活性降低。Km 不變vmax 降低
18、反競爭性抑制：酶只有在與底物結合後，才能與抑制劑結合。、Km 降低vmax 降低斜率不變
19輔酶(coenzyme)：與酶蛋白結合較松，可透析除去。輔基(prosthetic group)：與酶蛋白結合較緊。
20、酶的活性中心也稱為活性部位，是指酶分子上直接與底物結合，並與催化作用直接相關的區域。
21、專一性是指酶對參與反應的底物有嚴格的選擇性，即一種酶僅能作用於一種底物，或一類分子結構相似的底物，發生某種特定類型的化學反應，產生特定的產物。
糖類：22、糖是指多羥基醛或多羥基酮以及它們的縮合物和某些衍生物。
單糖：多羥醛或多羥酮，不能被水解成更小分子的糖。
多糖：由多分子單糖或單糖的衍生物聚合而成。
變旋現象：一個有旋光性的溶液放置後，其比旋光度改變的現象稱變旋。
23、在各種旋光異構體之中，互為鏡像的一對異構體稱為對映異構體；
一個或一個以上的手性C原子構型相反，但並不呈鏡像關系的一對異構體稱為非對映異構體；
只有一個手性C原子的構型不同的一對異構體稱為差向異構體，如D-葡萄糖與D-甘露糖，D-葡萄糖與D-半乳糖就互為差向異構體。
脂類：24、脂類的概念：不溶或微溶於水而易溶於乙醚、氯仿、苯等非極性有機溶劑的化合物,一般由醇和脂肪酸組成。簡單脂：脂肪酸與醇類形成的酯。
25、異戊二烯類脂不含脂肪酸
26、脂肪酸由一條長鏈的烴基（尾）和一個末端羧基（頭）組成。烴基不含雙鍵（或三鍵）的為飽和脂肪酸，含一個或多個雙鍵（或三鍵）的為不飽和脂肪酸。
27、蠟：高級脂酸與高級一元醇生成的脂，一般為固體，不溶於水
維生素：27重要的水溶性維生素及相應輔酶
1 維生素C
2 維生素B1：焦磷酸硫胺素（TTP）
3 維生素pp：尼克醯胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）、尼克醯胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）
4 維生素B2：黃素單核苷酸（FMN） 黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）
5 泛酸： 輔酶 A（CoA）
6 葉酸： 四氫葉酸（FH4）
7 生物素
8 硫辛酸
9維生素B6：磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺
10 維生素B12
28、主要脂溶性維生素的輔酶形式及主要功能
維生素 輔酶 功能
1. 維生素A 11－順視黃醛視循環
2. 維生素D 1，2－二羥膽鈣甾醇調節鈣、磷代謝
3. 維生素E 保護膜脂質，抗氧化劑
4. 維生素K 促進血液凝固
激素：29、激素的定義：激素是由特定的組織產生並分泌到血流之中，通過血液的運輸到達特定器官或組織，而引發這些器官或組織產生特定的生理生化反應的一類化學物質。
30、受體的定義：存在於細胞中的一種特殊成份。能夠識別並結合來源於細胞外被稱為配體的信號分子。受體主要是蛋白質，特別是糖蛋白，也有糖脂。
31、G蛋白（鳥苷酸結合蛋白）G蛋白是一個界面蛋白，處於細胞膜的內側， G蛋白與激素受體偶連，它作為一種中間接受體,在受體和效應器之間傳遞信息.
核酸：32、核酸一級結構的概念：DNA分子中各脫氧核苷酸之間的連接方式（3´-5´磷酸二酯鍵）和排列順序叫做DNA的一級結構，簡稱為鹼基序列。一級結構的走向的規定為5´→3´。不同的DNA分子具有不同的核苷酸排列順序，因此攜帶有不同的遺傳信息。一級結構的表示方式：
33、DNA的二級結構主要是各種形式的螺旋，特別是B-型雙螺旋，此外還有A-型雙螺旋、Z-型雙螺旋、三鏈螺旋和四鏈螺旋等
34、B型雙螺旋結構：1）DNA由兩條呈反平行的多聚核苷酸鏈組成，兩條鏈相互纏繞形成右手雙螺旋；
2） 組成右手雙螺旋的兩條鏈是互補的，它們通過特殊的鹼基對結合在一起，鹼基配對規則是一條鏈上的A總是與另一條鏈的T，G總是和C以氫鍵配對。其中AT鹼基對有二個氫鍵， GC鹼基對有3個氫鍵；
3） 鹼基對位於雙螺旋的內部，並垂直於暴露在外的脫氧核糖磷酸骨架, 糖環平面與雙螺旋縱軸平行. 鹼基對之間通過疏水鍵和范德華力相互垛疊在一起 ，對雙螺旋的穩定起一定的作用；
4） 雙螺旋的表面含有明顯的大溝和小溝，其寬度分別為2.2nm和 1.2nm；
5） 雙螺旋的其它常數包括相鄰鹼基對距離為0.34nm，並相差約36°。螺旋的直經為2nm，每一轉完整的螺旋含有10個鹼基對，其高度為3.4nm。
35、構成RNA的三級結構的主要元件有假節結構、「吻式」發夾結構和發夾環突觸結構（等三種形式。tRNA則可形成倒L型三級結構
36、tRNA的結構
70-90bp，分子量在25kd左右，沉降系數4S左右 有較多稀有鹼基 3』末端為…CCA-OH 5』末端大多為pG…或pC… 二級結構是三葉草形 倒L形的三級結構
二級結構特徵：單鏈、三葉草葉形、四臂四環
三級結構 特徵： 在二級結構基礎上進一步折疊扭曲形成倒L型
37、mRNA的結構（DNA的轉錄產物，蛋白質的翻譯模板）
原核生物多為多順反子；真核生物多為單順反子，5′-端具有帽子，3′-端具有多聚腺苷酸尾巴。；出現在mRNA分子上最多的二級結構部件也是莖環結構。mRNA分子的二級結構，特別是兩端的二級結構對於翻譯有影響，而某些mRNA藉助於末端特殊的二級結構對基因的表達進行調控。
mRNA的結構特點：
38、核酸的變性是指核酸受到加熱、極端的pH或離子強度的降低等因素或特殊的化學試劑的作用，其雙螺旋區的氫鍵斷裂，變成單鏈的過程，其中並不涉及共價鍵斷裂。
39、變性因素 ：熱變性；酸鹼變性（pH小於4或大於11）；變性劑（尿素、鹽酸胍、甲醛）
40、 變性後的理化性質 ： 260nm吸收值升高。粘度降低，浮力密度升高。二級結構改變，部分失活。
41、DNA的變性發生在一個很窄的溫度范圍內，通常把熱變性過程中A260 達到最大值一半時的溫度稱為該DNA的熔解溫度，用Tm表示。 DNA的Tm一般在82—95℃之間
42、核酸的復性：在一定條件下，變性DNA 單鏈間鹼基重新配對恢復雙螺旋結構，伴有A260減小（減色效應）,DNA的功能恢復。
42、熱變性DNA在緩慢冷卻時可以復性，快速冷卻不能復性。 DNA片段越大，復性越慢 DNA濃度越大，復性越快。復性速度可用Cot衡量。
43、核酸分子雜交：不同來源的DNA單鏈間或單鏈DNA與RNA之間只要有鹼基配對的區域，在復性時可形成局部雙螺旋區，稱核酸分子雜交（hybridization）制備特定的探針（probe）通過雜交技術可進行基因的檢測和定位研究。
44、原核生物中存在著一類能識別外源DNA雙螺旋中4-8個鹼基對所組成的特異的具有二重旋轉對稱性的迴文序列，並在此序列的某位點水解DNA雙螺旋鏈，產生粘性末端或平末端，這類酶稱為限制性內切酶
⑵ 求生物化學名詞解釋
第一章
1,氨基酸（amino acid）：是含有一個鹼性氨基和一個酸性羧基的有機化合物，氨基一般連在α-碳上。
2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）（賴氨酸，蘇氨酸等）自己不能合成，需要從食物中獲得的氨基酸。
3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成
不需要從食物中獲得的氨基酸。
4，等電點（pI,isoelectric point）：使分子處於兼性分子狀態，在電場中不遷移（分子的靜電荷為零）的pH值。
5，茚三酮反應（ninhydrin reaction）：在加熱條件下，氨基酸或肽與茚三酮反應生成紫色（與脯氨酸反應生成黃色）化合物的反應。
6，肽鍵（peptide bond）:一個氨基酸的羧基與另一個的氨基的氨基縮合，除去一分子水形成的醯氨鍵。
7，肽（peptide）:兩個或兩個以上氨基通過肽鍵共價連接形成的聚合物。
8，蛋白質一級結構（primary structure）：指蛋白質中共價連接的氨基酸殘基的排列順序。
9，層析（chromatography）:按照在移動相和固定相 （可以是氣體或液體）之間的分配比例將混合成分分開的技術。
10，離子交換層析（ion-exchange column）使用帶有固定的帶電基團的聚合樹脂或凝膠層析柱
11，透析（dialysis）：通過小分子經過半透膜擴散到水（或緩沖液）的原理，將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術。
12，凝膠過濾層析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻層析。一種利用帶孔凝膠珠作基質，按照分子大小分離蛋白質或其它分子混合物的層析技術。
13，親合層析（affinity chromatograph）：利用共價連接有特異配體的層析介質，分離蛋白質混合物中能特異結合配體的目的蛋白質或其它分子的層析技術。
14，高壓液相層析（HPLC）：使用顆粒極細的介質，在高壓下分離蛋白質或其他分子混合物的層析技術。
15，凝膠電泳（gel electrophoresis）：以凝膠為介質，在電場作用下分離蛋白質或核酸的分離純化技術。
16，SDS-聚丙烯醯氨凝膠電泳（SDS-PAGE）：在去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯醯氨凝膠電泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根據分子所帶的電荷大小分離的。
17，等電聚膠電泳（IFE）：利用一種特殊的緩沖液（兩性電解質）在聚丙烯醯氨凝膠製造一個pH梯度，電泳時，每種蛋白質遷移到它的等電點（pI）處，即梯度足的某一pH時，就不再帶有凈的正或負電荷了。
18，雙向電泳（two-dimensional electrophorese）：等電聚膠電泳和SDS-PAGE的組合，即先進行等電聚膠電泳（按照pI）分離，然後再進行SDS-PAGE（按照分子大小分離）。經染色得到的電泳圖是二維分布的蛋白質圖。
19，Edman降解（Edman degradation）：從多肽鏈游離的N末端測定氨基酸殘基的序列的過程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯修飾，然後從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經層析鑒定，餘下的多肽鏈（少了一個殘基）被回收再進行下一輪降解循環。
20，同源蛋白質（homologous protein）：來自不同種類生物的序列和功能類似的蛋白質，例如血紅蛋白。
第二章
1，構形（configuration):有機分子中各個原子特有的固定的空間排列。這種排列不經過共價鍵的斷裂和重新形成是不會改變的。構形的改變往往使分子的光學活性發生變化。
2，構象（conformation):指一個分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子放置所產生的空間排布。一種構象改變為另一種構象時，不要求共價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。
3，肽單位（peptide unit）:又稱為肽基（peptide group），是肽鍵主鏈上的重復結構。是由參於肽鏈形成的氮原子，碳原子和它們的4個取代成分：羰基氧原子，醯氨氫原子和兩個相鄰α-碳原子組成的一個平面單位。
4，蛋白質二級結構（protein在蛋白質分子中的局布區域內氨基酸殘基的有規則的排列。常見的有二級結構有α-螺旋和β-折疊。二級結構是通過骨架上的羰基和醯胺基團之間形成的氫鍵維持的。
5，蛋白質三級結構（protein tertiary structure）: 蛋白質分子處於它的天然折疊狀態的三維構象。三級結構是在二級結構的基礎上進一步盤繞，折疊形成的。三級結構主要是靠氨基酸側鏈之間的疏水相互作用，氫鍵，范德華力和鹽鍵維持的。
6，蛋白質四級結構（protein quaternary structure）:多亞基蛋白質的三維結構。實際上是具有三級結構多肽（亞基）以適當方式聚合所呈現的三維結構。
7，α-螺旋（α-heliv）:蛋白質中常見的二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基（第n個）的羰基與多肽鏈C端方向的第4個殘基（第4+n個）的醯胺氮形成氫鍵。在古典的右手α-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm.
8, β-折疊（β-sheet）: 蛋白質中常見的二級結構,是由伸展的多肽鏈組成的。折疊片的構象是通過一個肽鍵的羰基氧和位於同一個肽鏈的另一個醯氨氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽鏈反向排列）。
9，β-轉角（β-turn）：也是多肽鏈中常見的二級結構,是連接蛋白質分子中的二級結構（α-螺旋和β-折疊），使肽鏈走向改變的一種非重復多肽區，一般含有2～16個氨基酸殘基。含有5個以上的氨基酸殘基的轉角又常稱為環（loop）。常見的轉角含有4個氨基酸殘基有兩種類型：轉角I的特點是：第一個氨基酸殘基羰基氧與第四個殘基的醯氨氮之間形成氫鍵；轉角Ⅱ的第三個殘基往往是甘氨酸。這兩種轉角中的第二個殘侉大都是脯氨酸。
10，超二級結構（super-secondary structure）:也稱為基元(motif).在蛋白質中，特別是球蛋白中，經常可以看到由若干相鄰的二級結構單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規則的，在空間上能辨認的二級結構組合體。
11，結構域（domain）:在蛋白質的三級結構內的獨立折疊單元。結構域通常都是幾個超二級結構單元的組合。
12，纖維蛋白（fibrous protein）:一類主要的不溶於水的蛋白質，通常都含有呈現相同二級結構的多肽鏈許多纖維蛋白結合緊密，並為 單個細胞或整個生物體提供機械強度，起著保護或結構上的作用。
13，球蛋白(globular protein):緊湊的，近似球形的，含有折疊緊密的多肽鏈的一類蛋白質，許多都溶於水。典形的球蛋白含有能特異的識別其它化合物的凹陷或裂隙部位。
14,角蛋白（keratin）:由處於α-螺旋或β-折疊構象的平行的多肽鏈組成不溶於水的起著保護或結構作用蛋白質。
15,膠原（蛋白）（collagen）:是動物結締組織最豐富的一種蛋白質，它是由原膠原蛋白分子組成。原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結構的蛋白。每個原膠原分子都是由3條特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3個殘基）的多肽鏈右手旋轉形成的。
16，疏水相互作用(hydrophobic interaction):非極性分子之間的一種弱的非共價的相互作用。這些非極性的分子在水相環境中具有避開水而相互聚集的傾向。
17，伴娘蛋白（chaperone）:與一種新合成的多肽鏈形成復合物並協助它正確折疊成具有生物功能構向的蛋白質。伴娘蛋白可以防止不正確折疊中間體的形成和沒有組裝的蛋白亞基的不正確聚集，協助多肽鏈跨膜轉運以及大的多亞基蛋白質的組裝和解體。
18，二硫鍵（disulfide bond）:通過兩個（半胱氨酸）巰基的氧化形成的共價鍵。二硫鍵在穩定某些蛋白的三維結構上起著重要的作用。
19，范德華力（van der Waals force）:中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產生的一弱的分子之間的力。當兩個原子之間的距離為它們范德華力半徑之和時，范德華力最強。強的范德華力的排斥作用可防止原子相互靠近。
20，蛋白質變性（denaturation）:生物大分子的天然構象遭到破壞導致其生物活性喪失的現象。蛋白質在受到光照，熱，有機溶濟以及一些變性濟的作用時，次級鍵受到破壞，導致天然構象的破壞，使蛋白質的生物活性喪失。
21，肌紅蛋白（myoglobin）:是由一條肽鏈和一個血紅素輔基組成的結合蛋白，是肌肉內儲存氧的蛋白質，它的氧飽和曲線為雙曲線型。
22，復性（renaturation）:在一定的條件下，變性的生物大分子恢復成具有生物活性的天然構象的現象。
23，波爾效應（Bohr effect）:CO2濃度的增加降低細胞內的pH，引起紅細胞內血紅蛋白氧親和力下降的現象。
24，血紅蛋白（hemoglobin）: 是由含有血紅素輔基的4個亞基組成的結合蛋白。血紅蛋白負責將氧由肺運輸到外周組織，它的氧飽和曲線為S型。
25,別構效應（allosteric effect）:又稱為變構效應，是寡聚蛋白與配基結合改變蛋白質的構象，導致蛋白質生物活性喪失的現象。
26，鐮刀型細胞貧血病（sickle-cell anemia）: 血紅蛋白分子遺傳缺陷造成的一種疾病，病人的大部分紅細胞呈鐮刀狀。其特點是病人的血紅蛋白β—亞基N端的第六個氨基酸殘缺是纈氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸殘基(Ghe)。
第三章
1，酶（enzyme）:生物催化劑，除少數RNA外幾乎都是蛋白質。酶不改變反應的平衡，只是
通過降低活化能加快反應的速度。
2,脫脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有機或無機輔助因子或輔基後的蛋白質部分。
3，全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亞基，輔基和其它輔助因子。
4，酶活力單位（U,active unit）:酶活力單位的量度。1961年國際酶學會議規定：1個酶活力單位是指在特定條件（25oC，其它為最適條件）下，在1min內能轉化1μmol底物的酶量，或是轉化底物中1μmol的有關基團的酶量。
5，比活（specific activity）:每分鍾每毫克酶蛋白在25oC下轉化的底物的微摩爾數。比活是酶純度的測量。
6，活化能（activation energy）:將1mol反應底物中所有分子由其態轉化為過度態所需要的能量。
7，活性部位（active energy）:酶中含有底物結合部位和參與催化底物轉化為產物的氨基酸殘基部分。活性部位通常位於蛋白質的結構域或亞基之間的裂隙或是蛋白質表面的凹陷部位，通常都是由在三維空間上靠得很進的一些氨基酸殘基組成。
8，酸-鹼催化（acid-base catalysis）:質子轉移加速反應的催化作用。
9，共價催化（covalent catalysis）：一個底物或底物的一部分與催化劑形成共價鍵，然後被轉移給第二個底物。許多酶催化的基團轉移反應都是通過共價方式進行的。
10，靠近效應（proximity effect）：非酶促催化反應或酶促反應速度的增加是由於底物靠近活性部位，使得活性部位處反應劑有效濃度增大的結果，這將導致更頻繁地形成過度態。
11，初速度(initial velocity)：酶促反應最初階段底物轉化為產物的速度，這一階段產物的濃度非常低，其逆反應可以忽略不計。
12，米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一個酶促反應的起始速度（υ）與底物濃度([s])關系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])
13，米氏常數（Michaelis constant）:對於一個給定的反應，異至酶促反應的起始速度（υ0）達到最大反應速度（υmax）一半時的底物濃度。
14，催化常數（catalytic number）(Kcat):也稱為轉換數。是一個動力學常數，是在底物處於飽和狀態下一個酶（或一個酶活性部位）催化一個反應有多快的測量。催化常數等於最大反應速度除以總的酶濃度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒鍾轉化為產物的底物的量（摩[爾]）。
15，雙倒數作圖（double-reciprocal plot）:那稱為Lineweaver_Burk作圖。一個酶促反應的速度的倒數（1/V）對底物度的倒數（1/LSF）的作圖。x和y軸上的截距分別代表米氏常數和最大反應速度的倒數。
16，競爭性抑製作用（competitive inhibition）:通過增加底物濃度可以逆轉的一種酶抑制類型。競爭性抑制劑通常與正常的底物或配體競爭同一個蛋白質的結合部位。這種抑制使Km增大而
υmax不變。
17，非競爭性抑製作用（noncompetitive inhibition）: 抑制劑不僅與游離酶結合，也可以與酶-底物復合物結合的一種酶促反應抑製作用。這種抑制使Km不變而υmax變小。
18，反競爭性抑製作用（uncompetitive inhibition）: 抑制劑只與酶-底物復合物結合而不與游離的酶結合的一種酶促反應抑製作用。這種抑制使Km和υmax都變小但υmax/Km不變。
19，絲氨酸蛋白酶（serine protease）: 活性部位含有在催化期間起親核作用的絲氨殘基的蛋白質。
20，酶原（zymogen）:通過有限蛋白水解，能夠由無活性變成具有催化活性的酶前體。
21，調節酶（regulatory enzyme）:位於一個或多個代謝途徑內的一個關鍵部位的酶，它的活性根據代謝的需要而增加或降低。
22，別構酶（allosteric enzyme）:活性受結合在活性部位以外的部位的其它分子調節的酶。
23，別構調節劑（allosteric molator）:結合在別構調節酶的調節部位調節該酶催化活性的生物分子，別構調節劑可以是激活劑，也可以是抑制劑。
24，齊變模式（concerted model）：相同配體與寡聚蛋白協同結合的一種模式，按照最簡單的齊變模式，由於一個底物或別構調節劑的結合，蛋白質的構相在T（對底物親和性低的構象）和R（對底物親和性高的構象）之間變換。這一模式提出所有蛋白質的亞基都具有相同的構象，或是T構象，或是R構象。
25，序變模式（sequential model）：相同配體與寡聚蛋白協同結合的另外一種模式。按照最簡單的序變模式，一個配體的結合會誘導它結合的亞基的三級結構的變化，並使相鄰亞基的構象發生很大的變化。按照序變模式，只有一個亞基對配體具有高的親和力。
26，同功酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化學反應而化學組成不同的一組酶。它們彼此在氨基酸序列，底物的親和性等方面都存在著差異。
27，別構調節酶（allosteric molator）：那稱為別構效應物。結合在別構酶的調節部位，調節酶催化活性的生物分子。別構調節物可以是是激活劑，也可以是抑制劑。
第四章
1,維生素（vitamin）：是一類動物本身不能合成，但對動物生長和健康又是必需的有機物，所以必需從食物中獲得。許多輔酶都是由維生素衍生的。
2，水溶性維生素（water-soluble vitamin）：一類能溶於水的有機營養分子。其中包括在酶的催化中起著重要作用的B族維生素以及抗壞血酸（維生素C）等。
3，脂溶性維生素（lipid vitamin）：由長的碳氫鏈或稠環組成的聚戊二烯化合物。脂溶性維生素包括A，D，E，和K，這類維生素能被動物貯存。
4，輔酶（conzyme）：某些酶在發揮催化作用時所需的一類輔助因子，其成分中往往含有維生素。輔酶與酶結合鬆散，可以通過透析除去。
5，輔基（prosthetic group）：是與酶蛋白質共價結合的金屬離子或一類有機化合物，用透析法不能除去。輔基在整個酶促反應過程中始終與酶的特定部位結合。
6,尼克醯胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克醯胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）：含有尼克醯胺的輔酶，在某些氧化還原中起著氫原子和電子載體的作用，常常作為脫氫酶的輔。
7，黃素單核苷酸（FMN）一種核黃素磷酸，是某些氧化還原反應的輔酶。
8，硫胺素焦磷酸（thiamine phosphate）：是維生素B1的輔形式，參與轉醛基反應。
9，黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）：是某些氧化還原反應的輔酶，含有核黃素。
10，磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate）：是維生素B6（吡哆醇）的衍生物，是轉氨酶，脫羧酶和消旋酶的酶。
11，生物素（biotin）：參與脫羧反應的一種酶的輔助因子。
12，輔酶A(coenzyme A)：一種含有泛酸的輔酶，在某些酶促反應中作為醯基的載體。
13，類胡蘿卜素（carotenoid）：由異戊二烯組成的脂溶性光合色素。
14，轉氨酶（transaminase）：那稱為氨基轉移酶，在該酶的催化下，一個α-氨基酸的氨基可轉移給別一個α-酮酸。
第五章
1，醛糖（aldose）：一類單糖，該單糖中氧化數最高的C原子（指定為C-1）是一個醛基。
2，酮糖（ketose）：一類單糖，該單糖中氧化數最高的C原子（指定為C-2）是一個酮基。
3，異頭物（anomer）：僅在氧化數最高的C原子（異頭碳）上具有不同構形的糖分子的兩種異構體。
4，異頭碳（anomer carbon）：環化單糖的氧化數最高的C原子，異頭碳具有羰基的化學反應性。
5，變旋（mutarotation）：吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴隨它們的α-和β-異構形式的平衡而發生的比旋度變化。
6，單糖（monosaccharide）：由3個或更多碳原子組成的具有經驗公式（CH2O）n的簡糖。
7，糖苷（dlycoside）：單糖半縮醛羥基與別一個分子的羥基，胺基或巰基縮合形成的含糖衍生物。
8，糖苷鍵（glycosidic bond）:一個糖半縮醛羥基與另一個分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羥基、胺基或巰基之間縮合形成的縮醛或縮酮鍵，常見的糖醛鍵有O—糖苷鍵和N—糖苷鍵。
9，寡糖（oligoccharide）：由2～20個單糖殘基通過糖苷鍵連接形成的聚合物。
10，多糖（polysaccharide）：20個以上的單糖通過糖苷鍵連接形成的聚合物。多糖鏈可以是線形的或帶有分支的。
11，還原糖（recing sugar）：羰基碳（異頭碳）沒有參與形成糖苷鍵，因此可被氧化充當還原劑的糖。
12，澱粉（starch）：一類多糖，是葡萄糖殘基的同聚物。有兩種形式的澱粉：一種是直鏈澱粉，是沒有分支的，只是通過α-（1→4）糖苷鍵的葡萄糖殘基的聚合物；另一類是支鏈澱粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷鍵連接的葡萄糖殘基的聚合物，支鏈在分支處通過α-（1→6）糖苷鍵與主鏈相連。
13，糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷鍵的葡萄糖殘基的同聚物，支鏈在分支點處通過α-（1→6）糖苷鍵與主鏈相連。
14，極限糊精（limit dexitrin）:是指支鏈澱粉中帶有支鏈的核心部位，該部分經支鏈澱粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或澱粉磷酸化酶作用後仍然存在。糊精的進一步降解需要α-（1→6）糖苷鍵的水解。
15，肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙醯葡萄糖胺和N-乙醯唾液酸交替連接的雜多糖與不同的肽交叉連接形成的大分子。肽聚糖是許多細菌細胞壁的主要成分。
16，糖蛋白（glycoprotein）:含有共價連接的葡萄糖殘基的蛋白質。
17，蛋白聚糖（proteoglycan）：由雜多糖與一個多肽連組成的雜化的在分子，多糖是分子的主要成分。
第六章
1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一個羧基的長的脂肪族碳氫鏈。脂肪酸是最簡單的一種脂，它是許多更復雜的脂的成分。
2，飽和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—雙鍵的脂肪酸。
3，不飽和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有—C=C—雙鍵的脂肪酸。
4，必需脂肪酸（occential fatty acid）：維持哺乳動物正常生長所必需的，而動物又不能合成的脂肪酸，Eg亞油酸，亞麻酸。
5，三脂醯苷油（triacylglycerol）：那稱為甘油三酯。一種含有與甘油脂化的三個脂醯基的酯。脂肪和油是三脂醯甘油的混合物。
6，磷脂（phospholipid）：含有磷酸成分的脂。Eg卵磷脂，腦磷脂。
7，鞘脂（sphingolipid）：一類含有鞘氨醇骨架的兩性脂，一端連接著一個長連的脂肪酸，另一端為一個極性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，腦磷脂以及神經節苷脂，一般存在於植物和動物細胞膜內，尤其是在中樞神經系統的組織內含量豐富。
8，鞘磷脂（sphingomyelin）：一種由神經醯胺的C-1羥基上連接了磷酸毛里求膽鹼（或磷酸乙醯胺）構成的鞘脂。鞘磷脂存在於在多數哺乳動物動物細胞的質膜內，是髓鞘的主要成分。
9，卵磷脂（lecithin）：即磷脂醯膽鹼（PC），是磷脂醯與膽鹼形成的復合物。
10，腦磷脂（cephalin）：即磷脂醯乙醇胺（PE），是磷脂醯與乙醇胺形成的復合物。
11，脂質體（liposome）：是由包圍水相空間的磷脂雙層形成的囊泡（小泡）。
12，生物膜（bioligical membrane）：鑲嵌有蛋白質的脂雙層，起著畫分和分隔細胞和細胞器作用生物膜也是與許多能量轉化和細胞內通訊有關的重要部位。
13，內在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂雙層的疏水核和完全跨越脂雙層的膜蛋白。
14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通過與膜脂的極性頭部或內在的膜蛋白的離子相互作用和形成氫鍵與膜的內或外表面弱結合的膜蛋白。
15，流體鑲嵌模型（fluid mosaic model）：針對生物膜的結構提出的一種模型。在這個模型中，生物膜被描述成鑲嵌有蛋白質的流體脂雙層，脂雙層在結構和功能上都表現出不對稱性。有的蛋白質「鑲「在脂雙層表面，有的則部分或全部嵌入其內部，有的則橫跨整個膜。另外脂和膜蛋白可以進行橫向擴散。
16，通透系數（permeability coefficient）：是離子或小分子擴散過脂雙層膜能力的一種量度。通透系數大小與這些離子或分子在非極性溶液中的溶解度成比例。
17，通道蛋白（channel protein）：是帶有中央水相通道的內在膜蛋白，它可以使大小適合的離子或分子從膜的任一方向穿過膜。
18，（膜）孔蛋白（pore protein）：其含意與膜通道蛋白類似，只是該術語常用於細菌。
19，被動轉運（passive transport）：那稱為易化擴散。是一種轉運方式，通過該方式溶質特異的結合於一個轉運蛋白上，然後被轉運過膜，但轉運是沿著濃度梯度下降方向進行的，所以被動轉達不需要能量的支持。
20，主動轉運（active transport）：一種轉運方式，通過該方式溶質特異的結合於一個轉運蛋白上然後被轉運過膜，與被動轉運運輸方式相反，主動轉運是逆著濃度梯度下降方向進行的，所以主動轉運需要能量的驅動。在原發主動轉運過程中能源可以是光，ATP或電子傳遞；而第二級主動轉運是在離子濃度梯度下進行的。
21，協同運輸（contransport）：兩種不同溶質的跨膜的耦聯轉運。可以通過一個轉運蛋白進行同一方向（同向轉運）或反方向（反向轉運）轉運。
22，胞吞（信用）（endocytosis）：物質被質膜吞入並以膜衍生出的脂囊泡形成（物質在囊泡內）被帶入到細胞內的過程。
第七章
1，核苷（nucleoside）：是嘌呤或嘧啶鹼通過共價鍵與戊糖連接組成的化合物。核糖與鹼基一般都是由糖的異頭碳與嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之間形成的β-N-糖鍵連接。
2，核苷酸（uncleoside）：核苷的戊糖成分中的羥基磷酸化形成的化合物。
3，cAMP(cycle AMP)：3ˊ,5ˊ-環腺苷酸，是細胞內的第二信使，由於某部些激素或其它分子信號刺激激活腺苷酸環化酶催化ATP環化形成的。
4，磷酸二脂鍵（phosphodiester linkage）:一種化學基團，指一分子磷酸與兩個醇（羥基）酯化形成的兩個酯鍵。該酯鍵成了兩個醇之間的橋梁。例如一個核苷的3ˊ羥基與別一個核苷的5ˊ羥基與同一分子磷酸酯化，就形成了一個磷酸二脂鍵。
5，脫氧核糖核酸（DNA）：含有特殊脫氧核糖核苷酸序列的聚脫氧核苷酸，脫氧核苷酸之間是是通過3ˊ,5ˊ-磷酸二脂鍵連接的。DNA是遺傳信息的載體。
6，核糖核酸（RNA）：通過3ˊ,5ˊ-磷酸二脂鍵連接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。
7，核糖體核糖核酸（Rrna,ribonucleic acid）：作為組成成分的一類 RNA，rRNA是細胞內最 豐富的 RNA .
8，信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid):一類用作蛋白質合成模板的RNA .
9, 轉移核糖核酸（Trna,transfer ribonucleic acid）:一類攜帶激活氨基酸，將它帶到蛋白質合成部位並將氨基酸整合到生長著的肽鏈上RNA。TRNA含有能識別模板mRNA上互補密碼的反密碼。
10，轉化（作用）（transformation）:一個外源DNA 通過某種途徑導入一個宿主菌，引起該菌的遺傳特性改變的作用。
11，轉導（作用）（transction）:藉助於病毒載體，遺傳信息從一個細胞轉移到另一個細胞。
12，鹼基對（base pair）:通過鹼基之間氫鍵配對的核酸鏈中的兩個核苷酸，例如A與T或U , 以及G與C配對 。
13，夏格夫法則（Chargaff』s rules）：所有DNA中腺嘌呤與胸腺嘧啶的摩爾含量相等（A=T），鳥嘌呤和胞嘧啶的摩爾含量相等（G=C），既嘌呤的總含量相等（A+G=T+C）。DNA的鹼基組成具有種的特異性，但沒有組織和器官的特異性。另外，生長和發育階段`營養狀態和環境的改變都不影響DNA的鹼基組成。
14，DNA的雙螺旋（DNAdouble helix）：一種核酸的構象，在該構象中，兩條反向平行的多核甘酸鏈相互纏繞形成一個右手的雙螺旋結構。鹼基位於雙螺旋內側，磷酸與糖基在外側，通過磷酸二脂鍵相連，形成核酸的骨架。鹼基平面與假象的中心軸垂直，糖環平面則與軸平行，兩條鏈皆為右手螺旋。雙螺旋的直徑為2nm，鹼基堆積距離為0.34nm， 兩核甘酸之間的夾角是36゜，每對螺旋由10對鹼基組成，鹼基按A-T，G-C配對互補，彼此以氫鍵相聯系。維持DNA雙螺旋結構的穩定的力主要是鹼基堆積力。雙螺旋表面有兩條寬窄`深淺不一的一個大溝和一個小溝。
15．大溝（major groove）和小溝（minor groove）:繞B-DNA雙螺旋表面上出現的螺旋槽（溝），寬的溝稱為大溝，窄溝稱為小溝。大溝，小溝都、是由於鹼基對堆積和糖-磷酸骨架扭轉造成的。
16．DNA超螺旋（DNAsupercoiling）:DNA本身的捲曲一般是DNA雙`螺旋的彎曲欠旋（負超螺旋）或過旋（正超螺旋）的結果。
17．拓撲異構酶（topoisomerse）:通過切斷DNA的一條或兩條鏈中的磷酸二酯鍵，然後重新纏繞和封口來改變DNA連環數的酶。拓撲異構酶Ⅰ、通過切斷DNA中的一條鏈減少負超螺旋，增加一個連環數。某些拓撲異構酶Ⅱ也稱為DNA促旋酶。
18．核小體（nucleosome）:用
⑶ 生物化學，免疫方面
沒能完全明白你這道題的意思，能把上下文一起發過來嗎？
所有Ig，包括IgM的抗原受體都在V區（可變區），具體為H鏈和L鏈的3個CDR；
所有能夠結合補體的Ig，其補體結合區域都在C區（恆定區），對於IgM，具體為H鏈的CH2和CH3結構域。
專長回答免疫學問題，祝你進步！
⑷ 人和動物新陳代謝中的化學反應主要發生在哪裡
大分子轉化為小分子在小腸,胃（非主要）,簡單的化學反應
而最主要是其供能過程,在線粒體,發生三羧酸循環,復雜的化學反應,將能量轉為ATP
三羧酸循環在大學《生物化學》中.具體可網路三羧酸循環
⑸ 請教生物化學物質的命名
有機化合物的命名
命名是學習有機化學的"語言",因此,要求學習者必須掌握.有機合物的命名包括俗名,普通命名(習慣命名),系統命名等方法,要求能對常見有機化合物寫出正確的名稱或根據名稱寫出結構式或構型式.
一,有機合物的命名方法
1.俗名及縮寫 有些化合物常根據它的來源而用俗名,要掌握一些常用俗名所代表的化合物的結構式,如:木醇是甲醇的俗稱,酒精(乙醇),甘醇(乙二醇),甘油(丙三醇),石炭酸(苯酚),蟻酸(甲酸),水楊醛(鄰羥基苯甲醛),肉桂醛(β-苯基丙烯醛),巴豆醛(2-丁烯醛),水楊酸(鄰羥基苯甲酸),氯仿(三氯甲烷),草酸(乙二酸),苦味酸(2,4,6-三硝基苯酚),甘氨酸(α-氨基乙酸),丙氨酸(α-氨基丙酸),谷氨酸(α-氨基戊二酸),D-葡萄糖,D-果糖(用費歇爾投影式表示糖的開鏈結構)等.還有一些化合物常用它的縮寫及商品名稱,如:RNA(核糖核酸),DNA(脫氧核糖核酸),阿司匹林(乙醯水楊酸),煤酚皂或來蘇兒(47%-53%的三種甲酚的肥皂水溶液),福爾馬林(40%的甲醛水溶液),撲熱息痛(對羥基乙醯苯胺),尼古丁(煙鹼)等.
2.普通命名(習慣命名)法
要求掌握"正,異,新","伯,仲,叔,季"等字頭的含義及用法.
正:代表直鏈烷烴;
異:指碳鏈一端具有結構的烷烴;
新:一般指碳鏈一端具有結構的烷烴.
伯:只與一個碳相連的碳原子稱伯碳原子.
仲:與兩個碳相連的碳原子稱仲碳原子.
叔:與三個碳相連的碳原子稱叔碳原子.
季:與四個碳相連的碳原子稱季碳原子.
如在下式中:
C1和C5都是伯碳原子,C3是仲碳原子,C4是叔碳原子,C2是季碳原子.
要掌握常見烴基的結構,如:烯丙基,丙烯基,正丙基,異丙基,異丁基,叔丁基,苄基等.
例如:
3.系統命名法 系統命名法是有機化合物命名的重點,必須熟練掌握各類化合物的命名原則.其中烴類的命名是基礎,幾何異構體,光學異構體和多官能團化合物的命名是難點,應引起重視.要牢記命名中所遵循的"次序規則".
二,例題解析
1.烷烴的命名 烷烴的命名是所有開鏈烴及其衍生物命名的基礎.
例1,
命名的步驟及原則:
(1)選主鏈 選擇最長的碳鏈為主鏈,有幾條相同的碳鏈時,應選擇含取代基多的碳鏈為主鏈.
(2)編號 給主鏈編號時,從離取代基最近的一端開始.若有幾種可能的情況,應使各取代基都有盡可能小的編號或取代基位次數之和最小.
(3)書寫名稱 用阿拉伯數字表示取代基的位次,先寫出取代基的位次及名稱,再寫烷烴的名稱;有多個取代基時,簡單的在前,復雜的在後,相同的取代基合並寫出,用漢字數字表示相同取代基的個數;阿拉伯數字與漢字之間用半字線隔開.
根據此原則,上面的化合物命名為:2,3,4,7-四甲基辛烷.
2.幾何異構體的命名 烯烴幾何異構體的命名包括順,反和Z,E兩種方法.
簡單的化合物可以用順反表示,也可以用Z,E表示.用順反表示時,相同的原子或基團在雙鍵碳原子同側的為順式,反之為反式.
例2,
如果雙鍵碳原子上所連四個基團都不相同時,不能用順反表示,只能用Z,E表示.按照"次序規則"比較兩對基團的優先順序,兩個較優基團在雙鍵碳原子同側的為Z型,反之為E型.必須注意,順,反和Z,E是兩種不同的表示方法,不存在必然的內在聯系.有的化合物可以用順反表示,也可以用Z,E表示,順式的不一定是Z型,反式的不一定是E型.例如:
脂環化合物也存在順反異構體,兩個取代基在環平面的同側為順式,反之為反式.
3,
化合物的母體是環丁烷,在1,3位上有兩個甲基分別在環平面的兩側,因此為反式異構體.命名為:反-1,3-二甲基環丁烷.
3.光學異構體的命名 光學異構體的構型有兩種表示方法D,L和R,S,
D ,L標記法以甘油醛為標准,有一定的局限性,有些化合物很難確定它與甘油醛結構的對應關系,因此,更多的是應用R,S標記法,它是根據手性碳原子所連四個不同原子或基團在空間的排列順序標記的.光學異構體一般用投影式表示,要掌握費歇爾投影式的投影原則及構型的判斷方法.
例4,
根據投影式判斷構型,首先要明確,在投影式中,橫線所連基團向前,豎線所連基團向後;再根據"次序規則"排列手性碳原子所連四個基團的優先順序,在上式中:
-NH2 >-COOH >-CH2-CH3 >-H ;將最小基團氫原子作為以碳原子為中心的正四面體頂端,其餘三個基團為正四面體底部三角形的角頂,從四面體底部向頂端方向看三個基團,從大到小,順時針為R,逆時針為S .在上式中,從-NH2 -> -COOH -> -CH2-CH3為順時針方向,因此投影式所代表的化合物為R構型,命名為R-2-氨基丁酸.
4.雙官能團和多官能團化合物的命名 雙官能團和多官能團化合物的命名關鍵是確定母體.常見的有以下幾種情況:
① 當鹵素和硝基與其它官能團並存時,把鹵素和硝基作為取代基,其它官能團為母體.
② 當雙鍵與羥基,羰基,羧基並存時,不以烯烴為母體,而是以醇,醛,酮,羧酸為母體.
③ 當羥基與羰基並存時,以醛,酮為母體.
④ 當羰基與羧基並存時,以羧酸為母體.
⑤ 當雙鍵與三鍵並存時,應選擇既含有雙鍵又含有三鍵的最長碳鏈為主鏈,編號時給雙鍵或三鍵以盡可能低的數字,如果雙鍵與三鍵的位次數相同,則應給雙鍵以最低編號.
例5,
步驟及原則:(1)確定母體:對於硝基和鹵素取代的烴類,一般以烴類為母體,把硝基和鹵素作為取代基.因此,上面化合物應以甲苯為母體.
(2)編號:從甲基開始,使取代基位次之和最小.
(3)書寫名稱:不同取代基的排列順序,按照次序規則,較優的基團寫在後面.
因此,化合物被命名為:2-硝基-3-氯甲苯.
例6,
步驟及原則:
(1)確定母體 化合物中含有兩個官能團,按照"次序規則",羧基優於羰基,應以羧酸為母體,羰基作為取代基.
(2)編號 從羧基一端開始編號.
(3)書寫名稱 化合物被命名為:4-甲基-5-羰基己酸.
5.雜環化合物的命名 由於大部分雜環母核是由外文名稱音譯而來,所以,一般採用音譯法.要注意取代基的編號,一般從雜原子開始沿著環編號,要使帶有取代基的碳原子編號最小;也可將雜原子兩邊的雜原子依次編為a,b.
例
例7.
步驟及原則:
(1)確定母體 化合物以吡咯為母體,羰基作為取代基.
(2)編號 從氮原子開始編號.
(3)書寫名稱 化合物被命名為:2-硝基吡咯或a-硝基吡咯.
還有些東西建議你看一下：
⑹ 考研生物化學和分子生物學與生物信息學區別在哪裡
生物化學更注重分子後期的一些工序，例如代謝途徑、蛋白的結構等；分子生物學更注重分子水平的介紹，例如DNA的結構、翻譯的過程等；這兩者是有共通點的，知識有交叉。而生物信息學主要是利用軟體對各種生物結果進行分析，例如對測序結果進行拼接、比對等，通常來說，生物信息學更難。
⑺ 生物化學！！高手進
。。你說哪裡有出入，我們才能對症下葯
讓我們寫出一堆東西來，怎麼分析
看到你的問題了
NADH變成NAD＋是在復合體I上，也稱NADH脫氫酶復合體，這里有兩個電子傳遞到輔酶Q上，同時轉運四個質子到膜間隙。然後輔酶Q就運行到復合體III上，也稱輔酶Q細胞色素Cxx酶（忘記了，你查一下書，不好意思），電子從輔酶Q傳遞到細胞色素C，同時轉運4個質子；最後是在復合體IV上，應該是細胞色素C氧化酶，這時候會用掉膜內四個質子，其中兩個用來生成水，同時泵出2個。
整個過程消耗膜內12個質子，泵出10個，用掉兩個。
所謂的三個，可能是指這條鏈有三個位置會泵出質子，與FADH的不同（FADH傳遞到輔酶Q是不伴隨泵出質子的，所以兩套穿梭系統產生的ATP為什麼一個是36一個是38，區別就在這里）。當然不排除你們老師不懂或者不負責。
名詞解釋不是我擅長的，最後一個問題不查書我也解釋不了，三羧酸循環我倒是很熟，只是這個東西講了也不能講得比書里詳細，如果你們老師講了什麼和書里不一樣的我可以幫你分辨。
⑻ 生物，ATP水解放出的能量用不完儲存在哪裡 ADP為什麼還要消耗能量變成ATP目的是什麼
ATP水解釋放的能量用於生物化學反應對能量的需求。在一般情況下，生化反應需要多少能量，ATP就消解釋放多少能量。但有時，會有多一些的ATP水解，如劇烈運動時，當運動停止時，少量ATP仍在水解釋放能量。這時，多餘的能量就會以熱的形式表現出來，不會再次儲存起來。這也是劇烈運動後身體會發熱、會大汗淋淋的原因。
ADP轉變成ATP時，不是消耗能量，而是糖代謝或脂肪等產能物質代謝產生的還原型NAD（P）、FAD等物質，在呼吸鏈中，逐級釋放能量，並使ADP轉化為ATP，把釋放的能量貯存在高能磷酸的酯鍵裡面。
ADP轉化為ATP的目的就是儲存能量，以備生物化學反應所需。
⑼ 植物細胞的新陳代謝主要在哪裡進行。
新陳代謝主要指光和和呼吸作用。前者場所為葉綠體。後者場所是細胞質基質和線粒體（呼吸作用的三過程）。
⑽ 生物化學名解
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生物化學名詞解釋
第一章 氨基酸和蛋白質
氨基酸（amino acid）：是含有一個鹼性氨基和一個酸性羧基的有機化合物，氨基一般連在α-碳上。
必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）（賴氨酸，蘇氨酸等）自己不能合成，需要從食物中獲得的氨基酸。
非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成不需要從食物中獲得的氨基酸。
等電點（pI,isoelectric point）：使分子處於兼性分子狀態，在電場中不遷移（分子的靜電荷為零）的pH值。
茚三酮反應（ninhydrin reaction）：在加熱條件下，氨基酸或肽與茚三酮反應生成紫色（與脯氨酸反應生成黃色）化合物的反應。
肽鍵（peptide bond）:一個氨基酸的羧基與另一個的氨基的氨基縮合，除去一分子水形成的醯氨鍵。
肽（peptide）:兩個或兩個以上氨基通過肽鍵共價連接形成的聚合物。
蛋白質一級結構（primary structure）：指蛋白質中共價連接的氨基酸殘基的排列順序。
層析（chromatography）:按照在移動相和固定相 （可以是氣體或液體）之間的分配比例將混合成分分開的技術。
離子交換層析（ion-exchange column）使用帶有固定的帶電基團的聚合樹脂或凝膠層析柱
透析（dialysis）：通過小分子經過半透膜擴散到水（或緩沖液）的原理，將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術。
凝膠過濾層析（gel filtrationchromatography）：也叫做分子排阻層析。一種利用帶孔凝膠珠作基質，按照分子大小分離蛋白質或其它分子混合物的層析技術。
親合層析（affinity chromatograph）：利用共價連接有特異配體的層析介質，分離蛋白質混合物中能特異結合配體的目的蛋白質或其它分子的層析技術。
高壓液相層析（HPLC）：使用顆粒極細的介質，在高壓下分離蛋白質或其他分子混合物的層析技術。
凝膠電泳（gel electrophoresis）：以凝膠為介質，在電場作用下分離蛋白質或核酸的分離純化技術。
SDS-聚丙烯醯氨凝膠電泳（SDS-PAGE）：在去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯醯氨凝膠電泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根據分子所帶的電荷大小分離的。
等電聚膠電泳（IFE）：利用一種特殊的緩沖液（兩性電解質）在聚丙烯醯氨凝膠製造一個pH梯度，電泳時，每種蛋白質遷移到它的等電點（pI）處，即梯度足的某一pH時，就不再帶有凈的正或負電荷了。
雙向電泳（two-dimensional electrophorese）：等電聚膠電泳和SDS-PAGE的組合，即先進行等電聚膠電泳（按照pI）分離，然後再進行SDS-PAGE（按照分子大小分離）。經染色得到的電泳圖是二維分布的蛋白質圖。
Edman降解（Edman degradation）：從多肽鏈游離的N末端測定氨基酸殘基的序列的過程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯修飾，然後從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經層析鑒定，餘下的多肽鏈（少了一個殘基）被回收再進行下一輪降解循環。
同源蛋白質（homologous protein）：來自不同種類生物的序列和功能類似的蛋白質，例如血紅蛋白。
第二章 蛋白質的空間結構
構形（configuration）:有機分子中各個原子特有的固定的空間排列。這種排列不經過共價鍵的斷裂和重新形成是不會改變的。構形的改變往往使分子的光學活性發生變化。
構象（conformation):指一個分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子放置所產生的空間排布。一種構象改變為另一種構象時，不要求共價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。
肽單位（peptide unit）:又稱為肽基（peptide group），是肽鍵主鏈上的重復結構。是由參於肽鏈形成的氮原子，碳原子和它們的4個取代成分：羰基氧原子，醯氨氫原子和兩個相鄰α-碳原子組成的一個平面單位。
蛋白質二級結構（protein在蛋白質分子中的局布區域內氨基酸殘基的有規則的排列。常見的有二級結構有α-螺旋和β-折疊。二級結構是通過骨架上的羰基和醯胺基團之間形成的氫鍵維持的。
蛋白質三級結構（protein tertiary structure）: 蛋白質分子處於它的天然折疊狀態的三維構象。三級結構是在二級結構的基礎上進一步盤繞，折疊形成的。三級結構主要是靠氨基酸側鏈之間的疏水相互作用，氫鍵，范德華力和鹽鍵維持的。
蛋白質四級結構（protein quaternary structure）:多亞基蛋白質的三維結構。實際上是具有三級結構多肽（亞基）以適當方式聚合所呈現的三維結構。
α-螺旋（α-heliv）:蛋白質中常見的二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基（第n個）的羰基與多肽鏈C端方向的第4個殘基（第4+n個）的醯胺氮形成氫鍵。在古典的右手α-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm.
β-折疊（β-sheet）: 蛋白質中常見的二級結構,是由伸展的多肽鏈組成的。折疊片的構象是通過一個肽鍵的羰基氧和位於同一個肽鏈的另一個醯氨氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽鏈反向排列）。
β-轉角（β-turn）：也是多肽鏈中常見的二級結構,是連接蛋白質分子中的二級結構（α-螺旋和β-折疊），使肽鏈走向改變的一種非重復多肽區，一般含有2～16個氨基酸殘基。含有5個以上的氨基酸殘基的轉角又常稱為環（loop）。常見的轉角含有4個氨基酸殘基有兩種類型：轉角I的特點是：第一個氨基酸殘基羰基氧與第四個殘基的醯氨氮之間形成氫鍵；轉角Ⅱ的第三個殘基往往是甘氨酸。這兩種轉角中的第二個殘侉大都是脯氨酸。
超二級結構（super-secondary structure）:也稱為基元(motif).在蛋白質中，特別是球蛋白中，經常可以看到由若干相鄰的二級結構單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規則的，在空間上能辨認的二級結構組合體。
結構域（domain）:在蛋白質的三級結構內的獨立折疊單元。結構域通常都是幾個超二級結構單元的組合。
纖維蛋白（fibrous protein）:一類主要的不溶於水的蛋白質，通常都含有呈現相同二級結構的多肽鏈許多纖維蛋白結合緊密，並為 單個細胞或整個生物體提供機械強度，起著保護或結構上的作用。
球蛋白(globular protein):緊湊的，近似球形的，含有折疊緊密的多肽鏈的一類蛋白質，許多都溶於水。典形的球蛋白含有能特異的識別其它化合物的凹陷或裂隙部位。
角蛋白（keratin）:由處於α-螺旋或β-折疊構象的平行的多肽鏈組成不溶於水的起著保護或結構作用蛋白質。
膠原（蛋白）（collagen）:是動物結締組織最豐富的一種蛋白質，它是由原膠原蛋白分子組成。原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結構的蛋白。每個原膠原分子都是由3條特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3個殘基）的多肽鏈右手旋轉形成的。
疏水相互作用(hydrophobic interaction):非極性分子之間的一種弱的非共價的相互作用。這些非極性的分子在水相環境中具有避開水而相互聚集的傾向。
伴娘蛋白（chaperone）:與一種新合成的多肽鏈形成復合物並協助它正確折疊成具有生物功能構向的蛋白質。伴娘蛋白可以防止不正確折疊中間體的形成和沒有組裝的蛋白亞基的不正確聚集，協助多肽鏈跨膜轉運以及大的多亞基蛋白質的組裝和解體。
二硫鍵（disulfide bond）:通過兩個（半胱氨酸）巰基的氧化形成的共價鍵。二硫鍵在穩定某些蛋白的三維結構上起著重要的作用。
范德華力（van der Waals force）:中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產生的一弱的分子之間的力。當兩個原子之間的距離為它們范德華力半徑之和時，范德華力最強。強的范德華力的排斥作用可防止原子相互靠近。
蛋白質變性（denaturation）:生物大分子的天然構象遭到破壞導致其生物活性喪失的現象。蛋白質在受到光照，熱，有機溶濟以及一些變性濟的作用時，次級鍵受到破壞，導致天然構象的破壞，使蛋白質的生物活性喪失。
肌紅蛋白（myoglobin）:是由一條肽鏈和一個血紅素輔基組成的結合蛋白，是肌肉內儲存氧的蛋白質，它的氧飽和曲線為雙曲線型。
復性（renaturation）:在一定的條件下，變性的生物大分子恢復成具有生物活性的天然構象的現象。
波爾效應（Bohr effect）:CO2濃度的增加降低細胞內的pH，引起紅細胞內血紅蛋白氧親和力下降的現象。
血紅蛋白（hemoglobin）: 是由含有血紅素輔基的4個亞基組成的結合蛋白。血紅蛋白負責將氧由肺運輸到外周組織，它的氧飽和曲線為S型。
別構效應（allosteric effect）:又稱為變構效應，是寡聚蛋白與配基結合改變蛋白質的構象，導致蛋白質生物活性喪失的現象。
鐮刀型細胞貧血病（sickle-cell anemia）: 血紅蛋白分子遺傳缺陷造成的一種疾病，病人的大部分紅細胞呈鐮刀狀。其特點是病人的血紅蛋白β—亞基N端的第六個氨基酸殘缺是纈氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸殘基(Ghe)。
第三章 酶
酶（enzyme）:生物催化劑，除少數RNA外幾乎都是蛋白質。酶不改變反應的平衡，只是
通過降低活化能加快反應的速度。
脫脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有機或無機輔助因子或輔基後的蛋白質部分。
全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亞基，輔基和其它輔助因子。
酶活力單位（U,active unit）:酶活力單位的量度。1961年國際酶學會議規定：1個酶活力單位是指在特定條件（25oC，其它為最適條件）下，在1min內能轉化1μmol底物的酶量，或是轉化底物中1μmol的有關基團的酶量。
比活（specific activity）:每分鍾每毫克酶蛋白在25oC下轉化的底物的微摩爾數。比活是酶純度的測量。
活化能（activation energy）:將1mol反應底物中所有分子由其態轉化為過度態所需要的能量。
活性部位（active energy）:酶中含有底物結合部位和參與催化底物轉化為產物的氨基酸殘基部分。活性部位通常位於蛋白質的結構域或亞基之間的裂隙或是蛋白質表面的凹陷部位，通常都是由在三維空間上靠得很進的一些氨基酸殘基組成。
酸-鹼催化（acid-base catalysis）:質子轉移加速反應的催化作用。
共價催化（covalent catalysis）：一個底物或底物的一部分與催化劑形成共價鍵，然後被轉移給第二個底物。許多酶催化的基團轉移反應都是通過共價方式進行的。
靠近效應（proximity effect）：非酶促催化反應或酶促反應速度的增加是由於底物靠近活性部位，使得活性部位處反應劑有效濃度增大的結果，這將導致更頻繁地形成過度態。
初速度(initial velocity)：酶促反應最初階段底物轉化為產物的速度，這一階段產物的濃度非常低，其逆反應可以忽略不計。
米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一個酶促反應的起始速度（υ）與底物濃度([s])關系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])
米氏常數（Michaelis constant）:對於一個給定的反應，異至酶促反應的起始速度（υ0）達到最大反應速度（υmax）一半時的底物濃度。
催化常數（catalytic number）(Kcat):也稱為轉換數。是一個動力學常數，是在底物處於飽和狀態下一個酶（或一個酶活性部位）催化一個反應有多快的測量。催化常數等於最大反應速度除以總的酶濃度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒鍾轉化為產物的底物的量（摩[爾]）。
雙倒數作圖（double-reciprocal plot）:那稱為Lineweaver_Burk作圖。一個酶促反應的速度的倒數（1/V）對底物度的倒數（1/LSF）的作圖。x和y軸上的截距分別代表米氏常數和最大反應速度的倒數。
競爭性抑製作用（competitive inhibition）:通過增加底物濃度可以逆轉的一種酶抑制類型。競爭性抑制劑通常與正常的底物或配體競爭同一個蛋白質的結合部位。這種抑制使Km增大而υmax不變。
非競爭性抑製作用（noncompetitive inhibition）: 抑制劑不僅與游離酶結合，也可以與酶-底物復合物結合的一種酶促反應抑製作用。這種抑制使Km不變而υmax變小。
反競爭性抑製作用（uncompetitive inhibition）: 抑制劑只與酶-底物復合物結合而不與游離的酶結合的一種酶促反應抑製作用。這種抑制使Km和υmax都變小但υmax/Km不變。
絲氨酸蛋白酶（serine protease）: 活性部位含有在催化期間起親核作用的絲氨殘基的蛋白質。
酶原（zymogen）:通過有限蛋白水解，能夠由無活性變成具有催化活性的酶前體。
調節酶（regulatory enzyme）:位於一個或多個代謝途徑內的一個關鍵部位的酶，它的活性根據代謝的需要而增加或降低。
別構酶（allosteric enzyme）:活性受結合在活性部位以外的部位的其它分子調節的酶。
別構調節劑（allosteric molator）:結合在別構調節酶的調節部位調節該酶催化活性的生物分子，別構調節劑可以是激活劑，也可以是抑制劑。
齊變模式（concerted model）：相同配體與寡聚蛋白協同結合的一種模式，按照最簡單的齊變模式，由於一個底物或別構調節劑的結合，蛋白質的構相在T（對底物親和性低的構象）和R（對底物親和性高的構象）之間變換。這一模式提出所有蛋白質的亞基都具有相同的構象，或是T構象，或是R構象。
序變模式（sequential model）：相同配體與寡聚蛋白協同結合的另外一種模式。按照最簡單的序變模式，一個配體的結合會誘導它結合的亞基的三級結構的變化，並使相鄰亞基的構象發生很大的變化。按照序變模式，只有一個亞基對配體具有高的親和力。
同功酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化學反應而化學組成不同的一組酶。它們彼此在氨基酸序列，底物的親和性等方面都存在著差異。
別構調節酶（allosteric molator）：那稱為別構效應物。結合在別構酶的調節部位，調節酶催化活性的生物分子。別構調節物可以是是激活劑，也可以是抑制劑。
第四章 維生素和輔酶
維生素（vitamin）：是一類動物本身不能合成，但對動物生長和健康又是必需的有機物，所以必需從食物中獲得。許多輔酶都是由維生素衍生的。
水溶性維生素（water-soluble vitamin）：一類能溶於水的有機營養分子。其中包括在酶的催化中起著重要作用的B族維生素以及抗壞血酸（維生素C）等。
脂溶性維生素（lipid vitamin）：由長的碳氫鏈或稠環組成的聚戊二烯化合物。脂溶性維生素包括A，D，E，和K，這類維生素能被動物貯存。
輔酶（conzyme）：某些酶在發揮催化作用時所需的一類輔助因子，其成分中往往含有維生素。輔酶與酶結合鬆散，可以通過透析除去。
輔基（prosthetic group）：是與酶蛋白質共價結合的金屬離子或一類有機化合物，用透析法不能除去。輔基在整個酶促反應過程中始終與酶的特定部位結合。
尼克醯胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克醯胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）：含有尼克醯胺的輔酶，在某些氧化還原中起著氫原子和電子載體的作用，常常作為脫氫酶的輔。
黃素單核苷酸（FMN）一種核黃素磷酸，是某些氧化還原反應的輔酶。
硫胺素焦磷酸（thiamine phosphate）：是維生素B1的輔形式，參與轉醛基反應。
黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）：是某些氧化還原反應的輔酶，含有核黃素。
磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate）：是維生素B6（吡哆醇）的衍生物，是轉氨酶，脫羧酶和消旋酶的酶。
生物素（biotin）：參與脫羧反應的一種酶的輔助因子。
輔酶A(coenzyme A)：一種含有泛酸的輔酶，在某些酶促反應中作為醯基的載體。
類胡蘿卜素（carotenoid）：由異戊二烯組成的脂溶性光合色素。
轉氨酶（transaminase）：那稱為氨基轉移酶，在該酶的催化下，一個α-氨基酸的氨基可轉移給別一個α-酮酸。
第五章 糖類
醛糖（aldose）：一類單糖，該單糖中氧化數最高的C原子（指定為C-1）是一個醛基。
酮糖（ketose）：一類單糖，該單糖中氧化數最高的C原子（指定為C-2）是一個酮基。
異頭物（anomer）：僅在氧化數最高的C原子（異頭碳）上具有不同構形的糖分子的兩種異構體。
異頭碳（anomer carbon）：環化單糖的氧化數最高的C原子，異頭碳具有羰基的化學反應性。
變旋（mutarotation）：吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴隨它們的α-和β-異構形式的平衡而發生的比旋度變化。
單糖（monosaccharide）：由3個或更多碳原子組成的具有經驗公式（CH2O）n的簡糖。
糖苷（dlycoside）：單糖半縮醛羥基與別一個分子的羥基，胺基或巰基縮合形成的含糖衍生物。
糖苷鍵（glycosidic bond）:一個糖半縮醛羥基與另一個分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羥基、胺基或巰基之間縮合形成的縮醛或縮酮鍵，常見的糖醛鍵有O—糖苷鍵和N—糖苷鍵。
寡糖（oligoccharide）：由2～20個單糖殘基通過糖苷鍵連接形成的聚合物。
多糖（polysaccharide）：20個以上的單糖通過糖苷鍵連接形成的聚合物。多糖鏈可以是線形的或帶有分支的。
還原糖（recing sugar）：羰基碳（異頭碳）沒有參與形成糖苷鍵，因此可被氧化充當還原劑的糖。
澱粉（starch）：一類多糖，是葡萄糖殘基的同聚物。有兩種形式的澱粉：一種是直鏈澱粉，是沒有分支的，只是通過α-（1→4）糖苷鍵的葡萄糖殘基的聚合物；另一類是支鏈澱粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷鍵連接的葡萄糖殘基的聚合物，支鏈在分支處通過α-（1→6）糖苷鍵與主鏈相連。
糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷鍵的葡萄糖殘基的同聚物，支鏈在分支點處通過α-（1→6）糖苷鍵與主鏈相連。
極限糊精（limit dexitrin）:是指支鏈澱粉中帶有支鏈的核心部位，該部分經支鏈澱粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或澱粉磷酸化酶作用後仍然存在。糊精的進一步降解需要α-（1→6）糖苷鍵的水解。
肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙醯葡萄糖胺和N-乙醯唾液酸交替連接的雜多糖與不同的肽交叉連接形成的大分子。肽聚糖是許多細菌細胞壁的主要成分。
糖蛋白（glycoprotein）:含有共價連接的葡萄糖殘基的蛋白質。
蛋白聚糖（proteoglycan）：由雜多糖與一個多肽連組成的雜化的在分子，多糖是分子的主要成分。
第六章 脂類化合物
脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一個羧基的長的脂肪族碳氫鏈。脂肪酸是最簡單的一種脂，它是許多更復雜的脂的成分。
飽和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—雙鍵的脂肪酸。
不飽和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有—C=C—雙鍵的脂肪酸。
必需脂肪酸（occential fatty acid）：維持哺乳動物正常生長所必需的，而動物又不能合成的脂肪酸，Eg亞油酸，亞麻酸。
三脂醯苷油（triacylglycerol）：那稱為甘油三酯。一種含有與甘油脂化的三個脂醯基的酯。脂肪和油是三脂醯甘油的混合物。
磷脂（phospholipid）：含有磷酸成分的脂。Eg卵磷脂，腦磷脂。
鞘脂（sphingolipid）：一類含有鞘氨醇骨架的兩性脂，一端連接著一個長連的脂肪酸，另一端為一個極性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，腦磷脂以及神經節苷脂，一般存在於植物和動物細胞膜內，尤其是在中樞神經系統的組織內含量豐富。
鞘磷脂（sphingomyelin）：一種由神經醯胺的C-1羥基上連接了磷酸毛里求膽鹼（或磷酸乙醯胺）構成的鞘脂。鞘磷脂存在於在多數哺乳動物動物細胞的質膜內，是髓鞘的主要成分。
卵磷脂（lecithin）：即磷脂醯膽鹼（PC），是磷脂醯與膽鹼形成的復合物。
腦磷脂（cephalin）：即磷脂醯乙醇胺（PE），是磷脂醯與乙醇胺形成的復合物。
脂質體（liposome）：是由包圍水相空間的磷脂雙層形成的囊泡（小泡）。
生物膜（bioligical membrane）：鑲嵌有蛋白質的脂雙層，起著畫分和分隔細胞和細胞器作用生物膜也是與許多能量轉化和細胞內通訊有關的重要部位。
內在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂雙層的疏水核和完全跨越脂雙層的膜蛋白。
外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通過與膜脂的極性頭部或內在的膜蛋白的離子相互作用和形成氫鍵與膜的內或外表面弱結合的膜蛋白。
流體鑲嵌模型（fluid mosaic model）：針對生物膜的結構提出的一種模型。在這個模型中，生物膜被描述成鑲嵌有蛋白質的流體脂雙層，脂雙層在結構和功能上都表現出不對稱性。有的蛋白質「鑲「在脂雙層表面，有的則部分或全部嵌入其內部，有的則橫跨整個膜。另外脂和膜蛋白可以進行橫向擴散。
通透系數（permeability coefficient）：是離子或小分子擴散過脂雙層膜能力的一種量度。通透系數大小與這些離子或分子在非極性溶液中的溶解度成比例。
通道蛋白（channel protein）：是帶有中央水相通道的內在膜蛋白，它可以使大小適合的離子或分子從膜的任一方向穿過膜。
（膜）孔蛋白（pore protein）：其含意與膜通道蛋白類似，只是該術語常用於細菌。
被動轉運（passive transport）：那稱為易化擴散。是一種轉運方式，通過該方式溶質特異的結合於一個轉運蛋白上，然後被轉運過膜，但轉運是沿著濃度梯度下降方向進行的，所以被動轉達不需要能量的支持。
主動轉運（active transport）：一種轉運方式，通過該方式溶質特異的結合於一個轉運蛋白上然後被轉運過膜，與被動轉運運輸方式相反，主動轉運是逆著濃度梯度下降方向進行的，所以主動轉運需要能量的驅動。在原發主動轉運過程中能源可以是光，ATP或電子傳遞；而第二級主動轉運是在離子濃度梯度下進行的。
協同運輸（contransport）：兩種不同溶質的跨膜的耦聯轉運。可以通過一個轉運蛋白進行同一方向（同向轉運）或反方向（反向轉運）轉運。
胞吞（信用）（endocytosis）：物質被質膜吞入並以膜衍生出的脂囊泡形成（物質在囊泡內）被帶入到細胞內的過程。
第七章 核酸
核苷（nucleoside）：是嘌呤或嘧啶鹼通過共價鍵與戊糖連接組成的化合物。核糖與鹼基一般都是由糖的異頭碳與嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之間形成的β-N-糖鍵連接。
核苷酸（uncleoside）：核苷的戊糖成分中的羥基磷酸化形成的化合物。
cAMP(cycle AMP)：3ˊ,5ˊ-環腺苷酸，是細胞內的第二信使，由於某部些激素或其它分子信號刺激激活腺苷酸環化酶催化ATP環化形成的。
磷酸二脂鍵（phosphodiester linkage）:一種化學基團，指一分子磷酸與兩個醇（羥基）酯化形成的兩個酯鍵。該酯鍵成了兩個醇之間的橋梁。例如一個核苷的3ˊ羥基與別一個核苷的5ˊ羥基與同一分子磷酸酯化，就形成了一個磷酸二脂鍵。
脫氧核糖核酸（DNA）：含有特殊脫氧核糖核苷酸序列的聚脫氧核苷酸，脫氧核苷酸之間是是通過3ˊ,5ˊ-磷酸二脂鍵連接的。DNA是遺傳信息的載體。
核糖核酸（RNA）：通過3ˊ,5ˊ-磷酸二脂鍵連接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。
核糖體核糖核酸（Rrna,ribonucleic acid）：作為組成成分的一類 RNA，rRNA是細胞內最 豐富的 RNA .
信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid):一類用作蛋白質合成模板的RNA .