A. 細胞內蛋白質翻譯後為什麼要進行修飾，其修飾方式有哪些
這個題是我們的考試題，我把答案給你。
前體蛋白是沒有活性的，常常要進行一個系列的翻譯後加工，才能成為具有功能的成熟蛋白。加工的類型是多種多樣的，一般分為四種。
一、N-端f-Met或Met的切除
原核生物的肽鏈，其N-端不保留fMet，大約半數蛋白由脫甲醯酶除去甲醯基，留下Met作為第一個氨基酸；在原核及真核細胞中fMet或者Met一般都要被除去，此是由氨肽酶水解來完成的。水解的過程有時發生肽鏈合成的過程中，有時在肽鏈從核糖體上釋放以後。
二、二硫鍵的形成
兩個半胱氨酸相距較遠硫氫基可以氧化成二硫鍵，產生mRNA中沒有相應密碼子的胱氨酸。
三、化學修飾
化學修飾的類型也很多，包括磷酸化（如核糖體蛋白的Ser，Tyr和Trp殘基常被磷酸化）；糖基化（如各種糖蛋白）；甲基化（如組蛋白，肌蛋白），乙基化（如組蛋白），羥基化（如膠原蛋白），還有各種輔基如大卟啉環結合在葉綠蛋白和血紅蛋白上。
四、剪切
原核生物和真核生物很多的前體蛋白要經過剪切後方可成為成熟的蛋白。在真核生物中，最有名的例子是高等生物的胰島素。
B. 組蛋白的修飾有哪些作用是什麼
主要有甲基化，乙醯化，磷酸化等。一般甲基化與染色體的失活有關。乙醯化一般代表染色質的活性狀態，有的組蛋白要先去甲基化，再乙醯化活化。磷酸化（如H1的）一般與細胞周期的狀態有關，不能磷酸化，染色體不能進行。