㈠ 細胞質中發生的蛋白質修飾類型有哪些
在細胞質基質中發生的蛋白質修飾主要有N-端甲基化、糖基化、醯基化、磷酸化、去磷酸化。
望對你有幫助！
㈡ 能使蛋白質變性的物質有哪些
強酸、強鹼、尿素、乙醇、丙酮、甲醛等有機溶劑化學物質、重金屬鹽等都能使蛋白質變性。
㈢ 組蛋白的修飾有哪些作用是什麼
主要有甲基化，乙醯化，磷酸化等。一般甲基化與染色體的失活有關。乙醯化一般代表染色質的活性狀態，有的組蛋白要先去甲基化，再乙醯化活化。磷酸化（如H1的）一般與細胞周期的狀態有關，不能磷酸化，染色體不能進行。
㈣ 蛋白質中哪些氨基酸殘基可能被修飾
精氨酸可被甲基化修飾
絲氨酸、蘇氨酸可以被磷酸化修飾.
㈤ 生物化學中別構調節和化學修飾是什麼意思
1,別構調節是指 別構物質作用於蛋白質,導致蛋白質空間結構發生改變,結構決定性質,進而引起蛋白質的功能改變（增強或者減弱）、舉例：血紅蛋白的 別構調節 （S型氧合曲線）
,2,共價修飾調節 直接化學修飾蛋白質上的氨基酸殘基（入磷酸與絲氨酸的羥基共價相連）導致蛋白質的空間結構發生改變,進而引起蛋白質功能的改變
舉例：糖原磷酸化酶（磷酸化後無活性到有活性） 糖原合酶（磷酸化後無活性）
丙酮酸脫氫酶（磷酸化後無活性）
㈥ 什麼是內質網中最常見的蛋白質修飾
氨基化。根據查詢相關信息顯示，生物定義中氨基化是一種化學物質，是內質網中最常見的蛋白質修飾。內質網是細胞內除核酸以外的一系列重要的物質，如蛋白質、脂類(如甘油三酯)和糖類合成的基地。
㈦ 蛋白質中哪些氨基酸殘基可能被修飾
R基具有羥基、巰基等集團的氨基酸可被修飾，修飾有糖基化、磷酸化、乙醯化等修飾。修飾就是共價結合上了其他集團。
舉個例子，糖蛋白就是蛋白質氨基酸殘基被糖基化的產物。
㈧ 蛋白質上常見的翻譯後修飾有那些舉例四種
蛋白質上常見的翻譯後修飾有那些？舉例四種？前體蛋白是沒有活性的，常常要進行一個系列的翻譯後加工，才能成為具有功能的成熟蛋白。加工的類型是多種多樣的，一般分為以下幾種：N-端fMet或Met的切除、二硫鍵的形成、化學修飾和剪切。當合成蛋白質時，20種不同的氨基酸會組合成為蛋白質。蛋白質的翻譯後蛋白質其他的生物化學官能團（如醋酸鹽、磷酸鹽、不同的脂類及碳水化合物）會附在蛋白質上從而改變蛋白質的化學性質，或是造成結構的改變（如建立雙硫鍵），來擴闊蛋白質的功能。
再者，酶可以從蛋白質的N末端移除氨基酸，或從中間將肽鏈剪開。舉例來說，胰島素是肽的激素，它會在建立雙硫鍵後被剪開兩次，並在鏈的中間移走多肽前體，而形成的蛋白質包含了兩條以雙硫鍵連接的多肽鏈。
其他修飾，就像磷酸化，是控制蛋白質活動機制的一部份。蛋白質活動可以是令酶活性化或鈍化。
㈨ 蛋白質共價修飾的方法
共價修飾
許多的蛋白質可以進行不同的類型化學基團的共價修飾，修飾後可以表現為激活狀態，也可以表現為失活狀態。
（1）磷酸化：
磷酸化多發生在多肽鏈絲氨酸，蘇氨酸的羥基上，偶爾也發生在酪氨酸殘基上，這種磷酸化的過程受細胞內一種蛋白激酶催化，磷酸化後的蛋白質可以增加或降低它們的活性，例如：促進糖原分解的磷酸化酶，無活性的磷酸化酶b經磷酸化以後，變居有活性的磷酸化酶a。而有活性的糖原合成酶I經磷酸化以後變成無活性的糖原合成酶D，共同調節糖元的合成與分介。
（2）糖基化：
質膜蛋白質和許多分泌性蛋白質都具有糖鏈，這些寡糖鏈結合在絲氨酸或蘇氨酸的羥基上，例如紅細胞膜上的ABO血型決定簇。也可以與天門冬醯胺連接。這些寡糖鏈是在內質網或高爾基氏體中加入的。
㈩ 蛋白質的化學組成
蛋白質的基本單位就是氨基酸，由此可知氨基酸中的大多數官能團蛋白質也有。所以，蛋白質所含有的化學組成不外乎以下幾種官能團：肽鍵，甲基，亞甲基，次甲基，羧基，氨基，苯基(苯丙氨酸特有)，甲硫基(蛋氨酸特有)，吲哚基(色氨酸特有)，醯胺基(天冬醯胺特有，也可以看做一個氨基酸內的肽鍵)，咪唑基(第二十一種兒童必需氨基酸，精氨酸特有)，苯酚基(酪氨酸特有)，亞吡咯烷基(脯氨酸特有)，就這么多了。蛋白質所含的元素只有五種：碳氫氧氮硫。