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糖類重點：
1、糖類中Glc大多是D型，構成蛋白質的氨基酸都是L型。D型存在，但不參與蛋白質合成。2、甲攜來一本亮色書精組。
酶類重點：
3、大多數寡聚酶是胞內酶，而胞外酶一般是單體酶
4、酶的活性中心也稱為活性部位，是指酶分子上直接與底物結合，並與催化作用直接相關的區域。
5、是指酶對參與反應的底物有嚴格的選擇性，即一種酶僅能作用於一種底物，或一類分子結構相似的底物，發生某種特定類型的化學反應，產生特定的產物。
6、酶就是由細胞合成的，具有高效率、高度專一性、活性可調節的生物催化劑，在機體內行使催化功能。
7、酶的反應速率：單位時間、單位體積中底物的減少量或產物的增加量。
8、最適溫度不是酶的特徵常數，它與底物種類、作用時間、pH、離子強度 等因素有關
9、Michaels—Menten曲線：酶反應速度與底物濃度的關系曲線
10、米氏方程成立的前提：反應速度為初速度，因為此時反應速度與酶濃度呈正比關系，避免了反應產物以及其它因素的干擾；酶底物復合物處於穩態即ES濃度不發生變化；符合質量作用定律。
11、凡阻抑酶反應速率的化合物叫酶的抑制劑（inhibitor），其作用稱為酶的抑製作用。
12、競爭性抑制：抑制劑具有與底物類似的結構，競爭酶的活性中心，並與酶形成可逆的EI復合物，阻止底物與酶結合。Km 升高vmax 不變
13、非競爭性抑制：底物和抑制劑可以同時與酶結合，但是，中間的三元復合物ESI不能進一步分解為產物，因此，酶的活性降低。Km 不變vmax 降低
14、 反競爭性抑制：酶只有在與底物結合後，才能與抑制劑結合。、Km 降低vmax 降低斜率不變
15
16、酶催化某一特定反應的能力來表示酶活力，國際單位（IU）: 1μmoL變化量 / 分鍾
17、每毫克酶蛋白所具有的酶活力。單位：U/mg蛋白質。量度酶純度
18、酶的性質：高效性、酶在活性中心與底物結合、專一性、對反應條件敏感（最適溫度、最適pH），容易失活、反應條件溫和、酶活性受到調控、許多酶的活性還需要輔助因子的存在，作為輔
助因子的多為維生素或其衍生物
19、國際系統命名基本原則：明確標明酶的底物及催化反應的性質（底物為水時可略去不寫）。
20、國際系統分類法及編號（EC編號）氧、轉、水、裂、異、合
21、國際分類的盲區：忽略了酶的物種差異和組織差異
22、pH的影響：過酸過鹼導致酶蛋白變性、影響底物分子解離狀態、影響酶分子解離狀態、影響酶的活性中心構象
23、米氏方程: 米氏常數:
24、. 解讀Km
(1) Km即是米氏常數,是酶反應初速度為Vmax一半時底物的濃
度。
當v=Vmax/2時，Km=[S]（ Km的單位為濃度單位）
(2) 在一定條件下，可以使用它來表示酶與底物的親和力。
一個酶的Km越大，意味著該酶與底物的親和力越低；反之，Km越小，
該酶與底物的親和力越高。
(3) 是酶在一定條件下的特徵物理常數，不同的酶有不同的
Km值，通過測定Km的數值，可鑒別酶。
(4) Km可以幫助判斷體內一個可逆反應進行的方向。
如果酶對底物的Km值小於對產物的Km值，則反應有利於正反應。否則
，有利於逆反應。
25、基本原則：將米氏方程變化成相當於y=ax+b的直線方程。雙倒數作圖法（Lineweaver-Burk法）米氏方程的雙倒數形式：
激素重點：
1、動物而言，分泌激素的細胞被稱為內分泌細胞，受激素作用的細胞被稱為靶細胞。
2、激素的高度特異性由受體決定。
4、受體的性質：高度專一性，與配體結合的可逆性、高親和性、飽和性、可產生強大的生物學效應。
5、調解受體數目的因素：激素濃度的提高和激素長時間與靶細胞接觸都可引起受體數目的下調。
6、細胞膜受體的跨膜區一般富含疏水氨基酸，常形成a螺旋。膜受體可分為：（1）G蛋白偶聯受體（GPCR或7TM）（2）離子通道受體（水溶性通道）（3）酶受體（受體和配體結合後，酶活性被激活）（4）無酶活性但直接與細胞質內的酪氨酸蛋白質激酶相聯系的受體（5）其他受體
7、激素的細胞內受體至少含有兩個活性部位：一個與激素結合，一個與DNA上特殊的激素反應元件（HRE）鹼基序列結合。
8、G蛋白（鳥苷酸結合蛋白）G蛋白是一個界面蛋白，處於細胞膜的內側， G蛋白與激素受體偶連，它作為一種中間接受體,在受體和效應器之間傳遞信息. 所有的G蛋白與GDP結合的構象不同於與GTP結合的構象。與GTP結合的G蛋白才有活性。
9、三聚體G蛋白中α能與激素受體、腺苷酸環化酶、GTP、氟化物等結合
10、小分子G蛋白中：Ras（參與生長因子信號傳遞），Ran（幫助蛋白進出細胞核），Rho（調節肌動蛋白細胞骨架）Rab，ARF，起始因子、延伸因子、終止因子
11、一旦α亞基結合GTP，它與β和γ亞基立即解離，其活性被激活，通常由α亞基去激活效應器。
12、G蛋白偶聯受體的信號轉導：受體 → G蛋白 → 效應器 → 第二信使 → 蛋白激
酶 → 靶酶或靶蛋白 → 終止
13、 AC系統的信號終止：HR*→H + R cAMP 被磷酸二酯酶水解 G蛋白的GTP酶
磷蛋白磷酸酶
14、PLC系統：G 蛋白-Gplc-β 或Gq； 效應器- PLC –β； 第二信使-DG, IP3 ,Ca2+；PKC 和鈣調蛋白
15、鈣調蛋白的結構與功能：CaM是一種對熱穩定的酸性蛋白，由148個氨基酸殘基組成，它存在於所有的真核細胞，在進化上具有高度的保守性，在三維結構上像一個啞鈴，一段7圈長的α-螺旋將兩個球葉相連，每一個球葉具有兩個α-螺旋-環-α-螺旋這種結構模體，每一個α-螺旋-環-α-螺旋能結合一個鈣離子。
功能：
(1) 作為糖原磷酸化酶的δ亞基
(2)直接激活其他蛋白
(3)通過依賴CaM蛋白質激酶間接激活其他蛋白
16、PKC系統的信號終止：
I. HR*→H + R
II. G 蛋白的 GTP酶
III. 第二信使的降解Li+ －IP3→IP2→IP→I→PI→PIP2
IV. 磷蛋白磷酸酶
17、嗅覺信號傳導系統 Golf 蛋白
氣味 → 嗅覺受體 → Golf 蛋白→ AC → cAMP →打開離子通道（Na+,Ca2+內流）→ 膜去極化→神經傳導
18、RTK 系統
一般性質：
（1）通過該系統發揮作用的激素主要是一些生長因子
（2）受體具有潛在的酪氨酸蛋白激酶的活性
（3）受體具有高度保守的結構
（4）一般會激活特定基因的表達，是將胞外信息轉導到核內的最重
要途徑。
（5）酪氨酸殘基的脫磷酸化由專門的蛋白質酪氨酸磷酸酶催化完成
。磷酸酶的作用是逆轉由激酶引發的反應，其中某些磷酸酶也
作為受體(如CD45抗原)定位在細胞膜上。
（6）該系統與細胞的癌變有密切聯系
蛋白質重點：
1、所有氨基酸及具有游離α-氨基的肽與茚三酮反應都產生藍紫色物質，只有脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應產生黃色物質。
2、Sanger 反應
2.4一二硝基氟苯（DNFB）
DNP-氨基酸，黃色，層析法鑒定，被Sanger用來測定多肽的
NH2末端氨基酸
3、雙縮脲：至少兩個肽鍵。
4、醯胺平面的存在，使得肽鏈中的任何一個氨基酸殘基只有2個角度可以旋轉。
5、Mb；一條肽鏈，非共價結合一分子血紅素輔基。血紅素由原卟啉和Fe2+組成。Fe2+可以形成6個配位鍵
6、Hb: 成人： HbA： α2β2 98% ，
HbA2： α2δ2 2%
胎兒： HbF α2γ2
早期胚胎： α2ε2
四條肽鏈 正協同效應
接近於球體，4個亞基分別在四面體的四個角上，每個亞基上有一個血紅素輔基
血紅蛋白上有CO2和2,3-BPG （2,3-二磷酸甘油酸）結合部位，因此，血紅蛋白還能運輸CO2 。
增加CO2的濃度、降低pH能顯著提高血紅蛋白亞基間的協同效應，降低血紅蛋白對O2的親和力，促進O2的釋放，反之，高濃度的O2也能促使血紅蛋白釋放H+ 和CO2 。產生波爾效應的原因是H+和CO2能夠與Hb特定位點結合而促進Hb從R態轉變為T態。
BPG是血紅蛋白的負效應物。
BPG（2,3-二磷酸甘油酸）通過與它的兩個β亞基形成鹽鍵
穩定了血紅蛋白的脫氧態的構象，因而降低脫氧血紅蛋白的氧
親和力。BPG進一步提高了血紅蛋白的輸氧效率。在組
織中，PO2低，BPG降低血紅蛋白的氧親和力，加大血紅蛋白
的卸氧量。（1）高山適應和肺氣腫的生理補償變化；BPG升高。
（2）血庫儲血時加入肌苷可防止BPG下降。
核酸重點：
1、影響DNA的Tm值的因素
DNA均一性 均一性高，變性的溫度范圍越窄，據此可分析DNA的均一性 。
G-C含量
介質中離子強度高，Tm高
結構：
T3，T4，腎上腺素，去甲腎上腺素
葡萄糖，半乳糖，甘露糖，核糖，阿拉伯糖，木糖，果糖。NAG(N-乙醯葡萄胺)
B-D-吡喃葡萄糖。蔗糖（葡萄糖-a-1,4-果糖）
甘油磷脂的結構通式 磷脂醯膽鹼 磷脂醯乙醇胺 磷脂醯肌醇
神經鞘氨醇 神經醯胺 鞘磷脂的結構通式
天然固醇的通式 20個氨基酸
嘌呤 嘧啶 AMP ADP ATP GMP GDP GTP TMP TDP TTP UMP UDP UTP CMP CDP CTP GMP GDP GTP (c d)
蛋白質：1、肽就是氨基酸之間通過α-氨基和α-羧基縮合以醯胺鍵或肽鍵相連的聚合物，它包括寡肽、多肽和蛋白質。
2、構成肽的每一個氨基酸單位被稱為氨基酸殘基
3、多肽鏈中氨基酸的連接方式和排列順序，包括二硫鍵的位置和數目稱為蛋白質的一級結構(primary structure)。
4、蛋白質的二級結構（secondary structure）指多肽鏈的主鏈骨架本身（不包括R基團）在空間上有規律的折疊和盤繞，它是由氨基酸殘基非側鏈基團之間的氫鍵決定的。
5、結構模體: 又稱功能模體 ,表示具有特定功能的或作為一個獨立結構域一部分的相鄰的二級結構的聚合體，
6、蛋白質的四級結構內容包括亞基的種類、數目、空間排布以及亞基之間的相互作用。
7、當蛋白質溶液在某一定pH值時，使某特定蛋白質分子上所帶正負電荷相等，成為兩性離子，在電場中既不向陽極也不向陰極移動，此時溶液的pH值即為該蛋白質的等電點。
8、蛋白質受到某些理化因素的作用，其高級結構受到破壞、生物活性隨之喪失的現象稱為變性。變性的實質：次級鍵（有時包括二硫鍵）被破壞，天然構象解體。變性不涉及一級結構的破壞
9、蛋白質的變性作用如果不過於劇烈，則是一種可逆過程，變性蛋白質通常在除去變性因素後，可緩慢地重新自發折疊成原來的構象，恢復原有的理化性質和生物活性，這種現象成為復性
10、核苷是由戊糖和鹼基通過β-N糖苷鍵形成的糖苷。 核苷酸是核苷的戊糖羥基的磷酸酯。
酶：11、常用酶催化某一特定反應的能力來表示酶量，用酶的活力表示
12、酶催化一定化學反應的能力稱酶活力，酶活力通常以最適條件下酶所催化的化學反應的速度來確定。國際單位（IU）: 1μmoL變化量 / 分鍾
13、酶的比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力。單位：U/mg蛋白質。
14、酶的轉換數：一個酶分子在底物飽和時每單位時間（如每秒鍾）所能轉換的底物分子數。
酶的反應速率：單位時間、單位體積中底物的減少量或產物的增加量。單位：濃度/單位時間
15、凡阻抑酶反應速率的化合物叫酶的抑制劑（inhibitor），其作用稱為酶的抑製作用。
16、競爭性抑制：抑制劑具有與底物類似的結構，競爭酶的活性中心，並與酶形成可逆的EI復合物，阻止底物與酶結合。Km 升高vmax 不變
17、非競爭性抑制：底物和抑制劑可以同時與酶結合，但是，中間的三元復合物ESI不能進一步分解為產物，因此，酶的活性降低。Km 不變vmax 降低
18、反競爭性抑制：酶只有在與底物結合後，才能與抑制劑結合。、Km 降低vmax 降低斜率不變
19輔酶(coenzyme)：與酶蛋白結合較松，可透析除去。輔基(prosthetic group)：與酶蛋白結合較緊。
20、酶的活性中心也稱為活性部位，是指酶分子上直接與底物結合，並與催化作用直接相關的區域。
21、專一性是指酶對參與反應的底物有嚴格的選擇性，即一種酶僅能作用於一種底物，或一類分子結構相似的底物，發生某種特定類型的化學反應，產生特定的產物。
糖類：22、糖是指多羥基醛或多羥基酮以及它們的縮合物和某些衍生物。
單糖：多羥醛或多羥酮，不能被水解成更小分子的糖。
多糖：由多分子單糖或單糖的衍生物聚合而成。
變旋現象：一個有旋光性的溶液放置後，其比旋光度改變的現象稱變旋。
23、在各種旋光異構體之中，互為鏡像的一對異構體稱為對映異構體；
一個或一個以上的手性C原子構型相反，但並不呈鏡像關系的一對異構體稱為非對映異構體；
只有一個手性C原子的構型不同的一對異構體稱為差向異構體，如D-葡萄糖與D-甘露糖，D-葡萄糖與D-半乳糖就互為差向異構體。
脂類：24、脂類的概念：不溶或微溶於水而易溶於乙醚、氯仿、苯等非極性有機溶劑的化合物,一般由醇和脂肪酸組成。簡單脂：脂肪酸與醇類形成的酯。
25、異戊二烯類脂不含脂肪酸
26、脂肪酸由一條長鏈的烴基（尾）和一個末端羧基（頭）組成。烴基不含雙鍵（或三鍵）的為飽和脂肪酸，含一個或多個雙鍵（或三鍵）的為不飽和脂肪酸。
27、蠟：高級脂酸與高級一元醇生成的脂，一般為固體，不溶於水
維生素：27重要的水溶性維生素及相應輔酶
1 維生素C
2 維生素B1：焦磷酸硫胺素（TTP）
3 維生素pp：尼克醯胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）、尼克醯胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）
4 維生素B2：黃素單核苷酸（FMN） 黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）
5 泛酸： 輔酶 A（CoA）
6 葉酸： 四氫葉酸（FH4）
7 生物素
8 硫辛酸
9維生素B6：磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺
10 維生素B12
28、主要脂溶性維生素的輔酶形式及主要功能
維生素 輔酶 功能
1. 維生素A 11－順視黃醛視循環
2. 維生素D 1，2－二羥膽鈣甾醇調節鈣、磷代謝
3. 維生素E 保護膜脂質，抗氧化劑
4. 維生素K 促進血液凝固
激素：29、激素的定義：激素是由特定的組織產生並分泌到血流之中，通過血液的運輸到達特定器官或組織，而引發這些器官或組織產生特定的生理生化反應的一類化學物質。
30、受體的定義：存在於細胞中的一種特殊成份。能夠識別並結合來源於細胞外被稱為配體的信號分子。受體主要是蛋白質，特別是糖蛋白，也有糖脂。
31、G蛋白（鳥苷酸結合蛋白）G蛋白是一個界面蛋白，處於細胞膜的內側， G蛋白與激素受體偶連，它作為一種中間接受體,在受體和效應器之間傳遞信息.
核酸：32、核酸一級結構的概念：DNA分子中各脫氧核苷酸之間的連接方式（3´-5´磷酸二酯鍵）和排列順序叫做DNA的一級結構，簡稱為鹼基序列。一級結構的走向的規定為5´→3´。不同的DNA分子具有不同的核苷酸排列順序，因此攜帶有不同的遺傳信息。一級結構的表示方式：
33、DNA的二級結構主要是各種形式的螺旋，特別是B-型雙螺旋，此外還有A-型雙螺旋、Z-型雙螺旋、三鏈螺旋和四鏈螺旋等
34、B型雙螺旋結構：1）DNA由兩條呈反平行的多聚核苷酸鏈組成，兩條鏈相互纏繞形成右手雙螺旋；
2） 組成右手雙螺旋的兩條鏈是互補的，它們通過特殊的鹼基對結合在一起，鹼基配對規則是一條鏈上的A總是與另一條鏈的T，G總是和C以氫鍵配對。其中AT鹼基對有二個氫鍵， GC鹼基對有3個氫鍵；
3） 鹼基對位於雙螺旋的內部，並垂直於暴露在外的脫氧核糖磷酸骨架, 糖環平面與雙螺旋縱軸平行. 鹼基對之間通過疏水鍵和范德華力相互垛疊在一起 ，對雙螺旋的穩定起一定的作用；
4） 雙螺旋的表面含有明顯的大溝和小溝，其寬度分別為2.2nm和 1.2nm；
5） 雙螺旋的其它常數包括相鄰鹼基對距離為0.34nm，並相差約36°。螺旋的直經為2nm，每一轉完整的螺旋含有10個鹼基對，其高度為3.4nm。
35、構成RNA的三級結構的主要元件有假節結構、「吻式」發夾結構和發夾環突觸結構（等三種形式。tRNA則可形成倒L型三級結構
36、tRNA的結構
70-90bp，分子量在25kd左右，沉降系數4S左右 有較多稀有鹼基 3』末端為…CCA-OH 5』末端大多為pG…或pC… 二級結構是三葉草形 倒L形的三級結構
二級結構特徵：單鏈、三葉草葉形、四臂四環
三級結構 特徵： 在二級結構基礎上進一步折疊扭曲形成倒L型
37、mRNA的結構（DNA的轉錄產物，蛋白質的翻譯模板）
原核生物多為多順反子；真核生物多為單順反子，5′-端具有帽子，3′-端具有多聚腺苷酸尾巴。；出現在mRNA分子上最多的二級結構部件也是莖環結構。mRNA分子的二級結構，特別是兩端的二級結構對於翻譯有影響，而某些mRNA藉助於末端特殊的二級結構對基因的表達進行調控。
mRNA的結構特點：
38、核酸的變性是指核酸受到加熱、極端的pH或離子強度的降低等因素或特殊的化學試劑的作用，其雙螺旋區的氫鍵斷裂，變成單鏈的過程，其中並不涉及共價鍵斷裂。
39、變性因素 ：熱變性；酸鹼變性（pH小於4或大於11）；變性劑（尿素、鹽酸胍、甲醛）
40、 變性後的理化性質 ： 260nm吸收值升高。粘度降低，浮力密度升高。二級結構改變，部分失活。
41、DNA的變性發生在一個很窄的溫度范圍內，通常把熱變性過程中A260 達到最大值一半時的溫度稱為該DNA的熔解溫度，用Tm表示。 DNA的Tm一般在82—95℃之間
42、核酸的復性：在一定條件下，變性DNA 單鏈間鹼基重新配對恢復雙螺旋結構，伴有A260減小（減色效應）,DNA的功能恢復。
42、熱變性DNA在緩慢冷卻時可以復性，快速冷卻不能復性。 DNA片段越大，復性越慢 DNA濃度越大，復性越快。復性速度可用Cot衡量。
43、核酸分子雜交：不同來源的DNA單鏈間或單鏈DNA與RNA之間只要有鹼基配對的區域，在復性時可形成局部雙螺旋區，稱核酸分子雜交（hybridization）制備特定的探針（probe）通過雜交技術可進行基因的檢測和定位研究。
44、原核生物中存在著一類能識別外源DNA雙螺旋中4-8個鹼基對所組成的特異的具有二重旋轉對稱性的迴文序列，並在此序列的某位點水解DNA雙螺旋鏈，產生粘性末端或平末端，這類酶稱為限制性內切酶