A. 組蛋白的修飾有哪些作用是什麼
主要有甲基化，乙醯化，磷酸化等。一般甲基化與染色體的失活有關。乙醯化一般代表染色質的活性狀態，有的組蛋白要先去甲基化，再乙醯化活化。磷酸化（如H1的）一般與細胞周期的狀態有關，不能磷酸化，染色體不能進行。
B. 細胞質中發生的蛋白質修飾類型有哪些
在細胞質基質中發生的蛋白質修飾主要有N-端甲基化、糖基化、醯基化、磷酸化、去磷酸化。
望對你有幫助！
C. 蛋白質共價修飾的方法
共價修飾
許多的蛋白質可以進行不同的類型化學基團的共價修飾，修飾後可以表現為激活狀態，也可以表現為失活狀態。
（1）磷酸化：
磷酸化多發生在多肽鏈絲氨酸，蘇氨酸的羥基上，偶爾也發生在酪氨酸殘基上，這種磷酸化的過程受細胞內一種蛋白激酶催化，磷酸化後的蛋白質可以增加或降低它們的活性，例如：促進糖原分解的磷酸化酶，無活性的磷酸化酶b經磷酸化以後，變居有活性的磷酸化酶a。而有活性的糖原合成酶I經磷酸化以後變成無活性的糖原合成酶D，共同調節糖元的合成與分介。
（2）糖基化：
質膜蛋白質和許多分泌性蛋白質都具有糖鏈，這些寡糖鏈結合在絲氨酸或蘇氨酸的羥基上，例如紅細胞膜上的ABO血型決定簇。也可以與天門冬醯胺連接。這些寡糖鏈是在內質網或高爾基氏體中加入的。
D. 蛋白質中哪些氨基酸殘基可能被修飾
R基具有羥基、巰基等集團的氨基酸可被修飾，修飾有糖基化、磷酸化、乙醯化等修飾。修飾就是共價結合上了其他集團。
舉個例子，糖蛋白就是蛋白質氨基酸殘基被糖基化的產物。
E. 細胞內蛋白質翻譯後為什麼要進行修飾，其修飾方式有哪些
這個題是我們的考試題，我把答案給你。
前體蛋白是沒有活性的，常常要進行一個系列的翻譯後加工，才能成為具有功能的成熟蛋白。加工的類型是多種多樣的，一般分為四種。
一、N-端f-Met或Met的切除
原核生物的肽鏈，其N-端不保留fMet，大約半數蛋白由脫甲醯酶除去甲醯基，留下Met作為第一個氨基酸；在原核及真核細胞中fMet或者Met一般都要被除去，此是由氨肽酶水解來完成的。水解的過程有時發生肽鏈合成的過程中，有時在肽鏈從核糖體上釋放以後。
二、二硫鍵的形成
兩個半胱氨酸相距較遠硫氫基可以氧化成二硫鍵，產生mRNA中沒有相應密碼子的胱氨酸。
三、化學修飾
化學修飾的類型也很多，包括磷酸化（如核糖體蛋白的Ser，Tyr和Trp殘基常被磷酸化）；糖基化（如各種糖蛋白）；甲基化（如組蛋白，肌蛋白），乙基化（如組蛋白），羥基化（如膠原蛋白），還有各種輔基如大卟啉環結合在葉綠蛋白和血紅蛋白上。
四、剪切
原核生物和真核生物很多的前體蛋白要經過剪切後方可成為成熟的蛋白。在真核生物中，最有名的例子是高等生物的胰島素。
F. 蛋白質化學修飾有那些（考研用）
磷酸化與去磷酸化、醯基化、糖基化等
G. 蛋白質的化學修飾
正
蛋白質種類繁多,結構各異,各有不同的功能,是生命活動不可缺少的重要角色,在疾病的治療上有著廣泛的應用。天然蛋白質在有其重要功能的同時,也有一些人們不希望有的缺點,如有抗原性,功能單一,半衰期太短等。為尋找理想的葯用蛋白,人們試圖對現有的蛋白質進行改造,這種改造主要有兩種方式:一是通過基因工程的手段,改變蛋白質的編碼基因,使蛋白質的氨基酸序列乃至空間結構發生改變,從而達到改變蛋白質性質和功能的目的;另一種方法是通過化學修飾來改變蛋白質的性質和生物學特性。
H. 蛋白質上常見的翻譯後修飾有那些舉例四種
蛋白質上常見的翻譯後修飾有那些？舉例四種？前體蛋白是沒有活性的，常常要進行一個系列的翻譯後加工，才能成為具有功能的成熟蛋白。加工的類型是多種多樣的，一般分為以下幾種：N-端fMet或Met的切除、二硫鍵的形成、化學修飾和剪切。當合成蛋白質時，20種不同的氨基酸會組合成為蛋白質。蛋白質的翻譯後蛋白質其他的生物化學官能團（如醋酸鹽、磷酸鹽、不同的脂類及碳水化合物）會附在蛋白質上從而改變蛋白質的化學性質，或是造成結構的改變（如建立雙硫鍵），來擴闊蛋白質的功能。
再者，酶可以從蛋白質的N末端移除氨基酸，或從中間將肽鏈剪開。舉例來說，胰島素是肽的激素，它會在建立雙硫鍵後被剪開兩次，並在鏈的中間移走多肽前體，而形成的蛋白質包含了兩條以雙硫鍵連接的多肽鏈。
其他修飾，就像磷酸化，是控制蛋白質活動機制的一部份。蛋白質活動可以是令酶活性化或鈍化。
I. 蛋白質修飾有哪幾種形式，這些形式如何影響細胞轉導過程
在細胞質基質中發生的蛋白質修飾主要有N-端甲基化、糖基化、醯基化、磷酸化、去磷酸化。望對你有幫助！
J. 修飾蛋白質
過程很復雜，涉及到信號序列的切除等生化過程。主要修飾在內質網中進行，高爾基體則負責分泌。
yuxiaobo1990你可能不需要那麼詳細的過程。一下做下參考。
從核糖體上釋放出來的多肽鏈，按照一級結構中氨基酸側鏈的性質，自竹捲曲，形成一定的空間結構，過去一直認為，蛋白質空間結構的形成靠是其一級結構決定的，不需要另外的信息。近些年來發現許多細胞內蛋白質正確裝配都需要一類稱做「分了伴娘」的蛋白質幫助才能完成，這一概念的提出並未否定「氨基酸順序決定蛋白空間結構」這一原則。而是對這一理論的補充，分子伴娘這一類蛋白質能介導其它蛋白質正確裝配成有功能活性的空間結構，而它本身並不參與最終裝配產物的組成。目前認為「分子伴娘」蛋白有兩類，第一類是一些酶，例如蛋白質二硫鍵異構酶可以識別和水解非正確配對的二硫鍵，使它們在正確的半胱氨酸殘基位置上重新形成二硫鍵，第二類是一些蛋白質分子，它們可以和部分折疊或沒有折疊的蛋白質分子結合，穩定它們的構象，免遭其它酶的水解或都促進蛋白質折疊成正確的空間結構。總之「分子伴娘」蛋白質合成後折疊成正確空間結構中起重要作用，對於大多數蛋白質來說多肽鏈翻譯後還要進行下列不同方式的加工修飾才具有生理功能。
1.氨基端和羧基端的修飾
在原核生物中幾乎所有蛋白質都是從N-甲醯蛋氨酸開始，真核生物從蛋氨酸開始。甲醯基經酶水介而除去，蛋氨酸或者氨基端的一些氨基酸殘基常由氨肽酶催化而水介除去。包括除去信號肽序列。因此，成熟的蛋白質分子N-端沒有甲醯基，或沒有蛋氨酸。同時，某些蛋白質分子氨基端要進行乙醯化在羧基端也要進行修飾。
2.共價修飾
許多的蛋白質可以進行不同的類型化學基團的共價修飾，修飾後可以表現為激活狀態，也可以表現為失活狀態。
（1）磷酸化：
磷酸化多發生在多肽鏈絲氨酸，蘇氨酸的羥基上，偶爾也發生在酪氨酸殘基上，這種磷酸化的過程受細胞內一種蛋白激酶催化，磷酸化後的蛋白質可以增加或降低它們的活性，例如：促進糖原分解的磷酸化酶，無活性的磷酸化酶b經磷酸化以後，變居有活性的磷酸化酶a。而有活性的糖原合成酶I經磷酸化以後變成無活性的糖原合成酶D，共同調節糖元的合成與分介。
（2）糖基化：
質膜蛋白質和許多分泌性蛋白質都具有糖鏈，這些寡糖鏈結合在絲氨酸或蘇氨酸的羥基上，例如紅細胞膜上的ABO血型決定簇。也可以與天門冬醯胺連接。這些寡糖鏈是在內質網或高爾基氏體中加入的（圖18-20）。