酶化學法包括哪些

㈠ 酶的組成酶的化學組成

概念:酶（enzyme）是活細胞產生的具有催化作用的有機物，除少數RNA外幾乎都是蛋白質。
酶催化作用實質：降低化學反應活化能
酶與無機催化劑比較：
1、相同點：1）改變化學反應速率，本身不被消耗；2）只催化已存在的化學反應；3）加快化學反應速率，縮短達到平衡時間，但不改變平衡點；4）降低活化能，使化學反應速率加快。
2、不同點：即酶的特性
酶的特性
1、高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高，使得反應速率更快；2、專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽；3、多樣性：酶的種類很多，大約有4000多種；4、溫和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的。
一般來說，動物體內的酶最適溫度在35到40攝氏度之間，植物體內的酶最適溫度在40-50攝氏度之間；細菌和真菌體內的酶最適溫度差別較大，有得酶最適溫度可高達70攝氏度。動物體內的酶最適PH大多在6.5-8.0之間，但也有例外，如胃蛋白酶的最適PH為1.5，植物體內的酶最適PH大多在4.5-6.5之間。
酶的這些性質使細胞內錯綜復雜的物質代謝過程能有條不紊地進行，使物質代謝與正常的生理機能互相適應．若因遺傳缺陷造成某個酶缺損，或其它原因造成酶的活性減弱，均可導致該酶催化的反應異常，使物質代謝紊亂，甚至發生疾病．因此酶與醫學的關系十分密切.

㈡ 酶的化學組成上包括哪些東西

酶的化學本質 的化學本質是蛋白質。具有酶活性的蛋白質分為簡單蛋白質類和結合蛋白質類。簡單蛋白質類的酶是由氨基酸組成的，不含任何其他物質，如胃蛋白酶。結合蛋白質類的酶是由簡單蛋白質與輔基組成的，如乳酸脫氫酶、轉氨酶。組成酶的簡單蛋白質部分叫做酶蛋白或主酶，輔基部分叫做輔酶。一般是主酶與輔酶相結合，成為全酶，才能起到酶的作用。蛋白質所具有的理化性質，酶都具有。

㈢ 酶的固定化方法有哪些各有何分缺點

固定化酶的制備方法有物理法和化學法兩大類。物理方法包括物理吸附法、包埋法等。物理法固定酶的優點在於酶不參加化學反應,整體結構保持不變,酶的催化活性得到很好保留。但是,由於包埋物或半透膜具有一定的空間或立體阻礙作用,因此對一些反應不適用。化學法是將酶通過化學鍵連接到天然的或合成的高分子載體上,使用偶聯劑通過酶表面的基團將酶交聯起來,而形成相對分子量更大、不溶性的固定化酶的方法.

㈣ 什麼叫酶化學修飾它的特點有哪些

酶化學修飾是通過對酶蛋白分子的主鏈進行「切割」、「剪切」以及在側鏈上進行化學修飾來達到改造酶分子的目的。這種應用化學方法對酶分子施行種種「手術」的技術稱為酶化學修飾。包括磷酸化和去磷酸化等。
酶化學修飾特點：
（1）絕大多數酶化學修飾的酶都具有無活性（或低活性）與有活性（或高活性）兩種形式。它們之間的互變反應，正逆兩向都有共價變化，由不同的酶進行催化，而催化這互變反應的酶又受機體調節物質（如激素）的控制。
（2）存在瀑布式效應。由於酶化學修飾是酶所催化的反應，故有瀑布式（逐級放大）效應。少量的調節因素就可通過加速這種酶促反應，使大量的另一種酶發生化學修飾星恆教育搜集整理。因此，這類反應的催化效率常較變構調節為高。
（3）磷酸化與脫磷酸是常見的酶化學修飾反應。一分子亞基發生磷酸化常需消耗一分子ATP，這與合成酶蛋白所消耗的ATP相比，顯然是少得多；同時酶化學修飾又有放大效應，因此，這種調節方式更為經濟有效。
（4）此種調節同變構調節一樣，可以按著生理的需要來進行。在前述的肌肉糖元磷酸化酶的化學修飾過程中，若細胞要減弱或停止糖元分解，則磷酸化酶a在磷酸化酶a磷酸酶的催化下即水解脫去磷酸基而轉變成無活性的磷酸化酶b，從而減弱或停止了糖元的分解。

㈤ 酶法是什麼

酶法是一種酶的分析方法。

酶法分析
酶分析法是一種生物葯物分析方法。酶是一種專一性強、催化效率高的生物催化劑。利用酶的這些特點來進行分析的酶法分析，與其他分析方法相比有許多獨特的優點。當待測樣品中含有結構和性質與待測物十分相似(如同分異構體)的共存物時，要找到被測物特有的特徵性質或者要將被測物分離純化出來，往往非常困難。
主要內容
酶分析法在生物葯物分析中的應用主要有兩個方面：第一，以酶為分析對象，根據需要對生物葯物生產過程中所使用的酶和生物葯物樣品所含的酶進行酶的含量或酶活力的測定，稱為酶分析法；第二，利用酶的特點，以酶作為分析工具或分析試劑，用於測定生物葯物樣品中用一般化學方法難於儉測的物質，如底物、輔酶、抑制劑和激動劑(活化劑)或輔助因子含量的方法稱為酶法分析。
特點及優勢
而如果有僅作用於被測物質的酶，利用酶的特異性，不需要分離就能辨別試樣中的被測組分，從而對被測物質進行定性和定量分析。所以，酶法分析常用於復雜組分中結構和物理化學性質比較相近的同類物質的分離簽定和分析，而且樣品一般不需要進行很復雜的預處理。酶法分析具有特異性強，干擾少，操作簡便，樣品和試劑用量少，測定快速精確，靈敏度高等特點。通過了解酶對底物的特異性。可以預料可能發生的干擾反應並設法糾正。在以酶作分析試劑測定非酶物質時，也可用偶聯反應；而且偶聯反應的特異性，可以增加反應全過程的持異性。此外，由於酶反應一般在溫和的條件下進行，不需使用強酸強鹼，它還是一種無污染或污染很少的分析方法。很多需要使用氣相色譜儀、高壓液相色譜儀等貴重的大型精密分析儀器才能完成的分析檢驗工作，應用酶法分析方法即可簡便快速地進行。酶法分析目前主要廣泛應用於醫葯、臨床、食品和生化分析檢測中，如尿素、各種糖類、氨基酸類、有機酸類、維生素類、毒素等物質的定性和定量分析。

㈥ 各種酶的生產方法是什麼簡要概括。

酶工程(Enzyme Engineering))又稱為酶技術。隨著酶學研究的迅速發展，特別是酶應用的推廣，使酶學基本原理與化學工程相結合，從而形成了酶工程.酶工程是酶制劑的大批量生產和應用的技術。它從應用的目的出發，將酶學理論與化學工程相結合研究酶，並在一定的反應裝置中利用酶的催化特性，將原料轉化為產物的一門新技術,就酶工程本身的發展來說，包括下列主要內容：
2．1酶的產生
酶制劑的來源，有微生物、動物和植物，但是，主要的來源是微生物。由於微生物比動植物具有更多的優點，因此， —般選用優良的產酶菌株，通過發酵來產生酶。為了提高發酵液中的酶濃度，選育優良菌株、研製基因工程菌、優化發酵條件。工業生產需要特殊性能的新型酶，如耐高溫的α—澱粉酶、耐鹼性的蛋白酶和脂肪酶等，因此，需要研究、開發生產特殊性能新型酶的菌株。
2． 2 酶的制備
酶的分離提純技術是當前生物技術「後處理工藝」的核心。採用各種分離提純技術，從微生物細胞及其發酵液，或動、植物細胞及其培養液中分離提純酶，製成高活性的不同純度的酶制劑，為了使酶制劑更廣泛地應用於國民經濟各個方面，必須提高酶制劑的活性、純度和收率，需要研究新的分離提純技術。
2． 3 酶和細胞固定化
酶和細胞固定化研究是酶工程的中心任務。為了提高酶的穩定性，重復使用酶制劑，擴大酶制劑的應用范圍，採用各種固定化方法對酶進行固定化，制備了固定化酶，如固定化葡萄糖異構酶、固定化氨基醯化酶等，測定固定化酶的各種性
質，並對固定化酶作各方面的應用與開發研究。目前固定化酶仍具有強大的生命力。它受到生物化學、化學工程、微生物、高分子、醫學等各領域的高度重視。
固定化細胞是在固定化酶的基礎發發展起來的。用各種固定化方法對微生物細胞、動物細胞和植物細胞進行固定化，製成各種固定化生物細胞.研究固定化細胞的酶學性質，特別是動力學性質，研究與開發固定化細胞在各方面的應用，是當今酶工程的一個熱門課題。
固定化技術是酶技術現代化的一個重要里程碑，是克服天然酶在工業應用方面的不足之處，而又發揮酶反應特點的突破性技術。可以說沒有固定化技術的開發，就沒有現代的酶技術。
2．4．酶分子改造
又稱為酶分子修飾。為了提高酶的穩定性，降低抗原性，延長葯用菌在機體內的半衰期，採用各種修飾方法對酶分子結構進行改造，以便創造出天然酶所不具備的某些優良特性(如較高的穩定性、無抗原性、抗蛋白酶水解等)，甚至於創造出新的酶活性，擴大酶的應用，從而提高酶的應用價值，達到較大的經濟效益和社會效益。
酶分子改造可以從兩個方面進行：
(1)用蛋白質工程技術對酶分子結構基因進行改造，期望獲得一級結構和空間結構較為合理的具有優良特性、高活性的新酶(突變酶)。
(2)用化學法或酶法改造酶蛋白的一級結構，或者用化學修飾法對酶分子中側鏈基團進行化學修飾．以便改變酶學性質。這類酶在酶學基礎研究上和醫葯上特別有用。

㈦ 酶的化學公式

酶（enzyme）是生物體內多數反應的一種生物催化劑，除少數rna外幾乎都是蛋白質。酶不改變反應的平衡，它只是通過降低活化能加快化學反應的速度。酶具有專一性,一種酶只能催化一種或一類反應。除此以外，還具有高效性、溫和性。

㈧ 酶的化學本質及其組成有誰能告訴我，詳細點

指由生物體內活細胞產生的一種生物催化劑。大多數由蛋白質組成（少數為RNA）。能在機體中十分溫和的條件下，高效率地催化各種生物化學反應，促進生物體的新陳代謝。生命活動中的消化、吸收、呼吸、運動和生殖都是酶促反應過程。酶是細胞賴以生存的基礎。細胞新陳代謝包括的所有化學反應幾乎都是在酶的催化下進行的。 按照酶的化學組成可將酶分為單純酶和結合酶兩大類。單純酶分子中只有氨基酸殘基組成的肽鏈，結合酶分子中則除了多肽鏈組成的蛋白質，還有非蛋白成分，如金屬離子、鐵卟啉或含B族維生素的小分子有機物。結合酶的蛋白質部分稱為酶蛋白,非蛋白質部分統稱為輔助因子，兩者一起組成全酶；只有全酶才有催化活性，如果兩者分開則酶活力消失。非蛋白質部分如鐵卟啉或含B族維生素的化合物若與酶蛋白以共價鍵相連的稱為輔基，用透析或超濾等方法不能使它們與酶蛋白分開；反之兩者以非共價鍵相連的稱為輔酶，可用上述方法把兩者分開。 結合酶中的金屬離子有多方面功能，它們可能是酶活性中心的組成成分；有的可能在穩定酶分子的構象上起作用；有的可能作為橋梁使酶與底物相連接。輔酶與輔基在催化反應中作為氫(H+和e)或某些化學基團的載體，起傳遞氫或化學基團的作用。體內酶的種類很多，但酶的輔助因子種類並不多，如3-磷酸甘油醛脫氫酶和乳酸脫氫酶均以NAD+作為輔酶。酶催化反應的特異性決定於酶蛋白部分，而輔酶與輔基的作用是參與具體的反應過程中氫(H+和e)及一些特殊化學基團的運載。

㈨ 酶化學修飾調節的主要方式是什麼

酶的化學修飾調節的方式中,最常見的是磷酸化與脫磷酸化。

生物體內部的酶，叫做蛋白激酶，它們的作用就是對目的蛋白的特定位點進行磷酸化。磷酸化本身只有一個作用，就是在氨基酸殘基上（常為絲氨酸）共價連接一個磷酸集團。引入磷酸集團之後，目的蛋白的分子構象發生變化，造成酶活力的缺失或者獲得。

與磷酸化和去磷酸化最為密切相關的，就是細胞內的信號級聯放大系統。簡單來說，就是細胞針對外界各種信號（物理或者化學）在體內引發一系列指數級的催化反應（多為磷酸化），導致核內特定基因的表達，成功完成對外界信號的應激性。當這種應激完成之後，再經由去磷酸化去除這些蛋白的活力，使細胞恢復到正常狀態。

㈩ 什麼是酶酶的化學本質是什麼

酶的化學本質是蛋白質。因為：①酶是高分子膠體物質，一般不能通過半透膜；②酶是兩性電解質，溶於水，在等電點易沉澱，酶活力-pH曲線和兩性離子的解離曲線相似，酶在電場中能像其他蛋白質一樣泳動；③導致蛋白質變性的因素，如紫外線、熱、表面活性劑、重金屬、蛋白質沉澱劑等，都能使酶失效；④酶能被蛋白酶水解而喪失活性。此外，最直接的證據是對所有已經高度純化和結晶的酶進行一級結構分析，結果都表明酶是蛋白質。
酶與一般蛋白質的差別是：酶是具有特殊催化功能的蛋白質。同樣，酶和其他蛋白質一樣，主要由氨基酸組成，具有一、二、三和四級結構。另外酶與其他蛋白質一樣，根據它的組成成分可分為單純蛋白質和結合蛋白質兩類。有些酶的組成成分只有蛋白質，其活性取決於它的蛋白質結構，這類酶屬於單純蛋白質；另一些酶的活性成分除了含有蛋白質外，還有一些小分子即輔助因子，二者結合起來才具有活性，這類酶屬於結合蛋白質。結合蛋白質的蛋白質部分稱為酶蛋白，非蛋白質部分稱為輔助因子。酶蛋白與輔助因子單獨存在時均無催化活性，只有這兩部分結合起來組成復合物才能顯示催化活性。此復合物稱為全酶。
有些酶的輔助因子是金屬離子，有些酶的輔助因子是有機小分子。在這些有機小分子中，凡與酶蛋白結合緊密的就稱為輔基；而與酶蛋白結合得比較鬆弛，用透析法等可將其與酶蛋白分開的則稱為輔酶。輔基與輔酶之間並沒有嚴格界限。金屬離子在酶分子中的作用，或是作為酶活性部位組成成分，或是幫助形成酶活中心所必需的構象，或是在酶與底物分子間起橋梁作用。
生物體內酶的種類繁多，但輔酶的種類卻較少。同一種輔酶往往能與多種不同的酶蛋白結合，組成催化功能不同的多種全酶，如輔酶Ⅰ(NAD+)可作為許多脫氫酶的輔酶，但每一種酶蛋白只能與特定的輔酶結合成一種全酶。可見決定酶的專一性的是酶蛋白部分。輔酶在酶促反應中通常擔負電子、原子或某些化學基團的傳遞作用，決定反應的性質。
近年來，已經發現，除了蛋白質外，一些RNA和DNA分子也具有催化作用。這對酶的化學本質是蛋白質的觀念產生了強烈的沖擊。雖然如此，現在已知的酶基本上都是蛋白質性質的，或以蛋白質為主導核心成分，酶是蛋白質性質的生物催化劑這一概念並不排斥還存在其他類型的催化劑。因此更正確地，可以給酶下這樣的定義：酶是生物體內一類具有催化活性和特殊空間構象的生物大分子物質，包括蛋白質和核酸等。