km的物理意義是什麼數值上等於

Ⅰ km是什麼單位

km代表長度單位，為千米的意思，俗稱公里。

1790年5月，由法國科學家組成的特別委員會，建議以通過巴黎的地球子午線所在經線圈全長的四萬分之一作為1千米。

長度單位是指丈量空間距離上的基本單元，是人類為了規范長度而制定的基本單位，其國際單位是「米」，符號為「m」。常用的長度單位有毫米、厘米、分米、千米、米、微米、納米等等。長度單位在各個領域都起著重要的作用。

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相關單位：

「米」的定義起源於法國。1米的長度最初定義為通過巴黎的子午線上從地球赤道到北極點的距離的千萬分之一，並與隨後確定了國際米原器。隨著人們對計量學認識的加深，米的長度的定義幾經修改。

2019年，國際計量大會（CGPM）對它們定義的文本進行了修訂。2019年5月20日起，米的定義更新為：當真空中光速c以m/s為單位表達時選取固定數值299792458來定義米。其中秒是由銫的頻率ΔνCs來定義。

Ⅱ km值的意義是指什麼km值的意義介紹

1、km值的意義是指酶促反應速度與底物濃度的關系可用米氏方程來表示，酶反應速度與底物濃度之間的定量關系。Km值等於酶促反應速度達到最大反應速度一半時所對應的底物濃度。
2、酶的特徵常數之一，不同的酶Km值不同，同一種酶與不同底物反應Km值也不同，Km值可近似的反應酶與底物的親和力大小：Km值大，表明親和力小；Km值小，表明親和力大。

Ⅲ km的意義

km代表什麼意思啊
km代表一千米，一公里的意思。km是一個國際標准長度計量單位。這源自於kilometre這個英文。kilo是千，metre是米，千米自然就是kilometre。千米又稱公里，是長度單位，通常用於衡量兩地之間的距離。酶促反應速度與底物濃度的關系可用米氏方程來表示,酶反應速度與底物濃度之間的定量關系.Km值等於酶促反應速度達到最大反應速度一半時所對應的底物濃度,是酶的特徵常數之一.不同的酶Km值不同,同一種酶與不同底物反應Km值也不同,Km值可近似的反應酶與底物的親和力大小：Km值大,表明親和力小；Km值小,表明親合力大.Km是由酶和底物的相互關系所決定的，它可以用來判斷酶的最適底物。Km值等於酶促反應速度達到最大反應速度一半時所對應的底物濃度，是酶的特徵常數之一。不同的酶Km值不同，同一種酶與不同底物反應Km值也不同，Km值可近似的反應酶與底物的親和力大小：Km值大，表明親和力小；Km值小，表明親合力大。祝您學習愉快！研究酶的科研汪們都知道，無論是表達一種新酶，還是工程一個現有的酶，都需要對酶的一系列特性進行表徵。這次，我們主要說說Km和Kcat。

Km、 Kcat、Vmax之間到底啥關系？我們先看上圖。上圖的橫坐標是底物濃度，縱坐標是酶的反應速率。這個就是酶促反應動力學曲線了，可以用米氏方程來表徵：

V = Vmax[S] / ( KM + [S]), 也可以寫成V = Kcat[E]t[S] / ( KM + [S]),

公式中的V指反應速率，[S]是底物濃度，[E]t是酶的濃度，Km是一個常數，Kcat也是一個常數。這兩個常數的意義我們後面再說。圖中還有一個Vmax，這是最大反應速率，

Vmax=Kcat[E]t.

從這個曲線我們可以知道，在底物濃度很低時，酶的反應速率會隨著底物濃度的增加迅速增加。此時酶的活性位點的是空的，等著底物來結合，所以產物形成的速度由可利用的底物濃度決定。當底物的濃度增加時，酶的活性位點漸漸被底物飽和，此時底物形成的速率由酶的濃度決定，當活性位點被底物飽和以後，添加再多的底物都不會對酶促反應速率產生影響，此時達到最大酶促反應速率Vmax。

下面我們說Km和Kcat這兩個常數：

Km（Michaelis constant，米氏常數）

Km是米氏常數（Michaelis constant），其實全稱是米歇利斯常數，可能米歇利斯太難記了吧，所以大家都簡稱為米氏常數（為啥你們可以記住阿基米德原理，拉格朗日方程？小米同學應該會有點桑心）。米氏常數衡量的是酶與底物之間親和力（affinity）的大小（這里指遵循米氏方程的酶）。Km等於酶促反應為最大反應速率一半時的底物濃度，其單位是mol/L，因此Km越小，表明酶進行反應所需的底物濃度越低，也可以說酶與底物之間親和力越大。Km是一個常數，當pH，溫度，離子強度不變時，Km是恆定的。

Km的重要性

Km是非常重要的參數，在酶的應用過程中，底物濃度選擇常常需要參考酶Km。

1. 測定酶的活性

為了測定一個酶的活性，底物濃度應該怎麼選擇呢？我們通常是利用產物生成速率來衡量酶活性，在溫度，pH等條件不變的情況下，產物的生成速率受到酶的活性，底物濃度的影響。我們為了測定酶的活性，自然應該使酶的活性本身作為唯一的變數，這就意味著底物的濃度必須非常高，使酶的活性位點飽和，確保酶催反應速率達到最大值Vmax。在實踐中，底物的濃度常需要高出Km值的10-20倍。

2. 測定樣品中底物的濃度

我們有時候會利用酶來測定其底物的濃度，比如利用熒光素酶測定ATP的濃度從而來測定細菌的數量（每個細菌內ATP數量是固定的，ATP越多說明細菌越多）。此時，我們需要保證底物的濃度是唯一的限制因素，底物的濃度必須要低於Km值，這樣產物的生成速率會隨著底物濃度的增加迅速提高，這就提高了檢測底物的靈敏度。

Kcat

又叫轉化數（turnover number），利用Vmax除以酶濃度進行計算。所以可以知道，Kcat衡量的是在最有優條件下酶催化生成底物的速率。為什麼說是最優條件呢？因為此時反應速率最大（Vmax），酶的活性位點已經被底物完全飽和。Kcat是一個常數，其單位是1/s，也可以將Kcat理解成單個酶分子在一秒內轉化底物的數量，或者單個酶分子轉換一個底物分子所需的時間，因此Kcat也叫做轉化數。

Kcat/Km

兩個常數的比，當然也是一個常數。Kcat與Km的比是衡量一個酶催化效率的最重要參數。Kcat越大，Km越小，二者的比值越大。Kcat越大說明酶轉化底物的速率越快，Km越小說明酶與底物之間親和力越大。當酶有多個可利用的底物時，其對不同底物的催化效率可能差別很大。Kcat/Km就可以用來確定酶的最適底物，同一個酶對不同底物的Kcat/Km最大可相差100萬倍。當利用蛋白質工程對酶進行改造時，不同突變型的Kcat/Km也是需要測定的參數，用來表徵酶催化效率的變化情況。

Ⅳ km代表什麼

km是長度單位。是一個國際標准長度計量單位，符號km，這源自於kilometre這個英文，縮寫為km。千米俗稱公里，通常用於衡量兩地之間的距離，一直以來都是人類為了規范長度而制定的基本單位。

國際常用長度單位有：毫米（mm）、厘米（cm）、分米（dm）、千米（km）、米（m）、微米（μm）、納米（nm）等等這些單位都是我們生活領域中需要用到的，國際單位是「米」（符號「m」）。

關於毫米的換算：1毫米＝0.1厘米；1mm=0.1cm=0.01dm=0.001m=0.000001km=1 000μm=1 000 000nm。關於厘米的換算：1厘米＝1/100米。1cm（厘米）＝10mm（毫米）＝0.1dm（分米）＝0.01m（米）。

關於這些長度單位還有很多是我們不常見到不常用的，不同領域有不同的相關單位，而除了以上還有一些特殊的長度單位：埃格斯特朗、普朗克長度、絲米、忽米、飛米、阿米、仄米、幺米，這些主要用來表示一些比較微小的元素的長度。

Ⅳ km值名詞解釋是什麼

Km值等於酶促反應速度達到最大反應速度一半時所對應的底物濃度，是酶的特徵常數之一。

不同的酶Km值不同，同一種酶與不同底物反應Km值也不同，Km值可近似的反映酶與底物的親和力大小：Km值大，表明親和力小；Km值小，表明親合力大。米氏方程：V=Vmax[S]/(Km+[S])[S]表示底物濃度，Vmax表示最大酶促反應速度。

km的意義：

1.米氏常數km值等於酶促反應速度為最大速度一半時的底物濃度。

2.km值愈小，酶與底物的親和力愈大。

3.km值是酶的特徵性常數之一，只與酶的結構、酶所催化的底物和反應環境如溫度、ph、離子強度有關，與酶的濃度無關。

4.vmax是酶完全被底物飽和時的反應速度，與酶濃度呈正比。

km：米氏常數，是研究酶促反應動力學最重要的常數。它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕,它可以表示酶和底物之間的親和能力，km值越大，親和能力越弱，反之亦然。

Ⅵ 簡述km和vmax的意義

米氏方程及米氏常數：Michaelis & Menten 於1913年推導出了上述矩形雙曲線的數學表達式，即米氏方程： ν= Vmax[S]/(Km+[S])。其中，Vmax為最大反應速度，Km為米氏常數。

Km和Vmax的意義：

①當ν=Vmax/2時，Km=[S]。因此，Km等於酶促反應速度達最大值一半時的底物濃度。

②當k-1>>k+2時，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶與底物親和力的大小，即Km值越小，則酶與底物的親和力越大；反之，則越小。

③Km可用於判斷反應級數：當[S]<0.01Km時，ν=（Vmax/Km）[S]，反應為一級反應，即反應速度與底物濃度成正比；當[S]>100Km時，ν=Vmax，反應為零級反應，即反應速度與底物濃度無關；當0.01Km<[S]<100Km時，反應處於零級反應和一級反應之間，為混合級反應。

④Km是酶的特徵性常數：在一定條件下，某種酶的Km值是恆定的，因而可以通過測定不同酶（特別是一組同工酶）的Km值，來判斷是否為不同的酶。

⑤Km可用來判斷酶的最適底物：當酶有幾種不同的底物存在時，Km值最小者，為該酶的最適底物。

⑥Km可用來確定酶活性測定時所需的底物濃度：當[S]=10Km時，ν=91%Vmax，為最合適的測定酶活性所需的底物濃度。

⑦Vmax可用於酶的轉換數的計算：當酶的總濃度和最大速度已知時，可計算出酶的轉換數，即單位時間內每個酶分子催化底物轉變為產物的分子數。

⑷Km和Vmax的測定：主要採用Lineweaver-Burk雙倒數作圖法和Hanes作圖法。

綜上所述，D是錯誤的。

【追問】Km值是酶的特徵性常數與同一酶作用於不同底物，則有不同的Km值不矛盾嗎?難道不是同一個酶Km值就一定嗎?

【回答】答復：您好，根據您的疑問，我將再次為您解答Km的相關知識，希望對您的學習有所幫助，謝謝

Km為一常數，表現酶蛋白分子與底物的親和力．Km值是酶的特徵性常數之一，在一定程度上代表酶的催化效率．Km值在數值上等於酶促反應速度達到最大反應速度1／2時的底物濃度．一種酶能催化幾種底物時就有不同的Km值，其中Km值最小的底物一般認為是該酶的天然底物或最適底物．

【追問】Vmax與Km是呈什麼曲線?請講解.謝謝!

【回答】答復：

Km：米氏常數，是研究酶促反應動力學最重要的常數。它的意義如下： 它的數值等於酶促反應達到其最大速度Vm一半時的底物濃度〔S〕，圖示以及公式推導。 它可以表示酶和底物之間的親和能力，Km值越大，親和能力越弱，反之亦然。 它可以確定一條代謝途徑中的限速步驟：代謝途徑是指由一系列彼此密切相關的生化反應組成的代謝過程，前面一步反應的產物正好是後面一步反應的底物，例如，EMP途徑。限速步驟就是一條代謝途徑中反應最慢的那一步，Km值最大的那一步反應就是，該酶也叫這條途徑的關鍵酶。 它可以用來判斷酶的最適底物，某些酶可以催化幾種不同的生化反應，叫多功能酶，其中Km值最小的那個反應的底物就是酶的最適底物。 Km是一種酶的特徵常數，只與酶的種類有關而與酶的濃度無關，與底物的濃度也無關，這一點與Vm是不同的，因此，我們可以通過Km值來鑒別酶的種類。但是它會隨著反應條件（T、PH）的改變而改變。競爭性抑制劑米氏常數不變，最大反應速度減小；反競爭性抑制劑米氏常數減小，最大反應速度減小。

Vmax為最大底物濃度。

Ⅶ km值的意義是指什麼

米氏常數（Km）的含義是酶促反應達最大速度（Vm）一半時的底物（S）的濃度。它是酶的一個特徵性物理量，其大小與酶的性質有關。它被廣泛應用到生物化學、分子生物學、基因工程、生物制葯、臨床用葯等領域的理論、實驗和實踐中。

在20世紀初期，就已經發現了酶被其底物所飽和的現象，而這種現象在非酶促反應中，則是不存在的，後來發現底物濃度的改變，對酶反應速度的影響較為復雜。

1913年前後Michaelis和Menten作了大量的定量研究，積累了足夠的實驗證據，從酶被底物飽和的現象出發，按照中間產物設想，提出了酶促反應動力學的基本原理，並歸納為一個數學表達式。

Km的意義與應用

米氏常數在酶學和代謝研究中均為重要特徵數據。

1、同一種酶如果有幾種底物，就有幾個Km，其中尾值最小的底物一般稱為該酶的最適底物或天然底物。不同的底物有不同的Km值，這說明同一種酶對不同底物的親和力不同。一般用1/Km近似地表示酶對底物親和力的大小，1/Km愈大，表示酶對該底物的親和力愈大，酶促反應易於進行。

2、已知某個酶的Km，可計算出在某一底物濃度時，某反應速度相當於Vmax的百分率。

3、在測定酶活性時，如果要使得測得的初速度基本上接近Vmax值，而過量的底物又不至於抑制酶活性時，一般[S]值需為Km值的10倍以上。

4、催化可逆反應的酶，對正逆兩向底物的Km往往是不同的。測定這些Km值的差別以及細胞內正逆兩向底物的濃度，可以大致推測該酶催化正逆兩向反應的效率，這對了解酶在細胞內的主要催化方向及生理功能有重要意義。

5、當一系列不同的酶催化一個代謝過程的連鎖反應時，如能確定各種酶的Km及其相應底物的濃度，還有助於尋找代謝過程的限速步驟。

6、了解酶的Km值及其底物在細胞內的濃度，可以推知該酶在細胞內是否受到底物濃度的調節。如酶的Km遠低於細胞內的底物濃度（低10倍以上），說明該酶經常處於底物飽和狀態，底物濃度的稍許變化不會引起反應速度有意義的改變。反之，如酶的Km大於底物濃度，則反應的速度對底物濃度的變化就十分敏感。

7、測定不同抑制劑對某個酶Km及Vmax的影響，可以區別該抑制劑是競爭性還是非競爭性抑制劑。

Ⅷ km值的意義是指什麼

km值的意義是指酶促反應速度與底物濃度的關系可用米氏方程來表示，酶反應速度與底物濃度之間的定量關系。Km值等於酶促反應速度達到最大反應速度一半時所對應的底物濃度。

酶的特徵常數之一，不同的酶Km值不同，同一種酶與不同底物反應Km值也不同，Km值可近似的反應酶與底物的親和力大小：Km值大，表明親和力小；Km值小，表明親和力大。

性質分析：

1、研究酶促反應動力學最重要的常數。它的數值等於酶促反應達到其最大速度Vm一半時的底物濃度，它可以表示酶和底物之間的親和能力，Km值越大，親和能力越弱，反之亦然。

2、酶完全被底物飽和時的反應速度，與酶濃度呈正比。只與酶的結構、酶所催化的底物和反應環境如溫度、PH、離子強度有關，與酶的濃度無關。

Ⅸ 什麼是Km值

米氏常數（Km）的含義是酶促反應達最大速度（Vm）一半時的底物(S)的濃度。它是酶的一個特徵性物理量，其大小與酶的性質有關。它被廣泛應用到生物化學、分子生物學、基因工程、生物制葯、臨床用葯等領域的理論、實驗和實踐中。

Km的含義是酶促反應達最大速度（Vm）一半時的底物(S)的濃度。，即當V=Vm/2時，【S】=Km,單位為mol/l。Km是酶極為重要的動力學參數，其物理含義是指ES復合物的消失速度常數（k-1+k2）與形成速度常數（k1）之比。

(9)km的物理意義是什麼數值上等於擴展閱讀

米氏常數在酶學和代謝研究中是重要特徵數據：一種酶有幾種底物，就有幾個Km，其中尾值最小的底物一般稱為該酶的最適底物或天然底物，說明同一種酶對不同底物的親和力不同。一般用1/Km近似表示酶對底物親和力的大小，1/Km愈大，表示酶對該底物的親和力愈大，酶促反應易於進行；

已知某個酶的Km，可計算出在某一底物濃度時，某反應速度相當於Vmax的百分率；在測定酶活性時，如果要使得測得的初速度基本上接近Vmax值，而過量的底物又不至於抑制酶活性時，一般[S]值需為Km值的10倍以上。

Ⅹ 米氏常數km的意義是什麼

研究酶促反應動力學最重要的常數，數值等於酶促反應達到其最大速度Vm一半時的底物濃度〔S〕，可以表示酶和底物之間的親和能力，Km值越大，親和能力越弱，反之亦然。

判斷酶與底物親和力的大小。Km值小，表示用很低的底物濃度即可達到最大反應速度的一半，說明酶與底物親和力大。可用1／Km近似地表示親和力，1／Km愈大，酶與底物的親和力愈大，酶促反應愈易進行。

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注意事項：

自然界中酶有千萬種，但並非所有的酶都遵循米氏方程，為了驗證酶是否遵循米氏方程，可以實驗測定在同一酶濃度條件下，不同的底物濃度對應的酶初始反應速率。然後畫出Lineweaver-Burk 雙倒數圖，也就是米氏方程的倒數改寫。

實驗的數據點無法均勻的分布在圖中。為了克服這一缺點，Eadie-Hofstee 做圖法以及Hanes 做圖法相繼被提出。值得一提的是盡管雙倒數法有這一缺陷，其仍然是學術界最普遍應用的測定米氏常數的方法。