Ⅰ 酶的特徵物理常數有哪些它與哪些因素有關
1.通常吧表現酶最大活力的pH稱為該酶的最適pH，各種酶在一定條件下都有其特定的最適pH，因此最適pH是酶的特性之一。
2.在某一溫度下，反應速率達到最大值，這個溫度通常就稱為酶反應的最適溫度。但最適溫度不是酶的特性物理常數，常受到其他條件如底物種類、作用時間、pH和離子強度等因素影響而改變。
3.Km是酶的一個特性常數:Km的大小隻與酶的性質有關，而與酶濃度無關。Km值隨測定的底物、反應的溫度、pH及離子強度而改變。因此，Km值作為常數只是對一定的底物、pH、溫度和離子強度等條件而言。
具體可參見《生物化學》高等教育出版社 王鏡岩 第三版p359, p378, p379。
Ⅱ 酶的特徵物理常數有哪些它與哪些因素有關
km值即米氏常數是酶的特徵性常數。km值是酶的特徵性常數，只與酶的性質，酶所催化的底物和酶促反應條件（如溫度、ph、有無抑制劑等）有關，與酶的濃度無關。酶的種類不同，km值不同，同一種酶與不同底物作用時，km值也不同。各種酶的km值范圍很廣，大致在10-1～10-6m之間。
Ⅲ 酶的特徵性常數有哪些
米氏常數是酶的特徵性常數,可用來表示酶和底物親和力的大小.米氏常數與底物濃度和酶濃度無關,而受溫度和pH值的影響,競爭性抑制劑米氏常數增大,最大反應速度不變；非競爭性抑制劑米氏常數不變,最大反應速度減小；反競爭性抑制劑米氏常數減小,最大反應速度減小.
Km：米氏常數,是研究酶促反應動力學最重要的常數.它的意義如下：它的數值等於酶促反應達到其最大速度Vm一半時的底物濃度〔S〕,圖示以及公式推導.它可以表示E與S之間的親和能力,Km值越大,親和能力越強,反之亦然.它可以確定一條代謝途徑中的限速步驟：代謝途徑是指由一系列彼此密切相關的生化反應組成的代謝過程,前面一步反應的產物正好是後面一步反應的底物,例如,EMP途徑.限速步驟就是一條代謝途徑中反應最慢的那一步,Km值最大的那一步反應就是,該酶也叫這條途徑的關鍵酶.它可以用來判斷酶的最適底物,某些酶可以催化幾種不同的生化反應,叫多功能酶,其中Km值最小的那個反應的底物就是酶的最適底物.Km是一種酶的特徵常數,只與酶的種類有關而與酶的濃度無關,與底物的濃度也無關,這一點與Vm是不同的,因此,我們可以通過Km值來鑒別酶的種類.但是它會隨著反應條件（T、PH）的改變而改變.