⑴ 蛋白质具有哪些生物学功能
1.是生物体的结构组成物质,如肌肉
2.掌控生物体的新陈代谢,如酶
3.调节生物体的生命活动,如激素
4.免疫作用,如抗体
5.运输作用,如载体蛋白
⑵ 蛋白质具有哪些重要的生物学功能呢
蛋白质是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命，生物体结构越复杂，其蛋白质种类和功能越繁多,其主要的生物学功能是：
（一）催化和调节能力
某些蛋白质是酶，催化生物体内的物质代谢反应。
某些蛋白质是激素，具有一定的调节功能，如胰岛素调节糖代谢、体内信号转导也常通过某些蛋白质介导。
（二）转运功能
某些蛋白具有运载功能，如血红蛋白是转运氧气和二氧化碳的工具，血清白蛋白可以运输自由脂肪酸及胆红素等。
(三）收缩或运动功能
某些蛋白质赋予细胞与器官收缩的能力，可以使其改变形状或运动。如骨骼肌收缩靠肌动蛋白和肌球蛋白。
（四)防御功能 如免疫球蛋白，可抵抗外来的有害物质，保护机体。
（五）营养和储存功能如铁蛋白可以储存铁。
⑶ 试举例说明蛋白质的生物学功能
蛋白质的性质及生物学功能蛋白质是由许多氨基酸分子组成的，分子量很大。所以它有的性质与氨基酸相同，有的性质又与氨基酸不同，如胶体性质、变构作用和变性作用等。（1）胶体性质：蛋白质分子量很大，容易在水中形成胶体粒，具有胶体性质。在水溶液中，蛋白质形成亲水胶体，就是在胶体颗粒之外包含有一层水膜。水膜可以把各个颗粒相互隔开，所以颗粒不会凝聚成块而下沉。（2）变构作用：含2个以上亚基的蛋白质分子，如果其中一个亚基与小分子物质结合，那就不但该亚基的空间结构要发生变化，其他亚基的构象也将发生变化，结果整个蛋白质分子的构象乃至活性均将发生变化，这一现象称为变构或别构作用。例如，某些酶分子可以和它所催化的最终产物结合，引起变构效应，使酶的活力降低，从而起到反馈抑制的效果。（3）变性作用：蛋白质在重金属盐（汞盐、银盐、铜盐等）、酸、碱、乙醛、尿素等的存在下，或是加热至70～100℃，或在X射线、紫外线的作用下，其空间结构发生改变和破坏，从而失去生物学活性，这种现象称为变性。变性过程中不发生肽键断裂和二硫键的破坏，因而不发生一级结构的破坏，而主要发生氢键、疏水键的破坏，使肽链的有序的卷曲、折叠状态变为松散无序。种类繁多的蛋白质具有多种多样的生物学功能，归纳起来主要具有下列5个方面：（1）作为酶，蛋白质具有催化功能。（2）作为结构成分，它规定和维持细胞的构造。（3）作为代谢的调节者（激素或阻遏物），它能协调和指导细胞内的化学过程。（4）作为运输工具，它能在细胞内或者透过细胞膜传递小分子或离子。（5）作为抗体，它起着保护有机体，防御外物入侵的作用。蛋白质是一切生命现象不可缺少的，即使像病毒、类病毒那样以核酸为主体的生物，也必须在它们寄生的活细胞的蛋白质的作用下，才能表现出生命现象。
⑷ 1. 简述蛋白质的生物学功能。
1、催化功能。作为酶，蛋白质具有催化功能，绝大部分酶都是蛋白质。比如胃蛋白酶，催化蛋白质分解，纤维素酶，催化纤维素降解。
2、作为结构成分。比如细胞膜上面的受体，比如细胞内的核糖体。
3、在高等生物中蛋白质还有调节新城代谢的作用。比如蛋白质类的激素，比如胰岛素，生长激素等等。
4、免疫活性物质。比如抗体、补体，维持人体免疫系统。
⑸ 免疫球蛋白有哪些生物学活性
免疫球蛋白是一组具有抗体活性的蛋白质，主要存在于生物体血液和其他体液（包括组织液和外分泌液）中，可以分为IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五类。免疫球蛋白生物学活性有以下几种：
①特异性结合抗原
特异性地与相应的抗原结合，如细菌、病毒、寄生虫、某些药物或侵入机体的其他异物。
②活化补体
1．IgM、IgG1、IgG2和IgG3可通过经典途径活化补体。当抗体与相应抗原结合后，IgG的CH2和IgM的CH3暴露出结合C
lq的补体结合点，开始活化补体。
2．凝聚的IgA、IgG4和IgE等可通过替代途径活化补体。
③结合Fc受体
不同细胞表面具有不同Ig的Fc受体，分别用FcγR、FcεR、FcαR等来表示。当Ig与相应抗原结合后，由于构型的改变，其Fc段可与具有相应受体的细胞结合。抗体与Fc受体结合可发挥不同的生物学作用：
1．介导I型变态反应变应原刺激机体产生的IgE可与嗜碱性粒细胞、肥大细胞表面IgE高亲力受体细胞脱颗粒，释放组胺，合成由细胞FcεRI结合。
2．调理吞噬作用
调理作用（opsonization）是指抗体、补体C3b、C4B等调理素(opsonin)促进吞噬细菌等颗粒性抗原。
3．发挥抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用
④通过胎盘
在人类，IgG是唯一可通过胎盘从母体转移给胎儿的Ig。IgG能选择性地与胎盘母体一侧的滋养层细胞结合，转移到滋养层细胞的吞饮泡内，并主动外排到胎儿血循环中。IgG通过胎盘的作用是一种重要的自然被动免疫，对于新生儿抗感染有重要作用。
⑹ 论述免疫球蛋白有哪些生物学活性
免疫球蛋白是一组具有抗体活性的蛋白质，主要存在于生物体血液和其他体液（包括组织液和外分泌液）中，可以分为IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五类。免疫球蛋白生物学活性有以下几种：
①特异性结合抗原
特异性地与相应的抗原结合，如细菌、病毒、寄生虫、某些药物或侵入机体的其他异物。
②活化补体
1．IgM、IgG1、IgG2和IgG3可通过经典途径活化补体。当抗体与相应抗原结合后，IgG的CH2和IgM的CH3暴露出结合C lq的补体结合点，开始活化补体。
2．凝聚的IgA、IgG4和IgE等可通过替代途径活化补体。
③结合Fc受体
不同细胞表面具有不同Ig的Fc受体，分别用FcγR、FcεR、FcαR等来表示。当Ig与相应抗原结合后，由于构型的改变，其Fc段可与具有相应受体的细胞结合。抗体与Fc受体结合可发挥不同的生物学作用：
1．介导I型变态反应变应原刺激机体产生的IgE可与嗜碱性粒细胞、肥大细胞表面IgE高亲力受体细胞脱颗粒，释放组胺，合成由细胞FcεRI结合。
2．调理吞噬作用 调理作用（opsonization）是指抗体、补体C3b、C4B等调理素(opsonin)促进吞噬细菌等颗粒性抗原。
3．发挥抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用
④通过胎盘
在人类，IgG是唯一可通过胎盘从母体转移给胎儿的Ig。IgG能选择性地与胎盘母体一侧的滋养层细胞结合，转移到滋养层细胞的吞饮泡内，并主动外排到胎儿血循环中。IgG通过胎盘的作用是一种重要的自然被动免疫，对于新生儿抗感染有重要作用。
⑺ 什么是蛋白质的活性
蛋白质活性，是指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功能。生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。有时蛋白质的空间结构只要轻微变化即可引起生物活性的丧失，也指蛋白质催化反应的能力。活性高，则催化反应的能力强，活性低，则催化反应的能力弱。