1. 3、说明米氏常数Km及最大反应速度Vmax的意义及应用。
米氏常数Km表示最大反应速率1/2时的底物浓度.
由米氏方程:v=Vmax*[S]/(Km+[S])
可得:Vmax=134.144μmol/（L·min）
因此:V(10-4)=5.366μmol/（L·min）
2. 对于一个遵循米氏动力学的酶而言，当［S］=Km时，若V=35μmol/min，Vmax是多少μmo
答案为：70μmol/min。
解析：
米氏方程为v=vmax［S］/(Km+［S］),所以当［S］=Km时，v=vmax/2，这样就可得出Vmax为70μmol/min。
米氏常数是酶的特征性物理常数。
从KM可判断酶的专一性和天然底物。
进行酶活力测定时通常选10KM。
底物浓度较低时，KM可判断底物走哪一条代谢途径。
应用学科：生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
试验方法：
要测得方程中的KM和Vmax，需要在酶的量[E0]恒定并已知的情况下，在不同的底物浓度[S]下测得反应的初速度V0，用非线性作图或线性作图的方法求得KM和Vmax。
KM反映了底物和酶结合的紧密程度，Vmax反映了酶催化反应的速度。
3. 乙酰胆碱酯酶（阿拉丁）（提纯于苍蝇头部）催化乙酰胆碱的Km和Vmax是多少
摘要
①Km等于反应速率为最大速率一半时的底物浓度②一些酶的K2＞＞K3，Km可表示酶和底物的亲和力③Km值是酶的特征性常数，它与酶结构，酶所催化的底物和反应环境如温度、pH、离子强度等有关，而与酶浓度无关Vmax的意义：Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率
4. 简述km和vmax的意义
米氏方程及米氏常数：Michaelis & Menten 于1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式，即米氏方程： ν= Vmax[S]/(Km+[S])。其中，Vmax为最大反应速度，Km为米氏常数。
Km和Vmax的意义：
①当ν=Vmax/2时，Km=[S]。因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。
②当k-1>>k+2时，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。
③Km可用于判断反应级数：当[S]<0.01Km时，ν=（Vmax/Km）[S]，反应为一级反应，即反应速度与底物浓度成正比；当[S]>100Km时，ν=Vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当0.01Km<[S]<100Km时，反应处于零级反应和一级反应之间，为混合级反应。
④Km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的Km值，来判断是否为不同的酶。
⑤Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，Km值最小者，为该酶的最适底物。
⑥Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当[S]=10Km时，ν=91%Vmax，为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。
⑦Vmax可用于酶的转换数的计算：当酶的总浓度和最大速度已知时，可计算出酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。
⑷Km和Vmax的测定：主要采用Lineweaver-Burk双倒数作图法和Hanes作图法。
综上所述，D是错误的。
【追问】Km值是酶的特征性常数与同一酶作用于不同底物，则有不同的Km值不矛盾吗?难道不是同一个酶Km值就一定吗?
【回答】答复：您好，根据您的疑问，我将再次为您解答Km的相关知识，希望对您的学习有所帮助，谢谢
Km为一常数，表现酶蛋白分子与底物的亲和力．Km值是酶的特征性常数之一，在一定程度上代表酶的催化效率．Km值在数值上等于酶促反应速度达到最大反应速度1／2时的底物浓度．一种酶能催化几种底物时就有不同的Km值，其中Km值最小的底物一般认为是该酶的天然底物或最适底物．
【追问】Vmax与Km是呈什么曲线?请讲解.谢谢!
【回答】答复：
Km：米氏常数，是研究酶促反应动力学最重要的常数。它的意义如下： 它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕，图示以及公式推导。 它可以表示酶和底物之间的亲和能力，Km值越大，亲和能力越弱，反之亦然。 它可以确定一条代谢途径中的限速步骤：代谢途径是指由一系列彼此密切相关的生化反应组成的代谢过程，前面一步反应的产物正好是后面一步反应的底物，例如，EMP途径。限速步骤就是一条代谢途径中反应最慢的那一步，Km值最大的那一步反应就是，该酶也叫这条途径的关键酶。 它可以用来判断酶的最适底物，某些酶可以催化几种不同的生化反应，叫多功能酶，其中Km值最小的那个反应的底物就是酶的最适底物。 Km是一种酶的特征常数，只与酶的种类有关而与酶的浓度无关，与底物的浓度也无关，这一点与Vm是不同的，因此，我们可以通过Km值来鉴别酶的种类。但是它会随着反应条件（T、PH）的改变而改变。竞争性抑制剂米氏常数不变，最大反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小，最大反应速度减小。
Vmax为最大底物浓度。
5. 大学 生物化学 米氏方程 计算题 求详细计算式
米氏方程总该知道吧，第一问列方程组（注意这里求得的Vmax可以作为后面几问的常数）
第二问代值计算（Vmax第一问已求得）
第三问将浓度为0.00005（不方便打科学计数法）时的V算出，浓度翻倍相当于乘2，算出即可。
6. 生物化学酶活力相关计算求助
V= (Vmax+ Km)/(Km+[S])
V是速率，Vmax是最大反应速率，Km是亲活力，S是底物浓度
7. 3.什么是酶的Km和Vmax如何测定
Km值指的是酶在达到最大反应速度一半时的底物浓度，Vmax指的是酶的最大反应速度。这两个值，Vmax是可以直接测出来的，Km值则需要计算。测Vmax时，首先设计含有不同浓度的底物的酶反应体系，然后测定这些反应体系中的产物生成速度。一般当底物浓度增加到某一值时，产物生成速度就不会再增加，这时的产物生成速度就是酶的最大反应速度Vmax。如果要求Km值，你需要按照米曼氏方程所提供的4种作图方式任意一种，作出曲线，然后通过计算求得Km值。举例来说，最简单的就是以产物生成速度作为纵坐标，以底物浓度作为横坐标，然后作出S曲线图，然后将这个曲线拟合成方程（逻辑斯蒂方程），然后根据方程带入数值求出Km值。这个方法求方程比较麻烦，一般建议使用双倒数作图，也就是1/V为纵坐标，1/底物浓度为横坐标作图，此时的函数曲线是一条直线，而横轴的截距就等于-1/Km。
8. 计算米氏酶类反应速度达到90%Vmax的底物浓度与达到10%Vmax的底物浓度比值.基础生物化学的题，求解和过程。
米氏方程，v＝VS /（Km＋S），其中v 分别带90％V 和10％V 计算，得90％中，S＝9Km ，10％中，S＝1/9Km，所以，比值为81！
9. 米氏方程度表达式是什么，如何求出vmax和km
因为实验测得的数据总是在理论值上下波动,所以没两组数据得到得结果都会不一样,一般通过将所有数据作图就可以得到较为精确的数据.如果要求不是很精确的话,直接用两组数据算也可以.
测定Km和Vm,一般通过作图法求得.作图方法很多,其共同特点是先将米氏方程式变换成直线方程,然后通过作图法求得.
最常用的方法为双倒数作图.
将1/V 对1/[S]作图,即可得到一条直线,该直线在Y轴的截距即为1/Vmax,在X轴上的截距即为1/Km的绝对值.
10. 米曼方程式的计算
米氏方程（Michaelis-Menten equation）表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度（S）关系的速度方程，v＝VmaxS/（Km+S）。酶促反应动力学简称酶动力学，主要研究酶促反应的速度以及其它因素，例如抑制剂等对反应速度的影响。在酶促反应中，在低浓度底物情况下，反应相对于底物是一级反应（first order reaction）；而当底物浓度处于中间范围时，反应（相对于底物）是混合级反应（mixed order reaction）。当底物浓度增加时，反应由一级反应向零级反应（zero order reaction）过渡。米氏方程
v=Vmax×[S]/（Km+[S])，这个方程称为Michaelis-Menten方程，是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的，其中 Km 值称为米氏常数，Vmax是酶被底物饱和时的反应速度，[S]为底物浓度。由此可见Km值的物理意义为反应速度（v）达到1/2Vmax时的底物浓度（即Km=[S]），单位一般为mol/L，只由酶的性质决定，而与酶的浓度无关。可用Km的值鉴别不同的酶。当底物浓度非常大时，反应速度接近于一个恒定值。在曲线的这个区域，酶几乎被底物饱和，反应相对于底物S是个零级反应。就是说再增加底物对反应速度没有什么影响。反应速度逐渐趋近的恒定值称为最大反应速度Vmax。对于给定酶量的Vmax可以定义为处于饱和底物浓度的起始反应速度n。对于反应曲线的这个假一级反应区的速度方程可写成一种等价形式：
n（饱和时）=Vmax=k[E][S]0=k[E]total=k cat[ES]
速度常数k等于催化常数k cat，k cat是ES转化为游离的E和产物的速度常数。饱和时，所有的E都是以ES存在。方程（3.2）中还有另一个简单的关系式：Vmax=k cat [E]total。从中得出：k cat=Vmax / [E]total。k cat的单位是s－1。催化常数可以衡量一个酶促反应的快慢。
米氏常数Km是酶促反应速度n为最大酶促反应速度值一半时的底物浓度。这可通过用[S]取代米氏方程中的Km证明，通过计算可得n=Vmax /2。
①当ν=Vmax/2时，Km=[S]。因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。
②当k-1>>k+2时，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。
③Km可用于判断反应级数：当[S]<0.01Km时，ν=（Vmax/Km）[S]，反应为一级反应，即反应速度与底物浓度成正比；当[S]>100Km时，ν=Vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当0.01Km<[S]<100Km时，反应处于零级反应和一级反应之间，为混合级反应。
④Km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的Km值，来判断是否为不同的酶。
⑤Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，Km值最小者，为该酶的最适底物。
⑥Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当[S]=10Km时，ν=91%Vmax，为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。
⑦Vmax可用于酶的转换数的计算：当酶的总浓度和最大速度已知时，可计算出酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。
