氨基酸生物合成的起始物质有哪些

‘壹’ 氨基酸的原料

氨基酸合成
氨基酸合成amino acid synthesis
组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登-迈耶霍夫（Embden－Meyerhof）途径与柠檬酸循环的中间物为碳链骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、组氨酸，前者的生物合成与磷酸戊糖的中间物赤藓糖-4-磷酸有关，后者是由ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在体内合成所有的氨基酸，动物有一部分氨基酸不能在体内合成（必需氨基酸）。必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物，经多步反应（6步以上）而进行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶约14种，而必需氨基酸的合成则需要更多的，约有60种酶参与。生物合成的氨基酸除作为蛋白质的合成原料外，还用于生物碱、木质素等的合成。另一方面，氨基酸在生物体内由于氨基转移或氧化等生成酮酸而被分解，或由于脱羧转变成胺后被分解。
氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。氨基酸的结构通式
是生物功能大分子蛋白质的基本组成单位。

‘贰’ 氨基酸是怎样合成的

必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物，经多步反应（6步以上）而进行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶约14种，而必需氨基酸的合成则需要更多的，约有60种酶参与。

生物合成的氨基酸除作为蛋白质的合成原料外，还用于生物碱、木质素等的合成。另一方面，氨基酸在生物体内由于氨基转移或氧化等生成酮酸而被分解，或由于脱羧转变成胺后被分解。

(2)氨基酸生物合成的起始物质有哪些扩展阅读

氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：

①合成组织蛋白质；

②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；

③转变为碳水化合物和脂肪；

④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。

‘叁’ 氨基酸需要什么原料

氨基酸合成
氨基酸合成amino acid synthesis
组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登-迈耶霍夫（Embden－Meyerhof）途径与柠檬酸循环的中间物为碳链骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、组氨酸，前者的生物合成与磷酸戊糖的中间物赤藓糖-4-磷酸有关，后者是由ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在体内合成所有的氨基酸，动物有一部分氨基酸不能在体内合成（必需氨基酸）。必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物，经多步反应（6步以上）而进行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶约14种，而必需氨基酸的合成则需要更多的，约有60种酶参与。生物合成的氨基酸除作为蛋白质的合成原料外，还用于生物碱、木质素等的合成。另一方面，氨基酸在生物体内由于氨基转移或氧化等生成酮酸而被分解，或由于脱羧转变成胺后被分解。
氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。氨基酸的结构通式
是生物功能大分子蛋白质的基本组成单位。
氨基酸的分类
必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。
另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。
检测：
茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
蛋白质：
肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid resie）。
多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α－氨基和α－羧基，故又称为多肽链的N端（氨基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来表示。目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用。
多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰富，具有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的功能。而在各种多肽中，谷胱甘肽的结构比较特殊，分子中谷氨酸是以其γ－羧基与半胱氨酸的α－氨基脱水缩合生成肽键的，且它在细胞中可进行可逆的氧化还原反应，因此有还原型与氧化型两种谷胱甘肽。
近年来一些具有强大生物活性的多肽分子不断地被发现与鉴定，它们大多具有重要的生理功能或药理作用，又如一些“脑肽”与机体的学习记忆、睡眠、食欲和行为都有密切关系，这增加了人们对多肽重要性的认识，多肽也已成为生物化学中引人瞩目的研究领域之一。
多肽和蛋白质的区别，一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线，除分子量外，现在还认为多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构，即其空间结构比较易变具有可塑性，而蛋白质分子则具有相对严密、比较稳定的空间结构，这也是蛋白质发挥生理功能的基础，因此一般将胰岛素划归为蛋白质。但有些书上也还不严格地称胰岛素为多肽，因其分子量较小。但多肽和蛋白质都是氨基酸的多聚缩合物，而多肽也是蛋白质不完全水解的产物。
蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
氨基酸是指一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物。是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（须从食物中供给）。
必需氨基酸指人体不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有10种其作用分别是：
（一） 赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退还；
（二） 色氨酸：促进胃液及胰液的产生；
（三） 苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；
（四） 蛋氨酸；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；
（五） 苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；
（六） 异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于（1） 甲状腺（2）性腺；
（七） 亮氨酸：作用平衡异亮氨酸；
（八） 缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。
（九） 组氨酸：作用于代谢的调节；
（十）精氨酸：促进伤口愈合，精子蛋白成分。
其理化特性大致有：
1）都是无色结晶。熔点约在230。C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。
2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。
3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。 由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其 衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。
◇必需氨基酸（essential amino acids）
指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。
◇非必需氨基酸（nonessential amino acids）
指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
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分子中同时含有氨基和羧基的有机化合物，是组成蛋白质的基本单位。

‘肆’ 氨基酸是在哪里形成的

氨基酸是在体内合成所有的氨基酸，动物有一部分氨基酸不能在体内合成（必需氨基酸）。

组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登-迈耶霍夫（Embden－Meyerhof）途径与柠檬酸循环的中间物为碳链骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、组氨酸，前者的生物合成与磷酸戊糖的中间物赤藓糖-4-磷酸有关，后者是由ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的。

必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物，经多步反应（6步以上）而进行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶约14种，而必需氨基酸的合成则需要更多的，约有60种酶参与。

生物合成的氨基酸除作为蛋白质的合成原料外，还用于生物碱、木质素等的合成。另一方面，氨基酸在生物体内由于氨基转移或氧化等生成酮酸而被分解，或由于脱羧转变成胺后被分解。

(4)氨基酸生物合成的起始物质有哪些扩展阅读

氨基酸它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用，将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。

一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。

在正常情况下，氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基氮计，每百毫升血浆中含量为4～6毫克，每百毫升血球中含量为6.5～9.6毫克。

饱餐蛋白质后，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暂时升高，经过6～7小时后，含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡，以血液氨基酸为其平衡枢纽，肝脏是血液氨基酸的重要调节器。

因此，食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收，抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。

‘伍’ 简述生物体合成氨基酸的主要途径有哪些

人体内的氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
必需氨基酸的来源有2个,
1、来自食物中的消化吸收

2、来自体内自身组织蛋白的分解。
非必需氨基酸的来源有3个
1、来自食物中的消化吸收
2、来自体内自身组织蛋白的分解
3、来自体内的氨基转换作用。
它们的去路都是3个：
1、合成各种蛋白质、酶、激素
2、脱氨基作用
3、氨基转换作用 。

‘陆’ 氨基酸从哪里产生的

氨基酸是在体内合成所有的氨基酸，动物有一部分氨基酸不能在体内合成(必需氨基酸)。组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登-迈耶霍夫途径与柠檬酸循环的中间物为碳链骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、组氨酸。

氨基酸的来源主要可以分成两类：一是食物来源，二是非氨基酸物质的转化。食物来源主要是把摄入的蛋白质经过酶的处理，分解成氨基酸，这种途径可以获得必须氨基酸和非必须氨基酸。而非氨基酸物质的转化则是将体内的糖类或脂肪经过一系列的转化，最终转化成氨基酸，这种途径只能够得到非必须氨基酸。光合作用是不能够直接产生氨基酸的，只能够产生糖类。

‘柒’ 原核生物蛋白质合成时,起始氨基酸是什么起始氨酰tRNA是什么真核生物的起始氨基酸是什么

原核生物、真核生物大多为甲硫氨酸,原核生物起始氨酰tRNA为fmet 氨酰tRNA.

‘捌’ 高中生物进：蛋白质合成的全过程.从氨基酸开始

蛋白质生物合成可分为五个阶段，氨基酸的活化、多肽链合成的起始、肽链的延长、肽链的终止和释放、蛋白质合成后的加工修饰。

（一）氨基酸

在进行合成多肽链之前,必须先经过活化,然后再与其特异的tRNA结合,带到mRNA相应的位置上,这个过程靠氨基酰tRNA合成酶催化,此酶催化特定的氨基酸与特异的tRNA相结合,生成各种氨基酰tRNA.每种氨基酸都靠其特有合成酶催化,使之和相对应的tRNA结合,在氨基酰tRNA合成酶催化下,利用ATP供能,在氨基酸羧基上进行活化,形成氨基酰-AMP,再与氨基酰tRNA合成酶结合形成三联复合物,此复合物再与特异的tRNA作用,将氨基酰转移到tRNA的氨基酸臂(即3'-末端CCA-OH)上原核细胞中起始氨基酸活化后，还要甲酰化，形成甲酰蛋氨酸tRNA，由N10甲酰四氢叶酸提供甲酰基。而真核细胞没有此过程。

前面讲过运载同一种氨基酸的一组不同tRNA称为同功tRNA。一组同功tRNA由同一种氨酰基tRNA合成酶催化。氨基酰tRNA合成酶对tRNA和氨基酸两者具有专一性，它对氨基酸的识别特异性很高，而对tRNA识别的特异性较低。

氨基酰tRNA合成酶是如何选择正确的氨基酸和tRNA呢？按照一般原理，酶和底物的正确结合是由二者相嵌的几何形状所决定的，只有适合的氨基酸和适合的tRNA进入合成酶的相应位点，才能合成正确的氨酰基tRNA。现在已经知道合成酶与L形tRNA的内侧面结合，结合点包括接近臂，DHU臂和反密码子臂D柄、反密码子和可变环与酶反应

乍看起来，反密码子似乎应该与氨基酸的正确负载有关，对于某些tRNA也确实如此，然而对于大多数tRNA来说，情况并非如此，人们早就知道，当某些tRNA上的反密码子突变后，但它们所携带的氨工酸却没有改变。1988年，候稚明和Schimmel的实验证明丙氨酸tRNA酸分子的氨基酸臂上G3：U70这两个碱基发生突变时则影响到丙氨酰tRNA合成酶的正确识别，说明G3：U70是丙氨酸tRNA分子决定其本质的主要因素。tRNA分子上决定其携带氨基酸的区域叫做副密码子。一种氨基酰tRNA合成酶可以识别以一组同功tRNA，这说明它们具有共同特征。例如三种丙氨酸tRNA（tRNAAlm/CUA,tRNAAim/GGC,tRNAAin/UGC都具有G3：U70副密码子。）但没有充分的证据说明其它氨基酰tRNA合成酶也识别同功tRNA组中相同的副密码子。另外副密码子也没有固定的位置，也可能并不止一个碱基对。

（二）多肽链合成的起始

核蛋白体大小亚基，mRNA起始tRNA和起始因子共同参与肽链合成的起始。

1、大肠杆菌细胞翻译起始复合物形成的过程：

（1）核糖体30S小亚基附着于mRNA起始信号部位：原核生物中每一个mRNA都具有其核糖体结合位点，它是位于AUG上游8-13个核苷酸处的一个短片段叫做SD序列。这段序列正好与30S小亚基中的16S rRNA3’端一部分序列互补，因此SD序列也叫做核糖体结合序列，这种互补就意味着核糖体能选择mRNA上AUG的正确位置来起始肽链的合成，该结合反应由起始因子3（IF-3）介导，另外IF-1促进IF-3与小亚基的结合，故先形成IF3-30S亚基-mRNA三元复合物。

（2）30S前起始复合物的形成：在起始因子2作用下，甲酰蛋氨酰起 始tRNA与mRNA分子中的AUG相结合，即密码子与反密码子配对，同时IF3从三元复合物中脱落，形成30S前起始复合物，即IF2-3S亚基-mRNA-fMet-tRNAfmet复合物，此步需要GTP和Mg2+参与。

（3）70S起始复合物的形成：50S亚基上述的30S前起始复合物结合，同时IF2脱落，形成70S起始复合物，即30S亚基-mRNA-50S亚基-mRNA-fMet-tRNAfmet复合物。此时fMet-tRNAfmet占据着50S亚基的肽酰位。而A位则空着有待于对应mRNA中第二个密码的相应氨基酰tRNA进入，从而进入延长阶段，2、真核细胞蛋白质合成的起始

真核细胞蛋白质合成起始复合物的形成中需要更多的起始因子参与，因此起始过程也更复杂。

（1）需要特异的起始tRNA即，-tRNAfmet，并且不需要N端甲酰化。已发现的真核起始因子有近10种（eukaryote Initiation factor,eIF）

（2）起始复合物形成在mRNA5’端AUG上游的帽子结构，（除某些病毒mRNA外）

（3）ATP水解为ADP供给mRNA结合所需要的能量。真核细胞起始复合物的形成过程是：翻译起始也是由eIF-3结合在40S小亚基上而促进80S核糖体解离出60S大亚基开始，同时eIF-2在辅eIF-2作用下，与Met-tRNAfmet及GTP结合，再通过eIF-3及eIF-4C的作用，先结合到40S小亚基，然后再与mRNA结合。

mRNA结合到40S小亚基时，除了eIF-3参加外，还需要eIF-1、eIF-4A及eIF-4B并由ATP小解为ADP及Pi来供能，通过帽结合因子与mRNA的帽结合而转移到小亚基上。但是在mRNA5’端并未发现能与小亚基18SRNA配对的S-D序列。目前认为通过帽结合后，mRNA在小亚基上向下游移动而进行扫描，可使mRNA上的起始密码AUG在Met-tRNAfmet的反密码位置固定下来，进行翻译起始。

通过eIF-5的作用，可使结合Met-tRNAfmet·GTP及mRNAR40S小亚基与60S大亚基结合，形成80S复合物。eIF-5具有GTP酶活性，催化GTP水解为GDP及Pi，并有利于其它起始因子从40S小亚基表面脱落，从而有利于40S与60S两个亚基结合起来，最后经eIF-4D激活而成为具有活性的80SMet-tRNAfmet· mRNA起始复合物。
（三）多肽链的延长

在多肽链上每增加一个氨基酸都需要经过进位，转肽和移位三个步骤。

（1）为密码子所特定的氨基酸tRNA结合到核蛋白体的A位，称为进位。氨基酰tRNA在进位前需要有三种延长因子的作用，即，热不稳定的EF（Unstable temperature,EF）EF-Tu,热稳定的EF(stable temperature EF,EF-Ts)以及依赖GTP的转位因子。EF-Tu首先与GTP结合，然后再与氨基酰tRNA结合成三元复合物，这样的三元复合物才能进入A位。此时GTP水解成GDP，EF-Tu和GDP与结合在A位上的氨基酰tRNA分离
肽键的形成

①核蛋白体“给位”上携甲酰蛋氨酰 基（或肽酰）的tRNA

②核蛋白体“受体”上新进入的氨基酰tRNA;

③失去甲酰蛋氨酰基（或肽酰）后，即将从核蛋白体脱落的tRNA;

④接受甲酰蛋氨酰基（或肽酰）后已增长一个氨基酸残基的肽键

（2）转肽--肽键的形成（peptide bond formation）

在70S起始复合物形成过程中，核糖核蛋白体的P位上已结合了起始型甲酰蛋氨酸tRNA，当进位后，P位和A位上各结合了一个氨基酰tRNA，两个氨基酸之间在核糖体转肽酶作用下，P位上的氨基酸提供α-COOH基，与A位上的氨基酸的α-NH2形成肽键，从而使P位上的氨基酸连接到A位氨基酸的氨基上，这就是转肽。转肽后，在A位上形成了一个二肽酰tRNA（图18-13）。

（3)移位（Translocation)

转肽作用发生后，氨基酸都位于A位，P位上无负荷氨基酸的tRNA就此脱落，核蛋白体沿着mRNA向3’端方向移动一组密码子，使得原来结合二肽酰tRNA的A位转变成了P位，而A位空出，可以接受下一个新的氨基酰tRNA进入，移位过程需要EF-2，GTP和Mg2+的参加（图18-14）。

以后，肽链上每增加一个氨基酸残基，即重复上述进位，转肽，移位的步骤，直至所需的长度，实验证明mRNA上的信息阅读是从5’端向3’端进行，而肽链的延伸是从氮基端到羧基端。所以多肽链合成的方向是N端到C端
（四）翻译的终止及多肽链的释放

无论原核生物还是真核生物都有三种终止密码子UAG，UAA和UGA。没有一个tRNA能够与终止密码子作用，而是靠特殊的蛋白质因子促成终止作用。这类蛋白质因子叫做释放因子，原核生物有三种释放因子：RF1，RF2T RF3。RF1识别UAA和UAG，RF2识别UAA和UGA。RF3的作用还不明确。真核生物中只有一种释放因子eRF，它可以识别三种终止密码子。

不管原核生物还是真核生物，释放因子都作用于A位点，使转肽酶活性变为水介酶活性，将肽链从结合在核糖体上的tRNA的CCA末凋上水介下来，然后mRNA与核糖体分离，最后一个tRNA脱落，核糖体在IF-3作用下，解离出大、小亚基。解离后的大小亚基又重新参加新的肽链的合成，循环往复，所以多肽链在核糖体上的合成过程又称核糖体循环（ribosome cycle）（图18-16）。

（五）多核糖体循环

上述只是单个核糖体的翻译过程，事实上在细胞内一条mRNA链上结合着多个核糖体，甚至可多到几百个。蛋白质开始合成时，第一个核糖体在mRNA的起始部位结合，引入第一个蛋氨酸，然后核糖体向mRNA的3’端移动一定距离后，第二个核糖体又在mRNA的起始部位结合，现向前移动一定的距离后，在起始部位又结合第三个核糖体，依次下去，直至终止。两个核糖体之间有一定的长度间隔，每个核糖体都独立完成一条多肽链的合成，所以这种多核糖体可以在一条mRNA链上同时合成多条相同的多肽链，这就大大提高了翻译的效
多聚核糖体的核糖体个数，与模板mRNA的长度有关，例如血红蛋白的多肽链mNRA编码区有450个核苷酸组成，长约150nm 。上面串连有5-6个核糖核蛋白体形成多核糖体。而肌凝蛋白的重链mRNA由5400个核苷酸组成，它由60多个核糖体构成多核糖体完成多肽链的合成