⑴ 蛋白质的结构分为哪几个层次 各有何特点
蛋白质是由20种不同的氨基酸组成的多肽链所构成
它可以描述成4级层次结构。其中一级结
构是指构成多肽链的氨基酸排列顺序
它是一种一维的信息;
二级结构是由相邻连续的若干氨基酸在局部空间折叠形成具有一定规则的片段子结构
如螺旋结构、折叠结构和回折结构;
三级结构是指由规则的二级结构进一步折叠形成的三维空间形状;
四级结构是指若干条多肽链相互作用形成稳定的空间结构一维氨基酸序列在没有进行空间折叠前没有功能意义的二级结构是蛋白质空间结构的基本单元它们之间相互作用
形成超二级结构
它是一种从二级向三级结构转化的中间结构
如结构
超二级结构进一步组合形成一定功能
的结构域
可看成是最基本的功能实体
但其尚不具备完整的生物活性
空间自然折叠的三维形状最终决定蛋白质的功能
。
⑵ 蛋白质的组成元素具体有哪些
蛋白质概蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成,一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为:碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量念:蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说,蛋白质约占人体全部质量的18%,最重要的还是其与生命现象有关。
蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说,蛋白质约占人体全部质量的18%,最重要的还是其与生命现象有关。
蛋白质(protein)是生命的物质基础,是有机大分子,是构成细胞的基本有机物,是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。
蛋白质的作用:
1,构成生物体,如结构蛋白,
2,运输作用,如血红蛋白
3,催化作用,如酶,
4,调节作用,如胰岛素
5,免疫作用,如抗体,
6,运动作用,如肌纤维中的肌球蛋白和肌动蛋白
7,控制作用,如阻遏蛋白
⑶ 蛋白质是组成人体哪四种的主要成分
蛋白质是组成人体细胞、组织、有机大分子、身体部件四种的主要成分。而且身体的所有重要部位都需与蛋白质有关。一般蛋白质约占人体总质量的18%,最重要的是与生命现象有关。
蛋白质(protein)是生命的物质基础,是有机大分子,是构成细胞的基本有机物,是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。
⑷ 生物的蛋白质的作用和组成
蛋白质是生命活动的基础,是与生命及各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。是细胞结构的基础,如(毛发),还可负责物质的转运,如(血红蛋白),还可做为催化剂,参与催化和调节生物体的每个生化反应。还可在细胞间传送信号。还可识别对机体有害的物质,如(免逸蛋白)。
蛋白质由20多种氨基酸组成。由多个氨基酸脱水缩合,形成多肽,再折叠形成具有一定空间结构的蛋白质。
⑸ 蛋白质是由什么组成的
一、蛋白质
(占鲜重7-10%,干重50%)
结构
元素组成
C、H、O、N,有的还有P、S、Fe、Zn、Cu、B、Mn、I等
单体
氨基酸
(约20种,必需8种,非必需12种)
化学结构
由多个氨基酸分子脱水缩合而成,含有多个肽键的化合物,叫多肽。
多肽呈链状结构,叫肽链。一个蛋白质分子含有一条或几条肽链。
高级结构
多肽链形成不同的空间结构,分二、三、四级。
结构特点
由于组成蛋白质的氨基酸的种类、数目、排列次序不同,于是肽链的空间结构千差万别,因此蛋白质分子的结构是极其多样的。
功能○蛋白质的结构多样性决定了它的特异性/功能多样性。
1.
构成细胞和生物体的重要物质:如细胞膜、染色体、肌肉中的蛋白质;
2.
有些蛋白质有催化作用:如各种酶;
3.
有些蛋白质有运输作用:如血红蛋白、载体蛋白;
4.
有些蛋白质有调节作用:如胰岛素、生长激素等;
5.
有些蛋白质有免疫作用:如抗体。
备注○连接两个氨基酸分子的键(—NH—CO—)叫肽键。
○各种蛋白质在结构上所具有的共同特点(通式):
1.
每种氨基酸至少都含有一个氨基和一个羧基连同一碳原子上;
2.
各种氨基酸的区别在于R基的不同。
○
变性(熟鸡蛋)&盐析&凝固(豆腐)
计算○由N个aa形成的一条肽链围成环状蛋白质时,产生水/肽键
N
个;
○N个aa形成一条肽链时,产生水/肽键
N-1
个;
○N个aa形成M条肽链时,产生水/肽键
N-M
个;
○N个aa形成M条肽链时,每个aa的平均分子量为α,那么由此形成的蛋白质
的分子量为
N×α-(N-M)×18
⑹ 蛋白质是构成生物体的什么 急用 拜托啦.
蛋白质是构成一切细胞和组织结构必不可少的成分.它是人类生命活动最重要的物质基础.
在人体细胞中,蛋白质约占1/3,成年人体内平均约含蛋白质16.3%,皮肤和骨骼肌中约占80%,胶原约占25%,血液中约占5%,其总量仅次于水分.蛋白质由不同的氨基酸所组成,其中一部分可以由人体自己合成,称为非必需氨基酸;而另外约有八种氨基酸必需由食物供给,称为必需氨基酸.食物中如含有齐全的必需氨基酸,而且数量又多,这种食物蛋白质营养价值就高.如牛肉、鸡蛋、鱼、典豆等,其含完全蛋白质较丰富,所以营养价值就高.而米面等食物所含的蛋白质为不完全蛋白质,所以营养价值就低些.因此,饮食单调就会造成营养失调.平时注意各种食品的搭配,就可以发挥蛋白质互补作用.有实验表明,营养价值最高的食品是35%鸡蛋白和65%薯仔蛋白的混制品.
⑺ 蛋白质结构组成分别是怎样的
蛋白质结构:是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子,蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同氨基酸连接形成的多聚体,在形成蛋白质后,这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰,有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为,若残基数少于40,就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能,蛋白质需要正确折叠为一个特定构型,主要是通过大量的非共价相互作用(如氢键,离子键,范德华力和疏水作用)来实现;此外,在一些蛋白质(特别是分泌性蛋白质)折叠中,二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制,常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学,采用了包括X射线晶体学、核磁共振等技术来解析蛋白质结构。一定数量的残基对于发挥某一生物化学功能是必要的;40-50个残基通常是一个功能性结构域大小的下限。蛋白质大小的范围可以从这样一个下限一直到数千个残基。目前估计的蛋白质的平均长度在不同的物种中有所区别,一般约为200-380个残基,而真核生物的蛋白质平均长度比原核生物长约55%。更大的蛋白质聚合体可以通过许多蛋白质亚基形成;如由数千个肌动蛋白分子聚合形成蛋白纤维。
蛋白质组成:蛋白质是一种化学结构非常复杂的化合物,它主要由碳、氢、氧、氮四种元素构成的,有的蛋白质还含有硫、磷、铁、碘和铜等其它元素。这些元素首先按照一定的结构构成氨基酸,许多氨基酸再以一定的方式组合成蛋白质,所以,氨基酸是构成蛋白质的基本单位。人体内的蛋白质是由20多种氨基酸组合而成的,各种氨基酸对机体都是必不可少的,其中有些所需的氨基酸在体内不能合成,必须由食物中的蛋白质提供,被称为“必需氨基酸”,主要有异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸、缬氨酸等8种,婴儿所必需的氨基酸除以上外,尚有组氨酸和精氨酸。其余的一些氨基酸也是体内需要的,但能够在体内合成,不一定通过食物供给,称为“非必需氨基酸”,其合成可由其它氨基酸转变而成,如体内酪氨酸(非必需氨基酸)可由苯丙氨酸(必需氨基酸)转变而成;胱氨酸(非必需氨基酸)可由蛋氨酸(必需氨基酸)转变而来。
⑻ 蛋白质是怎样构成的
1.组织蛋白的组成和修复是生物体组织器官的重要组成部分,人体的所有组织器官都不含蛋白质。在人体的薄组织中,如肌肉组织和心、肝、肾等器官中,有大量的蛋白质;骨骼、牙齿,甚至手指和脚趾也含有大量蛋白质;在细胞中,除了水,蛋白质约占细胞内物质的80%。因此,组织器官的组成是蛋白质最重要的生理功能。
蛋白质在体内降解成氨基酸后,只有一种脱氨基产生的酮酸可以被三羧酸循环直接或间接氧化分解,同时释放能量,是人体的能量来源之一。但是蛋白质的这种功能是可以被碳水化合物和脂肪替代的。因此,提供能量是蛋白质的第二功能。
⑼ 蛋白质生物合成体系包括哪些组成部分它们各起何作用
(一)蛋白质合成体系的重要组分
翻译:蛋白质的生物合成,即翻译,就是将核酸中由 4 种核苷酸序列编码的遗传信息,通过遗传密码破译的方式解读为蛋白质一级结构中20种氨基酸的排列顺序 。
1.mRNA与遗传密码;
mRNA分子上从5’至3’方向,由AUG开始,每3个核苷酸为一组,决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号,称为三联体密码。
从mRNA 5’端起始密码子AUG到3’端终止密码子之间的核苷酸序列,各个三联体密码连续排列编码一个蛋白质多肽链,称为开放阅读框架(ORF)。
密码子特点:
①阅读方向:5’→3’;②无标点符号;③密码子不重叠;④密码子的简并性;⑤密码子与反密码子的作用;⑥起始密码子AUG,终止密码子UAA,UAG,UGA;⑦密码子的通用性和例外。
2.tRNA
蛋白质合成过程中,起着运输氨基酸的作用。有如下的功能:
①3’末端携带氨基酸;②识别氨基酰-tRNA合成酶的位点;③核糖体识别位点;④反密码子的位点。
3.rRNA与核糖体
⑴.rRNA的主要功能是形成核糖体,是蛋白质合成的场所。
⑵.核糖体的活性中心:
二位点模型:A位(氨酰基部位),氨基酰-tRNA进入部位。
P位(肽基部位),为起始tRNA或正在延伸中的肽酰-tRNA结合部位。
三位点模型:除了A位和P位外,还有E位,空载tRNA离开的位点。
⑶.多核糖体:mRNA同时与若干个核糖体结合形成的念珠状结构,称为多核糖体
4.辅助因子
⑴.起始因子:参与蛋白质生物合成起始的蛋白因子;
⑵.延伸因子:参与蛋白质生物合成过程中肽链延伸的蛋白因子;
⑶.释放因子:作用是与终止密码子结合终止肽链的的合成并使肽链从核糖体上释放出来。
(二)蛋白质的生物合成过程
翻译过程从阅读框架的5´-AUG开始,按mRNA模板三联体密码的顺序延长肽链,直至终止密码出现。
1.氨基酸的活化;
⑴.氨基酰-tRNA合成酶
⑵.过程:
氨基酰-tRNA合成酶
ATP + AA -----------------→ AA-AMP-酶 + PPi
tRNA + AA-AMP-酶 -----------------→ 氨基酰-tRNA + 酶
①氨基酰-tRNA合成酶对底物氨基酸和tRNA都有高度特异性。
②氨基酰-tRNA合成酶具有校正活性。
③氨基酰-tRNA的表示方法:
Ala-tRNAAla 、Ser-tRNASer 、Met-tRNAMet
2.肽链合成的起始 :
⑴.SD序列和起始因子
SD序列:mRNA 5’翻译起始区富含嘌呤的序列
起始因子:
原核生物:IF-1、IF-2、IF-3
真核生物:eIF-1、eIF-2、eIF-2A、eIF-3等
⑵.起始氨酰-tRNA
真核生物: Met-tRNAiMet
原核生物: fMet- tRNAifMet
⑶.起始复合物的形成
①核蛋白体大小亚基分离;
②mRNA在小亚基定位结合;
③起始氨基酰-tRNA的结合;
④核蛋白体大亚基结合。
3.肽链的延伸:
⑴.延伸过程所需蛋白因子称为延长因子;
原核生物:EF-T(EF-Tu, EF-Ts)、EF-G
真核生物:EF-1 、EF-2
⑵.过程
进位:指根据mRNA下一组遗传密码指导,使相应氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位,消耗1分子ATP;
转肽:是由转肽酶催化的肽键形成过程;
移位:肽酰-tRNA由A位→P位的过程,消耗1分子ATP;
4.肽链合成的终止和释放
⑴.原核生物释放因子:RF-1,RF-2,RF-3
真核生物释放因子:eRF
⑵.释放因子的功能:
一是识别终止密码,如RF-1特异识别UAA、UAG;而RF-2可识别UAA、UGA。
二是诱导转肽酶改变为酯酶活性,相当于催化肽酰基转移到水分子-OH上,使肽链从核蛋白体上释放。
5.GTP在蛋白质的生物合成中的作用
蛋白质合成过程是一个大量消耗能量的过程。除去氨基酸活化是消耗ATP外,此外消耗的都是GTP。原因是GTP使一些蛋白质因子与tRNA或核糖体易于以非共价键结合。
(三)肽链合成后的加工与定向运输
从核蛋白体释放出的新生多肽链不具备蛋白质生物活性,必需经过不同的翻译后复杂加工过程才转变为天然构象的功能蛋白。
⑴.加工的方式:
①多肽链折叠为天然的三维结构:新生肽链的折叠在肽链合成中、合成后完成,新生肽链N端在核蛋白体上一出现,肽链的折叠即开始。可能随着序列的不断延伸肽链逐步折叠,产生正确的二级结构、模序、结构域到形成完整空间构象;一般认为,多肽链自身氨基酸顺序储存着蛋白质折叠的信息,即一级结构是空间构象的基础;细胞中大多数天然蛋白质折叠都不是自动完成,而需要其他酶、蛋白辅助。
几种有促进蛋白折叠功能的大分子:
a.分子伴侣:分子伴侣是细胞一类保守蛋白质,可识别肽链的非天然构象,促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
b. 蛋白二硫键异构酶:多肽链内或肽链之间二硫键的正确形成对稳定分泌蛋白、膜蛋白等的天然构象十分重要,这一过程主要在细胞内质网进行。
二硫键异构酶在内质网腔活性很高,可在较大区段肽链中催化错配二硫键断裂并形成正确二硫键连接,最终使蛋白质形成热力学最稳定的天然构象。
c.肽-脯氨酰顺反异构酶:多肽链中肽酰-脯氨酸间形成的肽键有顺反两种异构体,空间构象明显差别。
肽酰-脯氨酰顺反异构酶可促进上述顺反两种异构体之间的转换。
肽酰-脯氨酰顺反异构酶是蛋白质三维构象形成的限速酶,在肽链合成需形成顺式构型时,可使多肽在各脯氨酸弯折处形成准确折叠。
②肽链一级结构的修饰
a.肽链N端的修饰
b.个别氨基酸的修饰
c.多肽链的水解修饰
③高级结构修饰。
a.亚基聚合
b.辅基连接
c.疏水脂链的共价连接
⑵.运输
①蛋白质合成后需要经过复杂机制,定向输送到最终发挥生物功能的细胞靶部位,这一过程称为蛋白质的靶向输送。
②所有靶向输送的蛋白质结构中存在分选信号,主要为N末端特异氨基酸序列,可引导蛋白质转移到细胞的适当靶部位,这一序列称为信号序列 。
③各种新生分泌蛋白的N端有保守的氨基酸序列称信号肽。
输送的方式有两种:“翻译转运同步机制”和“翻译后转运机制”
详情见:
http://www.foodmate.net/lesson/48/14.php