1. 分子生物学中的#洗脱#的内涵是什么
洗脱是指用特殊的处理将相互结合的配体和受体分开。例如过柱子时，柱子上的受体将液体中特异的配体结合而使之不能通过柱子。之后就利用特殊的液体（例如改变柱子的pH）冲柱子将配体冲下来收集，这个过程就叫洗脱。当然洗脱还可用在其他的地方，也是类似的过程。
2. 请问微生物中洗脱孢子的方法和过程是怎样的谢谢了
你的材料是试管培养物吗？加无菌水，然后用接种环在表面轻轻刮，，再把水倒出来，就可以了。
3. 葡聚糖凝胶G-100，蓝色葡聚糖怎么洗脱不下来呢要用什么洗脱剂才好用啊
用无盐水，也可以采用上柱时的缓冲液洗脱，在上柱缓冲液中加入氯化钠等度洗脱或盐梯度也可以完成分离纯化.葡聚糖凝胶、葡聚糖都莱生物为您解答 www.njly.com
4. 洗脱缓冲液TB是什么
洗脱缓冲液TB是生物学中常使用的核酸电泳缓冲盐溶液，主要用于DNA的琼脂糖凝胶电泳。TB的主要成分是Tris-硼酸盐与EDTA，缓冲能力强，适合较长时间电泳，分辨率较高，电泳小于1kb的片段时分离效果好。
5. 分离蛋白质实验中的洗脱液是什么溶液
如果你问的使离子交换层析的话洗脱液就是由不同离子强度（PH）的缓冲液构成。
由于不同生物大分子的电荷密度分布不同，电荷量不等，等电点的差异及分子大小的区别，因而与离子交换剂的结合强弱也不同，当它们被结合到固定相交换基团上以后，主要依靠增加缓冲溶液的离子强度或改变酸碱度来进行洗脱。当缓冲液离子强度增加时，即增加了它与生物大分子对交换基团竞争吸附的能力，把生物大分子置换下来，改变酸碱度，使缓冲溶液的pH接近生物大分子的等电点，其净电荷为零，从而可被洗脱。
6. 生物样品中蛋白质的处理方法有哪些
一。蛋白质沉淀方法
1.中性盐盐析法
⑴在一定的
ph值及温度条件下，改变盐的浓度（即离子强度）达到沉淀的目的，称为“ks”分级盐析法。
（ks盐析：固定ph,
温度，改变盐浓度）
⑵在一定的离子强度下，改变溶液的ph值及温度，达到沉淀的目的，称为“β”分级盐析法。
（β盐析：固定离子强度，改变ph及温度。）
2.等电点沉淀法
蛋白质等电点沉淀法是基于不同蛋白质离子具有不同等电点这一特性，依次改变溶液ph值的办法，将杂蛋白沉淀除去，最后获得目标产物。
3.有机溶剂沉淀法
许多能与水互溶的有机溶剂如乙醇、丙酮、甲醇和乙腈，常用于低盐浓度下沉淀蛋白质。
4.非离子型聚合物沉淀法
20世纪60年代非离子型聚合物开始用于分离血纤维蛋白原和免疫球蛋白，从此高相对分子质量非离子聚合物沉淀蛋白质的方法被广泛使用，如：聚乙二醇（peg）、聚乙烯吡咯烷酮（pvp）、葡聚糖等。
5.金属沉淀法
能与羧基、胺基等含氮化合物以及含氮杂环化合物强烈结合的金属离子，如：mn2+、fe2+、co2+、ni2+、cu2+、zn2+、cd2+；
能与羧酸结合而不与含氮化合物结合的金属离子，如：ca2+、ba2+、mg2+、pb2+；
与巯基化合物强烈结合的金属离子，如：hg2+、ag+、pb2+。
实际使用时，金属离子的浓度常为0.02
mol/l。
6.亲和沉淀
初始阶段：将一个目标蛋白质与键合在可溶性载体上的亲和配体络合成沉淀；
所得沉淀物用一生中适当的缓冲溶液进行洗涤，洗去可能存在的杂质；
用一种适当的试剂将目标蛋白质从配体中离解出来。
7.选择性变性沉淀法
（1）例如对于α-淀粉酶等热稳定性好的酶，可以通过加热进行热处理，使大多数杂蛋白受热变性沉淀而被除去。
（2）根据欲分离物质所含杂质的特性，通过改变ph值或加进某些金属离子等使杂蛋白变性沉淀而被除去。
8.反胶束萃取蛋白质
菌体细胞提取
固液分离是生物产品生产中的重要单元操作。培养基、发酵液、某些中间产品和半成品等都需进行固液分离。发酵液由于种类多、粘度大及成分复杂，其固液分离最为困难。
固液分离的方法很多，生物工业中常规的方法有分离筛、重力沉降、浮选分离、离心分离和过滤等，其中用于发酵液固液分离的方法主要是离心分离和过滤。
二。超滤膜滤去。
7. 如何将生物指示剂上的枯草芽孢杆菌洗脱下来
LZ用的是纸状生物指示剂吧?
直接用液体培养基洗脱指示剂，然后浇筑培养基，冷凝，培养
8. 请问用柱层析法分离乙酸乙酯中的生物碱成分，应该用什么洗脱剂
乙酸乙酯层最常用的是氯仿：甲醇。氯仿：乙酸乙酯：甲醇。
9. 生物中为什么洗脱过程一直加凌酸缓冲液
所有的生物洗脱过程，加入的各种各样的缓冲液，都是为了保证溶液里的PH，防止溶液过酸或或碱，对生物体或细胞造成伤害。
10. 高二生物选修一（苏教版）中有一道题的答案是：洗脱蛋白质 请问各位高手洗脱蛋白质啥意思
此题前面的叙述可能是先把蛋白质吸附在某种介质上，然后用含一定浓度的盐溶液让蛋白质从介质上“解吸”，所以“洗脱”的意思是用溶液洗被吸附的蛋白，让它脱离下来。