生物cdr区指什么

‘壹’ 请问：免疫学中“CDR”这个名词的解释是什么

"CDR"（complementarity－determining regions）在免疫学中叫做互补决定区或互补决定簇。是Ig和TCR蛋白质的短片段，含有不同Ig或TCR 间的大多数序列差异并能与抗原相接触。在每一条抗原受体多肽链上有3个CDR，每个完整Ig或TCR分子上有6个CDR。这些“ 超变”片段表现为环状结构，一起形成能与抗原的三维结构互补的表面。

‘贰’ 如何从单克隆抗体的氨基酸序列中找出其Fc区，CDR区

直接将序列输进MOE中，即可知道CDR序列;
另外，也可用一些数据库找出单抗序列的CDR序列，但是不同数据库对抗体CDR区划分的规则并不完全相同，常使用的有IMGT，Kabat,Chothia,Aho等。

‘叁’ cdr医学上是什么意思

免疫学中“CDR”，叫做互补决定区或互补决定簇（complementarity－determining regions，CDR）。
它位于免疫球蛋白的超变区，超变区是抗体的抗原结合位，与抗原决定簇的结构互补。
CDR是免疫球蛋白（Ig）和T细胞抗原受体(TCR)的短片段，在每一条抗原受体多肽链上有3个CDR，每个完整Ig或TCR分子上有6个CDR。这些“ 超变”片段表现为环状结构，一起形成能与抗原的三维结构互补的表面。

‘肆’ 免疫中CDR1，2，3是怎么分的。其中CDR3的作用是什么

CDR是complementarity determining region，是抗体可变区中决定识别对象的区域，又称为hyper variable region (HVR)；
CD是补体系统里的。
别弄混淆了。《医学免疫学》是喜欢用缩写，也不是很清楚，但应该还是说过的。

‘伍’ CDR在遗传学上是什么意思

是Ig和TCR蛋白质的短片段，又称互补决定区或互补决定簇。
含有不同Ig或TCR间的大多数序列差异并能与抗原相接触。在每一条抗原受体多肽链上有3个CDR，每个完整Ig或TCR分子上有6个CDR。这些超变片段表现为环状结构，一起形成能与抗原的三维结构互补的表面。
T细胞受体TCR是T细胞表面，负责特异性识别与MHC（主要组织相容性复合体）结合的抗原肽的蛋白。当TCR与抗原肽和MHC结合时，T淋巴细胞通过信号转导被激活，进入后续的免疫应答过程。CDR1和CDR2相对保守，负责识别MHC。CDR3是负责识别抗原的主要CDR。

‘陆’ 简述Ig的功能区与其功能

一、结构： Ig 分子的基本结构是由四肽链组成的,即由二条相同的分子量较小的轻链（L 链）和二条相同的分子量较大的重链（H 链）组成的.L链与H链是由二硫键连接形成一个四肽链分子免疫球蛋白,称为Ig分子的单体,是构成免疫球蛋白分子的基本结构.现已知5 种免疫球蛋白中IgG、IgA 和IgD的H链各有一个可变区（VH）和三个恒定区（CH1、CH2 和CH3）共四个功能区.IgM和IgE 的H链各有一个可变区（VH）和四个恒定区（CHl、CH2、CH3 和CH4）共五个功能区.VL和VH 是与抗原结合的部位,单体由一对L链和一对H链组成的基本结构,只有2 个与抗原结合的位点,如IgG、IgD、IgE、血清型IgA；双体由J链连接的两个单体,有4 个与抗原结合的位点,如分泌型IgA（SIgA）,所以SigA 结合抗原的亲合力要比血清型IgA 高.五聚体由J 链和二硫键连接五个单体,如IgM.五聚体IgM 理论上应为10 个与抗原结合的位点,但实际上由于立体构型的空间位阻,—般只有5 个结合点可结合. H和L链上都有可变区,同类重链和同型轻链的近N端约110个氨基酸序列的变化很大,其他部分的氨基酸序列相对恒定,据此可将轻链和重链区分为可变区(V)和恒定区(C).VH和VI.各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度变化,称为高变区(HVR)或互补决定区(CDR),分别为CDRl、CDR2和CDR3.CDR以外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化,称为骨架区(FR).VH和VI.各有113和107个氨基酸残基,组成4个FR(分别为FRl、FR2、FR3和FR4)和3个CDRs.VH和VI-中的各氨基酸可编号,一些保守的氨基酸都有其固定的编号位置,将不同序列和已编号的序列进行对比以后,在某个位置上多出来氨基酸编号为A、B、C等,如27A、27B、27C、106A等.VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位,识别及结合抗原,并决定抗体识别的特异性. 免疫球蛋白轻、重链可变区氨基酸顺序的编号 重链和轻链的C区分别称为CH和CL,不同型别(x或入)CI.的长度基本一致．但不同类别IgCH的长度不一,有的包括CHl～CH3,有的为CHl～CH4.同一种属生物体内针对不同抗原的同一类别Ig的C区氨基酸组成和排列顺序比较恒定,其抗原性是相同的,但V区各有不同.C区与抗体的效应功能相关,可激活补体,介导穿过胎盘和黏膜屏障,结合细胞表面的Fc受体从而介导调理作用、ADCC作用和I型超敏反应. 在Ig分子伸出的两臂和主干之间(CHl与CH2之间)还有个可弯曲的区域,称为铰链区.该区含有丰富的脯氨酸,因此易伸展弯曲,能改变两个结合抗原的Y形臂之间的距离,两臂之间的角度可自0到90变化,这样有利于两臂同时结合两个不同的抗原表位.虽然IgD、IgG、IgA有绞链区,而IgM和IgE没有,但这并不说明它们完全不能弯曲,实际上还有相对的弯曲性.各类抗体的铰链区的长度及氨基酸的顺序也有不同；人IgD的可伸展的距离最大,IgG4和两种IgA的弯曲度则有限.人体血清免疫球蛋白的主要成分是IgG ,它占总的免疫球蛋白的70-75%,分子量约15万,含糖2～3%.尽管免疫球蛋白千变万化,但都有类似的结构.抗体分子是由两对长短不同的多肽链所组成,四条链通过链间二硫键构成Y型基本结构（H2L2）.IgG分子由4条肽链组成.其中分子量为2.5万（23kD）的肽链,称轻链（L链）,分子量为5万的肽链（50～60kD）,称重链（H链）.轻链与重链之间通过二硫键（—S—S—）相连接.
二、免疫球蛋白的作用人体血清免疫球蛋白IgG是初级免疫应答中最持久、最重要的抗体,它仅以单体形式存在.大多是抗菌性、抗毒性和抗病毒抗体属于IgG,它在抗感染中起到主力军作用,它能够促进单核巨噬细胞的吞噬作用（调理作用）,中和细菌毒素的毒性（中和毒素）和病毒抗原结合使病毒失去感染宿主细胞的能力（中和病毒）.IgG 在机体合成的年龄要晚于IgM,在出生后第3 个月开始合成,3-5 岁接近成年人水平.它是唯一能通过胎盘的Ig,在自然被动免疫中起重要作用.此外,IgG 还具有调理吞噬和结合SPA等作用.IgA 分血清型和分泌型两种,血清型多为单体,也有二聚体,分泌型的都是二聚体,且含有分泌片.血清型IgA可介导调理吞噬ADCC 作用；分泌型IgA（SIgA）是机体粘膜防御系统的主要成分,覆盖在鼻、咽、气管、肠和膀胱粘膜的表面,它能抑制微生物在呼吸道上皮附着,减缓病毒繁殖,是粘膜重要屏障,对某些病毒、细菌和—般抗原具有抗体活性,是防止病原体入侵机体的第一道防线.外来抗原进入呼吸道或消化道,局部免疫系统受到刺激后,无需中央免疫系统的参与,自身就可进行免疫应答,产生分泌型抗体,即SIgA.已有研究证明,呼吸道分泌液中SigA 含量的高低直接影响呼吸道粘膜对病原体的抵抗力,两者呈正相关.初乳中含有分泌型的sIgA.IgA的凝聚物可以通过经典途径激活补体.IgM 是抗原刺激诱导体液免疫应答中最先产生的Ig ,IgM 不是细胞,但可结合补体,主要分布于血清中.由于IgM 有较高的结合价,所以是高效能的抗生物抗体,其杀菌、溶菌、促吞噬和凝集作用比IgG 高500- 1000 倍,IgM 在机体的早期防御中起着重要的作用[2].

‘柒’ 抗体分子的cdr位于哪个结构域

抗体分子的CDR位于VH和VL。

VH和VL的三个高变区共同组成lg的抗原结合部位，该部位形成一个与抗原决定基互补的表面，也称为CDR，分别用CDR1、CDR2、CDR3表示。

CDR决定抗体的特异性，是抗体识别及结合抗原的部位。

(7)生物cdr区指什么扩展阅读

抗体分子的两条重链和两条轻链都可折叠成数个球形结构域，每个结构域行使其相应的功能。轻链有VL和CL两个结构域；IgG、IgA和IgD的重链有VH、CH1、CH2和CH3四个结构域；IgM和IgE的重链有五个结构域，即多一个CH4结构域。

每个结构域由约110个氨基酸组成，氨基酸序列具有相似性，其二级结构是由几条多肽链折叠形成的两个反向平行的β片层构成的，两个β片层中心的两个半胱氨酸残基由一个链内二硫键垂直连接，形成一个“β桶状”或“β-三明治”结构，称为免疫球蛋白折叠。

‘捌’ 抗体的一个抗原结合部位共有6个cdr区对吗 求解释

在免疫球蛋白可变区（V区）内，某些区域氨基酸残基的组成和排列次序比V区内其他区域更易变化，这些区域称为高变区（hypervariable region HVR）。高变区实际上是特异性抗原与Ig结合的位置。由于这些高变区序列与抗原决定簇互补，故又称为互补决定区(complementarity-determining region,CDR)。从免疫球蛋白的抗原性考虑，其独特型决定簇也在该区域。因此，免疫球蛋白高变区、免疫球蛋白的抗原结合部位和免疫球蛋白独特型决定簇这三个完全不同的概念，实际上建立在统一结构基础上，即免疫球蛋白分子V区球形顶端的立体结构。