生物学免疫蛋白酶包括哪些

① 免疫球蛋白的生物学功能有哪些

免疫球蛋白的生物学功能

1、IgV区的功能——识别并特异性结合抗原

（1）抗体的结合价

单体(IgG, IgE) —2价；二聚体(分泌型IgA) — 4价；五聚体(IgM) — 10价（5价）

（2）实际意义：

中和效应 — 中和毒素和病毒；与Ag结合 — 促吞噬细胞吞噬

2、IgC区的功能

1）激活补体

IgM、IgG1-3与抗原结合活化补体的经典途径；

IgA、IgE和IgG4的聚合物可活化补体的旁路途径。

2）结合Fc受体

①调理作用：

IgG + 抗原(颗粒性) → FcγR（单核、巨噬细胞及中性粒细胞） → 促吞噬细胞吞噬；

②抗体依赖的细胞介导的的细胞毒作用（ADCC)：

IgG + 抗原(靶细胞) → Fc γR（NK 细胞）→杀伤靶细胞；

(1)生物学免疫蛋白酶包括哪些扩展阅读

基本结构——四肽链结构：免疫球蛋白分子的基本结构是一“Y”字型的四肽链 结构，由两条完全相同的重链(heavy chain, H)和两条完全相同的轻链(light chain, L)以二硫键连接而成。 每条重链和轻链分为氨基端和羧基端。

免疫球蛋白可分为抗体和膜免疫球蛋白。抗体主要存在于血清中，也可见于其他体液和外分泌液，其主要功能是特异性地结合抗原。膜免疫球蛋白是B细胞膜上的抗原受体，能特异性识别抗原分子。

在体内，抗体和抗原结合后可直接发挥效应，如抗毒素可中和外毒素，病毒的中和抗体可阻止病毒感染靶细胞，分泌型IgA可抑制细菌黏附宿主细胞等。在体外，抗体与抗原结合后可出现凝集、沉淀等现象。

② 说出五种免疫球蛋白的主要生物学特性

1．IgG 血清和胞外液中主要的抗体成分，约占血清Ig总量的80％(表3-2)。kG白出生后3个月开始合成，3—5岁接近成人水平，半寿期为20～23d，是再次体液免疫应答产生的主要抗体，亲和力高，在体内分布广泛，具有重要的免疫效应。IgGl、IgG3、IgG4可穿过胎盘屏障，在新生儿抗感染免疫中起重要作用；IgGl、IgG2、IgG4可以其Fc段与葡萄球菌蛋白A(SPA)结合，借之可纯化抗体，并用于免疫诊断；Iaol、Ig03可高效地激活补体，并可与MT、NK细胞等细胞表面的Fc受体结合，发挥免疫调理作用、ADCC作用等；不少自身抗体和引起Ⅱ、Ⅲ型超敏反应的抗体也属IgG；。

2．IgM 占血清Ig总量的5％～10％，单体IgM以mlgM表达于B细胞表面，是BCR的主要构成成分；分泌型IgM为五聚体，不能通过血管壁，主要存在于血清中。因含10个Fab段，具有很强的抗原结合能力；含5个Fc段，比IgG更容易激活补体。IgM是个体发育中最早合成的抗体，脐带血中IgM的升高，提示胎儿宫内感染；IgM也是初次体液免疫应答中最早出现的抗体，血清IgM的检出，表明新近感染的发生，可用于感染的早期诊断。

3．IgA 分血清型IgA和分泌型IgA(SIgA)。血清型IgA为单体，主要存在于血清中，仅占血清Ig总量的10％～15％；分泌型IgA为双体，由J链连接，含内皮细胞合成的SP，是外分泌液中主要的抗体，主要存在于乳汁、唾液、泪液和呼吸道、消化道、生殖道黏膜表面，参与局部的黏膜免疫。婴儿可从母乳中获得SIgA，是一种重要的自然被动免疫。

4．IgD 仅占血清Ig总量的0．2％。在五类Ig中，IgD的铰链区较长，易被蛋白酶水解，故其半寿期较短，仅3d。IgD分为两型：血清IgD的生物学功能尚不清楚；mlgD是BCR的重要组成成分，为B细胞分化发育成熟的标志。未成熟B细胞仅表达mlgM，成熟B细胞同时表达mlgM和mlgD，被称为初始B细胞，活化的B细胞或记忆B细胞的mlgD逐渐消失。

5．IgE 正常人血清中含量最少的Ig是IgE，血清浓度仅为0．3弘g／ml，主要由黏膜下淋巴组织中的浆细胞分泌。IgE具有很强的亲细胞性，前已叙及，其CH2和CH3可与肥大细胞、嗜碱粒细胞表面的高亲和力FcsRI结合，促使这些细胞脱颗粒，释放生物活性介质，引起I型超敏反应。此外，IgE还参与机体抗寄生虫免疫。

③ 免疫蛋白酶体名词解释

蛋白酶体广泛分布于细胞质和细胞核中，26s蛋白酶体是一种分子量为2000的多亚基复合物，约有50种蛋白质亚基组成。具有多种蛋白水解酶活性，并且具有泛素依赖性。
蛋白酶体核心复合物约700，沉降系数为20S，由4个同轴的环组成，每个环由7个亚基组成，形成一种桶状结构．位于桶状结构外侧的两个环称为α环，由7个α亚基组成。桶状结构内侧的两个环为β环， 由7个β亚基组成, 其中β1、β2和β5具有苏氨酸蛋白酶活性位点，具体来说β，具有Caspase样肽酶活性，β2具有胰蛋白酶样活性，βs具有胰凝乳蛋白酶样活性。这些活性位点处于20S中心复合物内部，从而可以有效地防止非特异性蛋白质的降解。20S核心复合物两端可与三种调节复合物或激活物结合，如与19S调节复合物结合即构成26S的蛋白酶体复合体。19S调节复合物通过a环与核心复合体相结合。19S调节复合物由17个不同亚基组成，由两部分构成，一个是基底复合物，另一个是盖复合物。 前者由6个ATP酶亚基和2个非ATP酶亚基组成，后者由9个亚基组成。基底复合物中的ATP酶亚基分别被命名为Rpt 1~6，负责核心复合体降解腔通道的开启，具有降解底物去折叠和帮助降解底物进入降解腔等功能。盖复合物在泛素依赖的蛋白质降解过程中主要发挥识别泛素降解信号和去泛素化的作用。由此可见， 盖复合物与基底复合物的协同作用保证了带有多泛素化标签的底物蛋白质能够进入中心复合体活性中心并被降解为短肽。值得注意的是，原核细胞的蛋白酶体本身就缺少盖复合物。但研究表明，某些非泛素化的降解底物也能够被这种没有盖复合物的蛋白酶体所降解，人为解离掉盖复合物的蛋白酶体也能以ATP依赖的方式降解非泛素化的底物。
另一种与蛋白酶体核心复合体结合的复合物是11S 调节因子，也称为PA28激活因子。该复合物也能够促进短肽的水解，水解的过程不依赖ATP，并且水解的底物也无需与泛素结合。PA28分子量为20的复合物，由a和β亚基组成，两个亚基形成异源7聚体，并可以结合到核心复合体的两端，同时也可以与19S 调节复合物组成“混合蛋白酶体”。研究认为，PA28在体内抗原加工中发挥作用，而且通过与γ干扰素的相互作用参与免疫蛋白酶体β亚基的表达。

④ 试述免疫球蛋白的类型，各类有哪些主要特点与功能

例如，系统性红斑狼疮是以抗核抗体为主要标志的抗体介导的自身免疫病，但是自身抗原特异性T细胞在其发病过程中扮演十分重要的角色。病理性自身抗体造成机体组织病理损伤的机制包括如下几个方面。
(1)抗体介导的细胞毒作用。自身抗体(主要是IgG类)与细胞膜表面自身抗原相结合，介导其与吞噬细胞(Mφ中性粒细胞)或者NK细胞的黏附。
(2)抗体刺激靶细胞。某些甲状腺功能亢进症患者血清中的长作用甲状腺刺激素(LATS)就是一种抗甲状腺组织抗原的IgG型抗体。近年来进一步发现，促甲状腺激素抗体在甲亢症的发病中较LATS的作用更重要，它在甲亢症患者中检出率更高。某些激素受体的抗体可通过刺激或抑制细胞功能干扰受体信号，抗原表达的位置、抗体的效价及亲和力等特性决定了其作用是活化还是阻断。例如在Graves病中，LATS可作为抗体连接到甲状腺刺激激素(TSH)受体上，竞争性抑制TSH功能，并通过负反馈调节导致甲状腺分泌TSH过量。同样地，胰岛素受体抗体也可通过阻断受体造成胰岛素抵抗型糖尿病。
(3)抗体中和作用。抗体与体内有重要生理活性的抗原物质或受体结合，使其灭活和丧失功能，从而出现相应病症。临床已经证实的有：抗血凝物质抗体使抗凝物质失活；重症肌无力患者出现的抗乙酰胆碱受体抗体；1型糖尿病抗胰岛素受体的抗体使相应细胞受体的生物效应丧失。抗磷脂综合征中的抗磷脂抗体可结合磷脂p2糖蛋白I复合物，引起栓塞、反复流产等临床表现。在寻常型天疱疮中，自身抗体结合到表皮细胞桥粒部分，并通过刺激表皮蛋白酶产生破坏细胞-细胞连接而发挥病理效应，导致水疱形成。韦格纳肉芽肿患者血清中可检出IgG型抗中性粒细胞胞质抗体(cANCA)，为细胞内29 kDa的丝氨酸蛋白酶3的抗体，可使已致敏的中性粒细胞活化和降解。
(4)与抗原形成免疫复合物后的损伤作用。自身抗体与游离抗原结合形成免疫复合物，在一定条件下可沉积于全身或局部血管壁基底膜或滑液囊、组织间隙。免疫复合物在局部激活补体，引起局部炎症反应。SLE肾损伤的主要机制是免疫复合物沉积于肾小球，活化补体连锁反应。
(5)致敏宿主细胞或组织，导致补体活化。例如，在自身免疫性溶血性贫血中，免疫球蛋白结合于红细胞膜表面而导致红细胞被吞噬、裂解。肺肾综合征(Goodpasture syndrome)是一种以肺出血及肾小球肾炎为特征的疾病，其发病机制主要是由于自身抗体结合了基底膜Ⅳ型胶原的pj链，而导致补体、中性粒细胞在局部的聚集、活化，产生组织损伤。

⑤ 普通蛋白酶体和免疫蛋白酶体的异同

普通蛋白酶体和免疫蛋白酶体的异同
蛋白酶体直接参与了适应性免疫系统的运作，并在其中扮演着关键角色。肽类抗原是由主要组织相容性复合物（MHC）类型I蛋白传递到抗原呈递细胞表面。这些肽段是来自被蛋白酶体降解的侵入机体的病原体。虽然一般的蛋白酶体就可以参与这一进程，但实际上起主要作用的是一种特殊的复合物，其可以生成合适大小和成分的降解片断以供MHC结合。这种复合物的组成蛋白的表达是由γ干扰素所诱导；当免疫反应发生时，这些蛋白质，包括11S调节颗粒（主要作用为调节MHC的结合肽段的产生）和特殊的β亚基（β1i、β2i、β5i，具有不同的底物特异性）的表达就会增加。这种由特殊的β亚基参与形成的复合物就被称为“免疫蛋白酶体”。
另一种有所变化的β5亚基，β5t，在胸腺中表达，能够形成胸腺独有的“胸腺蛋白酶体”（thymoproteasome），参与T细胞的发育调控。
MHC类型I蛋白的配基结合强度取决于配基C末端的组成，因为肽段配基是通过氢键和与MHC表面的B
pocket近接触来结合的。许多MHC类型I蛋白趋向于结合疏水性残基，而免疫蛋白酶体复合物就可以更多地生成具有疏水性C末端的肽段。

⑥ 蛋白酶体的结构组成

蛋白酶体20S核心颗粒的简化结构图。构成外部两个环的α亚基用绿色来表示，构成中间两个环的β亚基用蓝色来表示。
从上往下看核心颗粒的简化结构。可以看出环结构存在七次轴对称。
蛋白酶体的组分通常根据它们的斯维德伯格沉降系数（以“S”来标记）来命名。最普遍的蛋白酶体的形式是26S蛋白酶体，其分子量约为2000kDa，包含有一个20S核心颗粒和两个19S调节颗粒。核心颗粒为中空结构，将剪切蛋白质的活性位点围在“洞”中；将核心颗粒的两端敞开，目的蛋白质就可以进入“洞”中。核心颗粒的每一端都连接着一个19S调节颗粒，每个调节颗粒都含有多个ATP酶活性位点和泛素结合位点；调节颗粒可以识别多泛素化的蛋白质，并将它们传送到核心颗粒中。除了19S调节颗粒外，还存在另一种调节颗粒，即11S颗粒；11S调节颗粒可以以类似于19S颗粒的方式与核心颗粒结合；11S颗粒可能在降解外源肽（如病毒感染后产生的肽段）上发挥作用。 此外，PA200（酵母中为Blm10）蛋白也可以单独作为激活蛋白来调控20S颗粒的开启。 不同的生物体中，20S核心颗粒中亚基的数量和差异性都有所不同；就亚基数量而言，多细胞生物比单细胞生物要多，真核生物比原核生物多。所有的20S颗粒都由四个堆积的七元环所组成，这些环结构则是由两种不同的亚基构成：α亚基为结构性蛋白，而β亚基则发挥主要的催化作用。外部的两个环，每个环都含有七个α亚基，一方面作为调节颗粒的结合部，另一方面发挥“门”的作用，阻止蛋白质不受调控地进入核心颗粒的内部。内部的两个环，每个环都含有七个β亚基，且包含蛋白酶活性位点，用于蛋白质水解反应。蛋白酶体的大小在不同物种之间相当保守，其长和宽分别为约150Å和115 Å。其内部孔道宽为近53 Å，而入口处则只有13 Å的宽度，这就提示蛋白质要进入其中，需要先被至少部分去折叠。
在古菌（如Thermoplasma acidophilum）中，所有的α亚基和所有的β亚基是等同的；而真核生物的蛋白酶体（如酵母）中，每个亚基都不相同，即α和β亚基都含有七种不同的亚基。在哺乳动物中，β1、β2和β5亚基具有催化作用；虽然它们有着共同的催化机制，但它们具有不同的底物特异性，分别为类胰凝乳蛋白酶型、类胰蛋白酶型和肽谷氨酰基肽水解（peptidyl-glutamyl peptide-hydrolyzing）。 在暴露于前炎症信号（如细胞因子，特别是γ干扰素）时，细胞应激反应会促使造血细胞表达另一些形式的β亚基，即β1i、β2i和β5i。由这些替代亚基所组装成的蛋白酶体又被称为“免疫蛋白酶体”（immunoproteasome），相对于正常形式的蛋白酶体，其底物特异性发生了变化。 真核生物中的19S颗粒是由19个蛋白质组成的，并可以被分成两个部分：一个由10个蛋白质组成的可以与20S核心颗粒上的α环直接结合的基底，和一个由9个蛋白质组成的结合多泛素链的盖子。其中，10个基底蛋白质中的6个具有ATP酶活性。19S和20S颗粒的结合需要ATP先结合到19S颗粒上的ATP结合位点。 ATP的水解对于蛋白酶体降解一个连接泛素的紧密折叠的蛋白质是必不可少的，而ATP水解所产生的能量主要是用于蛋白质的去折叠、核心颗粒的孔道开放 还是两者皆有，则还不清楚。截止到2006年，26S蛋白酶体的结构还没有获得解析。
19S颗粒的每个组分都有它们自己的调控作用。Gankyrin，一个近期鉴定出的癌蛋白，是19S颗粒的组分之一，可以与细胞周期蛋白依赖性激酶CDK4紧密结合，并且通过与泛素连接酶MDM2的结合，在识别泛素化的p53蛋白中发挥作用。Gankyrin具有抗凋亡作用，其被发现在一些类型的肿瘤细胞（如肝癌细胞）中过表达。 11S和19S调节颗粒都是多亚基的复合物，而实际上真核生物中还存在着以单个蛋白结合20S颗粒的调节蛋白──PA200或Blm10（酵母中）。PA200的分子量高达200kDa，其主要定位于细胞核中，可以直接结合并激活20S颗粒。 PA200可能参与了DNA双链断裂的修复。

⑦ 普通蛋白酶体和免疫蛋白酶体的异同

普通蛋白酶体和免疫蛋白酶体的异同
蛋白酶体直接参与了适应性免疫系统的运作，并在其中扮演着关键角色。肽类抗原是由主要组织相容性复合物（MHC）类型I蛋白传递到抗原呈递细胞表面。这些肽段是来自被蛋白酶体降解的侵入机体的病原体。虽然一般的蛋白酶体就可以参与这一进程，但实际上起主要作用的是一种特殊的复合物，其可以生成合适大小和成分的降解片断以供MHC结合。这种复合物的组成蛋白的表达是由γ干扰素所诱导；当免疫反应发生时，这些蛋白质，包括11S调节颗粒（主要作用为调节MHC的结合肽段的产生）和特殊的β亚基（β1i、β2i、β5i，具有不同的底物特异性）的表达就会增加。这种由特殊的β亚基参与形成的复合物就被称为“免疫蛋白酶体”。 另一种有所变化的β5亚基，β5t，在胸腺中表达，能够形成胸腺独有的“胸腺蛋白酶体”（thymoproteasome），参与T细胞的发育调控。
MHC类型I蛋白的配基结合强度取决于配基C末端的组成，因为肽段配基是通过氢键和与MHC表面的B pocket近接触来结合的。许多MHC类型I蛋白趋向于结合疏水性残基，而免疫蛋白酶体复合物就可以更多地生成具有疏水性C末端的肽段。

⑧ 蛋白酶的分类

水解蛋白质
肽键
的一类酶的总称。按其水解多肽的方式，可以将其分为内
肽酶
和外肽酶两类。内肽酶将蛋白质分子内部切断，形成分子量较小的月示和胨。外肽酶从蛋白质分子的游离氨基或羧基的末端逐个将肽键水解，而游离出氨基酸，前者为氨基肽酶后者为羧基肽酶。按其
活性中心
和最适pH值，又可将蛋白酶分为
丝氨酸蛋白酶
、
巯基
蛋白酶、金属蛋白酶和
天冬氨酸蛋白酶
。按其反应的最适pH值，分为
酸性蛋白酶
、
中性蛋白酶
和
碱性蛋白酶
。工业生产上应用的蛋白酶，主要是内肽酶
。
蛋白酶广泛存在于动物内脏、植物茎叶、果实和微生物中。微生物蛋白酶，主要由霉菌、细菌，其次由酵母、
放线菌
生产。
催化
蛋白质水解
的酶类。种类很多，重要的有
胃蛋白酶
、
胰蛋白酶
、
组织蛋白酶
、
木瓜蛋白酶
和
枯草杆菌
蛋白酶等。蛋白酶对所作用的反应底物有严格的选择性，一种蛋白酶仅能作用于蛋白质分子中一定的肽键，如胰蛋白酶催化水解
碱性氨基酸
所形成的肽键。蛋白酶分布广，主要存在于人和动物消化道中，在植物和微生物中含量丰富。由于动植物资源有限，工业上生产蛋白酶制剂主要利用枯草杆菌、栖土曲霉等微生物发酵制备。

⑨ 什么是蛋白酶

蛋白酶体(proteasomes)
是在真核生物和古菌中普遍存在的，在一些原核生物中也存在的一种巨型蛋白质复合物。在真核生物中，蛋白酶体位于细胞核和细胞质中。蛋白酶体的主要作用是降解细胞不需要的或受到损伤的蛋白质，这一作用是通过打断肽键的化学反应来实现。能够发挥这一作用的酶被称为蛋白酶。蛋白酶体是细胞用来调控特定蛋白质和除去错误折叠蛋白质的主要机制。经过蛋白酶体的降解，蛋白质被切割为约7-8个氨基酸长的肽段；这些肽段可以被进一步降解为单个氨基酸分子，然后被用于合成新的蛋白质。需要被降解的蛋白质会先被一个称为泛素的小型蛋白质所标记（即连接上）。这一标记反应是被泛素连接酶所催化。一旦一个蛋白质被标记上一个泛素分子，就会引发其它连接酶加上更多的泛素分子；这就形成了可以与蛋白酶体结合的“多泛素链”，从而将蛋白酶体带到这一标记的蛋白质上，开始其降解过程。
从结构上看，蛋白酶体是一个桶状的复合物，包括一个由四个堆积在一起的环所组成的“核心”（右图中蓝色部分），核心中空，形成一个空腔。其中，每一个环由七个蛋白质分子组成。中间的两个环各由七个β亚基组成，并含有六个蛋白酶的活性位点。这些位点位于环的内表面，所以蛋白质必须进入到蛋白酶体的“空腔”中才能够被降解。外部的两个环各含有七个α亚基，可以发挥“门”的作用，是蛋白质进入“空腔”中的必由之路。这些α亚基，或者说“门”，是由结合在它们上的“帽”状结构（即调节颗粒，右图中红色部分）进行控制；调节颗粒可以识别连接在蛋白质上的多泛素链标签，并启动降解过程。包括泛素化和蛋白酶体降解的整个系统被称为“泛素-蛋白酶体系统”。
蛋白酶体降解途径对于许多细胞进程，包括细胞周期、基因表达的调控、氧化应激反应等，都是必不可少的。2004年诺贝尔化学奖的获奖主题就是蛋白质酶解在细胞中的重要性和泛素在酶解途径的作用，而三位获奖者为阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科和欧文·罗斯。

⑩ 高中生物酶,有几种请列举出来,还有他们的作用.谢谢.

1．解旋酶：作用于氢键,是一类解开氢键的酶,由水解ATP来供给能量它们常常依赖于单链的存在,并能识别复制叉的单链结构.在细菌中类似的解旋酶很多,都具有ATP酶的活性.大部分的移动方向是5′→3′,但也有3′→5′移到的情况,如n′蛋白在φχ174以正链为模板合成复制形的过程中,就是按3′→5′移动.在DNA复制中起作用.
2．DNA聚合酶：在DNA复制中起作用,是以一条单链DNA为模板,将单个脱氧核苷酸通过磷酸二酯键形成一条与模板链互补的DNA链,形成链与母链构成一个DNA分子.
3．DNA连接酶：其功能是在两个DNA片段之间形成磷酸二酯键.如果将经过同一种内切酶剪切而成的两段DNA比喻为断成两截的梯子,那么,DNA连接酶可以把梯子的“扶手”的断口处（注意：不是连接碱基对,碱基对可以依靠氢键连接）,即两条DNA黏性末端之间的缝隙“缝合”起来.据此,可在基因工程中用以连接目的基因和运载体.与DNA聚合酶的不同在于：不在单个脱氧核苷酸与DNA片段之间形成磷酸二酯键,而是将DNA双链上的两个缺口同时连接起来,因此DNA连接酶不需要模板.
4．RNA聚合酶：又称RNA复制酶、RNA合成酶,作用是以完整的双链DNA为模板,边解放边转录形成mRNA,转录后DNA仍然保持双链结构.对真核生物而言,RNA聚合酶包括三种：RNA聚合酶I转录rRNA,RNA聚合酶Ⅱ转录mRNA,RNA聚合酶Ⅲ转录tRNA和其她小分子RNA.在RNA复制和转录中起作用.
5．反转录酶：为RNA指导的DNA聚合酶,催化以RNA为模板、以脱氧核糖核苷酸为原料合成DNA的过程.具有三种酶活性,即RNA指导的DNA聚合酶,RNA酶,DNA指导的DNA聚合酶.在分子生物学技术中,作为重要的工具酶被广泛用于建立基因文库、获得目的基因等工作.在基因工程中起作用.
6．限制性核酸内切酶（简称限制酶）：限制酶主要存在于微生物（细菌、霉菌等）中.一种限制酶只能识别一种特定的核苷酸序列,并且能在特定的切点上切割DNA分子.是特异性地切断DNA链中磷酸二酯键的核酸酶（“分子手术刀”）.发现于原核生物体内,现已分离出100多种,几乎所有的原核生物都含有这种酶.是重组DNA技术和基因诊断中重要的一类工具酶.例如,从大肠杆菌中发现的一种限制酶只能识别GAATTC序列,并在G和A之间将这段序列切开.目前已经发现了200多种限制酶,它们的切点各不相同.苏云金芽孢杆菌中的抗虫基因,就能被某种限制酶切割下来.在基因工程中起作用.
7．纤维素酶和果胶酶：植物细胞工程中植物体细胞杂交时,需事先用纤维素酶和果胶酶分解植物细胞的细胞壁,从而获得有活力的原生质体,然后诱导不同植物的原生质体融合.
8．胰蛋白酶：在动物细胞工程的动物细胞培养中,需要用胰蛋白酶将取自动物胚胎或幼龄动物的器官和组织分散成单个的细胞,然后配制成细胞悬浮液进行培养.或用于细胞传代培养时将细胞从瓶壁上消化下来.
9．淀粉酶：主要有唾液腺分泌的唾液淀粉酶、胰腺分泌的胰淀粉酶和肠腺分泌的肠淀粉酶,可催化淀粉水解成麦芽糖.
10．麦芽糖酶：主要有胰腺分泌的胰麦芽糖酶和肠腺分泌的肠麦芽糖酶,可催化麦芽糖水解成葡萄糖.
11．脂肪酶：主要有胰腺分泌的胰脂肪酶和肠腺分泌的肠脂肪酶,可催化脂肪分解为脂肪酸和甘油.肝脏分泌的胆汁乳化脂肪形成脂肪微粒后,有利于脂肪分解.
12．蛋白酶：主要有胃腺分泌的胃蛋白酶和胰腺分泌的胰蛋白酶,可催化蛋白质水解成多肽链.作用结果是破坏肽键和蛋白质的空间结构.
13．肽酶：由肠腺分泌,可催化多肽链水解成氨基酸.
14．转氨酶：催化蛋白质代谢过程中氨基转换过程.如人体的谷丙转氨酶（GPT）,能够把谷氨酸上的氨基转移给丙酮酸,从而形成丙氨酸和a—酮戊二酸.由于谷丙转氨酶在肝脏中的含量最多,当肝脏病变时谷丙转氨酶就大量释放到血液,因此临床上常把化验人体血液中这种酶的含量作为诊断是否患肝炎等疾病的一项重要指标.
15．光合作用酶：是指与光合作用有关的一系列酶,主要存在于叶绿体中.
16．呼吸氧化酶：与细胞呼吸有关的一系列酶,主要存在于细胞质基质和线粒体中.
17．ATP合成酶：指催化ADP和磷酸,利用能量形成ATP的酶.
18．ATP水解酶：指催化ATP水解形成ADP和磷酸,释放能量的酶.
19．组成酶：指微生物细胞中一直存在的酶.它们的合成只受遗传物质的控制,如大肠杆菌细胞中分解葡萄糖的酶.
20．诱导酶：指环境中存在某种物质的情况下才合成的酶,如大肠杆菌细胞中分解乳糖的酶.